PROPIEDAD EMULSIFICANTE DE LAS

PROTEÍNAS
Las proteínas son ingredientes importantes en la industria alimentaria no solo debido a su alto
valor nutricional sino también debido a sus propiedades funcionales. Estas propiedades son
producto de las interacciones fisicoquímicas entre los componentes de un alimento. Estas
interacciones pueden involucrar moléculas de solvente, moléculas de soluto, otras moléculas
de proteínas o sustancias que están dispersas en el solvente. Entre las propiedades
mayormente empleadas se encuentran las propiedades de superficie: las propiedades
espumantes y emulsificantes, las cuales son muy empleadas en la industria alimentaria.

Un gran número de alimentos son emulsiones, dispersiones y espumas y en estos sistemas,

las proteínas (gracias a su propiedades emulsificantes) en conjunto con los lípidos y
carbohidratos son estabilizantes importantes. Las emulsiones están definidas como una
dispersión de dos o más líquidos inmiscibles en los cuales uno se encuentra disperso en los
demás a manera de pequeñas gotas (0,1-100 um). En la industria alimentaria las emulsiones
son de dos tipos mezclas de aceite/agua (O/W: leche, cremas, aliños de ensalada, mayonesa
y sopas) y agua/aceite (W/O: margarina y mantequilla).

La propiedad emulsificante de las proteínas es la responsable de que estas macromoléculas

participen en la formación y estabilización de las emulsiones, debido a la naturaleza anfifílica o
anfipático (presentan grupos hidrofílicos e hidrofóbicos) y a las habilidades de formación de
películas. Cuando las proteínas son usadas para preparar emulsiones, el sistema se convierte
en uno más complejo debido a que se forma una nueva área superficial.

Las emulsiones son mezclas termodinámicamente inestables de líquidos inmiscibles, si se les

aplica energía los componentes de la emulsión pueden estar dispersos pero un incremento en
la energía de la superficie produce que las dos fases se fundan (coalescencia) a menos que
exista una barrera de energía que lo impida. Las gotas dentro de la emulsión se pueden
estabilizar añadiendo moléculas que son parcialmente solubles en ambas fases, en la
industria alimentaria se emplean una serie de pequeñas moléculas emulsificadores. La
proteínas son capaces de desplegarse en la interfase (agua /aceite) y cumplir esta función, las
proteínas recubren las gotas de grasa y proporciona una barrera de energía que permite la
unión de partículas y la separación de fases.
Las proteínas son mucho más grandes y más complejas que otras moléculas emulsificadoras
simples, la formación de una emulsión estabilizada por proteínas requiere que una molécula
de proteína alcance la interfase (agua/aceite) y luego se despliegue para que sus grupos
hidrofóbicos puedan entrar en contacto con la fase lipídica. En consecuencia, la capacidad
de formar una emulsión (cantidad de gramos de aceite por gramos de proteína retenida) tiene
a ser menor con las moléculas emulsificadoras simples. Sin embargo, una vez que las
moléculas de proteínas alcancen la interfase, se pueden formar películas viscoelásticas
resistentes que soporten tensiones mecánicas y proporcionen estabilización electrostática
(dependendiendo de las condiciones del solvente) y estabilización estérica (dependiendo de la
proteína).

Las propiedades fisicoquímicas de las proteínas juegan un papel importante en la

determinación de las habilidades emulsificadoras. Por ejemplo, la hidrofobicidad influye en que
la proteína pueda adsorberse sobre el lado lipídico de la interfase, si esto ocurre de manera
adecuada se tiene una mayor capacidad de formar la emulsión. En contraste, la carga
superficial de la proteína influye en su solubilidad en la fase acuosa, donde se desea una alta
solubilidad para tener mayores velocidades de difusión a la interfase. Cuando se forma una
película viscoelástica, las gotas de la emulsión pueden tener carga positiva o negativa
dependiendo de si el pH de la emulsión está por encima o por debajo del punto isoeléctrico de
la proteína. Si existe una alta repulsión electrostática entre las gotas de aceite la emulsión
tiene una mayor estabilidad, mientras que en condiciones de pH cercanos al punto
isoeléctrico de la proteína dominan los fenómenos de floculación y agregación lo cual conduce
a la coalescencia e inestabilidad.

BIBLIOGRAFÍA:

 Lam, R. S. H., & Nickerson, M. T. (2013). Food proteins : A review on their emulsifying
properties using a structure – function approach. Food Chemistry, 141(2), 975–984.
 Pearce, K. N., Kinsella, J. E. (1978) Emulsifyng Properties of Proteins: Evaluation of a
Turbidimetric Technique. Agric. Food Chem. 26 (3), 716- 723.
 Cabra, V., & Arreguín, R. (2008). Emulsifying properties of proteins. Soc. Quím.
Méx. 2(2), 80-89.
 PROPIEDAD ESPUMANTE DE LAS
PROTEÍNAS
Las tortas, la crema batida e incluso la cerveza son alimentos consumidos con bastante
regularidad por toda la población y es que son productos de buen sabor y textura que los hace
atractivos. Pero, ¿que sería si encontrásemos bizcochos duros, crema batida aguada y una
cerveza sin su característica espuma? Tal vez dejarían de ser consumidos a pesar de su buen
sabor. Es por eso la importancia de las propiedades funcionales de las proteínas que mejoran
el aspecto y textura de los alimentos. Dentro de ellas tenemos a la propiedad espumante, la
cual consiste en la formación de una fase acuosa continua y una fase gaseosa dispersa.

Las propiedades de textura únicas y la sensación en la boca que los productos con esta
propiedad dejan, se deben a las diminutas burbujas de aire dispersas en todo el alimento. En
mucho de estos productos, las proteínas son su componente mayoritario y por lo tanto son los
agentes activos de superficie principales que ayudan a la formación y estabilización de la fase
gas dispersa.

Las espumas siguen 3 pasos principales para formarse. Primero, la proteína globular soluble
se difunde por la interfase gas/agua, concentrándose y reduciendo la tensión superficial.
Segundo, las proteínas se desdoblan en la interfase orientando su lado polar hacia las
moléculas de agua; lo cual resulta en una orientación de la molécula proteica hacia el lado
hidrofílico e hidrofóbico. Por último, los polipéptidos interactúan para formar una película
delgada con una posible desnaturalización parcial y coagulación. Las proteínas rápidamente
son adsorbidas en la interfase y forman una película estable alrededor de las burbujas, las
cuales promueven la formación de una espuma.

En general, el burbujeo, batido o agitado de una solución proteica crea espumas estabilizadas
por proteínas. La propiedad espumante de una proteína se refiere a su habilidad de formar
una película delgada y resistente en una interfase líquido-gas, de manera que grandes
cantidades de burbujas de gas puedan ser incorporadas y estabilizadas. Las propiedades
espumantes son evaluadas de diferentes maneras. La capacidad espumante de una proteína
se refiere a la cantidad de área interfacial que puede ser creada por la proteína y puede ser
expresado como el volumen de espuma estable (overrun) o el poder espumante (FP). La
proteína debe migrar a la interfase, adsorberse y reorganizarse. Las proteínas de bajo peso
molecular, solubles y flexibles, forman espuman con alta capacidad de retención de aire, sin
embargo, dichas espumas pueden ser inestables. La proteína debe formar un film rígido y
viscoelástico estable que rodee a la burbuja de gas. Las proteínas que interactúan con
moléculas vecinas, que polimericen, o que tengan alto peso molecular y puedan formar
múltiples capas, aumentarán la estabilidad de la espuma.
Donde: VA = Volumen de la espuma
VL = Volumen del líquido inicial

En espumas, las burbujas de aire dispersas, en la fase continua de capas líquidas delgadas,
pueden variar de tamaño oscilando entre 1 μm hasta varios centímetros de diámetro. Dichas
variaciones afectarán directamente a la tensión superficial y viscosidad de la fase líquida. Una
distribución homogénea de burbujas pequeñas le brinda al alimento suavidad y ligereza, así
como un incremento de la dispersión y perceptibilidad de los aromas.

Factores que afectan la estabilidad de la espuma

En general muchas propiedades espumantes se ven afectados principalmente por la

concentración de proteína que contenga el alimento. A mayor concentración de proteína más
rígida será la espuma, esto se debe a la formación de pequeñas burbujas y a la alta
viscosidad de la fase acuosa. Entonces, la estabilidad de la espuma se verá incrementada por
el aumento de concentración de la proteína, ya que esto aumenta directamente la viscosidad y
facilita, por lo tanto, la formación de películas proteicas, cohesivas y en multicapas en la
interfase.

La capacidad espumante alcanza su máximo valor en algún punto durante el incremento de la

concentración de la proteína. Algunas proteínas, por ejemplo, la albúmina, son capaces de
formar espumas relativamente estables a una concentración del 1%, mientras la proteína
aislada del suero de leche se hará estable a una concentración en un rango de 2-5%. En
general, la mayoría de proteínas alcanzan su valor máximo de capacidad espumante en un 2-
8% de concentración proteica, donde la concentración interfacial de proteínas en la espuma se
encuentra en un rango de 2-3 mg/m2.

Existen, además, otros factores que se deben tener en cuenta para mantener la espuma en un
alimento, estos son: el pH, la presencia de sales, la presencia de azúcares y la presencia de
lípidos.

En el caso del pH, las espumas muestran estabilidad cerca a un pH isoeléctrico

(La solubilidad de una proteína es mínima en su punto isoeléctrico, ya que su carga neta es
cero y desaparece cualquier fuerza de repulsión electrostática que pudiera dificultar la
formación de agregados.), ya que la carencia de interacciones de repulsión favorecen las
interacciones proteína-proteína y por lo tanto la formación de una película viscosa en la
interfase. Además, una gran cantidad de proteína es absorbida en la interfase a ese punto,
debido a la falta de fuerzas de repulsión en la interfase y las moléculas absorbentes. Estos
dos factores son determinantes para mejorar la capacidad espumante y la estabilidad.

El efecto de la adición de sales en las propiedades espumantes dependen del tipo de sal y
las características de solubilidad de la proteína en la solución salina. La capacidad espumante
y la estabilidad de la mayoría de proteínas globulares, como albúmina de huevo, gluten, entre
otras, incrementan con el incremento de la concentración de NaCl. Esto se atribuye a la
neutralización de las cargas de los iones salinos. Sin embargo, algunas proteínas como la del
suero de leche exhiben un comportamiento opuesto.
Efecto de la adición de azúcares. La adición de sacarosa (en su mayoría) a soluciones
proteicas, usualmente causa que la espuma sea más estable, debido a un incremento en la
viscosidad de la fase, la cual reduce la velocidad de drenado del fluido de las micelas. Por otro
lado, la capacidad espumante disminuye, esto es porque la proteína es menos capaz de
desdoblarse y se adsorbida en la inferfase. Es por eso que se recomienda añadir el azúcar
luego del batido, por ejemplo al preparar merengue.

Efecto de la adición de lípidos. Debido a que los lípidos (especialmente fosfolípidos) son
más activos en la superficie que las proteínas, los lípidos se adsorben mejor en la interfase
gas-agua e inhibe la adsorción de las proteínas durante la formación de la espuma. Las
películas formadas por lípidos carecen de propiedades cohesivas y viscoelásticas para poder
soportar la presión interna de las burbujas en una espuma, estas burbujas se expanden y
colapsan rápidamente durante el batido. Es por eso que un suero al cual se han extraído la
grasa, forma mejor y más estable espuma que un suero sin desgrasar.

Bilbiografía:

1. Fennema R. Owen. (2000). Química de los alimentos. Segunda edición. España,

Editorial Acribia.
2. J. F. Zayas. (1997). Functionality of Proteins in Food. Springer-Verlag Berlin
Heidelberg
3. Foegeding, E. & Luck, P.J. & Davis, J.P.. (2006). Factors determining the physical
properties of protein foams. Food Hydrocolloids. 20. 284-292.
10.1016/j.foodhyd.2005.03.014.

PROPIEDAD GELIFICANTE DE LAS

PROTEÍNAS

Una de las principales propiedades de las proteínas es su capacidad para formar distintas
estructuras en los alimentos como espumas (merengue), emulsiones (mayonesa, manteca),
geles (gelatina, clara de huevo duro) y masas (panes). Aunque son estructuras con
características muy diferentes todas tienen en común que se forman a partir de la proteína
desnaturalizada, es decir, la proteína tiene que perder su estructura nativa y reacomodarse para
formar las nuevas estructuras.

Los geles son redes tridimensionales capaces de retener mucha agua en su interior. Para que
pueda formarse es necesario que haya un balance entre las fuerzas atractivas que mantienen
unidas a las cadenas proteicas adyacentes y las fuerzas repulsivas que permiten que se formen
huecos o cavidades donde queda retenida el agua. De lo contrario, pueden ocurrir dos cosas:
si las fuerzas atractivas predominan, las proteínas tienen demasiados puntos de contacto y las
cavidades no se forman o son muy pequeñas, dando como resultado un precipitado.

En cambio, si predominan las fuerzas repulsivas y las cadenas no pueden acercarse lo

suficiente, la red no se forma.
En la Tabla 1 se resumen estas fuerzas:

Como ejemplos de geles, se encuentra la gelatina y la clara de huevo duro. La gelatina es una
proteína soluble que se obtiene por hidrólisis del colágeno, que es otra proteína pero insoluble,
que forma parte del tejido conectivo de la piel, músculos y tendones de los animales. Las
moléculas de gelatina forman una estructura tridimensional gracias a que las cadenas
interaccionan entre sí principalmente mediante puentes de hidrógenos.

Este tipo de interacciones se forman en frío y se rompen al aumentar la temperatura. Es por

este motivo que para formar un gel de gelatina, es necesario colocarlo en la heladera y una vez
que el gel se formó, si permanece un tiempo a temperatura ambiente, se desarma (Figura 2).
Este ciclo se puede repetir muchas veces, dando a este tipo de gel la característica de
reversible.

La clara de huevo está compuesta por 88% de agua y 12% de proteína, de los cuales la
albúmina es la más importante. Esta proteína también tiene la capacidad de formar geles, pero
a diferencia de los de gelatina, son irreversibles. Esto se debe a que la estructura tridimensional
que se forma luego que la albúmina se desnaturaliza por calor (cuando se hierve o fríe un
huevo), se estabiliza por uniones disulfuro, que son enlaces covalentes y por lo tanto, la energía
que se necesitaría para romperlos, destruiría también los enlaces peptídicos (también
covalentes).

Las proteínas alimentarias que presentan mejores propiedades gelificantes son:

a) Proteínas miofibrilares: la gelificación térmica de estas proteínas es fundamental en la textura
de numerosos productos cárnicos. Así. Por ejemplo, influye en la textura de las carnes
reestructuradas y ayuda a estabilizar la emulsión de las salchichas y otros productos cocidos.

b) Las micelas de caseína, al ser capaces de gelificar y provocar una coagulación, se utilizan
para la preparación de cuajadas y elaboración de quesos, leches, fermentadas y postres
lácteos.

c) Las proteínas de lactosuero, presentan buenas propiedades gelificantes a temperaturas de

70-80 ºC. Se utilizan en la elaboración de postres lácteos, yogures y requesón.

d) Las proteínas de la clara de huevo presentan las mejores propiedades gelificantes, por lo que
se utilizan de forma habitual como agente ligante en la fabricación de derivados cárnicos,
pastelería, etc.

BIBLIOGRAFÍA:

1. Fennema R. Owen, 2000, Química de los alimentos, Segunda edición, España, Editorial
Acribia, página 153
2. Blanco A., 2006, Química biológica, Octava edición, Argentina, Editorial Ateneo, página
21
3. Rembado M. 2009, La química en los alimentos, Argentina, Editorial Ministerio de
educación de la nación, Página 60