Apuntes Bonitos de Enzimas 3 91123 Downloable

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Apuntes bonitos de ENZIMAS <3

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ENZIMAS
Son un tipo de proteínas que catalizan reacciones bioquímicas, es decir, modifican la
velocidad de la reacción disminuyendo el nivel de la energía de activación que tienen estas
reacciones.
Características
 Gran poder catalítico
Son biomoléculas proteicas que se dirigen hacia rutas útiles y necesarias según necesidades
energéticas y necesidad de producción de distintas sustancias.  Alto grado de especificidad

El ser humano puede poseer alrededor de cien mil enzimas diferentes, cada uno de ellas  Actúan en soluciones acuosas en condiciones
realizar funciones vitales, que debe encajar en el lugar de unión de las enzimas, por esto determinadas de Tª y pH
existe una geometría entre estos  Su actividad puede regularse

Factores que alteran la


actividad enzimática
El pH óptimo de cada enzima es muy diferente y cuando
varían, la conformación de enzimas tiene una alteración, como
consecuencia un cambio en el estado de ionización de grupos
El aumento en la velocidad de reacción se produce porque en del sitio activo, esto puede dejar de ser funcional a la enzima.
temperaturas más altas de lo normal, existen más moléculas de Esto es debió a que la conformación de una proteína también
sustrato con suficiente energía para reaccionar; la disminución de depende, de las repulsiones y atracciones que tienen los
la velocidad de la reacción es debida a la desnaturalización de la
aminoácidos cargados positiva y negativamente.
enzima, ya que todas las proteínas globulares pueden
desnaturalizarse por encima de los 60º a 70º C, y no puede
revertirse.

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La concentración de sales también puede afectar al potencial iónico, Son sustancias que afectan negativamente la función de la
esto puede tener grandes consecuencias, ya que pueden interferir en enzima, y tiene consecuencias graves, como la ralentización o
algunos enlaces de enzimas, los cuales forman la misma biomolécula en otros casos detener la catálisis. En esto podemos encontrar
en el sitio activo, por lo tanto, igual que el pH la actividad enzimática a los:
se verá afectada.
Cuando el inhibidor competitivo se ha
Competitivo: unido al sitio activo, el sustrato no
puede unirse con la enzima,
quedando inactiva.
No Este se une a otro lugar del sitio activo de esta
competitivos: biomolécula, este sitio es llamado alostérico,
también tiene consecuencias graves para la
enzima, ya que no puede unirse fácilmente al
sustrato, por lo que la enzima no puede
funcionar correctamente.

Cofactores Para una actividad enzimática correcta. necesita la adición de cofactores, estos se les
conoce como iones minerales, como el magnesio, zinc, sobre, entre otros elementos de
la tabla periódica. En algunos casos, los enlaces con los iones y los radicales de cientos
de aminoácidos ayudan a mantener la estructura terciaria y cuaternaria de la de dicha
proteína en nuestro organismo u otros organismos más.

Coenzimas
Las coenzimas son moléculas organices que
actúan como cofactores. En cambio, estas se
una de manera temporal o permanente a la
enzima, y casi siempre es en una zona
bastante cercana al centro active
Cuando la enzima es activada por una
coenzima, el conjunto se denomina
holoenzima, pero cuando esta inactiva de le
conoce como apoenzima.

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