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    Taller Tercer Corte Bioquimica

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    MARIA ALEJANDRA GONZALEZ BONILLA
    Este documento presenta los resultados de un taller de bioquímica sobre la identificación y función de dos proteínas. La estudiante identificó la piruvato quinasa del rata y la piruvato quinasa hepática humana utilizando archivos FASTA. Determinó que ambas proteínas catalizan la conversión de fosfoenolpiruvato a piruvato con la síntesis de ATP y desempeñan un papel clave en la glucólisis, lo que indica que son homólogas a pesar de provenir de organismos diferentes.

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    Taller Tercer Corte Bioquimica

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    MARIA ALEJANDRA GONZALEZ BONILLA
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    Este documento presenta los resultados de un taller de bioquímica sobre la identificación y función de dos proteínas. La estudiante identificó la piruvato quinasa del rata y la piruvato quinasa hepática humana utilizando archivos FASTA. Determinó que ambas proteínas catalizan la conversión de fosfoenolpiruvato a piruvato con la síntesis de ATP y desempeñan un papel clave en la glucólisis, lo que indica que son homólogas a pesar de provenir de organismos diferentes.

    Título original

    Taller tercer corte bioquimica

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    Este documento presenta los resultados de un taller de bioquímica sobre la identificación y función de dos proteínas. La estudiante identificó la piruvato quinasa del rata y la piruvato quinasa hepática humana utilizando archivos FASTA. Determinó que ambas proteínas catalizan la conversión de fosfoenolpiruvato a piruvato con la síntesis de ATP y desempeñan un papel clave en la glucólisis, lo que indica que son homólogas a pesar de provenir de organismos diferentes.

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    Este documento presenta los resultados de un taller de bioquímica sobre la identificación y función de dos proteínas. La estudiante identificó la piruvato quinasa del rata y la piruvato quinasa hepática humana utilizando archivos FASTA. Determinó que ambas proteínas catalizan la conversión de fosfoenolpiruvato a piruvato con la síntesis de ATP y desempeñan un papel clave en la glucólisis, lo que indica que son homólogas a pesar de provenir de organismos diferentes.

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    FUNDACIÓN UNIVERSIDAD DE AMÉRICA

    TALLER TERCER CORTE

    Asignatura: Bioquímica.
    Fecha: Mayo de 2021.
    Docente: David Leonardo Sotelo.
    Valor en el segundo corte: 30 %

    Nombre: María Alejandra Gonzalez Bonilla Código:6201106

    I. Identificación de una proteína.

    1. Empleando el archivo fasta correspondiente su último número de código y marcado como


    proteína principal, llene la información de la siguiente tabla:

    Nombre de la proteína
    Pyruvate Kinase Isoform L-type with phosphorylated Ser113 (pS113)
    in complex with FBP

    Longitud de cadena 550


    Organismo Rattus norvegicus
    % de cobertura en Blast 100%
    e-value 0.0
    Código PDB 10.2210/pdb6ECK/pdb

    Estructura 3D

    Estructura secundaria Hebra Beta


    predominante
    Ubicación celular Citoplasma y núcleo
    Número de subunidades monómero y homotetrámero; existe como un monómero en ausencia de D-fructosa
    1,6-bisfosfato (FBP) y se asocia reversiblemente para formar un homotetrámero en
    presencia de FBP. La forma monomérica se une a la 3,3',5-triyodo-L-tironina (T3).
    formación de tetrámeros induce la actividad de la piruvato quinasa. La forma
    tetramérica tiene alta afinidad por el sustrato y está asociada dentro del complejo
    enzimático glicolítico. FBP estimula la formación de tetrámeros a partir de
    dímeros. homodímero; existe en forma dimérica en las células tumorales y la forma
    dimérica tiene menos afinidad por el sustrato de fosfoenolpiruvato. El homodímero
    se convierte en una proteína quinasa. Interactúa con HERC1, POU5F1 y
    PML. Interactúa con EGLN3; la interacción hidroxila PKM bajo hipoxia y mejora la
    unión a HIF1A. Interactúa con HIF1A; la interacción se ve reforzada por la unión de
    EGLN3, promover la actividad de transcripción mejorada bajo hipoxia. Interactúa con
    TRIM35; esta interacción previene la fosforilación de tirosina dependiente de
    FGFR1. Interactúa con JMJD8. Interactúa con TRAF4. Interactúa con CTNNB1
    (fosforilado); lo que lleva a activar la transcripción
    Cataliza el último paso limitante de la velocidad de la glucólisis al mediar la
    Describa la función de transferencia de un grupo fosforilo del fosfoenolpiruvato (PEP) al ADP,
    la proteína generando ATP.

    2. Empleando el archivo fasta correspondiente su último número de código y marcado como


    proteína secundaria, llene la información de la siguiente tabla:

    Nombre de la proteína
    La estructura de la piruvato quinasa hepática humana, hLPYK-D499N, en
    complejo con Fru-1,6-BP

    Longitud de cadena 543


    Organismo Homo sapiens
    % de cobertura en Blast 100%
    e-value 0.0
    Código PDB  10.2210/pdb6NN4/pdb

    Estructura 3D
    Estructura secundaria helice
    predominante
    Ubicación celular Citoplasma, citosol y exosoma extracelular
    Número de subunidades Homotetrámero
    Describa la función de la Piruvato quinasa que cataliza la conversión de fosfoenolpiruvato a piruvato con la síntesis
    proteína de ATP, y que juega un papel clave en la glucólisis.

    II. Identificación de homología.

    1. Consulte el termino homología, busque asociarlo a la comparación de dos proteínas.


    Es la secuencia de donde dos proteínas son equivalentes debido a que presentan el mismo
    origen evolutivo, aunque sean de organismos distintos

    2. Realice un alineamiento de ambos archivos fasta y determine si existe homología o no entre


    ambos organismos.

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