UNIDAD IV.

PROTEÍNAS
DRA. SANDRA L. CABRERA HILERIO
¿Que son proteínas ?
❖Las proteínas son biomóleculas
❖Las moléculas de proteínas están
compuestas principalmente por carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
❖Conservan su actividad biológica solamente
en un intervalo relativamente limitado de pH y
de temperatura, con un peso molecular mayor
o igual a 5000 g/mol.
❖El tipo de unión que se establece entre ellos
se conoce como enlace peptídico.
 Proteínas
❖Las proteínas se encuentran en
plantas y animales y son esenciales
para toda vida.
❖Forman estructuras de soporte y
protección, tales como el cartílago, la
piel, las uñas, el pelo y el músculo.
❖ Las proteínas pueden ser
desdobladas para crear formas
intermedias de tamaños y propiedades
variables.
 Composición
❖ Todas las proteínas además de C, H, O y N, poseen además S.

❖ El contenido de N representa ~ el 16 % de la masa total de la

molécula → c / 6,25 g proteína hay 1 g de N. Este factor de
6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente
en una muestra a partir de la medición del N de la misma.

❖ Son polímeros de alto peso molecular. Están formadas por

unidades estructurales básicas llamadas aminoácidos (aa).
❖El nombre proteína deriva del griego “PROTEIOS”
Los alimentos ricos en proteínas son:

• la carne, • los huevos,

• las aves, • la leche y
• el pescado, • el queso .
Proteínas de origen animal

Un elevado aporte de
Las proteínas de origen Valor biológico de ácidos grasos saturados
animal son moléculas origen animal es mayor aumenta el riesgo de
mucho más grandes que la de origen vegetal padecer enfermadades
cardiovasculares
Proteínas de origen vegetal

Un elevado aporte de
Las proteínas de origen Valor biológico menor ácidos grasos
vegetal son moléculas comparadas con las de insaturados y
pequeñas origen animal polinsaturados (fuente
importante de omegas)
 Especificidad
La función de una proteína depende de su secuencia de
aminoácidos y de la forma que ésta adopte. El cambio de un
solo aa de la secuencia de la proteína puede tener efectos muy
importantes en su función.

La especificidad de las proteínas es doble:

➢ De especie, de individuo
➢ De función
 Necesidades diarias de las
proteinas

❖Depende de la edad
❖Depende del estado de salud
❖Depende del valor biológico de las proteínas
❖Se recomienda unos 40 a 60 gr. de proteínas/día
 Funciones de las
proteínas
✓ Estructura ✓Catalíticas
✓ Detoxificación ✓Estructurales
✓ Inmunidad ✓Contráctiles
✓ Energía ✓De defensa natural
✓ Regulación del ✓Digestivas
metabolismo
✓De transporte
 Clasificación de las
proteínas
1.- Por su Composición

Las proteínas se 2.- Por su Solubilidad

pueden clasificar
dependiendo varios 3.- Por su Forma (Estructura)

factores y así
4.- Por su Función
tenemos:
5.- Por su número de subunidades
Simples.- Son aquellas que al hidrolizarse
sólo liberan aminoácidos
(Holoproteínas) .

Conjugadas.- Son aquellas que al

hidrolizarse liberan aminoácidos y otro
compuesto que recibe el nombre de
grupo prostético (átomo o molécula)
(Heteroproteínas).
Se subclasifican las proteínas conjugadas de
acuerdo a su grupo prostético
Nombre Grupo prostético
Metaloproteínas Iónes metálicos
Lipoproteínas Lípidos
Cromoproteínas Algún pigmento
Nucleoproteínas Ácido nucléico
Glicoproteínas Carbohidratos

La proteína recibe el nombre de APOPROTEÍNA

Apoproteína + Grupo Prostético = HETEROPROTEÍNA
 Albúminas (solubles en agua)

Globulinas (solubles en
disoluciones salinas)

Prolaminas (Etanol 70-80 %,

insolubles en agua)

Glutelinas (solubles en H+, OH-)

A. Fibrosas
Son aquellas que parecen
enrollarse a lo largo de un eje
común. Generalmente estas
proteínas efectúan funciones de
sostén.
Por ejemplo:
Colágeno presente en tejido
conjuntivo.
 B. Globulares
Son aquellas que presentan
plegamientos que les dan
apariencia esférica. Generalmente
estas proteínas están asociadas a
funciones dinámicas,.
por ejemplo:
Hemoglobina,
Enzimas,
Inmunoglobulinas
a) Estructurales.- Por ejemplo las que forman
parte de la membrana.

b) Reserva.- Por ejemplo Gliadina en el trigo,

Albúmina en el huevo. (El hombre no tiene
proteínas de reserva).

c) Hormonas.- Por ejemplo la Insulina

d) Catalizadoras.- Son aquellas que aceleran

reacciones y reciben el nombre genérico de
Enzimas.
e) Toxinas.- Por ejemplo la Ricina o
algunos venenos de serpientes.

f) Inmunoglobulinas.- Son las

encargadas de proteger al organismo de
agentes extraños. En conjunto confieren
la llamada inmunidad humoral; ejemplos
son: IgG, IgM IgE.

g) Transportadoras.- Son aquellas que

trasladan moléculas, iones o electrones.
1. Monoméricas 2. Poliméricas

Mioglobina Hemoglobina
Las proteínas presentan diferentes estados en su plegamiento hasta
alcanzar el de mayor complejidad determinado genéticamente

ESTRUCTURA DE
LAS PROTEÍNAS
 Estructura de las
proteínas

❖ Primaria
❖ Secundaria
❖ Terciaria
❖Cuaternaria
o Da la secuencia de aa.
o La sustitución de un solo AA altera su función.
o Cambios en esta estructura origina una proteína diferente que
puede ocasionar enfermedades. p.e. (Anemia falciforme).

Ayudas didácticas pág. 37

El enlace peptídico, tiene cierto carácter de doble enlace ya que los
electrones tienen cierta resonancia, lo que le otorga rigidez. Esto limita las
posibilidades de conformación del polipéptido, y por ende de la proteína.

Según las posiciones de los carbonos α existen dos tipos de

configuración, cis y trans.

Carbonos α se encuentran en Carbonos α en posición TRANS se

su forma más acercada encuentran en su forma más alejada
(más estable).
Ayudas didácticas pág. 51
 Ángulos de torsión alrededor de los enlaces:
Cα -- N (phi, Φ) y Cα -- C (psi, Ψ)

Finalmente cada enlace peptídico tiene dos ángulos de torsión, uno entre el Cα
y el NH (phi, Φ), y otro entre el Cα y el CO (psi, Ψ), lo cual permite a la proteína
tomar multiples conformaciones. Se dice que la proteína está completamente
definida cuando se saben todos los valores de phi y psi de sus aminoácidos
Son los diferentes arreglos o conformaciones de los
amino ácidos en diferentes regiones de la cadena
proteínica y que se repiten regularmente.
Al primer aminoácido de una hélice en el
extremo N-terminal se le llama N-cap y al último
aminoácido de la hélice, en el extremo C-
terminal se le llama C-cap.
Dentro de esta clasificación hay dos principales
conformaciones:
➢ Hélice alfa y
➢ Lámina plegada beta (paralela o antiparalela).
 Hélice 
1.- La hélice - alfa es estabilizada por Puentes de
hidrogeno que se forman entre el átomo de H2
unido a un N2 y el O2 carboxílico del cuarto
residuo, (aminoácido).
2.- Cada enlace peptídico participa en el puente
de hidrógeno. Esto confiere máxima estabilidad.
3.- Una hélice  se forma espontáneamente 0.15 nm (100⁰ de
rotación por
puesto que es la conformación de más baja residuo)

energía. Los aminoácidos en una hélice α están

dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, 3.6 residuos de
aminoácidos 0.54
con unos 3,6 aminoácidos por vuelta. nm por vuelta

4.- La hélice  con giro hacia la derecha es mucho

más estable que la hélice con giro a la izquierda, ya
que el giro hacia la derecha proyecta los radicales
hacia afuera.
Ayudas didácticas pág. 52
 Aminoácidos que desestabilizan la Hélice 

Aminoácidos con cadenas laterales muy Aminoácidos con cadenas laterales con la
grandes que desestabilizan la hélice alfa misma carga que se repelen y
o Asn desestabilizan los puentes de hidrógeno de
la cadena principal:
o Tyr
o Arg
o Ser
o Gln
o Thr
o Iso
o Cys

La Pro es un aminoácido que rara vez se reconoce en la hélices

alfa, se encuentra con mayor frecuencia al final de la cadena
 Lámina β ó hoja plegada β

• Los grupos R de esta

estructura están posicionados
sobre y bajo el plano de las
láminas.
• Estos R no deben ser muy
grandes, ni crear un
impedimento estérico, ya que
se vería afectada la estructura
de la lámina.
• Son hidrófobas
 Lámina β ó hoja plegada β

2 tipos
• Se forma por el posicionamiento
paralelo de dos cadenas de
aminoácidos dentro de la misma
proteína, en el que los grupos N-H
de una de las cadenas forman
enlaces de hidrógeno con los grupos
C=O de la opuesta.
• Es una estructura muy estable que
puede llegar a resultar de una
ruptura de los enlaces de hidrógeno
durante la formación de la hélice
alfa.
• Posee varios motivos estructurales
Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen entre las
distintas cadenas laterales de los aminoácidos que la componen. Los enlaces propios de la
estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes.

COVALENTES NO COVALENTES
- Puentes de hidrógeno (C=O---HN) - Interacciones dipolo-dipolo
- Enlaces disulfuro (-S—S) - Interacciones hidrofóbicas
- Coordinación con iones metálicos
- Atracciones electrostática entre los grupos R
 HEMOGLOBINA

OXIHEMOGLOBINA
✓ Se forma mediante la unión de
enlaces débiles de varias cadenas
polipeptídicas con estructura
terciaria para formar un complejo
proteico.
✓ Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de
protómero.
✓ Presenta varios polipéptidos distintos
y su estructura funcional requiere de
la interacción entre dos o más
cadenas de aminoácidos similares o
diferentes.
 Ventajas de las proteínas oligoméricas

Reduce la cantidad de información genética

necesaria.

El ensamblaje y la disgregación se controlan fácilmente, ya

que las subunidades se asocian por enlaces débiles.

Los mecanismos de corrección pueden excluir durante el

ensamblaje las subunidades defectuosas, con lo que
disminuyen los errores en la síntesis de la estructura.

Se pueden distinguir dentro de las estructuras cuaternarias dos tipos:

Homotípicas: Las cadenas polipeptídicas son idénticas o casi idénticas.

Heterotípicas: Las subunidades poseen estructuras muy diferentes.
 MOTIVOS ESTRUCTURALES O
ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS

Dominios: Son unidades estructurales compactas, estables, dentro de una proteína,

formadas por segmentos de una cadena peptídica que se pliegan de forma
independiente, con una estructura y función distinguible de otras regiones de la
proteína.

FUNCIONES DE LOS DOMINIOS

➢ Enlaza a un pequeño ligando
➢ “Atravesar” la membrana plasmática
(proteínas transmembrana)
➢ Contiene el sitio catalítico
(enzimas)
➢ Enlazar al DNA (en factores de
transcripción)
➢ Provee una superficie para enlazarse
específicamente a otra proteína

Ayudas didácticas pág. 56,57

 NIVEL REPRESENTA ENLACES CARACTERÌSTICOS

Tipo, cantidad y secuencia de aminoácidos

Primario Enlace peptídico
en la proteína

Puentes de hidrógeno establecidos

Orientación geométrica (parcial) de la
Secundario entre los integrantes del enlace
cadena
peptídico

Enlaces no covalentes como: iónicos

Orientación espacial de la cadena
y puentes de hidrógeno entre
Para algunas proteínas éste es su nivel más
Terciario radicales, efecto hidrofóbico
complejo y por lo tanto presentan su
Covalentes lábiles como el puente
actividad biológica
disulfuro

Resulta de la asociación de varias cadenas Enlaces no covalentes como: iónicos

que se encuentran en su nivel terciario. y puentes de hidrógeno entre
Cuaternario Para algunas proteínas éste es su nivel más radicales.
complejo y por lo tanto presentan su Covalentes lábiles como el puente
actividad biológica disulfuro

Ayudas didácticas pág. 45

 Plegamiento de las proteínas

• Bajo condiciones fisiológicas las

proteínas se pliegan de manera
espontáneo en su conformación nativa.
• La estructura primaria de una proteína
determina su estructura tridimensional.
• A nivel laboratorio las proteínas pueden
plegarse sin la presencia de proteínas
accesorias pero puede tardar de min a
días
• In vivo éste proceso requiere de unos
pocos minutos porque contiene
proteínas accesorias (Chaperonas,
isomerasas de proteindisulfuro, cis-trans
isomerasas).
 Otros datos de las estructuras de las proteínas
Existen otros tipos de estructuras helicoidales similares a la hélice α en las
proteínas, pero mucho menos comunes:

Hélice 310: similar a la hélice α pero con 3 aminoácidos por vuelta (más extendida
y más estrecha).

Hélice π: está más comprimida y es más ancha que la hélice α (4,4 residuos por
vuelta).

Diferentes valores de aminoácidos por vuelta

N=3.6 alfa hélice más común
N=2 beta plegada
N=3 Hélice del colágeno
N=4 pi hélice
Enfermedades por mal plegamiento de
proteínas
Enfermedad de Alzheimer

Enfermedad neurodegenerativa más

frecuente en adultos mayores de 65 años.
Se trata de una clase de demencia que en
los primeros estadios se manifiesta con
alteraciones del lenguaje, falta de memoria
y desorientación.

Alois Alzheimer Con el tiempo avanza, y en estadios tardíos

(1864-1915) afecta la memoria a largo plazo.
Se encuentran agregados insolubles
proteináceos extracelulares denominados
depósitos de amiloide.
Enfermedades por mal plegamiento de proteínas

Enfermedad de Huntington

Enfermedad de la poliglutamina.
Se manifiesta con perdida de habilidades
psicomotoras, de movimientos involuntarios y
demensia progresiva.
Se asocia a la proteína Huntingtina, polipeptido
con función desconocida de 350 kD.
En el extremo terminal N de la proteínahay
George Huntington secuencias de glutamina (6-34 residuos).
Se desarrolla una proteina mutante de hasta
150 residuos de Gln.
Repasar
• Que son las proteínas
• Importancia
• Clasificación
• Función
• Estructura y sus características de cada una

Estudiar para la siguiente clase

• 04-2 Alteraciones estructurales de las Proteínas

Tarea
• Investigar 3 enfermedades producidas por el mal plegamiento
de las proteínas y/o relacionadas a las proteínas