PROTEÍNAS

Catabolismo de proteínas y nitrógeno de aminoácidos

 CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS

1) Según propiedades (polaridad) de su cadena lateral (R):

• No polares, apolares o hidrófobos: glicina (Gly), alanina (Ala), valina

(Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), metionina (Met),
prolina (Pro), fenilalanina (Phe) y triptófano (Trp).
• Polares Neutros, hidrófilos: serina (Ser), treonina (Thr), cisteína (Cys),
asparagina (Asn), tirosina (Tyr) y glutamina (Gln).
• Carga positiva, o básicos: lisina (Lys), arginina (Arg) e histidina (His).
• Carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp) y ácido glutámico (Glu).
 CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS

2) Según su naturaliza
Química

Aminoácidos Alifáticos:
(R ) cadenas abiertas de
carbono e hidrógeno.
Gli, Ala, Val, Leu. Ile.
Aminoácidos Heterocíclicos:
(R) otros elementos junto al
carbono e hidrógeno.
Aminoácidos Aromáticos:
(R) formando anillos
cerrados: His, Fen, Tir, Trp.
 CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS

3) Según su obtención
• Esenciales:
- No pueden ser sintetizados de novo a partir de glucosa u otros
AA
- Deben ser ingeridos para obtenerlos
• No Esenciales:
- Si pueden ser sintetizados de novo a partir de glucosa u otros AA
ESENCIALES NO ESENCIALES
• Arg e Hist son esenciales en
1.- Arginina situaciones puntuales. • Glutamato (Ac Glutámico)
•
2.- Histidina Son esenciales dependiendo del
resto de componentes de la • Aspartato
3.- Lisina alimentación, (Hys no esencial en • Asparagina
4.- Isoleucina •
adulto).
Proteínas de alto valor biológico
• Glutamina
5.- Leucina (todos aa esenciales) • Alanina
6.- Valina
• Aminoácidos limitantes. • Glicina
•
7.- Metionina
Otros
• Tirosina
• Serina
Tirosina (por hidroxilaciónde
Fenilanina)
8.- Treonina Hidroxilisina • Cisteína
9.- Triptofano Hidroxiprolina
• Prolina
10.- Fenilalanina
Aminoácidos Básicos
Aminoácidos Apolares
Aminoácidos Alcohólicos y Azufrados
Aminoácidos con grupos hidroxílicos (OH)

Aminoácidos con Azufre

Aminoácidos Aromáticos
Aminoácidos Acidos

Aminoácidos con ácidos o sus amidas

… - CH2 - CH2 – CO NH2 (Grupo Amida)

Aminoácido Iminoácido
 AMINOÁCIDOS SEMI-ESENCIALES

• Solo son esenciales en situaciones puntuales

• Solo sintetizados a partir de AAE
• Cistenia
• Metionina + Serina
• Tirosina
• Fenilanina
 Calsificación de aminoácidos glucogénicos y cetogénicos
Sólo Glucogénicos Glucogénicos y Cetogénicos Sólo Cetogénico
Gly Ile Leu
Ala Lys
Val Phe
Asp Tyr
Asn Trp
Glu
Gln
Arg
His
Ser
Thr
Cys
Met
Pro
 PRECURSORES DE MUCHAS MOLÉCULAS
• Adenina: es sintetizado sobre el precursor ribosa-5-fosfato (Gly Glu y Asp).
• Citosina: Síntesis de novo de nucleótidos (Pirimidina: NH4, bicarbonato y aspartato)
(Purina: Glutamina, Glicina, Aspartato, CO2 y tetrahidrofolato)
• Esfingosina: a partir de la condensación de palmitoil-CoA y serina.
• Tiroxina, dopamina, noradrenalina adrenalina: Tirosina.
• Nicotinamida: cofactor esencial para la producción de ATP (Trp y Gln).
• Creatina: 95 % en músculos y el resto en el corazón y cerebro (Arg ,Gly y Met).
• Oxido nítrico: requiere la participación de un agente reductor el NADPH Arg.
• Hemo: a partir de succinil CoA y Gly.
• Histamina: Histidina.
• Adrenalina: Phe,Tyr.
• Serotonina: Triptofano.
• Glutation: citoprotector (Glu, Cys y Gly)
CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
4) Clasificación metabólica: se divide en tres categorías:
• Los aminoácidos se denominan glucogénicos si conducen a la formación de
carbohidratos,
• Cetogénicos si conducen a la formación de cuerpos cetónicos (KK) y
• Glucogénicos ó cetogénicos si conducen a aumentos de ambos tipos de
compuestos.
 BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
• Todos los vertebrados pueden formar ciertos aminoácidos a partir de intermediarios
anfibólicos o de otros aminoácidos en la dieta.
• Los intermediarios y los aminoácidos a los cuales dan lugar son
- α-cetoglutarato (Glu, Gln, Pro, Arg, His),
- oxaloacetato (Asp, Asn, Met, Lis, Thr) y
- 3-fosfoglicerato (Ser, Gli, Cys).
• Cisteína, tirosina e hidroxilisina se forman a partir de aminoácidos esenciales en el
aspecto nutricional.
• La serina proporciona el esqueleto de carbono, y la homocisteína el azufre para la
biosíntesis de cisteína.

En el escorbuto, una enfermedad nutricional que se

produce por una deficiencia de Vit C, la hidroxilación
alterada de la peptidil prolina y peptidil lisina da
lugar a fracaso para proporcionar los sustratos para
el entrecruzamiento de colágenos en maduración.
AMINOACIDO PRODUCTOS ESPECIALIZADOS
 CLASIFICACIÓN METABÓLICA DE AMINOÁCIDOS
• La oxidación de las estructuras de carbono de los aminoácidos representa
aproximadamente el 15% de la energía metabólica de los seres humanos. Los
grupos amino se convierten en amoniaco y urea.
• El metabolismo de algunos aminoácidos implica vías complejas y se trata solo
brevemente. Los aminoácidos se derivan de la descomposición de las proteínas
corporales y de la dieta.
• Aproximadamente el 85% de los aminoácidos resultantes de la descomposición de
las proteínas corporales endógenas se reutilizan para la síntesis de proteínas. La
descomposición de las proteínas en aminoácidos y su reutilización para la síntesis
de proteínas se denomina recambio.
• En base a las consideraciones, debe ser obvio que en circunstancias normales, las
proteínas y los aminoácidos no son una fuente de energía preferida.
 EL METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS SE DIVIDE EN TRES
CATEGORÍAS:

• Los aminoácidos se denominan glucogénicos si conducen a la formación de

carbohidratos, Cetogénicos si conducen a la formación de KK y tanto glucogénicos
como cetogénicos si conducen a aumentos en ambos tipos de compuestos.
• Esta clasificación se derivó de un experimento realizado al administrar cada
aminoácido a animales y determinar si hubo un aumento en la glucosa en sangre
(aminoácido glucogénico), cuerpos cetónicos circulantes (aminoácido cetónico) o
ambos.
• Los aminoácidos cetogénicos se catabolizan en acetil coA, aceto acetil CoA o
ambos.
 BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

• La fenilalanina hidroxilasa convierte la fenilalanina en tirosina. La reacción

catalizada por esta oxidasa de función mixta es irreversible.
• Ni la hidroxiprolina ni la hidroxilisina de la dieta se incorporan hacia las proteínas.
• La peptidil hidroxiprolina e hidroxilisina se forman mediante hidroxilación de
peptidil prolina o lisina en reacciones catalizadas por oxidasas de función mixta
que necesitan vitamina C como cofactor.
• La selenocisteína, un residuo del sitio activo esencial en varias enzimas de
mamífero, surge por inserción desde un tRNA previamente modificado.
 BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

• Hay 20 aminoácidos codificados genéticamente. Si uno de estos aminoácidos presenta

cantidades inadecuadas, la síntesis de proteínas disminuye correspondientemente.
• Los aminoácidos no esenciales se pueden producir a partir de metabolitos endógenos.
• Por el contrario, los aminoácidos esenciales no pueden derivarse de metabolitos
endógenos en las cantidades requeridas.
• Debe obtenerse de la dieta, la deficiencia relativa de un aminoácido esencial altera la
síntesis de proteínas y conduce a un balance de nitrógeno negativo (excreción de
nitrógeno excede a ingesta de nitrógeno).
• En los niños en crecimiento en los que la ingesta de nitrógeno supera la excreción, se
produce un balance positivo de nitrógeno.
 BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

• La inestabilidad conformacional resultante del colágeno origina sangrado de

encías, hinchazón de articulaciones, cicatrización inadecuada de heridas y por
último la muerte.
• El síndrome de Menkes, pelo rizado y retraso del crecimiento, depende de una
deficiencia de cobre en la dieta, que es un cofactor esencial para la lisiloxidasa,
una enzima que funciona en la formación de los enlaces covalentes que fortalecen
las fibras de colágeno.
• Los trastornos genéticos de la biosíntesis del colágeno comprenden varias formas
de osteogénesis imperfecta (fracturas patológicas), y síndrome de Ehlers-Danlos
(aumento de la movilidad articular y anormalidades cutáneas debidas a defectos
de los genes que codifican para enzimas que incluyen la lisil hidroxilasa.
 BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
• Algunas patologías se relacionan con estados de deficiencia de aminoácidos que pueden
producirse si faltan aminoácidos esenciales en la dieta, o si están en cantidades
inadecuadas.
• Los estados de deficiencia de aminoácidos endémicos kwashiorkor (África) por destete al
niño se le suministra una dieta farinácea con poca proteína, y el marasmo, en el cual tanto
la ingestión calórica como aminoácidos específicos son deficientes.
• Los individuos con síndrome de intestino corto que carecen de la capacidad para absorber
suficientes cantidades de calorías y nutrientes sufren anormalidades nutricionales y
metabólicas importantes.
• Tanto el trastorno nutricional escorbuto, una deficiencia de vitamina C en la dieta, como
trastornos genéticos específicos, se relacionan con alteración de la capacidad del tejido
conjuntivo para formar hidroxiprolina e hidroxilisina.
 METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
Generalidades
• AA encuentran en forma libre o unidos a
proteínas
• AA libres tienen 3 posibles orígenes:
• Absorción intestinal de productos de
hidrólisis alimentaria
• Síntesis de novo
• Hidrólisis de proteínas corporales
• Pueden servir para:
• Síntesis de proteínas corporales u otros
compuestos nitrogenados (ácidos
nucleicos, aminas, péptidos, hormonas,
etc.)
• Fuente de carbono en metabolismo
intermedio
• Oxidados para fines de energía
o La degradación de AA sigue dos pasos:
- Remoción del Gpo Amino
- Oxidación de la cadena carbonada
 PROTEASOMA
Responsable del recambio celular, proteínas de vida finita, deben ser
degradadas para el recambio en la expresión génica.
 BALANCE NITROGENADO

• El balance de nitrógeno negativo es resultado de infecciones, inflamaciones,

estrés posquirúrgico, aumento de la secreción de glucocorticoides de la corteza
suprarrenal. Los experimentos con voluntarios adultos normales indican que 9 de
los 20 aminoácidos son esenciales y deben incluirse en la dieta.
• Además, se cree que los bebés necesitan arginina para un crecimiento óptimo.
Cuando los voluntarios se alimentan con una dieta que carece de histidina, no
entran en balance de nitrógeno negativo.
• La vía para la síntesis de histidina, que es intrincado en bacterias y plantas, no se
ha demostrado en humanos.
• Sin embargo, el músculo humano contiene carnosina, un dipéptido compuesto de
histidina y B-alanina. Durante la inanición, los niveles de carnosina disminuyen.
 DEGRADACIÓN Y SÍNTESIS DE PROTEÍNAS
• Ocasiona una pérdida diaria neta de nitrógeno, en forma de urea, la cual equivale a
35-55 gr. de proteína.
• Cuando la ingesta dietética compensa a las pérdidas se dice que el organismo está en
equilibrio nitrogenado.
• El balance nitrogenado puede ser positivo o negativo:
• Balance positivo: ocurre cuando la ingesta nitrogenada es mayor a las pérdidas,
tal como ocurre en el crecimiento, el embarazo.
• Balance negativo: ocurre cuando la ingesta de nitrógeno es inferior a las
pérdidas, tal como ocurre en la desnutrición, la anorexia prolongada, en las quemaduras.
 RECAMBIO PROTEICO
• Casi todas las proteínas del organismo se están sintetizando de manera continua
a partir de los aminoácidos, degradándose para dar de nuevo aminoácidos, y
formar así nuevas proteínas en función de las necesidades.
• Es decir, hay un recambio permanente de proteínas.
La superficie luminal del
intestino contiene
aminopeptidasas y
exopeptidasas que van a
degradar el residuo N-terminal
de los oligopéptidos, de esta
reacción se obtienen
aminoácidos libres y péptidos
pequeños.
 METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS

DESTINO DE CADENAS
CARBONADAS

Transaminación En exceso de AA y en requerimiento de

Desaminación Oxidativa energía:
Ciclo de la Urea Producción de Energía

En exceso de AA y en exceso de
energía:
Sintesis de Lípidos

En Inanición:
Gluconeogénesis
Cetogénesis
CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
 TRANSAMINACIÓN
• Por medio de una aminotransferasa (o transaminasa), y con ayuda de la coenzima
piridoxal fosfato, se realiza la trasferencia de un grupo  -amino de un aminoácido
y se transfiere el grupo amino de un  -cetoácido.
• Cuando predomina la degradación, la mayoría de los aminoácidos ceden su grupo
amino al  -cetoglutarato que se transforma en glutamato (GLU), pasando ellos al
 -cetoácido correspondiente.
 TRANSAMINACIÓN
• Varias enzimas catalizan esta reacción; piridoxal fosfato (derivado de la Vit B6) es
el cofactor.
• Las transaminasas generalmente demuestran una preferencia por uno de los
pares de donantes y aceptores de grupos amino y exhiben una latitud variable
para el par análogo recíproco.
• La participación del glutamato y el alfa-cetoglutarato como sustrato es frecuente y
fundamental.
• La capacidad de la mayoría de los aminoácidos para donar sus grupos amino al
alfa-cetoglutarato para formar glutamato es responsable en parte del papel central
del glutamato en el metabolismo del nitrógeno.
• El glutamato también es un donante común de grupos amino en la formación de
muchos otros aminoácidos.
 TRANSAMINACIÓN
• Las enzimas transaminasas se encuentran en el citosol y las mitocondrias
de todas las células humanas.
• Las aminotransferasas también se encuentran en el plasma sanguíneo
humano en cantidades bajas pero mensurables.
• Se produce un aumento de las transaminasas séricas durante la hepatitis,
en otras enfermedades hepáticas, y acompaña a la necrosis tisular debida
a un infarto de miocardio.
• Los laboratorios miden rutinariamente SGOT (glutamato oxalacetato
transaminasa sérica) y SGPT (glutamato piruvato transaminasa sérica)
para una variedad de propósitos de diagnóstico.
• El glutamato es la fuente predominante de ion amonio libre
TRANSAMINACIÓN
 DESAMINACIÓN
• El aminoácido pierde el grupo amino y pasa a alfa-cetoácido.
• Esta reacción es reversible y convierte el glutamato en alfa -cetoglutarato
para su degradación.
• Actúa según las necesidades celulares.
DESAMINACIÓN
 DESCARBOXILACIÓN
• Los aminoácidos se descarboxilan y como resultado forman aminas,
las cuales tienen funciones como: hormonas, neurotransmisores,
inmunomoduladores, entre otras como en el caso de la tirosina que
por acción de la descarboxilación y otras reacciones, se producen
las catecolaminas: dopamina, noradrenalina y adrenalina.
 BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS NUTRICIONALMENTE NO
ESENCIALES

• La glutamato deshidrogenasa, glutamina sintetasa y aminotransferasas desempeñan

funciones fundamentales en la biosíntesis de aminoácidos

Reacción de la glutamato
deshidrogenasa

NH3 + α-cetoglutarato + NAD(P)H + H+ --> L-glutamato + NAD(P)++ H2O

 BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS NUTRICIONALMENTE NO ESENCIALES
Glutamato
• La primera reacción en la biosíntesis de la “familia glutamato” de aminoácidos es
la amidación reductiva de α-cetoglutarato catalizada por la glutamato
deshidrogenasa.
• La reacción se muestra como unidireccional en la dirección de la síntesis de
glutamato porque la reacción favorece fuertemente el glutamato.
• Esto tiene importancia fisiológica porque la concentración alta de ion amonio es
citotóxica.

Reacción de la glutamato
deshidrogenasa

NH3 + α-cetoglutarato + NAD(P)H + H+ --> L-glutamato + NAD(P)++ H2O

 BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS NUTRICIONALMENTE NO
ESENCIALES
Glutamina
La amidación de glutamato hacia glutamina catalizada por la glutamina sintetasa
comprende la formación intermedia de γ-glutamil fosfato.
Después de la unión ordenada de glutamato y ATP, el glutamato ataca el fósforo del
ATP, lo que forma γglutamil fosfato y ADP. A continuación se une el NH4+ y, al igual
que el NH3+, ataca al γglutamilfosfato para formar un intermediario tetraédrico.
La liberación de Pi y de un protón desde el grupo γ-amino del intermediario tetraédrico
entonces facilita la liberación del producto, glutamina.

Reacción de la glutamina sintetatasa

• Finalmente el amoniaco es
metabolizado.
• Glutamina es otro glutamato pero
con otro grupo amina unido al
carboxilo.
• Se da en Hígado, músculo riñón,
cerebro
• La vía inversa (glutaminasa) da
Acido glutámico y NH3.
• Glutaminasa enzima antitumoral
•
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS NUTRICIONALMENTE NO ESENCIALES
Alanina y Aspartato
La transaminación de piruvato forma alanina.
De modo similar, la transaminación del oxaloacetato forma aspartato.

Formación de alanina por transaminación del piruvato. El donador de amino puede

ser glutamato o aspartato dando así a-cetoglutarato u oxalacetato
 CICLO DE LA UREA
BIOSÍNTESIS DE UREA
• Cuantitativamente los productos excretorios predominantes del metabolismo
del nitrógeno en humanos es la urea.
• Un consumo humano aproximado de 100 gr de de proteínas diarias excreta
aproximandamente 16,5 gr de nitrógeno por día.
• Aproximadamente 80 % a 90 % de esto se da en forma de urea urinaria.
• Una pequeña es excretada como ácido úrico e iones libres de amonio.
• Aproximadamente 5% de nitrógeno es eliminado en forma orgánica en las
heces.
• Dado que el ion NH4 amonio libre es tóxico en humanos la naturaleza ha
desarrollado un medio complejo y expansivo para eliminarlo en forma de urea.
CICLO DE LA UREA
Casi todo el amoniaco formado
por desaminación se convierte a
urea
La síntesis de Urea se realiza
principalmente en el Hígado
Requiere varias reacciones
enzimáticas , CO2, NH3 Aspartato

1. Sintesis de Carbamilfosfato
2. Sintesis de Citrulina
3. Sintesis de Argininosuccinato
4. Ruptura de Argininosuccinato
5. Hidrólisis de Arginina
CICLO DE LA UREA
DESTINO DE AMINOÁCIDOS GLUCOGENICOS, CETOGÉNICOS O GLUCOCETOGÉNICOS
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS NUTRICIONALMENTE NO ESENCIALES
Asparagina
La conversión de aspartato en asparagina, catalizada por la asparagina sintetasa, semeja la
reacción de la glutamina sintetasa, pero la glutamina, más que el ion amonio, proporciona el
nitrógeno.
Sin embargo, las asparagina sintetasas bacterianas también pueden usar ion amonio.
La reacción involucra la formación intermedia de aspartil fosfato.
La hidrólisis acoplada de PPi hacia Pi por la pirofosfatasa asegura que la reacción se vea
favorecida con fuerza.

Reacción de la Asparagina Sintasa

 BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS NUTRICIONALMENTE NO
ESENCIALES

Serina
La oxidación del grupo α-hidroxilo
del intermediario glucolítico 3-
fosfoglicerato por la 3-fosfoglicerato
deshidrogenasa, lo convierte en 3-
fosfohidroxipiruvato.
La transaminación y la
desfosforilación subsiguiente a
continuación forman serina.
 Glicina
Las glicina aminotransferasas pueden catalizar la síntesis de
glicina a partir de glioxilato y glutamato o alanina.
Al contrario de casi todas las reacciones de
aminotransferasa, éstas favorecen con fuerza la síntesis de
glicina.
En mamíferos, otras vías importantes para la formación de
glicina son a partir de colina (derecha) y de serina (abajo).

Formación de Glicina a partir de colina.

(Colina deshidrogenasa, betaína deshidrogenasa,
betaínahomocisteína Nmetiltransferasa, sarcosina
desmetilasa y sarcosina oxidasa)

Rx de serina hidroximetiltrasferasa (reversible)

 Prolina
La reacción inicial de la biosíntesis
de prolina convierte el grupo γ-
carboxilo del glutamato en el
anhídrido ácido mixto de glutamato
γ-fosfato.
La reducción subsiguiente forma
glutamato γ-semialdehído, que
después de ciclización espontánea
es reducido a L-prolina.

biosíntesis de prolina a partir de

glutamato. Los cataliticos para estas
reacciones son la glutamato 5cinasa, la
glutamato semialdehido deshidrogenasa,
cierre de anillo no catalizado y pirrolina
5carboxilato reductasa.
Cisteína
Si bien no es esencial desde el
punto de vista nutricional, la
cisteína se forma a partir de
metionina, que sí lo es.
Luego de conversión de metionina
en homocisteína, la homocisteína
y la serina forman cistationina,
cuya hidrólisis forma cisteína y
homoserina

Conversión de homocisteína y serina en homoserina y

cisteina. El azufre de la cisteína se deriva del esqueleto
de la serina
 Tirosina
La fenilalanina hidroxilasa convierte a la
fenilalanina en tirosina.
Si la dieta contiene cantidades adecuadas
del aminoácido esencial desde el punto de
vista nutricional fenilalanina, la tirosina es no
esencial en ese sentido.
Dado que la reacción de la fenilalanina
hidroxilasa es irreversible, la tirosina de la
dieta no puede remplazar a la fenilalanina.
La catálisis por medio de esta oxigenasa de
función mixta incorpora un átomo de O2 en la
posición para de la fenilalanina y reduce el
otro átomo a agua.
El poder reductivo, proporcionado como
tetrahidrobiopterina, finalmente deriva del
NADPH.
 Hidroxiprolina e hidroxilisina
Se encuentran en colágeno; puesto que no hay
tRNA para uno u otro aminoácido hidroxilado, ni
la hidroxiprolina ni la hidroxilisina de la dieta se
incorpora durante la síntesis de proteína.
La peptidil hidroxiprolina e hidroxilisina surgen a
partir de prolina y lisina, pero sólo después de
que estos aminoácidos se han incorporado a
péptidos.
La hidroxilación de residuos peptidil prolilo y
peptidil lisilo, catalizada por la prolil hidroxilasa y
la lisil hidroxilasa de la piel, el músculo estriado y
heridas en granulación necesita, además del
sustrato, O2 molecular, ascorbato, Fe2+ y
αcetoglutarato.
Por cada mol de prolina o lisina hidroxilado, un mol de αcetoglutarato se
descarboxila hacia succinato. Las hidroxilasas son oxigenasas de función mixta.
Un átomo de O2 se incorpora hacia prolina o lisina, y el otro hacia succinato.
Deficiencia de la vit C requerida para estas dos hidroxilasas da lugar a
escorbuto, se altera el colágeno da por resultado gingivorragia, hinchazón de
articulaciones, y alteraciones de la cicatrización de heridas
 Valina, leucina e isoleucina
Aunque éstos son aminoácidos esenciales desde el punto de vista nutricional, las
aminotransferasas hísticas interconvierten de manera reversible los tres aminoácidos y sus
αcetoácidos correspondientes.
De este modo, estos α-cetoácidos pueden remplazar sus aminoácidos en la dieta.

Selenocisteína y la reacción catalizada por la

selenofosfato sintetasa
Selenocisteína, el vigésimo primer aminoácido

Si bien es poco común que haya selenocisteína en proteínas, se conocen al menos 25

selenoproteínas en seres humanos.
La selenocisteína está presente en el sitio activo de varias enzimas del ser humano que
catalizan reacciones de redox.
Los ejemplos son tiorredoxina reductasa, glutatión peroxidasa, y la desyodasa que
convierte la tiroxina en triyodotironina.
Cuando está presente, la selenocisteína participa en el mecanismo catalítico de estas
enzimas.
Un aspecto importante es que el remplazo de selenocisteína por cisteína puede alterar la
actividad catalítica.
Los deterioros de las selenoproteínas de ser humano se han implicado en la
tumorogénesis y la aterosclerosis, y se relacionan con miocardiopatía por deficiencia de
selenio (enfermedad de Keshan).