Fisiología de La Sangre. Tema 2

HEMOGLOBINA
Prof. Romina Güeres V.

HEMOGLOBINA
 Pigmento rojo de PM = 64500.
 Vehículo para transporte de O2.
 Constituye el 90% del peso seco
del GR.
 Proteína conjugada. Esférica.
 Tetrámero: 2 pares de cadenas
polipeptídicas (Globinas) unidas
a 4 grupos Hem.
ESTRUCTURA PRIMARIA
 Cadenas Globínicas: α y no α.
 Cadenas α: ζ y α. Tienen 141 AAs.
 Cadenas no α: β, ε, γ, δ. Tienen 146 AAs.
 La combinación de 2 cadenas α y 2 β da origen a
los tipos de Hb humana.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
 Cada cadena globínica se

divide en 8 hélices y en 7
segmentos no helicoidales.
 Las hélices se nombran de la
A a la G. Son relativamente
rígidas.
 Los segmentos no
helicoidales son flexibles y se
nombran de acuerdo a las
hélices entre los que se
encuentran: NA, AB, CB,
CD, EF, FG, GH, HC.
 ESTRUCTURA TERCIARIA:
 Los AAs polares se orientan hacia la superficie y los
no polares se orientan hacia el interior.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA:
 Cada cadena se coloca en el vértice de un tetraedro
con un Hem suspendido entre F8 y el O2 ligado a
E7, y se unen las 4 cadenas.
 Cambia de acuerdo al estado oxi o deoxi de la Hb,
debido al movimiento del Fe en el plano del anillo
porfirínico del Hem.
TIPOS DE Hb NORMALES
TIPOS DE Hb NORMALES
 Hb ADULTAS: A = 2α + 2β (> 95%)

A2 = 2α + 2δ (< 3,5%)
 Hb FETAL: F = 2α + 2γ
 Hb EMBRIONARIAS:
Gower 1 = 2ζ + 2ε
Gower 2 = 2α +2ε 3 primeros meses de
Portland 1 = 2ζ + 2γ vida embrionaria
Portland 2 = 2ζ + 2β
HEMOGLOBINA
 HEM:
- Compuesto por un átomo de Hierro
(Fe++) coordinado con 4 anillos
pirrólicos.
- Los 4 anillos pirrólicos forman un

anillo porfirínico (protoporfirina IX).
- El Hem se combina en forma

reversible con una molécula de O2.
- En estado deoxi-Hb: el Fe++ es

desplazado 0,6A° fuera del plano del
anillo porfirínico.
- En estado oxi-Hb: el Fe++ está en el

mismo plano del anillo porfirínico.
SÍNTESIS DEL Hem
 En la mitocondria y el citoplasma de los precursores
eritrocitarios: pronormoblasto.
Mitocondria Citoplasma
Glicina ALA-sintasa ALA (Ácido aminolevulínico)
+ Succinilcolina
Porfobilinógeno
Hem
Hidroximetilbilane
Protoporfirina IX
Uroporfirinógeno III
Coproporfirinógeno III Protoporfirinógeno

SÍNTESIS DE LA Hb
DEGRADACIÓN DE LA Hb
 Separación del Hem de las cadenas globínicas.
 Globinas son recicladas al “pool” de proteínas.
 El Hem se separa en Hierro y anillo porfirínico.
 El Fe va al “pool” de reciclaje del metabolismo del Fe.
 El anillo porfirínico se degrada:

DEGRADACIÓN DE LA Hb
UROBILINA
ESTERCOBILINA
ANILLO PORFIRÍNICO
UROBILINÓGENO
BILIVERDINA
βglucuronidasa
LIBERACIÓN CO
COLON E
BILIRRUBINA (NO CONJUGADA)
ILEON TERMINAL
BILIRRUBINA
+
DUODENO
ALBÚMINA (2:1)
CONJUGACIÓN CON
HIGADO ÁCIDO GLUCURÓNICO
BILIS
(GLUTATIÓN-S-TRANSFERASA)
DEGRADACIÓN DE Hb
 Productos Finales:
 Hierro
 Bilirrubina
 CO
PROPIEDADES FUNCIONALES
 Afinidad por el O2:

 Permite el intercambio de O2-CO2 en los pulmones y el
transporte y liberación del O2 a los tejidos.
 Cada átomo de Fe puede unir una molécula de O2.
 Cada gr de Hb une 1,39 mL de O2.
 La pO2 a la que la Hb está saturada al 50% = p50.
 La pO2 en sangre arterial es 100 mmHg.
 La pO2 en sangre venosa es 35 mmHg.
AFINIDAD POR EL O2
 La relación entre la pO2 y la saturación de O2 de la Hb se describe por la
Curva de Disociación de la Hb.
 Si la afinidad de la Hb por el O2 aumenta: la curva se desplaza hacia la

izquierda y disminuye la p50.
 Si la afinidad Hb por el O2 disminuye: la curva se desplaza hacia la derecha y

aumenta la p50.
 Factores que afectan la afinidad de la Hb por el O2:

- pH (Efecto Bohr).
- Temperatura
- Concentración del 2,3-DPG.
CURVA DE DISOCIACIÓN DE LA Hb
CURVA DE DISOCIACIÓN DE LA Hb
 EFECTO BOHR:
 Si pH, temp.,
2,3DPG = p50
(aumenta afinidad Hb)
 Si pH, 2,3DPG, temp.
= p50 (disminuye
afinidad Hb)
PROPIEDADES FUNCIONALES
 En los tejidos:
CO2 H2CO3. El pH es bajo y por el efecto
Bohr se facilita la transferencia de O2 a los tejidos.
 En los pulmones:
Hb toma el O2 y libera el CO2 el pH es alto y la
curva se desplaza hacia la izquierda aumenta la
afinidad de la Hb por el O2.
HIERRO
 Elemento esencial para el metabolismo de los

organismos vivientes.
 Forma parte del Hem que es el sitio activo para el
transporte de electrones en los citocromos y en la
citocromo-oxidasa.
 El Hem también es el sitio de captación de O2 en Hb y
mioglobina.
COMPARTIMIENTOS DE Fe
 Contenido total de Fe:
- Niños: 75 mg/Kg
- Hombre: 50 mg/Kg.
- Mujer: 35 mg/Kg.
Compartimiento Fe (mg) % del Fe Total

Hb 2000 67
Almacenamiento (Ferritina, 1000 27
Hemosiderina)
Mioglobina 130 3,5
Lábil 80 2,2
Otros tejidos 8 0,2
Transporte (Transferrina) 3 0,08
HIERRO DE LA DIETA
 Dieta balanceada contiene 10 – 20 mg Fe/día.
 La cantidad diaria excretada por las heces es 1 mg.
 La larga cocción y las altas temperaturas desnaturalizan el Fe
hemínico hasta 40%.
 Los fitatos, tanatos, oxalatos y fosfatos en los vegetales
disminuyen la absorción del Fe.
 La hidroxiquinasa, lactato, piruvato, ascorbato, fructosa, cisteina
y sorbitol aumentan su absorción.
 El Fe de la leche materna se absorbe en 50% y de la leche de
vaca en 20%.
REQUERIMIENTOS DIARIOS DE Fe
Cantidad (mg) Cantidad mínima

absorbida para Hb ingerida (mg)
Lactantes 1 10
Preescolar 0,5 5
Escolar 0,7 7
Adolescente 1,5 15
Mujer Joven (No 2 20
Embarazada)
Mujer embarazada 3 30
Hombre y Mujer 1 10
post-menopáusica
ABSORCIÓN DEL Fe
 Se absorbe 10% del Fe de la dieta.

 El contenido de Fe en el organismo está regulado por la
absorción.
 Sitio de absorción: duodeno y yeyuno proximal.
 Se absorbe mejor en forma de Hem o sal ferrosa
soluble o quelato.
 El jugo gástrico estabiliza el Fe+++ y la bilis aumenta la
absorción.
 El Fe del Hem se transforma en férrico = hemina.
ABSORCIÓN DEL Fe
 Regulación de la Absorción:
 Bloqueo de la mucosa.
 Regulación por almacenamiento: cúmulo de Fe
no hemínico en la célula como ferritina.
 Eritropoyética: dependiendo de la demanda de
eritropoyesis.
TRANSPORTE DE Fe
 Se transporta unido a
la Transferrina que lo
lleva del plasma a los
eritroblastos y a los
tejidos.
REGULACIÓN DEL METABOLISMO DEL
Fe
 Modulación de la síntesis
de Transferrina,
Apoferritina, ALA-
sintasa, DMT-1,
Proteínas Reguladoras de
Fe (IRP).
METABOLISMO DEL Fe
EVALUACIÓN DE LABORATORIO
 Fe Sérico: mide el Fe unido a transferrina.
VN: 100 – 300 µg/dL
 Capacidad de Unión al Hierro Total (TIBC): evalúa todos los

sitios de unión al Fe.
VN: 300 μg/dL.
 Porcentaje de Saturación: Fe Sérico/TIBCx100

VN: 16 – 60%.
 Ferritina Sérica: evalúa depósitos de Fe.

VN: 12 – 300 μg/L.
ÁCIDO FÓLICO
 Ácido pteroilglutámico.
 Compuesto por un anillo de pteridina, de paraaminobenzoato y
de una o más cadenas laterales de glutamato.
 Conjugados de múltiples ácidos glutámicos.
ÁCIDO FÓLICO
 FUENTES:
Vegetales verdes, frutas, hígado, riñón.
Dieta promedio contiene 400 – 600 µg/día.
Se destruye por cocción.
 REQUERIMIENTOS:
El organismo posee 5 mg.
NIÑOS 100 µg/día
HOMBRE/MUJER 50 µg/día
MUJER EMBARAZADA 400 µg/día
MUJER LACTANTE 300 µg/día
 ABSORCIÓN:
 En el duodeno y yeyuno proximal.
 El Foliglutamato es hidrolizado por la
glutamatocarboxipeptidasa en la luz o en el ribete en
cepillo a metiltetrahidrofolato (metilFH4).
 TRANSPORTE:
 Unido a la albúmina, proteínas transportadoras de
folato, libre (1/3 parte).
 Dentro de las células se transforma en poliglutamato.
FUNCIONES
 Coenzima de varios sistemas metabólicos.
- En la eritropoyesis, el metilénFH4 permite la
conversión de desoxiuridilato a timidilato para la
síntesis de ADN.
- Necesario para la síntesis de purina.
- En el metabolismo de AAs interviene en:
- Catabolismo de histidina
- Síntesis de metionina
- Reacciones dependientes de pteridina
- Hidroxilación de fenilalanina y triptófano.
FUNCIONES
VITAMINA B12 - CIANOCOBALAMINA
 Tetrapirrol con un átomo de cobalto en el centro, un nucleótido
(5,6 dimetilbencimidazol) y una molécula protésica variable
unidos a la corrina (Vit-B12).
 FUENTES: alimentos de orígen animal.
 REQUERIMIENTOS: 2 – 4 µg/día. Aumentan en periodos de

crecimiento, embarazo y estados hipercatabólicos.
 DIETA: 5 – 30 µg. Se absorbe: 1- 5 µg

ABSORCIÓN
COBALAMINA + COBALOFILINAS DUODENO
COBALAMINA COBALOFILINA
+ FACTOR INTRÍNSECO
ILEON COBALAMINA + CUBULINA
HÍGADO ENDOCITOSIS
SANGRE PORTAL SEPARACIÓN DE

COBALAMINA + TC II
CUBULINA
FUNCIONES
 Forma parte de sistemas de enzimas dependientes de cobalamina:
Metil-malonil-CoA-mutasa.
Metil-tetrahidrofolato-homocisteina-metiltransferasa: sínteis de metionina y
desmetilación de N-metilTHF.
 Síntesis de ADN: cofactor de enzimas para síntesis de desoxiuridilato y

timidilato.
 Neutraliza pequeñas cantidades de cianuro.
 Dona grupos metil para síntesis de ác. Nucléicos, histonas, fosfolípidos y

neurotransmisores.
 Síntesis y mantenimiento de la mielina.

FUNCIONES DE CIANOCOBALAMINA

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HEMOGLOBINA

Prof. Romina Güeres V.

 Cada cadena globínica se

 Hb ADULTAS: A = 2α + 2β (> 95%)

- Los 4 anillos pirrólicos forman un

- El Hem se combina en forma

- En estado deoxi-Hb: el Fe++ es

- En estado oxi-Hb: el Fe++ está en el

Coproporfirinógeno III Protoporfirinógeno

 Separación del Hem de las cadenas globínicas.

 Globinas son recicladas al “pool” de proteínas.

 El Hem se separa en Hierro y anillo porfirínico.

 El Fe va al “pool” de reciclaje del metabolismo del Fe.

 El anillo porfirínico se degrada:

 Afinidad por el O2:

 Si la afinidad de la Hb por el O2 aumenta: la curva se desplaza hacia la

 Si la afinidad Hb por el O2 disminuye: la curva se desplaza hacia la derecha y

 Factores que afectan la afinidad de la Hb por el O2:

 Elemento esencial para el metabolismo de los

Compartimiento Fe (mg) % del Fe Total

Cantidad (mg) Cantidad mínima

 Se absorbe 10% del Fe de la dieta.

 Capacidad de Unión al Hierro Total (TIBC): evalúa todos los

 Porcentaje de Saturación: Fe Sérico/TIBCx100

 Ferritina Sérica: evalúa depósitos de Fe.

 FUENTES: alimentos de orígen animal.

 REQUERIMIENTOS: 2 – 4 µg/día. Aumentan en periodos de

 DIETA: 5 – 30 µg. Se absorbe: 1- 5 µg

ILEON COBALAMINA + CUBULINA

SANGRE PORTAL SEPARACIÓN DE

 Síntesis de ADN: cofactor de enzimas para síntesis de desoxiuridilato y

 Neutraliza pequeñas cantidades de cianuro.

 Dona grupos metil para síntesis de ác. Nucléicos, histonas, fosfolípidos y

 Síntesis y mantenimiento de la mielina.

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