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    Cuestionario Guía de Enzimas

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    paulo vieira
    INTRODUCCIÓN Casi todas las funciones biológicas se realizan gracias a reacciones químicas catalizadas por catalizadores biológicos llamados enzimas Un metabolismo eficaz está controlado por vías metabólicas ordenadas, secuenciales y ramificadas. Las enzimas aceleran las reacciones químicas bajo condiciones fisiológicas. Sin embargo, una enzima no puede alterar el equilibrio de una reacción, sólo puede acelerar la velocidad de la misma mediante la disminu ción de la energía de activació

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    INTRODUCCIÓN Casi todas las funciones biológicas se realizan gracias a reacciones químicas catalizadas por catalizadores biológicos llamados enzimas Un metabolismo eficaz está controlado por vías metabólicas ordenadas, secuenciales y ramificadas. Las enzimas aceleran las reacciones químicas bajo condiciones fisiológicas. Sin embargo, una enzima no puede alterar el equilibrio de una reacción, sólo puede acelerar la velocidad de la misma mediante la disminu ción de la energía de activació

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    Cuestionario guía de enzimas

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    INTRODUCCIÓN Casi todas las funciones biológicas se realizan gracias a reacciones químicas catalizadas por catalizadores biológicos llamados enzimas Un metabolismo eficaz está controlado por vías metabólicas ordenadas, secuenciales y ramificadas. Las enzimas aceleran las reacciones químicas bajo condiciones fisiológicas. Sin embargo, una enzima no puede alterar el equilibrio de una reacción, sólo puede acelerar la velocidad de la misma mediante la disminu ción de la energía de activació

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    INTRODUCCIÓN Casi todas las funciones biológicas se realizan gracias a reacciones químicas catalizadas por catalizadores biológicos llamados enzimas Un metabolismo eficaz está controlado por vías metabólicas ordenadas, secuenciales y ramificadas. Las enzimas aceleran las reacciones químicas bajo condiciones fisiológicas. Sin embargo, una enzima no puede alterar el equilibrio de una reacción, sólo puede acelerar la velocidad de la misma mediante la disminu ción de la energía de activació

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    2021

    Cuestionario: ENZIMAS

    SEMINARIO

    BIOQUÍMICA – INMUNOLOGÍA Y NUTRICIÓN NORMAL | Fundación H. A. Barceló


    IUCS, Fundación H. A. Barceló
    Facultad de Medicina
    Bioquímica – Inmunología – Nutrición

    SEMINARIO 3: CUESTIONARIO GUÍA DE ENZIMAS


    1. Defina los siguientes términos:
    a) Catalizador d) Cofactor g) Holoenzima
    b) Enzima e) Coenzima h) Apoenzima
    c) Sustrato y producto f) Grupo prostético i) Inhibidor
    2. Dé algunos ejemplos de vitaminas, coenzimas y minerales que sean importantes en las
    reacciones enzimáticas.
    3. Explique por qué una enzima cataliza una reacción química.
    4. Determine la clase de enzima que cataliza cada una de las reacciones siguientes:

    5. En relación con el siguiente gráfico:


    a. Explique qué información proporciona el siguiente
    gráfico.
    b. ¿Cuáles son los parámetros cinéticos de una enzima
    con una cinética de Michaelis-Menten?
    c. Señale en el grafico KM y Vmáx.
    d. Realice un gráfico doble recíproco (Linneweaver-
    Burke) e indique KM y Vmáx

    6. ¿Qué significado tienen los parámetros cinéticos KM y Vmáx?


    7. Discuta cómo afectan los cambios de pH a la actividad enzimática.

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    8. En el siguiente gráfico, se muestran los pH óptimos de tres enzimas ¿Qué puede decir al
    respecto?

    Enzima 1 Enzima 2 Enzima 3

    9. Explique cuál es la influencia de las variaciones de temperatura sobre las velocidades de


    reacción enzimática.
    a. Dibuje un gráfico de la velocidad de reacción en función de la temperatura explicando qué
    pasa a baja temperatura y alta temperatura.
    b. ¿Qué es la temperara óptima?
    10. Defina inhibición enzimática y explique en que se basa cada tipo de inhibición:
    a. Irreversible
    b. Reversible: Competitiva, no competitiva, acompetitiva
    11. Distinga entre inhibición enzimática e inactivación enzimática.
    12. Se quiere determinar los parámetros cinéticos de una
    enzima que se comporta según el modelo de Michaelis-
    Menten, en ausencia y en presencia de un inhibidor
    enzimático. Se obtuvo el siguiente gráfico.
    a. ¿Cómo calcularía los parámetros cinéticos a partir del
    gráfico? ¿Qué valor calcula para los KM y las Vmáx?
    b. Indique cuál recta corresponde a la reacción en ausencia
    (control) o presencia de dos concentraciones diferentes
    de un inhibidor I (I1, I2). Considere [I2] > [I1].
    c. ¿Qué tipo de inhibición ocurre?

    13. Completar las siguientes frases:


    a. La región de la enzima que debe interaccionar el sustrato se llama……………..
    b. La especie química de vida corta que se forma después de que la enzima y el sustrato
    interaccionen se llama …………………………………….
    c. Debido a su estructura, un inhibidor…………………. se une al centro activo de una enzima.
    d. Un inhibidor que no altera la KM de una enzima es un inhibidor de tipo………………………..
    e. A mayor valor de KM,……………. es la afinidad de una enzima por su sustrato.
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    14. Indique las afirmaciones correctas y reescriba correctamente aquellas que considere falsas:
    a. Una enzima presenta regulación alostérica cuando distintas sustancias compiten con el
    sustrato a nivel del centro activo.
    b. Se dice que una enzima se regula covalentemente cuando su actividad es modificada por
    la unión de ciertos grupos químicos a residuos de aminoácidos.
    c. Hablamos de zimógenos cuando una enzima presenta distintas estructuras moleculares
    que catalizan la misma reacción.
    d. La inducción o represión genética permite modificar la actividad de una enzima haciéndola
    más o menos activa, respectivamente.
    e. La presencia de isoenzimas junto con la compartimentalización celular permiten
    establecer un mecanismo eficiente de regulación enzimática.
    15. Los siguientes párrafos corresponden a una variedad de procesos bioquímicos celulares. Para
    cada caso, indique el/los mecanismos de regulación que estarían implicados. Justifique su
    elección y describa de manera sencilla, su mecanismo de acción.
    a) El proceso de la coagulación implica toda una serie de reacciones enzimáticas encadenadas:
    un par de moléculas iniciadoras activan por proteólisis un número algo mayor de otras
    moléculas, las que a su vez activan, nuevamente por proteólisis, un número aún mayor de
    otras moléculas.
    b)…en el metabolismo del glucógeno hepático, el control definitivo de la glucógeno fosforilasa
    vendría dado por la regulación recíproca de las actividades de la proteína-fosfatasa y la
    fosforilasa quinasa…
    c) La velocidad del ciclo de Krebs se controla continuamente para cumplir con las necesidades
    energéticas exactas de la célula. …la isocitrato deshidrogenasa, enzima clave de la vía, es
    estimulada por la presencia de ADP, que aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato. Por
    contrario, el NADH inhibe la enzima por el desplazamiento directo de NAD+…
    d) Los receptores para los activadores de la proliferación de peroxisomas (PPAR) actúan como
    receptores nucleares que tras la unión de su ligando funcionan como factores de trascripción.
    El mecanismo preciso a través del cual los ácidos grasos poliinsaturados -3 mejoran el
    metabolismo de las grasas aún no está del todo elucidado, si bien se sugieren que su acción
    está mediada por los PPAR. ...se observó una significativa disminución en los niveles de TAG
    circulantes en animales de experimentación que recibieron EPA en su dieta. EPA se asoció a la
    represión de genes como acetil-CoA carboxilasa y ácido grasos sintetasa hepática, enzimas
    involucradas en la síntesis de ácidos grasos.

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    16. Análisis de casos prácticos


    El metabolismo del etanol se produce fundamentalmente en el hígado en dos pasos: en primer
    término, el etanol se oxida a acetaldehído por la enzima etanol deshidrogenasa (EDH) que
    consume NAD+. El acetaldehído es un producto tóxico, sin embargo, dado que normalmente es
    oxidado por la enzima aldehído deshidrogenasa (ADH) a acetato, no se observan signos de
    toxicidad. El Metanol también es sustrato de la etanol deshidrogenasa, pero el producto
    formado que se acumula es muy toxico.
    EDH
    Etanol + NAD+ Acetaldehído + NADH + H+
    ADH
    Acetaldehído + NAD+ Acetato + NADH + H+

    Caso A. A un hombre de 43 años se le prescribió un fármaco para el tratamiento del


    alcoholismo crónico pero se le advirtió que no consumiera alcohol durante el tratamiento.
    Este fármaco inhibe en forma irreversible a la enzima aldehído deshidrogenasa y no presenta
    toxicidad en ausencia de alcohol. El paciente bebió una gran cantidad de etanol en una fiesta y
    tuvo que ser trasladado al hospital, donde murió esa misma noche. ¿Por qué el fármaco
    resulto tóxico para este paciente?
    Caso B. Una persona ingirió vino adulterado con metanol. Posteriormente debió ser
    hospitalizada. Como parte del tratamiento, el medico le suministró un exceso de etanol. ¿Cuál
    es el fundamento de este tratamiento?
    Caso C. Los orientales son muy sensibles a las bebidas alcohólicas. Esto se debe a que la forma
    mitocondrial de la enzima aldehído deshidrogenasa de bajo KM esta ausente. Estas personas
    solo poseen la enzima citosólica de alto KM. Explique la mayor susceptibilidad al alcohol en
    estos individuos. ¿Qué son entre sí las formas mitocondrial y citosólica de la enzima aldehído
    deshidrogenasa?
    17. Enzimogrilla

    1) Capacidad de un enzima para discriminar entre 6) Parámetro cinético que depende de la cantidad de
    sustratos o ligandos competitivos. enzima presente (2 palabras).
    2) Modelo matemático que describe el comportamiento 7) Inhibición enzimática que se puede revertir
    de muchas enzimas, como una dependencia hiperbólica aumentando la concentración de sustrato.
    de V versus [sustrato] (2 palabras).
    8) Inhibición enzimática que no se puede revertir
    3) Enzimas que tienen diferente estructura proteica y aumentando la concentración de sustrato (2 palabras).
    catalizan la misma reacción.
    9) Ión inorgánico o coenzima necesaria para la actividad
    4) Zona de la enzima donde se une el sustrato para enzimática.
    transformarse en producto (2 palabras).
    10) Molécula que modula a una enzima, por la unión no
    5) Parámetro cinético relacionado con la afinidad de la covalente, en un sitio distinto del sitio activo (2 palabras)
    enzima por el sustrato.

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