Solemne 1 Bioquimica

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SOLEMNE 1 BIOQUIMICA

1.- La estructura de las proteínas está organizada en niveles de distintas


jerarquías, cual nivel se describe cuando se determina el tipo y secuencia de
sus residuos

La estructura primaria

2.- Los niveles estructurales de las proteínas son estabilizados por diferentes
enlaces y/o Fuerzas, al respecto. ¿uál de las siguientes aceveraciones
representa el nivel estructural y los respectivos enlaces o fuerzas que están
en dicho nivel?

I. Primaria- enlace petídico


II. Secundaria- Enlaces de hidrogeno
II. Terciaria- Puentes Disulfuro

3.- La función biológica de una proteína depende de su estructura


tridimensional y esta de la secuencia del gen que la codifica. Si un organismo
sintetiza una proteína de transporte en la sangre, ¿cuál de las siguientes
características serian propias de esta proteína?

I. Tendría alta proporción de aminoácidos disruptores del alfa hélice


II. Tendría alta proporción de aminoácidos hidrofilicos hacia el exterior
III. Tendría alta proporción de proteínas y glucosa para antagonizarse a la
hélice de colágeno.

4.- La denaturación proteica provoca la pérdida de la estructura nativa, al


respecto. Cuales afirmaciones son ciertas respecto a este proceso:

I.Es un proceso cooperativo


II. Hay ruptura de enlaces petidicos
III.Puede ser causada por cambios en el pH del medio
5.- Se muestra la imagen de una proteína desnaturalizada, con cual o cuales
de los siguientes agentes desnaturantes es mas probable que haya sido
tratada.

Urea y mercaptoetanol

6.- La estructura nativa de una proteína se alcanza cuando ocurre un


plegamiento correcto de la proteína,¿ cual(es) son las asceveraciones
verdaderas respecto a la estructura nativa?

I. Tiene la mayor energía libre


II. Tiene la mayor estabilidad termodinámica
III. Tiene el Máximo de entropía de entre todas las conformaciones posibles

7.- Las proteínas tienen características tridimensionales acordes a su función


Biológica, al respecto. ¿Cuál de las afirmaciones relaciona la forma
tridimensional con la función de la proteína?

Las enzimas son proteínas globulares con tal distribución de residuos de


aminoácidos que permite originar sitios internos de interacción con el
sustrato

8.- La actividad de las proteínas alostericas puede ser modulada por


efectores, en este contexto, ¿cuál es la característica estructural que
determina que la hemoglobina sea alosterica y la Mioglobina no?

Que las subunidades de la hemoglobina pueden interaccionar entre ellas


9.- La figura muestra la curva de saturación de Oxigeno de la Hemoglobina en
presencia de distintas concentraciones de 2,3 Bifosfoglicerato (BFG), ¿cual
aseveración se podría inferir como verdadera entendiendo el rol
compensatorio de 2,3 BFG?

Los fumadores o personas con hipoxia tienen mayor concentración de 2,3


BFG.

¿Qué hace el 2,3 Bifosfoglicerato? Disminuye afinidad de hemoglobina por el


oxigeno

10. Suponga que usted está diseñando un nuevo Fármaco de carácter


hidrofóbico, que es antagonista de una hormona para cierto tratamiento,
¿cuál de las siguientes aseveraciones caracterizaría la interacción receptor-
fármaco diseñado?

I. El receptor interactúa mediante residuos polares sin carga con el fármaco


II. El receptor interactúa mediante receptores hidrofóbicos con el fármaco
III. El receptor podría contener residuos aromáticos en el sitio de unión al
fármaco
11.- Usted separo 3 proteinas que están en una solución a pH 8. Las
características de las proteínas se muestran en la tabla siguiente, cual
alternativa respresenta las aceveraciones correctas:
Proteina Masa molecular Punto Carga a pH 8.0
Isoelectrico
Citocromo C 13.400 10.6 Positiva
Albumina 69.000 4.8 Negativa
Mioglobina 17.000 7.0 Negativa

I. Si se separan por electroforesis en condiciones desnaturantes


migrará primero, el Citocromo C.
II. Si se migraran por cromatografía de exclusión molecular saldrá al
final, el Citocromo C.
III. Si se separan por cromatografía de intercambio aniónico( Matriz
tiene carga positiva) a pH 8.0 la albumina saldrá al final.

12.- Las enzimas tienen importantes propiedades, las cuales les facultan para
catalizar las diversas reacciones, ¿cuál es la alterativa que corresponde a
propiedades de la enzimas?

I. Todas las enzimas utilizan coenzimas, cofactor o grupo prostético.


II. Las enzimas no cambian la constante de equlibrio de la reacciones.
III.Las enzimas se necesitan en cantidades equimolares al sustrato.

13. Las enzimas son moléculas clave en el metabolismo pues se encargan de


catalizar las reacciones químicas de la vida. Cuál o cuales de los siguientes
enunciados describe (n) sus propiedades?

I. Permiten que ocurran reacciones no espontáneas


II. Se consumen una vez realizada la reaccion
III.Reducen el tiempo necesario para que la reacción se lleve a cabo.
14. Las enzimas se clasifican según la reaccion que catalizan. La figura
muestra la reaccion catalizada por la malato deshidrogenasa. ¿A qué clase
pertenece esta enzima?

Oxido- Reductasa

15. Se muestra el perfil de energía versus coordenadas de la reacción, de una


reacción catalizada y de una no catalizada. ¿Que información se puede
deducir del gráfico?

La energía de activación se reduce por la formación del complejo Enzima-


Sustrato
16.-El modelo de encaje inducido es el que aporta mayor evidencia
experimental para explicar la interacción entre la enzima y su sutrato. ¿Cuál
de las alternativas incluye las aseveraciones correctas con respecto a este
modelo?

l.- sitio activo son activadores de…


II.- Potencian cambios conformacionales en las enzimas
III.- Las enzimas hacen complementario al estado de transición del sustrato

17.- La curva de progreso de una reacción enzimática permiten obtener un


perfil de la velocidad de la reacción.

I. Esta curva grafica desaparición de un sustrato y aparición del producto vs


tiempo
II. Esta curva grafica la velocidad de la reaccion vs la Concentracion de sutrato
III. La pendiente de la curva de progreso…. (No se escucha más) profe: eso
era la velocidad inicial
Profe: Que grafica la curva de progreso? Tiempo, concentración de producto
Que grafica la ecuación de Michaelis-menten? Velocidad vs Concentracion de
sustrato

Correcta 1 y 3

18.- aminoácido básico y una serina, la correcta es la C


19. El modelo cinético de Michaelis-Menten establece ciertos supuestos
básicos para ser aplicado. ¿Cual o cuales corresponden a estos supuestos?

I. La concentración de enzima es mucho mayor que la concentración de


sustrato.
II. En condiciones de saturación, toda la enzima está como complejo ES y no
hay enzima libre
III.La concentración de ES es variable durante la reacción

20. En el metabolismo de los glúcidos, la glucosa puede ser fosforilada por


dos isoenzimas que llamaremos E1 Y E2.
E1 alcanza la mitad de su Vmáx a una concentración de glucosa de 0.1 mM y
E2 alcanza la mitad de su Vmáx a una concentración de glucosa de 10mM.
¿Cuál o cuáles de las siguientes aseveraciones son ciertas respecto a estas
isoenzimas?
I. La enzima E1 tiene mayor afinidad por la glucosa, ya que tiene
menor km
II. La enzima E2 tiene mayor afinidad por la glucosa, ya que tiene
mayor km
III. A cualquier concentración de glucosa, ambas isoenzimas catalizaran
la reaccion con igual velocidad.
21.- El grafico siguiente muestra los datos cinéticos de 3 enzimas, Ez A,Ez B
Y Ez C que utilizan igual sustrato. Al respecto. ¿Cuál alternativa representa
la o las aseveraciones verdaderas?

La enzima A es la que tiene mayor Vmáx

22. El gráfico de doble reciproco (Lineweaver-flurk) gráfica 1/ [S] vs 1/ V0.


¿Qué parámetros se pueden obtener de este gráfico de doble reciproco?
I. El intercepto con el eje X corresponde a 1/ kmáx
II. La pendiente de la recta corresponde a km/ Vmáx
II. El intercepto con el eje X corresponde a 1/Vmáx
23. Al graficar la cinética de una enzima de Michelis Menten mediante la
ecuación de Lineweaver-flurk se obtuvo el gráfico que se muestra en la
figura. ¿Cual es el valor numérico de la velocidad Máxima en estas
condiciones experimentales?

50 mM/v

24. Algunos compuestos químicos pueden inhibir la activación de una


determinada enzima de manera reversible, al respecto. Cuales
corresponden a características de los inhibidores enzimáticos irreversibles.
I. Todos se unen en el sitio Activo de la enzima
II. Todos alteran la afinidad de la enzima por el sustrato
III. Todos interactúan con la enzima mediante fuerzas no covalentes

25. El DIFP( Disopropilfluorfostato) es una molécula organofosforada


contenida en ciertos pesticidas que inhibe en forma irreversible a la enzima
acetilcolinoesterasa, y por ello los trabajadores agrícolas que estén
expuestos, deben monitorearse periódicamente. ¿Qué característica presenta
la molécula DIFP que permite inhibir irreversiblemente a esta enzima?
I. Se une tanto a la enzima libre como a la enzima-sustrato
II. Se libera si se aumenta la concentración de sustrato
III.Se une en forma covalente al sitio activo de la enzima
26. Las estatinas son fármacos hipocolesterolmiantes que inhiben
competitivamente a la enzima clave de la vía que sintetiza el colesterol. Al
respecto, ¿qué caracterstica tendrá este inhibidor?
I. Se parecerá estructuralmente al colesterol el producto de la vía
II. Se parecerá estructuralmente al sustrato en su estado de transición
III.Será complementario el sitio alosterico de esta enzima clave

27. Después de varios años de investigación se ha obtenido un nuevo fármaco


sobre una enzima clave del virus de inmunodeficiencia adquirida (VIH). Al
estudiar su mecanismo de inhibición se obtuvo el siguiente gráfico lineal.
¿Cuál de las alternativas corresponde a la o las aseveraciones correctas?

I.El Fármaco actúa competitivamente


II.El Fármaco varía la velocidad máxima de la reación
III.El Fármaco no cambia la km de la enzima por su sutrato

28.El ATP es un regulador alosterico negativo de varias de las enzimas del


ciclo de Krebs, ¿cuál de las siguientes alternativas es verdadera?
Provoca un cambio conformacional en las enzimas que lo regulan.

29. La estructura de los niveles plasmáticos de las enzimas FDH permite


moritorear el daño que se produce en diferentes tejidos. Cual de los
siguientes características de la FDH permite su identifacion como marcador
clínico de daño tisular
I. una de sus isoenzimas trabaja normalmente en el plasma sanguíneo
II.Las diferentes isoenzimas están en diferente proporcion en los órganos
que las producen
III.Existe correlacion entre el aumento de los niveles plasmáticos de una
determinada isoenzima y daño en el órgano donde se produce

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