QUÍMICA

Y
M E TA B O L I S
MO DE
PROTEÍNAS
• Unidad 6
• Fernández Cordero María Teresa
• García Flores Marco Pascual
• Gaspariano Hipolito Guadalupe
• Gutiérrez García Zeltci Jasmín
 Aminoácidos
■ Los aminoácidos son compuestos
orgánicos que se combinan para formar
proteínas, las cuales son indispensables
para nuestro organismo. Están formadas
de carbono, oxígeno, hidrógeno y
nitrógeno.
■ Un aminoácido se compone de carbono,
carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno
y una cadena lateral.
 Se clasifican en 3 grupos:
■ Esenciales: no los puede producir el cuerpo. En
consecuencia, deben provenir de los alimentos.
– Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina,
isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptófano y valina
■ No esenciales: significa que nuestros cuerpos pueden
producir el aminoácido, aun cuando no lo obtengamos de
los alimentos que consumimos.
■ Los 11 aminoácidos no esenciales incluyen:
alanina, arginina, asparagina, ácido
aspártico, cisteína, ácido glutámico,
glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.
■ Condicionales: por lo regular no son esenciales, excepto
en momentos de enfermedad y estrés.
– Los aminoácidos condicionales incluyen:
arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina,
ornitina, prolina y serina.
 Función
Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los
aminoácidos se acaban. El cuerpo humano utiliza aminoácidos
para producir proteínas con el fin de ayudar al cuerpo a:
■ Descomponer los alimentos
■ Crecer
■ Reparar tejidos corporales
■ Los aminoácidos son también los encargados de permitir la
contracción muscular o mantener el equilibrio de ácidos y
bases en los organismos. Aparte, cada uno de los diferentes
aminoácidos cuenta con una función independiente.
Péptidos
■ Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados
por enlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina
Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los
aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de
longitud y secuencia variable. Para denominar a estas
cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
■ a)Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.
■ b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de
aminoácidos es mayor 10.
■ C) Proteínas: si el n° de aminoácidos es mayor a 50.
• El enlace peptídico es un enlace covalente y se
establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de
un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del
aminoácido contiguo inmediato, con el
consiguiente desprendimiento de una molécula
de agua.

• Los enlaces peptídicos forman la cadena

principal de una proteína, donde la unidad
repetitiva básica está formada por el -NH-, el
Ca y el -CO- del grupo carboxilo. A partir del
esqueleto se proyectan las cadenas laterales,
responsables de sus propiedades químicas.
 Funciones

■ Entre las diversas funciones naturales que pueden desarrollar los péptidos
podemos destacar:
■ Agentes vasoactivos. Regulan la presión arterial. Un ejemplo es la
angiotensina II, un octapéptido que se origina mediante la hidrólisis de
una proteína precursora que se llama angiotensinógeno, y que no tiene
actividad vasopresora. Otro ejemplo sería la bradiquinina, un
nonapéptido hipotensor (actividad vasodilatadora).
■ Neurotransmisores. Entre los péptidos que realizan estas funciones
tenemos las encefalinas (5 AAs), la β-endorfina (31 AAs) y la sustancia P
(11 AAs).
■ Antioxidantes. El papel del tripéptido glutation es esencial como
antioxidante celular. Reduce las especies reactivas del oxígeno, tóxicas
para la célula.
Proteínas
■ Las proteínas son biomoléculas
formadas básicamente por carbono,
hidrógeno,oxígeno y nitrógeno. Pueden
además contener azufre y en algunos
tipos de proteínas,fósforo, hierro,
magnesio y cobre entre otros elementos.
■ Son cadenas de aminoácidos que se
pliegan adquiriendo una estructura
tridimensional que les permite llevar a
cabo miles defunciones. Las proteínas
están codificadas en el material genético
de cada organismo, donde se especifica
su secuencia de aminoácidos, y luego
son sintetizadas por los ribosomas.
Estructura
 Clasificación
■ Se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios:
su composición química, su estructura y sensibilidad,
su solubilidad una clasificación que engloba dichos
criterios es:
■ Holoproteínas o proteínas simples: Son proteínas
formadas únicamente por aminoácidos. Pueden ser
globulares o fibrosas.
– Globulares: las proteínas globulares se
caracterizan por doblar sus cadenas en una
forma esférica apretada o compacta dejando
grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína
y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace
que sean solubles en disolventes polares como
el agua.
– Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas
largas y una estructura secundaria atípica. Son
insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
■ Heteroproteínas o proteínas conjugadas
■ Las heteroproteínas están formadas por una
fracción proteínica y por un grupo no proteínico,
que se denomina grupo prostético. Dependiendo
del grupo prosteico existen varios tipos:
■ Glucoproteínas
■ Lipoproteínas
■ Nucleoproteínas
■ Cromoproteínas
Funciones
■ Estructural: es de gran importancia ya que las proteínas
forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad
y resistencia a órganos y tejidos.
■ Enzimática: actúan como biocatalizadores acelerando las
reacciones químicas del metabolismo.
■ Hormonal: algunas hormonas son de naturaleza proteica,
como la insulina y el glucagón que regulan los niveles de
glucosa en sangre.
■ Defensiva: crean anticuerpos y regulan factores contra
agentes extraños o infecciones.
■ Transporte: las proteínas realizan funciones de transporte.
Ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina,
proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los
organismos vertebrados y en los músculos respectivamente.
ENZIMAS Y
COENZIMAS
■ Las enzimas son proteínas “especialistas” y controlan TODAS las reacciones químicas
de nuestro cuerpo. Hay enzimas en todo lo que está vivo. Se dice que son catalizadores,
porque cada reacción química necesita una enzima para que se realice, es decir, todo lo
que se transforma lo hace gracias a una enzima. Cada enzima actúa sobre una sustancia
concreta, como una llave y una cerradura.
■ Las enzimas son sensibles: necesitan unas condiciones adecuadas para
poder hacer sus funciones y si las condiciones se alteran, mueren.
■ El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones débiles como ser:
puentes de hidrógeno, electrostáticas,hidrófobas, etc, en un lugar específico llamado el
centro activo.
■ Este centro es una pequeña porción de la enzima, constituido por una serie de
aminoácidos que interaccionan con el sustrato. Para ejercer su actividad las enzimas
requieren, a menudo, de moléculas auxiliares, que se ubican en el centro activo de la
enzima; en el caso de ser moléculas orgánicas reciben el nombre de coenzimas, mientras
que si son iones metálicos (generalmente oligoelementos) se llaman cofactores entre los
que se encuentran
■ El conjunto enzima + cofactor o coenzima se denomina holoenzima, mientras que la
parte proteica propiamente dicha se conoce como apoenzima.
Factores que influyen

■ Temperatura Un aumento en la temperatura provoca un aumento de la velocidad de

reacción hasta cierta temperatura óptima, ya que después de aproximadamente 450 C se
comienza a producir la desnaturalización térmica.
■ pH: El pH no afecta la actividad enzimática directamente sino que modifica la
concentración de protones (H+). Los protones además de alterar la estructura de la
enzima y el sustrato, pueden participar también en la reacción como sustrato o producto.
 COENZIMA

■ Las coenzimas son componentes de las enzimas. Se trata de sustancias orgánicas no

proteicas que participan de las reacciones catalizadas por las enzimas.
■ La principal función de las coenzimas es actuar como intermediarios
metabólicos. Las coenzimas más conocidas son NAD+ y NADH, la
coenzima A y el ATP.
■ las coenzimas no forman parte de las enzimas, sino que son sustratos que se unen a
ellas. Debido a ello, se diferencian las coenzimas de los grupos no prostéticos de las
enzimas, los cuales si se enlazan estrechamente a ellas.
Transaminación
■ Durante el proceso de Transaminación, un aminoácido le transfiere su grupo funcional
amino al Cetoglutarato para formar Glutamato y en el proceso se obtiene un cetoácido.
Existe una gran variedad de enzimas Transaminasas, prácticamente una para cada
aminoácido.
■ Las enzimas Transaminasas requieren del cofactor Piridoxal Fosfato (derivado de la Vitamina B6) para
realizar la transferencia del grupo Amino en un mecanismo denominado de ping pong en donde el grupo
amino es transferido temporalmente al Piridoxal Fosfato (produciendo una Piridoxamina Fosfato) y de ahí
es transferido al cetoácido. Todos los aminoácidos presentes en las proteínas donan su grupo amino de esta
manera para formar glutamado, excepto la Lisina, Treonina, Prolina y Serina.
■ Existen dos Transaminasas de importancia médica que sirven como indicador de daño hepático:
la Glutamato-Oxaloacetato Transaminasa, GOT (también llamada Aspartato Aminotransferasa, AST) y
la Glutamato-Piruvato Transaminasa, GPT (también llamada Alanina Aminotransferasa, ALT). Estas dos
enzimas lleva a cabo las siguentes reacciones:

■ Estas reacciones, acopladas a otras de transferencia de grupos amino, le permiten a la célula transferir
grupos nitrogenados a los destinos necesarios. Como se comentó anteriormente, el exceso de nitrógenos
debe ser eliminado y esto se lleva a cabo transportando al Glutamato hacia el interior de la mitocondría de
los hepatocitos para ser eliminado mediante el Ciclo de la Urea.
Desaminación oxidativa
■ Una vez en la mitocondria, el Glutamato se desprenderá de su grupo amino mediante el
proceso de Desaminación. Esta reacción es catalizada por la enzima Glutamato
Deshidrogenasa mediante una reacción formalmente denominada Desaminación
Oxidativa. Esta enzima puede ser activada por ADP y GDP mientras que es inhibida por
ATP, GTP y NADH.
SINTESIS DE AM I NOAC IDOS
¿Qué es un aminoácido?
Los aminoácidos son moléculas que se combinan para formar proteínas. Los aminoácidos y las proteínas son
los pilares fundamentales de la vida. El cuerpo también puede usar los aminoácidos como una fuente de
energía.

Los aminoácidos se clasifican en tres grupos:

 Aminoácidos esenciales
 Aminoácidos no esenciales
 Aminoácidos condicionales
Síntesis de aminoácidos
Es un conjunto de procesos bioquímicos mediante los cuales se producen los distintos tipos de
aminoácidos a partir de otros compuestos. Los sustratos para estas reacciones se obtienen a partir
de la dieta del organismo.

Los aminoácidos no esenciales se sintetizan a través de vías metabólicas muy simples con una
secuencia de unas pocas reacciones. Los sustratos iniciales son metabolitos intermediarios del ciclo
del ácido cítrico, de la glucólisis o de la ruta de las pentosas fosfato.
Aminoácidos esenciales
■ Esenciales ■ No Esenciales

■ Arginina (en crecimiento) ■ Alanina

■ Histidina ■ Asparagina
■ Isoleucina ■ Aspartato
■ Leucina
■ Cisteína
■ Lisina
■ Glutamato
■ Metionina
■ Glutamina
■ Fenilalanina
■ Glicina
■ Treonina
■ Prolina
■ Triptófano
■ Serina
■ Valina
■ Tirosina
■ No pueden ser
Se pueden sintetizar a partir de intermediarios metabólicos.
Sintetizados y deben estar presentes en la dieta.
 Los esqueletos carbonados de los aminoácidos no esenciales pueden sintetizarse a partir de metabolitos
intermediarios derivados, por ejemplo, de glucosa. Dos aminoácidos no esenciales derivan directamente de
aminoácidos esenciales (tirosina y cisteína). Coenzimas importantes: piridoxal fosfato, folato y
tetrahidrobiopterina.

Síntesis de glutamato El glutamato se sintetiza a partir de su precursor alfa-cetoácido con la enzima

glutamato deshidrogenasa.

Síntesis de glutamato Se sintetiza a partir de su precursor alfa-cetoácido con la enzima glutamato

deshidrogenasa. También se sintetiza aspartato por desaminación de la asparagina con la asparaginasa,
análoga a la glutaminasa.

Síntesis de asparagina y glutamina La asparagina sintetasa y la glutamina sintetasa catalizan la producción de

asparagina y glutamina.

Síntesis de alanina La alanina se sintetiza por transaminación con la enzima alanina transaminasa.
Síntesis de prolina La prolina se sintetiza a partir de glutamato con

glutamato semialdehído como intermediario. La prolina también se sintetiza a partir de arginina de la dieta.
Primero, la arginina se transforma en ornitina vía arginasa.

Síntesis de serina Se sintetiza a partir de 3-fosfoglicerato. Se oxida la función alcohólica para formar un
alfacetoácido que se transamina y desfosforila. La glicina se sintetiza a partir de serina. La enzima utiliza
tetrahidrofolato y piridoxal fosfato. En el hígado de vertebrados, la glicina también puede sintetizarse a partir
de dióxido de carbono y amonio, si bien esta reacción opera fundamentalmente en el sentido de degradación
de glicina.

Síntesis de cisteína El azufre para la cisteína proviene de la metionina y los carbonos de la serina. En primer
lugar, ocurre la síntesis de S-adenosil metionina, un importante agente metilante.

Síntesis de tirosina La tirosina se sintetiza a partir de fenilalanina.

UREOGENESIS
La urea es la principal compuesto nitrogenado de la orina en mamíferos y se forma
principalmente en el hígado que es promovida por 3 aminoácidos: ornitina, citrulina y arginina

Las reacciones se dan de la siguiente manera:

1. Se forma el carbonilo fosfato a partir de NH4+ y HCO3 en la mitocondria con inversión de

2 moléculas de ATP catalizado por carbonilo fosfato sintetasa I
2. Carbamoil fosfato se une al amino lateral de la ornitina para formar citrulina y Pi catalizado
por la ornitina transcarbamilasa en la mitocondria .
3. La citrulina sale al citoplasma donde se une el 2° átomo de N al ciclo. La enzima
argininosuccinato sintetasa cataliza la unión covalente del grupo amino del aspartato al
grupo C-_O de la citrulina grupo que procede del carbomilo fosfato dando como producto
argininosuccinato

4. El argoninosuccinato se escinde por acción de la argininosuccinato liasa en arginina y

fumarato.
5. Por ultimo la arginina es hidrolizada por la arginasa liberando urea y regenerando la
ornitina, la cual es transportada al interior mitocondrial donde puede aceptar nuevo
carbomil fosfato para iniciar otro ciclo.
 REGULACION DE UREOGENESIS
Se controla de dos formas:
1. A largo plazo, influida por el contenido de proteínas en la dieta, de este modo la
actividad enzimática disminuye con dieta pobre de prote ínas, reduciendo la
excreción de
urea por la orina. Ala aumentar la proteína
incrementa la actividad enzimática y la
eliminación de urea.
2. A corto plazo, ejercido sobre el carbomilo fosfato sintetasa I, que es actividad
alostermicamente por glumato dependiendo de los niveles de arginina y glutamato
.