Ero sivun ”Adenylaattikinaasi” versioiden välillä
Siirry navigaatioon
Siirry hakuun
| [arvioimaton versio] | [katsottu versio] |
Poistettu sisältö Lisätty sisältö
p 2010 poistetun tynkämallineen vaihto |
p Korvataan ISBN-tunniste |
||
| (10 välissä olevaa versiota 8 käyttäjän tekeminä ei näytetä) | |||
| Rivi 1: | Rivi 1: | ||
[[Kuva:Adenylate kinase 2C95.png|thumb|250px|Malli adenylaattikinaasientsyymistä sitoutuneena kahden ADP-molekyylin muodostamaan bis(adenosiini)tetrafosfaattikompleksiin]] |
[[Kuva:Adenylate kinase 2C95.png|thumb|250px|Malli adenylaattikinaasientsyymistä sitoutuneena kahden ADP-molekyylin muodostamaan bis(adenosiini)tetrafosfaattikompleksiin]] |
||
'''Adenylaattikinaasi''' eli '''myokinaasi''' on [[entsyymi]], joka katalysoi reversiibeliä fosforylointireaktiota, jossa kahdesta [[adenosiinidifosfaatti|ADP]]-molekyylistä muodostuu yksi [[Adenosiinimonofosfaatti|AMP]]-molekyyli ja yksi [[Adenosiinitrifosfaatti|ATP]]-molekyyli. Entsyymillä on tehtävä solujen energiatasapainon ylläpitämisessä. |
'''Adenylaattikinaasi''' eli '''myokinaasi''' on [[entsyymi]], joka [[Katalyytti|katalysoi]] reversiibeliä [[Fosforylaatio|fosforylointireaktiota]], jossa kahdesta [[adenosiinidifosfaatti|ADP]]-molekyylistä muodostuu yksi [[Adenosiinimonofosfaatti|AMP]]-molekyyli ja yksi [[Adenosiinitrifosfaatti|ATP]]-molekyyli. Entsyymillä on tehtävä solujen energiatasapainon ylläpitämisessä. |
||
Adenylaattikinaasin [[entsyyminumero]] on EC 2.7.4.3 ja [[CAS-numero]] 9013-02-9. |
|||
| ⚫ | |||
| ⚫ | |||
| ⚫ | |||
Entsyymissä on kaksi erilaista kohtaa, johon ADP-molekyyli voi sitoutua. Toiseen niistä sitoutuu ADP:n ja magnesiumionin kompleksi. Substraatin sitoutuessa myös entsyymin konformaatio muuttuu avoimesta suljetuksi aktiiviseksi konformaatioksi. ATP-molekyylin ollessa adenylaattikinaasin substraattina on magnesiumioni koordinoituneena siihen ja ohjaa trifosfaattiryhmän suuntatumista oikeaan asentoon. Fosfaattiryhmän siirto on tyypiltään assosiatiivinen nukleofiilinen hyökkäys fosforiatomiin. Suuret pitoisuudet sekä substraatteja, että tuotteita estävät adenylaattikinaasin toimintaa.<ref>{{Kirjaviite | Tekijä =David S. Sigman | Nimeke =The Enzymes: Mechanisms of Catalysis | Vuosi =1992 | Sivu =81 | Julkaisija =Academic Press | Tunniste =ISBN 9780121227203 | www =http://books.google.fi/books?id=3gBtxJlevDgC&pg=PA81&dq=Adenylate+kinase&hl=fi&ei=2asATvGcBM7pOYqpvYgO&sa=X&oi=book_result&ct=result&resnum=2&ved=0CC4Q6AEwATgU#v=onepage&q=Adenylate%20kinase&f=false | www-teksti =Kirja Googlen teoshaussa | Viitattu = 21.06.2011 | Kieli ={{en}}}}</ref><ref name="mechanism" /><ref name="brenda">{{Verkkoviite | Osoite =http://www.brenda-enzymes.org/php/result_flat.php4?ecno=2.7.4.3 | Nimeke =EC 2.7.4.3 - adenylate kinase | Tekijä = | Tiedostomuoto = | Selite = | Julkaisu =BRENDA | Ajankohta = | Julkaisupaikka = | Julkaisija = | Viitattu = 21.6.2011 | Kieli ={{en}} }}</ref> |
|||
| ⚫ | Adenylaattikinaasia tavataan kaikilta eliöiltä. Rakenteeltaan se on [[monomeeri]] ja koostuu kolmesta alayksiköstä. Bakteerien ja mitokondrioiden entsyymi eroaa muista entsyymin muodoista siten, että eräs sen alayksikkö on 20–30 [[aminohappo]]a pidempi. Selkärankaisilla adenylaattikinaasista tunnetaan kolme [[isoentsyymi]]ä. AK1 esiintyy [[sytosoli]]ssa, AK2 [[mitokondrio]]n ulko- ja sisäkalvon välisessä tilassa ja AK3 mitokondrion matriisissa.<ref name ="mechanism">{{Kirjaviite | Tekijä =Daniel L. Purich | Nimeke =Mechanism of enzyme action | Vuosi =1999 | Sivu =104 |Julkaisija =Wiley-IEEE | Tunniste = | Isbn = 978-0-471-24644-2 | www =http://books.google.fi/books?id=ZGsomGhS5tcC&pg=PA129&dq=Adenylate+kinase+%2B+mechanism&hl=fi&ei=e7QATqnJFcnpOb_QoZEO&sa=X&oi=book_result&ct=result&resnum=1&ved=0CCkQ6AEwAA#v=onepage&q=Adenylate%20kinase%20%2B%20mechanism&f=false | www-teksti =Kirja Googlen teoshaussa | Viitattu =21.06.2011 | Kieli ={{en}}}}</ref><ref name="biochemistry1">{{Kirjaviite | Tekijä =David E. Metzler, Carol M. Metzler | Nimeke =Biochemistry: the chemical reactions of living cells | Vuosi =2001 | Sivu =655 | Julkaisija =Academic Press | Tunniste = | Isbn = 978-0-12-492540-3 | www =http://books.google.fi/books?id=v9HL5VyRmZcC&pg=PA655&dq=Adenylate+kinase&hl=fi&ei=kasATp_pD5CcOte3wI8O&sa=X&oi=book_result&ct=result&resnum=1&ved=0CCgQ6AEwADgU#v=onepage&q=Adenylate%20kinase&f=false | www-teksti =Kirja Googlen teoshaussa | Viitattu = 21.06.2011 | Kieli ={{en}}}}</ref><ref name="associative">{{Lehtiviite | Tekijä =Krishnamurthy, H.; Lou, H.; Kimple, A.; Vieille, C.; Cukier, RI. | Otsikko =Associative mechanism for phosphoryl transfer: a molecular dynamics simulation of Escherichia coli adenylate kinase complexed with its substrates | Julkaisu =Proteins | Ajankohta =2005 | Vuosikerta =58 | Numero =1 | Sivut =88–100 | Julkaisupaikka = | Julkaisija = | Selite= | Tunniste= | www = | www-teksti = | Tiedostomuoto = | Viitattu = 21.6.2011 | Kieli ={{en}} | Lopetusmerkki = }}</ref> |
||
Entsyymissä on kaksi kohtaa, johon ADP-molekyyli voi sitoutua. Toiseen niistä sitoutuu ADP:n ja [[magnesium]]ionin [[Kompleksi (kemia)|kompleksi]]. [[Substraatti (kemia)|Substraatin]] sitoutuessa myös entsyymin [[konformaatio]] muuttuu avoimesta suljetuksi aktiiviseksi konformaatioksi. ATP-molekyylin ollessa adenylaattikinaasin substraattina on magnesiumioni koordinoituneena siihen ja ohjaa trifosfaattiryhmän suuntautumista oikeaan asentoon. Fosfaattiryhmän siirto on tyypiltään assosiatiivinen nukleofiilinen hyökkäys fosforiatomiin. Suuret pitoisuudet sekä substraatteja että tuotteita estävät adenylaattikinaasin toimintaa.<ref>{{Kirjaviite | Tekijä =David S. Sigman | Nimeke =The Enzymes: Mechanisms of Catalysis | Vuosi =1992 | Sivu =81 | Julkaisija =Academic Press | Tunniste = | Isbn = 9780121227203 | www =http://books.google.fi/books?id=3gBtxJlevDgC&pg=PA81&dq=Adenylate+kinase&hl=fi&ei=2asATvGcBM7pOYqpvYgO&sa=X&oi=book_result&ct=result&resnum=2&ved=0CC4Q6AEwATgU#v=onepage&q=Adenylate%20kinase&f=false | www-teksti =Kirja Googlen teoshaussa | Viitattu = 21.06.2011 | Kieli ={{en}}}}</ref><ref name="mechanism" /><ref name="brenda">{{Verkkoviite | Osoite =http://www.brenda-enzymes.org/php/result_flat.php4?ecno=2.7.4.3 | Nimeke =EC 2.7.4.3 – adenylate kinase | Tekijä = | Tiedostomuoto = | Selite = | Julkaisu =BRENDA | Ajankohta = | Julkaisupaikka = | Julkaisija = | Viitattu = 21.6.2011 | Kieli ={{en}} }}</ref> |
|||
Adenylaattikinaasia esiintyy kaikissa kudoksissa, ja erityisen aktiivinen se on [[maksa]]ssa ja [[lihas|lihaksissa]], koska näissä energiantarve on suurta. Entsyymin tehtävänä on pitää adenosiininukleotidien määrä tasapainossa. Näin se osallistuu myös solun energiatilan viestintään energia-aineenvaihduntaa sääteleville entsyymeille.<ref name="CHF">{{Kirjaviite | Tekijä =Pamela C. Champe, Richard A. Harvey, Denise R. Ferrier | Nimeke =Biochemistry | Vuosi =2008 |Sivu =294 | Julkaisija =Lippincott Williams & Wilkins | Tunniste = | Isbn = 978-0-7817-6960-0 | www =http://books.google.fi/books?id=M_YOW50cg9oC&pg=PA294&dq=Adenylate+kinase&hl=fi&ei=JK4ATq7tFYmgOteX9KQO&sa=X&oi=book_result&ct=result&resnum=3&ved=0CDMQ6AEwAjhk#v=onepage&q=Adenylate%20kinase&f=false | www-teksti =Kirja Googlen teoshaussa | Viitattu =21.6.2011 | Kieli ={{en}}}}</ref><ref>{{Kirjaviite | Tekijä =E. Edward Bittar, Neville Bittar | Nimeke =Cell chemistry and physiology | Vuosi =1996 |Sivu =27 | Julkaisija =Elsevier | Tunniste = | Isbn = 9781559388054 | www =http://books.google.fi/books?id=tMdif6XW0q8C&pg=PA27&dq=Adenylate+kinase&hl=fi&ei=R68ATveMMISgOq_QzYoO&sa=X&oi=book_result&ct=result&resnum=5&ved=0CD8Q6AEwBDh4#v=onepage&q=Adenylate%20kinase&f=false | www-teksti =Kirja Googlen teoshaussa | Viitattu =21.6.2011 | Kieli ={{en}}}}</ref> |
|||
==Adenylaattikinaasi ja sairaudet== |
==Adenylaattikinaasi ja sairaudet== |
||
Periytyvä sairaus, joka aiheuttaa [[erytrosyytti|erytrosyyteissä]] adenylaattikinaasin puutetta on yhdistetty hemolyyttiseen [[anemia]]an. Puute voi aiheuttaa myös psykomotoristen kykyjen kehittymättömyyttä. Entsyymin |
Periytyvä sairaus, joka aiheuttaa [[erytrosyytti|erytrosyyteissä]] adenylaattikinaasin puutetta, on yhdistetty hemolyyttiseen [[anemia]]an. Puute voi aiheuttaa myös psykomotoristen kykyjen kehittymättömyyttä. Entsyymin tarkasta vaikutuksesta sairauteen on kuitenkin epäselvyyttä.<ref>{{Kirjaviite | Tekijä =Stuart H. Orkin, David G. Nathan, David Ginsburg, A. Thomas Look | Nimeke =Nathan and Oski's hematology of infancy and childhood | Vuosi =2009 |Sivu =865 | Julkaisija =Elsevier Health Sciences | Tunniste = | Isbn = 978-1416034308 | www =http://books.google.fi/books?id=_9CmOIvgJm4C&pg=PA839&dq=Adenylate+kinase+deficiency&hl=fi&ei=YrEATvjzH8vqOYm0nIEO&sa=X&oi=book_result&ct=result&resnum=4&ved=0CDoQ6AEwAw#v=onepage&q=Adenylate%20kinase%20deficiency&f=false | www-teksti =Kirja Googlen teoshaussa | Viitattu =21.6.2011 | Kieli ={{en}}}}</ref> |
||
Retikulaarisessa dysgeneesissä autosomaalisesti periytyvä mutaatio aiheuttaa adenylaattikinaasin isoentsyymin AK2:n erittymisen heikentymistä ja puutostilan. Tämä johtaa solumuutoksiin, jotka aiheuttavat |
Retikulaarisessa dysgeneesissä autosomaalisesti periytyvä mutaatio aiheuttaa adenylaattikinaasin isoentsyymin AK2:n erittymisen heikentymistä ja puutostilan. Tämä johtaa solumuutoksiin, jotka aiheuttavat [[sisäkorva]]peräisen kuulovian ja kuurouden.<ref>{{Lehtiviite | Tekijä =Chantal Lagresle-Peyrou ''et al'' | Otsikko =Human adenylate kinase 2 deficiency causes a profound haematopoietic defect associated with sensorineural deafness | Julkaisu =Nature Genetics | Ajankohta =2009 | Vuosikerta =41 | Numero =1 | Sivut =106–111 | Julkaisupaikka = | Julkaisija = | Selite= | Tunniste= | www =http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2612090/ | www-teksti =Artikkelin verkkoversio | Tiedostomuoto = | Viitattu = 21.6.2011 | Kieli ={{en}} | Lopetusmerkki = }}</ref> |
||
==Lähteet== |
== Lähteet == |
||
{{Viitteet}} |
{{Viitteet}} |
||
== Aiheesta muualla == |
|||
| ⚫ | |||
*[http://onki.fi/fi/browser/search?&os=mesh&c=mesh+D000263 ONKI: Adenylaattikinaasi] |
|||
| ⚫ | |||
| ⚫ | |||
[[ca:Mioquinasa]] |
|||
| ⚫ | |||
[[de:Adenylat-Kinase]] |
|||
[[en:Adenylate kinase]] |
|||
[[es:Adenilato kinasa]] |
|||
[[fr:Adénylate kinase]] |
|||
[[he:אדנילאט קינאז]] |
|||
[[uk:Аденілаткіназа]] |
|||
Nykyinen versio 12. marraskuuta 2024 kello 11.12
Adenylaattikinaasi eli myokinaasi on entsyymi, joka katalysoi reversiibeliä fosforylointireaktiota, jossa kahdesta ADP-molekyylistä muodostuu yksi AMP-molekyyli ja yksi ATP-molekyyli. Entsyymillä on tehtävä solujen energiatasapainon ylläpitämisessä.
Adenylaattikinaasin entsyyminumero on EC 2.7.4.3 ja CAS-numero 9013-02-9.
Rakenne ja toiminta
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]Adenylaattikinaasia tavataan kaikilta eliöiltä. Rakenteeltaan se on monomeeri ja koostuu kolmesta alayksiköstä. Bakteerien ja mitokondrioiden entsyymi eroaa muista entsyymin muodoista siten, että eräs sen alayksikkö on 20–30 aminohappoa pidempi. Selkärankaisilla adenylaattikinaasista tunnetaan kolme isoentsyymiä. AK1 esiintyy sytosolissa, AK2 mitokondrion ulko- ja sisäkalvon välisessä tilassa ja AK3 mitokondrion matriisissa.[1][2][3]
Entsyymissä on kaksi kohtaa, johon ADP-molekyyli voi sitoutua. Toiseen niistä sitoutuu ADP:n ja magnesiumionin kompleksi. Substraatin sitoutuessa myös entsyymin konformaatio muuttuu avoimesta suljetuksi aktiiviseksi konformaatioksi. ATP-molekyylin ollessa adenylaattikinaasin substraattina on magnesiumioni koordinoituneena siihen ja ohjaa trifosfaattiryhmän suuntautumista oikeaan asentoon. Fosfaattiryhmän siirto on tyypiltään assosiatiivinen nukleofiilinen hyökkäys fosforiatomiin. Suuret pitoisuudet sekä substraatteja että tuotteita estävät adenylaattikinaasin toimintaa.[4][1][5]
Adenylaattikinaasia esiintyy kaikissa kudoksissa, ja erityisen aktiivinen se on maksassa ja lihaksissa, koska näissä energiantarve on suurta. Entsyymin tehtävänä on pitää adenosiininukleotidien määrä tasapainossa. Näin se osallistuu myös solun energiatilan viestintään energia-aineenvaihduntaa sääteleville entsyymeille.[6][7]
Adenylaattikinaasi ja sairaudet
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]Periytyvä sairaus, joka aiheuttaa erytrosyyteissä adenylaattikinaasin puutetta, on yhdistetty hemolyyttiseen anemiaan. Puute voi aiheuttaa myös psykomotoristen kykyjen kehittymättömyyttä. Entsyymin tarkasta vaikutuksesta sairauteen on kuitenkin epäselvyyttä.[8]
Retikulaarisessa dysgeneesissä autosomaalisesti periytyvä mutaatio aiheuttaa adenylaattikinaasin isoentsyymin AK2:n erittymisen heikentymistä ja puutostilan. Tämä johtaa solumuutoksiin, jotka aiheuttavat sisäkorvaperäisen kuulovian ja kuurouden.[9]
Lähteet
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]- ↑ a b Daniel L. Purich: Mechanism of enzyme action, s. 104. Wiley-IEEE, 1999. ISBN 978-0-471-24644-2 Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 21.06.2011). (englanniksi)
- ↑ David E. Metzler, Carol M. Metzler: Biochemistry: the chemical reactions of living cells, s. 655. Academic Press, 2001. ISBN 978-0-12-492540-3 Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 21.06.2011). (englanniksi)
- ↑ Krishnamurthy, H.; Lou, H.; Kimple, A.; Vieille, C.; Cukier, RI.: Associative mechanism for phosphoryl transfer: a molecular dynamics simulation of Escherichia coli adenylate kinase complexed with its substrates. Proteins, 2005, 58. vsk, nro 1, s. 88–100. (englanniksi)
- ↑ David S. Sigman: The Enzymes: Mechanisms of Catalysis, s. 81. Academic Press, 1992. ISBN 9780121227203 Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 21.06.2011). (englanniksi)
- ↑ EC 2.7.4.3 – adenylate kinase BRENDA. Viitattu 21.6.2011. (englanniksi)
- ↑ Pamela C. Champe, Richard A. Harvey, Denise R. Ferrier: Biochemistry, s. 294. Lippincott Williams & Wilkins, 2008. ISBN 978-0-7817-6960-0 Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 21.6.2011). (englanniksi)
- ↑ E. Edward Bittar, Neville Bittar: Cell chemistry and physiology, s. 27. Elsevier, 1996. ISBN 9781559388054 Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 21.6.2011). (englanniksi)
- ↑ Stuart H. Orkin, David G. Nathan, David Ginsburg, A. Thomas Look: Nathan and Oski's hematology of infancy and childhood, s. 865. Elsevier Health Sciences, 2009. ISBN 978-1416034308 Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 21.6.2011). (englanniksi)
- ↑ Chantal Lagresle-Peyrou et al: Human adenylate kinase 2 deficiency causes a profound haematopoietic defect associated with sensorineural deafness. Nature Genetics, 2009, 41. vsk, nro 1, s. 106–111. Artikkelin verkkoversio. Viitattu 21.6.2011. (englanniksi)