Adenilato cinase
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| Adenilato cinase | |
|---|---|
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| Indicadores | |
| Símbolo | ADK |
| Pfam | PF00406 |
| InterPro | IPR000850 |
| SCOP | 1ake |
| ADK_lid | |
|---|---|
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| Indicadores | |
| Símbolo | ADK_lid |
| Pfam | PF05191 |
| InterPro | IPR007862 |
| PROSITE | PDOC00104 |
| SCOP | 1ake |
Adenilato cinase ou adenilato quinase (número EC 2.7.4.3) (também conhecida como ADK, do inglês adenylate kinase, miocinase ou mioquinase) é uma enzima fosfotransferase que catalisa a interconversão de nucleotídeos adenina, e desempenha um papel importante na homeostase de energia celular.
Substrato e produtos
[editar | editar código-fonte]A reação catalisada é:
A constante de quilíbrio varia com as condições, mas é próxima de 1. [1] Então, a ΔGo para esta reação é próxima de zero. Nos músculos de uma variedade de espécies de vertebrados e invertebrados, a concentração de ATP é tipicamente 7 a 10 vezes que a de ADP, e usualmente maior que 100 vezes a de AMP.[2] A taxa de fosforilação oxidativa é controlada pela disponibilidade de ADP. Assim, a mitocôndria tenta manter ATP a níveis elevados devido à ação combinada de adenilatoquinase e os controles da fosforilação oxidativa.
Isozimas ADK
[editar | editar código-fonte]Esta é uma reacção essencial para muitos processos em células vivas. Duas isozimas ADK tem sido identificadas em células de mamíferos.
Referências
- ↑ The NIST Thermodynamics of Enzyme-Catalyzed Reactions database, Goldberg RN, Tewari YB, Bhat TN, "Thermodynamics of Enzyme-Catalyzed Reactions - a Database for Quantitative Biochemistry", Bioinformatics 2004;20(16):2874-2877 - www.ncbi.nlm.nih.gov, fornece constante de equilíbrio, pesquisar por adenylate kinase em enzimas.
- ↑ Beis I, Newsholme EA (outubro de 1975). «The contents of adenine nucleotides, phosphagens and some glycolytic intermediates in resting muscles from vertebrates and invertebrates». Biochem. J. 152 (1): 23–32. PMC 1172435
. PMID 1212224