Cyclophiline D

PPID
Identifiants
Aliases	PPID, Cyclophiline D
IDs externes	OMIM: 601753 MGI: 1914988 HomoloGene: 31283 GeneCards: PPID
Position du gène (Homme)
Chr.	Chromosome 4 humain
Fin	158,723,396 bp
Position du gène (Souris)
Chr.	Chromosome 3 (souris)
Fin	79,510,957 bp
Expression génétique
	Fortement exprimé dans
	right lobe of liver; ; muscle de la cuisse; ; muscle gastrocnémien; ; mucosa of transverse colon; ; gonade; ; Skeletal muscle tissue of rectus abdominis; ; right adrenal cortex; ; rectum; ; body of tongue; ; ventricule gauche;
	Fortement exprimé dans
	tail of embryo; ; Épiblaste; ; gyrus cingulaire; ; embryon; ; embryon; ; tubercule génital; ; tube neural; ; ventricular zone; ; amygdale; ; otic vesicle;
	Plus de données d'expression de référence
	; ;
	Plus de données d'expression de référence
Gene Ontology
Fonction moléculaire	Hsp90 protein binding; heat shock protein binding; transcription factor binding; isomerase activity; peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity; Hsp70 protein binding; liaison protéique; estrogen receptor binding; cyclosporin A binding; unfolded protein binding;
Composant cellulaire	cytoplasme; nucléole; noyau; cytosol; nucléoplasme; mitochondrie;
Processus biologique	chaperone-mediated protein folding; cellular response to UV-A; excrétion virale; lipid droplet organization; negative regulation of transcription by RNA polymerase II; repliement de protéine; positive regulation of protein secretion; positive regulation of apoptotic process; protein transport; positive regulation of viral genome replication; apoptose; protein-containing complex assembly; protein peptidyl-prolyl isomerization; protein refolding; negative regulation of apoptotic process; regulation of mitochondrial membrane potential;
	Sources:Amigo / QuickGO
Orthologues
	5481
	67738
	ENSG00000171497
	ENSMUSG00000027804
	Q08752
	Q9CR16
	NM_005038
	NM_026352; NM_001356326
	NP_005029
	NP_080628; NP_001343255
	Wikidata
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La cyclophiline D est une protéine appartenant à la famille des cyclophilines ayant une activité de Peptidyl prolyl isomérase. Son gène est le PPID situé sur le chromosome 4 humain.

Rôles

Comme les autres peptidyl prolyl isomérases, elle permet la transformation de certaines protéines de la forme trans à la forme cis, modulant leur activité.

Elle est exprimée dans toutes les cellules humaines^[5] au niveau des mitochondries où elle permet de réguler la perméabilité des pores de la paroi^[6]. Elle intervient également dans la régulation du cycle de Krebs, dans la dégradation des protéines et dans le métabolisme du pyruvate^[7].

L'inhibition de la cyclophiline D pourrait être une cible pour le traitement de la maladie d'Alzheimer^[8] ou de la maladie de Parkinson^[9].

Notes et références

↑ ^{a b et c} GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000171497 - Ensembl, May 2017
↑ ^{a b et c} GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000027804 - Ensembl, May 2017
↑ « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
↑ « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
↑ (en) Perrucci GL, Gowran A, Zanobini M et al. « Peptidyl-prolyl isomerases: a full cast of critical actors in cardiovascular diseases » Cardiovasc Res. 2015;106:353-364
↑ Elrod JW, Wong R, Mishra S et al. Cyclophilin D controls mitochondrial pore-dependent Ca(2+) exchange, metabolic flexibility, and propensity for heart failure in mice, J Clin Invest, 2010;120:3680–3687
↑ Menazza S, Wong R, Nguyen T, Wang G, Gucek M, Murphy E, CypD(-/-) hearts have altered levels of proteins involved in Krebs cycle, branch chain amino acid degradation and pyruvate metabolism, J Mol Cell Cardiol, 2013;56:81–90
↑ Du H, Guo L, Fang F et al. Cyclophilin D deficiency attenuates mitochondrial and neuronal perturbation and ameliorates learning and memory in Alzheimer's disease, Nat Med, 2008;14:1097–1105
↑ Forte M, Gold BG, Marracci G et al. Cyclophilin D inactivation protects axons in experimental autoimmune encephalomyelitis, an animal model of multiple sclerosis, Proc Natl Acad Sci USA, 2007;104:7558–7563

[refGRCh38Ensembl-1] {a b et c} GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000171497 - Ensembl, May 2017

[refGRCm38Ensembl-2] {a b et c} GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000027804 - Ensembl, May 2017

[3] « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine

[4] « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine

[Perrucci_2015-5] (en) Perrucci GL, Gowran A, Zanobini M et al. « Peptidyl-prolyl isomerases: a full cast of critical actors in cardiovascular diseases » Cardiovasc Res. 2015;106:353-364

[Elrod_2010-6] Elrod JW, Wong R, Mishra S et al. Cyclophilin D controls mitochondrial pore-dependent Ca(2+) exchange, metabolic flexibility, and propensity for heart failure in mice, J Clin Invest, 2010;120:3680–3687

[Menazza_2013-7] Menazza S, Wong R, Nguyen T, Wang G, Gucek M, Murphy E, CypD(-/-) hearts have altered levels of proteins involved in Krebs cycle, branch chain amino acid degradation and pyruvate metabolism, J Mol Cell Cardiol, 2013;56:81–90

[Du_2008-8] Du H, Guo L, Fang F et al. Cyclophilin D deficiency attenuates mitochondrial and neuronal perturbation and ameliorates learning and memory in Alzheimer's disease, Nat Med, 2008;14:1097–1105

[Forte_2007-9] Forte M, Gold BG, Marracci G et al. Cyclophilin D inactivation protects axons in experimental autoimmune encephalomyelitis, an animal model of multiple sclerosis, Proc Natl Acad Sci USA, 2007;104:7558–7563

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