FMN reduttasi
| FMN reduttasi | |
|---|---|
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| Numero EC | 1.5.1.29 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| FMNH2:NAD(P)+ ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| NAD(P)H-FMN reduttasi; FMN reduttasi [NAD(P)H-dipendente]; NAD(P)H:FMN ossidoreduttasi; NAD(P)H:flavina ossidoreduttasi; NAD(P)H2 deidrogenasi (FMN); NAD(P)H2:FMN ossidoreduttasi; SsuE ; riboflavina mononucleotide reduttasi; flavina mononucleotide reduttasi; riboflavina mononucleotide [nicotinammide adenin dinucleotide (fosfato) ridotto] reduttasi; riboflavina mononucleotide reduttasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La FMN reduttasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
L'enzima dal batterio luminescente e SsuE da Escherichia coli riducono anche la riboflavina ed il FAD, ma più lentamente. In E. coli, questo enzima, assieme alla alcanosulfonato monoossigenasi (numero EC 1.14.14.5[1]), forma una alcanosulfonato monoossigenasi a due componenti, che consente l'utilizzo di alcanosulfonati come fonti di zolfo, in condizioni di mancanza di solfato e cisteina.
Note
[modifica | modifica wikitesto]Bibliografia
[modifica | modifica wikitesto]- Ingelman, M., Ramaswamy, S., Nivière, V., Fontecave, M. and Eklund, H., Crystal structure of NAD(P)H:flavin oxidoreductase from Escherichia coli, in Biochemistry, vol. 38, 1999, pp. 7040–7049, Entrez PubMed 10353815.
- Tang, C.K., Jeffers, C.E., Nichols, J.C. and Tu, S.C., Flavin specificity and subunit interaction of Vibrio fischeri general NAD(P)H-flavin oxidoreductase FRG/FRase I, in Arch. Biochem. Biophys., vol. 392, 2001, pp. 110–116, Entrez PubMed 11469801.
- Lei, B. and Tu, S.C., Mechanism of reduced flavin transfer from Vibrio harveyi NADPH-FMN oxidoreductase to luciferase, in Biochemistry, vol. 37, 1998, pp. 14623–14629, Entrez PubMed 9772191.
- Liu, M., Lei, B., Ding, Q., Lee, J.C. and Tu, S.C., Vibrio harveyi NADPH:FMN oxidoreductase: preparation and characterization of the apoenzyme and monomer-dimer equilibrium, in Arch. Biochem. Biophys., vol. 337, 1997, pp. 89–95, Entrez PubMed 8990272.
- Tu, S.-C., Becvar, J.E. and Hastings, J.W., Kinetic studies on the mechanism of bacterial NAD(P)H:flavin oxidoreductase, in Arch. Biochem. Biophys., vol. 193, 1979, pp. 110–116, Entrez PubMed 222213.
- Fisher, J., Spencer, R. and Walsh, C., Enzyme-catalyzed redox reactions with the flavin analogues 5-deazariboflavin, 5-deazariboflavin 5′-phosphate, and 5-deazariboflavin 5′-diphosphate, 5′ leads to 5′-adenosine ester, in Biochemistry, vol. 15, 1976, pp. 1054–1064, Entrez PubMed 3207.
- Duane, W. and Hastings, J.W., Flavin mononucleotide reductase of luminous bacteria, in Mol. Cell. Biochem., vol. 6, 1975, pp. 53–64, Entrez PubMed 47604.
- Eichhorn, E., van der Ploeg, J.R. and Leisinger, T., Characterization of a two-component alkanesulfonate monooxygenase from Escherichia coli, in J. Biol. Chem., vol. 274, 1999, pp. 26639–26646, Entrez PubMed 10480865.
