Fenilacetone monoossigenasi
| fenilacetone monoossigenasi | |
|---|---|
 Modello tridimensionale dell'enzima | |
| Numero EC | 1.14.13.92 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| fenilacetone,NADPH:ossigeno ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| PAMO | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La fenilacetone monoossigenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
L'enzima è una flavoproteina (FAD). Il NADH non può essere sostituito come coenzima dal NADPH. In aggiunta al fenilacetone, che è uno dei migliori substrati mai trovati, questa monoossigenasi Baeyer-Villiger può ossidare altri chetoni aromatici (1-(4-idrossifenile)propan-2-one, 1-(4-idrossifenile)propan-2-one e 3-fenilbutan-2-one), alcuni chetoni alifatici (dodecan-2-one) e solfuri (1-metil-4-(metisolfanil)benzene).
Bibliografia
[modifica | modifica wikitesto]- Fraaije, M.W., Wu, J., Heuts, D.P., van Hellemond, E.W., Spelberg, J.H. and Janssen, D.B., Discovery of a thermostable Baeyer-Villiger monooxygenase by genome mining, in Appl. Microbiol. Biotechnol., vol. 66, 2005, pp. 393–400, Entrez PubMed 15599520.
- Malito, E., Alfieri, A., Fraaije, M.W. and Mattevi, A., Crystal structure of a Baeyer-Villiger monooxygenase, in Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 101, 2004, pp. 13157–13162, Entrez PubMed 15328411.
