NAD(P)+ transidrogenasi (B-specifica)
| NAD(P)+ transidrogenasi (B-specifica) | |
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| Numero EC | 1.6.1.1 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| NADPH:NAD+ ossidoreduttasi (B-specifica) | |
| Altri nomi | |
| piridina nucleotide transidrogenasi; transidrogenasi; NAD(P) transidrogenasi; nicotinammide adenin dinucleotide (fosfato) transodrogenasi; NAD transidrogenasi; NADH transidrogenasi; nicotinammide nucleotide transidrogenasi; NADPH-NAD transidrogenasi; piridina nucleotide transferasi; NADPH-NAD ossidoreduttasi; NADH-NADP-transidrogenasi; NADPH:NAD+ transidrogenasi; H+-Tasi; transidrogenasi (nessuna energia); NAD(P) transidrogenasi (B-specifica) | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La NAD(P)+ transidrogenasi (B-specifica) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
L'enzima diAzotobacter vinelandii è una flavoproteina (FAD). È B-specifica rispetto sia al NAD+ che al NADP+. Agisce anche sugli deammino coenzimi.
Bibliografia
[modifica | modifica wikitesto]- Humphrey, G.F., The distribution and properties of transhydrogenase from animal tissues, in Biochem. J., vol. 65, 1957, pp. 546–550, Entrez PubMed 13412660.
- You, K.-S., Stereospecificity for nicotinamide nucleotides in enzymatic and chemical hydride transfer reactions, in CRC Crit. Rev. Biochem., vol. 17, 1985, pp. 313–451, Entrez PubMed 3157549.
