Squalene monoossigenasi
| squalene monoossigenasi | |
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| Numero EC | 1.14.99.7 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| squalene,idrogeno-donatore:ossigeno ossidoreduttasi (2,3-epossidante) | |
| Altri nomi | |
| squalene epossidasi; squalene idrossilasi; squalene-2,3-epossidasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La squalene monoossigenasi (squalene epossidasi) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
- squalene + AH2 + O2 ⇄ (S)-squalene-2,3-epossido + A + H2O
L'enzima è una flavoproteina (FAD) che, assieme alla lanosterolo sintasi (numero EC 5.4.99.7[1]), era conosciuta come squalene ossidociclasi da non confondere con lo squalene epossido ciclasi che è l'enzima successivo per la sintesi del lanosterolo nelle cellule fungine. In ambito medico è molto importante poiché è l'enzima inattivato dalla classe di antimicotici delle Allilamine che così facendo inibisce la biosintesi dell'ergosterolo.
Note
[modifica | modifica wikitesto]Bibliografia
[modifica | modifica wikitesto]- van Tamelen, E.E., Willett, J.D., Clayton, R.B. and Lord, K.E., Enzymic conversion of squalene 2,3-oxide to lanosterol and cholesterol, in J. Am. Chem. Soc., vol. 88, 1966, pp. 4752–4754, Entrez PubMed 5918048.
- Tchen, T.T. and Bloch, K., On the conversion of squalene to lanosterol in vitro, in J. Biol. Chem., vol. 226, 1957, pp. 921–930.
- Corey, E.J., Russey, W.E. and Ortiz de Montellano, P.R., 2,3-Oxidosqualene, an intermediate in the biological synthesis of sterols from squalene, in J. Am. Chem. Soc., vol. 88, 1966, pp. 4750–4751, Entrez PubMed 5918046.
- Yamamoto, S. and Bloch, K., Studies on squalene epoxidase of rat liver, in J. Biol. Chem., vol. 245, 1970, pp. 1670–1674, Entrez PubMed 5438357.
