Aminoacidos e Proteinas Resumo Gaby

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Aminoácidos

Características Classificação
● Aminoácidos são as unidades Aminoácidos essenciais: Os que devemos
fundamentais de todas as proteínas. ingerir através da alimentação.
● Existem mais de 300 aminoácidos Não essenciais: Os que somos capazes de
diferentes na natureza, e somente sintetizar.
20 são utilizados na síntese de
proteínas de mamíferos.

Função
● Blocos de construção das proteínas.
● Servem como precursores para
moléculas bioativas:
neurotransmissores (ex. dopamina,
serotonina, glicina, glutamato, etc),
mediadores locais (ex. histamina),
metabólitos de processos
energéticos (ex. creatina e
carnitina)
● Fonte de energia durante jejum
prolongado e o DM1.
● Reguladores da expressão gênica e
sinalização celular (ex. glutamina e
arginina) estão relacionados com o
crescimento, reprodução e
imunidade.
● São as unidades fundamentais das
PROTEÍNAS.

Estrutura
Molécula orgânica que apresenta grupo —
carboxila (-COOH) e amino (-NH3) —
ligados a um carbono alfa, no centro do
aminoácido que liga-se ao grupo amino, ao
grupo carboxila, a um átomo de hidrogênio
e a um grupo variável grupo R.
Proteínas
As proteínas são macromoléculas variadas. Apresentam atividade catalítica
formadas por um ou mais polipeptídeos. de praticamente todas as reações químicas
Os peptídeos são estruturas formadas por das células. Ex.: Ribonuclease, amilase e
aminoácidos que estão unidos por peptidases
ligações peptídicas.
Muitos aminoácidos ligados formam os
chamados de polipeptídeos

Ligação peptídica
Ligação que ocorre entre um carbono e um
nitrogênio, resultantes da desidratação
entre dois aminoácidos quaisquer.

Geralmente proteínas contém mais de 40


aa na cadeia.

Classificação
Proteínas Monoméricas : Formadas por
apenas uma cadeia polipeptídica
Proteínas Oligoméricas : Formadas por
mais de uma cadeia polipeptídica.
Simples: apresentam apenas aminoácidos.
Conjugadas: além de aminoácidos, existe
Características: Planar, caráter de dupla um radical de origem não peptídica
ligação é Rígida Globulares: formam estruturas com
formato esferóide como as enzimas e os
anticorpos.
Funções das Proteínas Fibrosas: forma de fibras ou lâminas, e as
1. Proteínas Transportadoras Ex.: cadeias de aminoácidos ficam dispostas
Albumina, Lipoproteínas e paralelamente, são pouco solúveis em
Transportadores nas membranas água.

Estrutura
2. Proteínas Contráteis ou de Motilidade
Ex.: Actina e Miosina , Tubulina e Dineína
3. Proteínas Estruturais Ex.: Colágeno, Estrutura primária: nada mais é que a
Elastina e Queratina sequência de aminoácidos.
4. Proteínas de Defesa Ex.: Estrutura secundária:ligação entre os
imunoglobulinas (anticorpos), Trombina e elementos repetidos da cadeia principal
fibrinogênio polipeptídica. As junções desses elementos
5. Proteínas Reguladoras (Controle do são por meio de ligações de hidrogênio.
metabolismo, crescimento e diferenciação Cadeias estão torcidas, dobradas ou
celular) Ex: Alguns Hormônios como enroladas sobre elas mesmas.
Insulina e glucagon) Estrutura terciária: corresponde à forma
6. Proteínas Nutrientes e de adquirida por um polipeptídeo depois da
armazenamento Ex.:Caseína e interação de suas cadeias laterais. Mais
Ovoalbumina dobras e enrolamentos.
7. Enzimas (catalizadores) Grupo de
proteínas muito especializadas e muito
Proteínas
Estrutura quaternária: há a associação
de duas ou mais cadeias polipeptídicas.

Desnaturação
● Processo no qual moléculas
biológicas perdem suas funções,
devido a alguma mudança no meio,
seja em altas temperaturas,
variações de PH, entre outras.
● O processo de desnaturação
proteica ocorre quando este meio é
alterado de forma que mude a
estrutura tridimensional da
proteína, afetando sua atividade
biológica.

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