Prijeđi na sadržaj

Hem oksigenaza (deciklizacija)

Izvor: Wikipedija
Hem oksigenaza (deciklizacija)
Dimer hem oksigenaze I (čovjek)
Identifikatori
EC broj 1.14.99.3
CAS broj 9059-22-7
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

Hem oksigenaza (deciklizacija) (EC 1.14.99.3, ORP33 proteini, hem oksigenaza, hem oksidaza, hem oksidaza) je enzim sa sistematskim imenom hem,vodonik-donor:kiseonik oksidoreduktaza (alfa-meten-oksidacija, hidroksilacija).[1][2][3][4][5] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

hem + 3 AH2 + 3 O2 biliverdin + Fe2+ + CO + 3 A + 3H2O

Za rad ovog enzima je neophodan NAD(P)H i EC 1.6.2.4, NADPH-hemoproteinska reduktaza. Terminalni atomi kiseonika koji nisu inkorporirani u karbonilne grupe pirolnih prstena A i B biliverdina su izvedeni dva zasebna molekula kiseonika.

Reference

[uredi | uredi kod]
  1. Maines, M.D., Ibrahim, N.G. and Kappas, K. (1977). „Solubilization and partial purification of heme oxygenase from rat liver”. J. Biol. Chem. 252: 5900-5903. PMID 18477. 
  2. Sunderman, F.W., Jr., Downs, J.R., Reid, M.C. and Bibeau, L.M. (1982). „Gas-chromatographic assay for heme oxygenase activity”. Clin. Chem. 28: 2026-2032. PMID 6897023. 
  3. Yoshida, T., Takahashi, S. and Kikuchi, J. (1974). „Partial purification and reconstitution of the heme oxygenase system from pig spleen microsomes”. J. Biochem. (Tokyo) 75: 1187-1191. PMID 4370250. 
  4. Noguchi, M., Yoshida, T. and Kikuchi, G. (1979). „Specific requirement of NADPH-cytochrome c reductase for the microsomal heme oxygenase reaction yielding biliverdin IX α”. FEBS Lett. 98: 281-284. PMID 105935. 
  5. Lad, L., Schuller, D.J., Shimizu, H., Friedman, J., Li, H., Ortiz de Montellano, P.R. and Poulos, T.L. (2003). „Comparison of the heme-free and -bound crystal structures of human heme oxygenase-1”. J. Biol. Chem. 278: 7834-7843. PMID 12500973. 

Literatura

[uredi | uredi kod]

Spoljašnje veze

[uredi | uredi kod]