Oxyaniónová diera

Oxyaniónová diera^[1] je vrecko v aktívnom mieste enzýmu, ktoré stabilizuje záporný náboj na deprotonovanom kyslíku či alkoxide v tranzitnom stave.^[2] Toto vrecko je typicky zložené z amidových skupín peptidovej kostry alebo z pozitívne nabitých reziduí. Stabilizácia tranzitného stavu znižuje aktivačnú energiu, ktorá je potrebná na to, aby prebehla reakcia, čím napomáha katalýze.^[3] Proteázy, ako je napríklad chymotrypsín, obsahujú oxyaniónovú dieru na stabilizáciu tetraédrického intermediátu, ktorý vzniká počas proteolýzy, a chráni negatívne nabitý kyslík substrátu pred molekulami vody.^[4] Takisto môžu pomôcť pri vstupe substrátu alebo jeho správnom natočení, inak by mohlo dôjsť k stérickému bráneniu, ak by substrát nemohol dieru obsadiť (napríklad BPG u hemoglobínu). Enzýmy, ktoré katalyzujú viackrokové reakcie, môžu mať niekoľko oxyaniónových dier, ktoré stabilizujú rôzne tranzitné stavy vznikajúce pri reakcii.^[5]

Referencie

↑ JEŘÁBEK, Petr. Molekulové modelování enantioselektivity enzymu haloalkandehalogenázy LinB [online]. 2007, [cit. 2022-01-08]. Dostupné online. (po česky)
↑ Biochemistry. 5th. vyd. San Francisco : W.H. Freeman, 2002. Dostupné online. ISBN 978-0-7167-4955-4. 9 Catalytic Strategies.
↑ Enzyme Catalysis by Hydrogen Bonds: The Balance between Transition State Binding and Substrate Binding in Oxyanion Holes. The Journal of Organic Chemistry, March 19, 2010, s. 1831–1840. ISSN 0022-3263. DOI: 10.1021/jo901503d. PMID 20039621.
↑ Oxyanion Hole Interactions in Serine and Cysteine Proteases. Biological Chemistry Hoppe-Seyler, 1992, s. 393–400. DOI: 10.1515/bchm3.1992.373.2.393. PMID 1387535.
↑ The Catalytic Cycle of Biosynthetic Thiolase: A Conformational Journey of an Acetyl Group through Four Binding Modes and Two Oxyanion Holes‡. Biochemistry, December 1, 2002, s. 15543–15556. ISSN 0006-2960. DOI: 10.1021/bi0266232. PMID 12501183.

Albert Lehninger. Principles of Biochemistry. 5th. vyd. [s.l.] : Macmillan, 2008. Dostupné online. ISBN 9780716771081. S. 207.

Pozri aj

Zdroj

Chemický portál

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Oxyanion hole na anglickej Wikipédii.

[1] JEŘÁBEK, Petr. Molekulové modelování enantioselektivity enzymu haloalkandehalogenázy LinB [online]. 2007, [cit. 2022-01-08]. Dostupné online. (po česky)

[Stryer_Ch9-2] Biochemistry. 5th. vyd. San Francisco : W.H. Freeman, 2002. Dostupné online. ISBN 978-0-7167-4955-4. 9 Catalytic Strategies.

[3] Enzyme Catalysis by Hydrogen Bonds: The Balance between Transition State Binding and Substrate Binding in Oxyanion Holes. The Journal of Organic Chemistry, March 19, 2010, s. 1831–1840. ISSN 0022-3263. DOI: 10.1021/jo901503d. PMID 20039621.

[4] Oxyanion Hole Interactions in Serine and Cysteine Proteases. Biological Chemistry Hoppe-Seyler, 1992, s. 393–400. DOI: 10.1515/bchm3.1992.373.2.393. PMID 1387535.

[5] The Catalytic Cycle of Biosynthetic Thiolase: A Conformational Journey of an Acetyl Group through Four Binding Modes and Two Oxyanion Holes‡. Biochemistry, December 1, 2002, s. 15543–15556. ISSN 0006-2960. DOI: 10.1021/bi0266232. PMID 12501183.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

z d u Enzýmy
Aktivita	Aktívne miesto Väzbové miesto Katalytická triáda Oxyaniónová diera Enzýmová promiskuita Katalyticky dokonalé enzýmy Koenzým Kofaktor Enzýmová katalýza
Regulácia	Alosterická regulácia Kooperativita Enzýmový inhibítor Enzýmový aktivátor
Klasifikácia	Číslo EC Enzýmová superrodina Enzýmová rodina Zoznam enzýmov
Kinetika	Enzýmová kinetika Eadieov–Hofsteeov diagram Hanesov–Woolfov diagram Lineweaverov–Burkov diagram Michaelisova–Mentenovej kinetika
Druhy	EC1 Oxidoreduktáza EC2 Transferáza EC3 Hydroláza EC4 Lyáza EC5 Izomeráza EC6 Ligáza EC7 Translokáza