reseptor

G-proteinkoblede reseptorer (ofte forkortet GPCR, fra det engelske G-protein coupled receptor) er den største klassen med membranreseptorer, og varierer svært mye i funksjon. Felles for disse reseptorene er at de går gjennom cellemembranen syv ganger, de har altså syv transmembrane domener.

På innsiden av membranen er reseptoren bundet til et såkalt G-protein. Dette proteinet består av flere deler, kjent som subenheter, og en av subenhetene har bundet et lite molekyl kalt GDP (forkortelse for guanosindifosfat) til seg. GDP inneholder to fosfatmolekyler. Ved binding av ligand til reseptoren vil G-proteinet aktiveres og endre form, subenhetene vil gli fra hverandre, og GDP vil byttes ut med GTP (guanosintrifosfat), som inneholder tre fosfatmolekyler. GTP har en høyere energistatus enn GDP.

Det aktiverte G-proteinet kan videre aktivere andre intracellulære proteiner og enzymer, som resulterer i dannelsen av såkalte sekundære budbringere. De kalles sekundære, fordi man ser på liganden som binder til reseptoren som den første (primære) budbringeren. De sekundære budbringerne videreformidler og forsterker signalet.

Signaleringen avsluttes ved at et fosfatmolekyl på GTP spaltes av, og GDP dannes. Subenhetene til G-proteinet vil samles igjen, og hele komplekset vil innta samme form som det hadde før liganden aktiverte reseptoren, og den er klar for å aktiveres igjen.

Enzymkoblede reseptorer er membranreseptorer som enten direkte eller indirekte innehar enzymatisk aktivitet. Enzymatisk aktivitet vil si at de for eksempel kan sette sammen eller spalte molekyler, eller aktivere andre proteiner og enzymer.

Enzymkoblede reseptorer kan ha direkte enzymatisk aktivitet ved at de for eksempel kan fosforylere andre proteiner inne i cellen. Å fosforylere vil si å feste et fosfatmolekyl på et protein, og enzymer som gjør dette kalles kinaser. I de fleste tilfeller vil et protein eller enzym gå over til en aktiv tilstand dersom det blir fosforylert.

Indirekte enzymatisk aktivitet finner sted når reseptoren er forbundet med eller koblet til enzymer inne i cellen. Slike enzymer aktiveres når reseptoren binder en ligand og videreformidler signalet til et enzym inni cellen.

Et eksempel på enzymkoblede reseptorer er reseptor tyrosin kinaser. Disse reseptorene består av flere deler med bindingssete for ligand på utsiden av cellen, og en katalytisk (enzymatisk) del med kinaseaktivitet på innsiden av cellen. Ved binding av ligand vil subenhetene finne sammen, og aktivere hverandre i en prosess kalt kryssfosforylering. Fosforyleringen skjer på aminosyren tyrosin på begge subenhetene, derav navnet tyrosin kinaser. Disse fosforylerte tyrosinene danner i sin tur bindingsseter for andre intracellulære proteiner, som videre kan tilkalle eller aktivere proteiner for å fremkalle en respons.

Ligandstyrte ionekanaler er membranreseptorer som ved binding av ligand åpner en kanal som tillater passasje av spesifikke ioner inn eller ut av cellen. På denne måten kan cellen raskt endre konsentrasjonen av et gitt ion inni cellen som respons til et signal. Slike kanaler kan for eksempel bare slippe gjennom natrium-ioner (Na⁺) eller bare kalsium-ioner (Ca²⁺). Hvilken retning ionene passerer avhenger av konsentrasjonen til ionene på innsiden og utsiden av cellen. Ligandstyrte ionekanaler er såkalte ionotrope reseptorer, og har en svært rask virkning på cellen.

Intracellulære reseptorer er lokalisert inne i cellen. Disse binder gjerne vannavstøtende (hydrofobe) ligander som fritt kan passere cellemembranen, slik som steroidhormonene østrogen og testosteron. I mange tilfeller vil aktivering av slike reseptorer gjøre at de forflytter seg til cellekjernen der de kan regulere et eller flere gener i DNA-et. Dermed kan de også anses for å være transkripsjonsfaktorer.