Орнітинкарбамоїлтрансфераза

OTC
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1OTH, 1C9Y, 1EP9, 1FVO
Ідентифікатори
Символи	OTC, OCTD, ornithine carbamoyltransferase, ornithine transcarbamylase, OTCD
Зовнішні ІД	OMIM: 300461 MGI: 97448 HomoloGene: 446 GeneCards: OTC
Пов'язані генетичні захворювання
ornithine carbamoyltransferase deficiency
Онтологія гена Молекулярна функція • amino acid binding • transferase activity • carboxyl- or carbamoyltransferase activity • phosphate ion binding • phospholipid binding • ornithine carbamoyltransferase activity Клітинна компонента • цитоплазма • мітохондріальна внутрішня мембрана • мітохондріальний матрикс • мітохондрія Біологічний процес • response to zinc ion • cellular amino acid biosynthetic process • ornithine catabolic process • midgut development • cellular amino acid metabolic process • response to nutrient levels • response to biotin • anion homeostasis • liver development • arginine biosynthetic process • response to insulin • ammonium homeostasis • ornithine metabolic process • protein homotrimerization • цикл сечовини • citrulline biosynthetic process • arginine biosynthetic process via ornithine Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	5009	18416
Ensembl	ENSG00000036473	ENSMUSG00000031173
UniProt	P00480	P11725
RefSeq (мРНК)	NM_000531	NM_008769
RefSeq (білок)	NP_000522	NP_032795
Локус (UCSC)	Хр. X: 38.35 – 38.42 Mb	Хр. X: 10.12 – 10.19 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

OTC (англ. Ornithine carbamoyltransferase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі X-хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 354 амінокислот, а молекулярна маса — 39 935.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MLFNLRILLN		NAAFRNGHNF		MVRNFRCGQP		LQNKVQLKGR		DLLTLKNFTG
EEIKYMLWLS		ADLKFRIKQK		GEYLPLLQGK		SLGMIFEKRS		TRTRLSTETG
FALLGGHPCF		LTTQDIHLGV		NESLTDTARV		LSSMADAVLA		RVYKQSDLDT
LAKEASIPII		NGLSDLYHPI		QILADYLTLQ		EHYSSLKGLT		LSWIGDGNNI
LHSIMMSAAK		FGMHLQAATP		KGYEPDASVT		KLAEQYAKEN		GTKLLLTNDP
LEAAHGGNVL		ITDTWISMGQ		EEEKKKRLQA		FQGYQVTMKT		AKVAASDWTF
LHCLPRKPEE		VDDEVFYSPR		SLVFPEAENR		KWTIMAVMVS		LLTDYSPQLQ
KPKF

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як біосинтез амінокислот, ацетилювання. Локалізований у мітохондрії.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Horwich A.L., Kalousek F., Rosenberg L.E. (1985). Arginine in the leader peptide is required for both import and proteolytic cleavage of a mitochondrial precursor. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82: 4930—4933. PMID 3895227 DOI:10.1073/pnas.82.15.4930
• Shi D., Morizono H., Aoyagi M., Tuchman M., Allewell N.M. (2000). Crystal structure of human ornithine transcarbamylase complexed with carbamoyl phosphate and L-norvaline at 1.9 A resolution. Proteins. 39: 271—277. PMID 10813810 DOI:10.1002/(SICI)1097-0134(20000601)39:4<271::AID-PROT10>3.0.CO;2-E
• Tuchman M. (1993). Mutations and polymorphisms in the human ornithine transcarbamylase gene. Hum. Mutat. 2: 174—178. PMID 8364586 DOI:10.1002/humu.1380020304
• Tuchman M., Plante R.J. (1995). Mutations and polymorphisms in the human ornithine transcarbamylase gene: mutation update addendum. Hum. Mutat. 5: 293—295. PMID 7627182 DOI:10.1002/humu.1380050404
• Tuchman M., Morizono H., Reish O., Yuan X., Allewell N.M. (1995). The molecular basis of ornithine transcarbamylase deficiency: modelling the human enzyme and the effects of mutations. J. Med. Genet. 32: 680—688. PMID 8544185 DOI:10.1136/jmg.32.9.680

Див. також

• Хромосома X