FBLIM1

FBLIM1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2K9U, 2W0P, 4P3W
Ідентифікатори
Символи	FBLIM1, CAL, FBLP-1, FBLP1, filamin binding LIM protein 1
Зовнішні ІД	OMIM: 607747 MGI: 1921452 HomoloGene: 56774 GeneCards: FBLIM1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• filamin binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • зв'язування з іоном металу;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • cell cortex; • цитоскелет; • stress fiber; • focal adhesion; • fibrillar center; • міжклітинні контакти;
Біологічний процес	• regulation of integrin activation; • адгезія клітин; • cell junction assembly; • regulation of cell shape; • cell-cell adhesion;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	54751
	74202
	ENSG00000162458
	ENSMUSG00000006219
	Q8WUP2
	Q71FD7
	NM_001024215; NM_001024216; NM_017556; NM_001350151
	NM_001163256; NM_133754; NM_001378958; NM_001378959
	NP_001019386; NP_001019387; NP_060026; NP_001337080
NP_001156728; NP_598515; NP_001365887; NP_001365888; NP_001391569;
	NP_001391570; NP_001391571; NP_001391572; NP_001391573
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

FBLIM1 (англ. Filamin binding LIM protein 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 373 амінокислот, а молекулярна маса — 40 670^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MASKPEKRVA	SSVFITLAPP	RRDVAVAEEV	RQAVCEARRG	RPWEAPAPMK
TPEAGLAGRP	SPWTTPGRAA	ATVPAAPMQL	FNGGCPPPPP	VLDGEDVLPD
LDLLPPPPPP	PPVLLPSEEE	APAPMGASLI	ADLEQLHLSP	PPPPPQAPAE
GPSVQPGPLR	PMEEELPPPP	AEPVEKGAST	DICAFCHKTV	SPRELAVEAM
KRQYHAQCFT	CRTCRRQLAG	QSFYQKDGRP	LCEPCYQDTL	ERCGKCGEVV
RDHIIRALGQ	AFHPSCFTCV	TCARCIGDES	FALGSQNEVY	CLDDFYRKFA
PVCSICENPI	IPRDGKDAFK	IECMGRNFHE	NCYRCEDCRI	LLSVEPTDQG
CYPLNNHLFC	KPCHVKRSAA	GCC

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах як клітинна адгезія, пдтримання форми клітини, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, клітинних контактах.

Література

Tu Y., Wu S., Shi X., Chen K., Wu C. (2003). Migfilin and Mig-2 link focal adhesions to filamin and the actin cytoskeleton and function in cell shape modulation. Cell. 113: 37—47. PMID 12679033 DOI:10.1016/S0092-8674(03)00163-6
Takafuta T., Saeki M., Fujimoto T.-T., Fujimura K., Shapiro S.S. (2003). A new member of the LIM protein family binds to filamin B and localizes at stress fibers. J. Biol. Chem. 278: 12175—12181. PMID 12496242 DOI:10.1074/jbc.M209339200
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:24686 (англ.) . Процитовано 28 серпня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, Q8WUP2 (англ.) . Архів оригіналу за 7 жовтня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.

Див. також

Хромосома 1

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:24686 (англ.) . Процитовано 28 серпня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-4] UniProt, Q8WUP2 (англ.) . Архів оригіналу за 7 жовтня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

FBLIM1

Література

Примітки

Див. також

Навігаційне меню

Пошук