코엔자임-B황화탄소화효소
Coenzyme-B sulfoethylthiotransferase| Coenzyme-B sulfoethylthiotransferase | |||||||||
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| 식별자 | |||||||||
| EC 번호 | 2.8.4.1 | ||||||||
| 데이터베이스 | |||||||||
| 인텐츠 | IntEnz 뷰 | ||||||||
| 브렌다 | 브렌다 입력 | ||||||||
| 엑스퍼시 | 나이스자이메 뷰 | ||||||||
| 케그 | KEG 입력 | ||||||||
| 메타사이크 | 대사통로 | ||||||||
| 프리암 | 프로필 | ||||||||
| PDB 구조 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 진 온톨로지 | 아미고 / 퀵고 | ||||||||
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In enzymology, coenzyme-B sulfoethylthiotransferase, also known as methyl-coenzyme M reductase (MCR) or most systematically as 2-(methylthio)ethanesulfonate:N-(7-thioheptanoyl)-3-O-phosphothreonine S-(2-sulfoethyl)thiotransferase is an enzyme that catalyzes the final step in the formation of methane.[1] 수소공여 코엔자임 B와 메틸공여 코엔자임 M을 결합해 그렇게 한다. 이 효소를 통해 지구상의 천연가스의 대부분이 생성되었다. 반추동물(예: 젖소)은 그 반추동물들이 메탄가스를 생산하는데, 그 반추동물들은 이 효소 복합체의 유전자를 암호화하고 표현하는 [2][3]메탄가스를 함유하고 있기 때문이다.
이 효소는 니켈 함유430 F 공동 작용자가 각각 점유하고 있는 두 개의 활성 부위가 있다.[4]
- + ⇌ CoM-S-S-CoB + 메탄
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이 효소의 두 기질은 2-(메틸티오)에탄설폰산염과 N-(7-메르카프토헵탄노일)테레오닌 3-O-인산염이며, 두 제품은 CoM-S-CoB와 메탄이다. 3-니트로옥시프로판올은 효소를 억제한다.[5]
어떤 종에서는 효소가 역반응(역 메탄생식이라고 불리는 과정)하여 메탄의 혐기성 산화를 촉진시켜 환경으로부터 제거한다.[6] 그런 유기체는 메탄로프다.
이 효소는 전이효소, 특히 알킬티오 그룹들에 속한다.
이 효소는 엽산 생합성에 참여한다.[citation needed]
구조
Coenzyme-B sulfoethylthiotrantsferase는 동일한 반쪽 쌍으로 이루어진 다단백질 복합체다. 각 절반은 각각 α, β, γ의 3개의 서브유닛으로 이루어져 있으며,[7] 각각 맥라, 맥라비, 맥러G라고도 한다.
참조
- ^ Stephen W., Ragdale (2014). "Chapter 6. Biochemistry of Methyl-Coenzyme M Reductase: The Nickel Metalloenzyme that Catalyzes the Final Step in Synthesis and the First Step in Anaerobic Oxidation of the Greenhouse Gas Methane". In Peter M.H. Kroneck and Martha E. Sosa Torres (ed.). The Metal-Driven Biogeochemistry of Gaseous Compounds in the Environment. Metal Ions in Life Sciences. Vol. 14. Springer. pp. 125–145. doi:10.1007/978-94-017-9269-1_6. PMID 25416393.
- ^ "Bovine Rumen - microbewiki".
- ^ Whitford MF, Teather RM, Forster RJ (2001). "Phylogenetic analysis of methanogens from the bovine rumen". BMC Microbiology. 1: 5. doi:10.1186/1471-2180-1-5. PMC 32158. PMID 11384509.
- ^ Thauer RK (September 1998). "Biochemistry of methanogenesis: a tribute to Marjory Stephenson. 1998 Marjory Stephenson Prize Lecture". Microbiology. 144 (9): 2377–406. doi:10.1099/00221287-144-9-2377. PMID 9782487.
- ^ Hristov AN, Oh J, Giallongo F, Frederick TW, Harper MT, Weeks HL, Branco AF, Moate PJ, Deighton MH, Williams SR, Kindermann M, Duval S (August 2015). "An inhibitor persistently decreased enteric methane emission from dairy cows with no negative effect on milk production". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 112 (34): 10663–8. Bibcode:2015PNAS..11210663H. doi:10.1073/pnas.1504124112. PMC 4553761. PMID 26229078.
- ^ Hallam SJ, Putnam N, Preston CM, Detter JC, Rokhsar D, Richardson PM, DeLong EF (September 2004). "Reverse methanogenesis: testing the hypothesis with environmental genomics". Science. 305 (5689): 1457–62. Bibcode:2004Sci...305.1457H. doi:10.1126/science.1100025. PMID 15353801. S2CID 31107045.
- ^ Ermler U, Grabarse W, Shima S, Goubeaud M, Thauer RK (November 1997). "Crystal structure of methyl-coenzyme M reductase: the key enzyme of biological methane formation". Science. 278 (5342): 1457–62. Bibcode:1997Sci...278.1457E. doi:10.1126/science.278.5342.1457. PMID 9367957.
추가 읽기
- Bobik TA, Olson KD, Noll KM, Wolfe RS (December 1987). "Evidence that the heterodisulfide of coenzyme M and 7-mercaptoheptanoylthreonine phosphate is a product of the methylreductase reaction in Methanobacterium". Biochemical and Biophysical Research Communications. 149 (2): 455–60. doi:10.1016/0006-291X(87)90389-5. PMID 3122735.
- Ellermann J, Rospert S, Thauer RK, Bokranz M, Klein A, Voges M, Berkessel A (September 1989). "Methyl-coenzyme-M reductase from Methanobacterium thermoautotrophicum (strain Marburg). Purity, activity and novel inhibitors". European Journal of Biochemistry. 184 (1): 63–8. doi:10.1111/j.1432-1033.1989.tb14990.x. PMID 2506016.
- Signor L, Knuppe C, Hug R, Schweizer B, Pfaltz A, Jaun B (October 2000). "Methane formation by reaction of a methyl thioether with a photo-excited nickel thiolate--a process mimicking methanogenesis in archaea". Chemistry. 6 (19): 3508–16. doi:10.1002/1521-3765(20001002)6:19<3508::AID-CHEM3508>3.3.CO;2-N. PMID 11072815.
