히스톤 폴드

Histone fold

히스톤 폴드는 히스톤을 헤테로디머로 결합하는 것을 담당하는 히스톤 옥타머의 모든 핵심 히스톤 시퀀스에서 C-terminus 근처에 있는 구조적으로 보존된 모티브다.

히스톤 폴드는 평균 약 70개의 아미노산으로 구성되며 두 개의 짧은 구조화되지 않은 루프에 의해 연결된 세 개의 알파 나선형으로 구성된다.[1] DNA가 존재하지 않을 때, 코어 히스톤은 "핸드쉐이크 모티브"[3]에서 각 히스톤 접이 영역 사이의 광범위한 소수성 상호작용을 통해 머리와 꼬리 중간자(H3와 H4가 먼저 헤테로디메이터로 조립된 후 두 개의 헤테로디메이터를 융합하여 테트라머를 형성하는 반면 H2A와 H2B는 헤테로디메이터를[2] 형성한다)로 결합한다. 또한 히스톤 접힘은 TATA 박스 결합 단백질 관련 요인에서 처음 발견되었는데, 이는 전사 시 주요 성분이다.[4]

히스톤 폴드의 진화는 선조들의 파편에서 나온 세 개의 주름에서 나오는 나선-스트랜드-헬릭스 모티브를 구성하는 여러 가지 조상의 펩타이드 조합에 의해 발견될 수 있다. 이 펩타이드 체인은 진핵 H3-H4 테트라머에서 나왔을 수 있는 고고학적 히스톤에서 발견될 수 있다. 고고학적 단일 체인 히스톤은 또한 아쿠아펙스 aeolicus 박테리아에서도 발견된다. 이것은 진핵생물의 조상으로부터 오는 다양한 박테리아 발육과 측면 유전자를 가진 고고학을 박테리아에게 전달하는데 도움을 준다.[5] 이것들은 DNA 압축을 위한 옥타머 관절 단백질 내골격으로 이끈다. 이 내골격으로부터 그것은 히스톤 조광화를 위해 접히는 중심 세그먼트를 가지고 있다. 그리고 나서 이것은 접힌 부분의 끝 부분으로 이어져 옥타머에서 단백질 슈퍼 나선도 또한 덮는 디머-디머 접촉의 특성을 만든다.

살펴본 한 종은 드로소필라(Drosophila)이며, 드로소필라(Drosopila) 전사 개시 인자의 서브유닛에는 두 단백질을 구성하는 히스톤 접기의 다른 특성을 가진 특정한 아미노산 시퀀스가 있다.[3] 드로소필라에서 히스톤 접힘 모티브만 봐도 단백질-단백질, 코어 히스톤 단백질의 단백질 DNA 상호작용은 비히스토네 단백질을 보면 알 수 있다. 그리고 나서 이것은 "Drosophila의 TAFII42/TAFII62 복합체에 대한 구조 연구와 Methanococcus hyperidus의 HMFB에 대한 구조 연구, 앞서 언급한 검색에서 히스톤 접힘이 있는 것으로 확인된 단백질, 이러한 단백질에 히스톤과 유사한 하부 구조가 존재한다는 것을 확인하는데 사용될 수 있다.d 모티프"[6] 히스톤 단백질-단백질 및 DNA-단백질 상호작용의 진화 구조와 범위는 구조와 다른 단백질을 형성하는 매우 광범위한 진화적 특성을 가지고 있다.[4]

히스톤 접힘은 인터페이스 표면을 볼 때 히스톤 상호작용을 보존함으로써 뉴클레오솜 코어 입자의 역할을 한다. 이것들은 두 개 이상의 히스톤 접이체를 포함한다. 뉴클레오솜 코어 입자의 구조는 그룹 H3-H4와 H2A-H2B 이형 조광기 상호작용에 있는 가장 큰 상호작용 표면을 가진 두 개의 모드를 가지고 있다. H2A-H2A 구조를 볼 때 다른 구조물의 동일한 인터페이스를 가진 클러스터링에서 제외하는 인터페이스의 루프를 수정한다. 전사의 활성화에 있어서 다른 기능을 하게 되는 겁니다. 또한 가장 긴 나선 체인을 가지고 있기 때문에 이 두 모드는 뚜렷하다. 이들은 두 히스톤 접기 사이의 핸드셰이크 상호작용을 사용하는 반면, 나머지 모드에 맞춰 그들 자신이 독특하게 조합되도록 하는 데도 사용한다. 이와 유사하게 코어 뉴클레오솜 입자의 모드 5와 7은 두 종류의 히스톤 접이식 다이머를 사용하며, 이는 모든 히스톤 도메인이 서로 상호작용하고 다른 방식으로 상호작용할 수 있도록 유사한 구조 모티브를 공유한다는 것을 보여준다. 히스톤의 구조가 얼마나 유연하고 적응적인지를 보여준다.[citation needed]

H4와 H2A는 아세틸화 될 수 있는 핵내 접촉체를 형성하여 두 펩타이드 사이의 이온적 상호작용을 수행할 수 있으며, 이는 다시 염색질을 열 수 있는 길을 만들 수 있는 주변 핵내 접촉부를 변화시킬 수 있다.[7]

참조

  1. ^ Alva, Vikram; Ammelburg, Moritz; Söding, Johannes; Lupas, Andrei N (2007). "On the origin of the histone fold". BMC Structural Biology. 7 (1): 17. doi:10.1186/1472-6807-7-17. PMC 1847821. PMID 17391511.
  2. ^ Watson, James D.; Baker, Tania A.; Bell, Stephen P.; Gann, Alexander; Levine, Michael K.; Losick, Richard (2008). Molecular Biology of the Gene. Pearson/Benjamin Cummings. ISBN 978-0-8053-9592-1.[페이지 필요]
  3. ^ a b Arents, G; Moudrianakis, E N (21 November 1995). "The histone fold: a ubiquitous architectural motif utilized in DNA compaction and protein dimerization". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 92 (24): 11170–11174. Bibcode:1995PNAS...9211170A. doi:10.1073/pnas.92.24.11170. PMC 40593. PMID 7479959.
  4. ^ a b "Histone Fold (Molecular Biology)". what-when-how.com.[출처?]
  5. ^ Alva, Vikram; Ammelburg, Moritz; Söding, Johannes; Lupas, Andrei N (28 March 2007). "On the origin of the histone fold". BMC Structural Biology. 7: 17. doi:10.1186/1472-6807-7-17. PMC 1847821. PMID 17391511.
  6. ^ Baxevanis, Andreas D.; Landsman, David (1 January 1997). "Histone and histone fold sequences and structures: a database". Nucleic Acids Research. 25 (1): 272–273. doi:10.1093/nar/25.1.272. PMC 146383. PMID 9016552.
  7. ^ Mariño-Ramírez, Leonardo; Kann, Maricel G; Shoemaker, Benjamin A; Landsman, David (October 2005). "Histone structure and nucleosome stability". Expert Review of Proteomics. 2 (5): 719–729. doi:10.1586/14789450.2.5.719. PMC 1831843. PMID 16209651.


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