무기 이온

Inorganic ions
무기 화합물의 이온에 대해서는 이온 화합물을 참조한다.

동물과 식물의 무기 이온은 중요한 세포 활동에 필요한 이온이다.[1] 신체 조직에서 이온은 전해질로도 알려져 있는데, 근육 수축과 뉴런 활성화를 지원하는 데 필요한 전기적 활동에 필수적이다. 그것들은 많은 다른 중요한 기능들을 수행할 뿐만 아니라 체액의 삼투압에 기여한다. 아래는 생물에게 가장 중요한 이온의 목록과 그 기능의 예들이다.

  • Ca2+ – 칼슘 이온은 뼈와 치아의 성분이다. 그들은 또한 아래에 열거된 대부분의 이온들과 마찬가지로 생물학적 메신저 역할도 한다. 저칼슘혈증 참조
  • Zn2+ - 아연 이온은 체내의 매우 작은 농도에서 발견되며, 그 주된 목적은 항산화제인데, 아연 이온은 일반적으로 그리고 간 특이적 친위대의 항산화제 역할을 한다.[2] 아연 이온은 특히 시스테인이 풍부한 결합 부위에서 높은 친화력으로 아연 이온을 결합하는 일부 매크로 분자에 대해 항산화제 같은 안정제 역할을 할 수도 있다.[2] 이러한 결합 부위는 이러한 아연 이온을 단백질 접힘에 대한 안정제로 사용하며, 이러한 단백질 모티브를 구조적으로 더욱 단단하게 만든다. 이러한 구조는 아연 손가락을 포함하고 있으며, 몇 가지 다른 순응을 가지고 있다.[2]
  • K+ – 칼륨 이온의 동물에서의 주요 기능은 삼투성 균형, 특히 신장에 있다. 저칼륨혈증을 참조하십시오.
  • Na+ – 나트륨 이온은 칼륨 이온과 비슷한 역할을 한다. 나트륨 결핍증을 보라.
  • mn망간2+ 이온은 다양한 단백질 구성을 위한 안정제로 사용된다. 그러나 망간 이온 과다노출은 파킨슨병과 같은 몇 가지 신경퇴행성 질환과 관련이 있다.[3]
  • Mg2+ – 마그네슘 이온은 엽록소의 성분이다. 마그네슘 결핍을 보라.
  • cl− – 사람에게서 염화 이온을 운반할 수 없는 것은 낭포성 섬유화(CP)로 나타난다.
  • CO2−
    3     – 바다 생물들의 껍질은 탄산칼슘이다.     혈액에서 이산화탄소의 약 85%가 수용성 탄산염 이온(산성 용액)으로 변환되어 더 높은 이동 속도를 허용한다.
  • 코코발트2+ 이온은 1에서 2mg의 양이 인체에 존재한다.[4] 코발트는 심장, 간, 신장, 비장에서 관찰되며, 췌장, 뇌, 혈청에서는 상당히 적은 양이 관찰된다.[4][5] 코발트는 비타민 B의12 필수 성분이며 세포 분열의 기본 코엔자임이다.[5] 코발트는 아미노산 형성과 신경세포에서 미엘린 피스를 생성하기 위해 중요하다.[6][3] 코발트는 또한 유기체 내의 적절한 기능을 위해 필수적인 신경전달물질을 만드는 데도 역할을 한다.[3]
  • PO3−
    4     – 아데노신 3인산염(ATP)은 에너지를 접근 가능한 형태로 저장하는 일반적인 분자다.     뼈는 인산칼슘이다.
  • Fe2+/Fe3+ – 헤모글로빈에서 발견되는 바와 같이, 분자를 운반하는 주 산소에는 중앙 철 이온이 있다.
  • NO−
    3     – 단백질 합성을 위한 식물 내 질소 공급원.

무기 이온의 생물학적 기능

이온 채널

K+ 채널

칼륨 이온 채널은 막의 전위를 유지하는 데 중요한 역할을 한다. 이러한 이온 채널은 많은 다양한 생물학적 시스템에 존재한다. 그들은 종종 근육 이완, 고혈압, 인슐린 분비 등을 포함한 세포 수준 공정의 조절에 역할을 한다.[7] 생물학적 시스템 내의 칼륨 이온 채널의 예로는 KATP 채널, 빅 칼륨 채널, 에테르-아-고 칼륨 채널[7] 등이 있다.

Na+ 채널

나트륨 이온 채널은 세포와 세포내 레벨에서 탈분극 임펄스를 전달하기 때문에 신체를 통해 일체형 서비스를 제공한다. 이것은 나트륨 이온이 움직임과 인식과 같은 훨씬 더 집중적인 과정을 조정할 수 있게 해준다.[8] 나트륨 이온 채널은 다양한 서브유닛으로 구성되지만, 기능에는 원리 서브유닛만 필요하다.[8] 이러한 나트륨 이온 채널은 4개의 내부 균질 영역으로 구성되며, 각 영역은 6개의 트랜스미엄 세그먼트를 포함하고 있으며 전압 의존적인 칼륨 이온 채널의 단일 서브 유닛과 유사하다.[8] 네 개의 영역이 서로 접히면서 중심 기공을 형성한다.[8] 나트륨 이온의 중심 공극은 채널 선택성을 지시한다: 이온 반경과 이온 전하가 모두 채널 선택성의 핵심이다.[8]

CL− 채널

염화물이온 채널은 음이온 염화물이온에 의해 제어되기 때문에 많은 다른 이온 채널과 다르다. 염화물이온 채널은 염화물이온을 생물학적 막을 통해 수동적으로 운반할 수 있는 모공성형 막 단백질이다.[9] 염화물이온 채널은 이온을 세포막을 가로질러 운반하기 위한 전압 게이트 메커니즘과 리간드 게이트 메커니즘을 모두 포함한다.[9] 예를 들어 염화물이온통로는 염화물이온통로를 인코딩하는 유전자의 돌연변이가 근육, 신장, 뼈, 뇌에 낭포성 섬유증, 골다공증, 간질 등 다양한 유해질환을 유발하며, 이와 유사하게 그 활성화가 다시 일어나도록 되어 있다.뇌에서 교모종의 진행과 적혈구 내 말라리아 증식이 가능하다.[9] 현재 염화물이온 채널이 완전히 파악되지 않아 더 많은 연구가 필요하다.

참고 항목

참조

  1. ^ "Inorganic Ions". RSC.
  2. ^ a b c Bray, Tammy M.; Bettger, William J. (1990-01-01). "The physiological role of zinc as an antioxidant". Free Radical Biology and Medicine. 8 (3): 281–291. doi:10.1016/0891-5849(90)90076-U. ISSN 0891-5849. PMID 2187766.
  3. ^ a b c Levy, Barry S.; Nassetta, William J. (2003-04-01). "Neurologic Effects of Manganese in Humans: A Review". International Journal of Occupational and Environmental Health. 9 (2): 153–163. doi:10.1179/oeh.2003.9.2.153. ISSN 1077-3525. PMID 12848244.
  4. ^ a b Battaglia, Valentina; Compagnone, Alessandra; Bandino, Andrea; Bragadin, Marcantonio; Rossi, Carlo Alberto; Zanetti, Filippo; Colombatto, Sebastiano; Grillo, Maria Angelica; Toninello, Antonio (March 2009). "Cobalt induces oxidative stress in isolated liver mitochondria responsible for permeability transition and intrinsic apoptosis in hepatocyte primary cultures" (PDF). The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 41 (3): 586–594. doi:10.1016/j.biocel.2008.07.012. hdl:10278/33504.
  5. ^ a b Karovic, Olga; Tonazzini, Ilaria; Rebola, Nelson; Edström, Erik; Lövdahl, Cecilia; Fredholm, Bertil B.; Daré, Elisabetta (March 2007). "Toxic effects of cobalt in primary cultures of mouse astrocytes". Biochemical Pharmacology. 73 (5): 694–708. doi:10.1016/j.bcp.2006.11.008. PMID 17169330.
  6. ^ Ortega, Richard; Bresson, Carole; Fraysse, Aurélien; Sandre, Caroline; Devès, Guillaume; Gombert, Clémentine; Tabarant, Michel; Bleuet, Pierre; Seznec, Hervé (2009-07-10). "Cobalt distribution in keratinocyte cells indicates nuclear and perinuclear accumulation and interaction with magnesium and zinc homeostasis". Toxicology Letters. 188 (1): 26–32. doi:10.1016/j.toxlet.2009.02.024. ISSN 0378-4274. PMID 19433266.
  7. ^ a b Hoth, Markus; Flockerzi, Veit; Stühmer, Walter; Pardo, Luis A.; Monje, Francisco; Suckow, Arnt; Zawar, Christian; Mery, Laurence; Niemeyer, Barbara A. (2001-07-01). "Ion channels in health and disease: 83rd Boehringer Ingelheim Fonds International Titisee Conference". EMBO Reports. 2 (7): 568–573. doi:10.1093/embo-reports/kve145. ISSN 1469-221X. PMC 1083959. PMID 11463739.
  8. ^ a b c d e Marban, Eduardo; Yamagishi, Toshio; Tomaselli, Gordon F. (1998). "Structure and function of voltage-gated sodium channels". The Journal of Physiology. 508 (3): 647–657. doi:10.1111/j.1469-7793.1998.647bp.x. ISSN 1469-7793. PMC 2230911. PMID 9518722.
  9. ^ a b c Gupta, Satya P.; Kaur, Preet K. (2011), Gupta, Satya Prakash (ed.), "Chloride Ion Channels: Structure, Functions, and Blockers", Ion Channels and Their Inhibitors, Springer Berlin Heidelberg, pp. 309–339, doi:10.1007/978-3-642-19922-6_11, ISBN 9783642199226