트레오닌단백질가수분해효소

Threonine protease
트레오닌단백질가수분해효소
Protein PSMA1 PDB 1iru.png
인간 프로테아솜 알파1의 결정구조
식별자
기호.스루

트레오닌 단백질 분해효소는 활성 부위 내에 트레오닌(Thr) 잔류물을 가지고 있는 단백질 분해 효소군이다.이러한 종류의 효소의 원형 구성 요소는 프로테아좀의 촉매 소단위이지만, 아실전달효소는 수렴적으로 동일한 활성 부위의 기하학적 구조와 메커니즘을 진화시켰다.

메커니즘

참고 항목: 촉매 삼합체

트레오닌 단백질 분해 효소는 N 말단 트레오닌의 2차 알코올을 [1][2]친핵체로 사용하여 촉매 작용을 수행합니다.동일한 잔류물의 말단 아민은 알코올을 탈양성자화시켜 [3][4]친핵체로서의 반응성을 증가시킴으로써 일반적인 염기로 작용하기 때문에 트레오닌은 N 말단이어야 합니다.

촉매 작용은 두 단계로 이루어집니다.

  • 먼저 친핵체가 기질을 공격하여 공유가 아실효소 중간체를 형성하여 첫 번째 생성물을 방출한다.
  • 둘째, 물에 의해 중간체를 가수분해하여 유리효소를 재생하고 두 번째 생성물을 방출한다.
    • 오르니틴 아실전달효소에서는 물 대신 기질 오르니틴(수용체)이 제2의 친핵성 공격을 하기 때문에 아실기와 함께 남는다.

분류와 진화

동일한 N 말단 활성 부위 조직을 향한 트레오닌 단백질 분해효소의 진화적 수렴.프로테아좀(Clan PB, 패밀리 T1)의 촉매 트레오닌과 오르니틴 아세틸전달효소(Clan PE, 패밀리 T5)의 촉매 트레오닌을 나타낸다.
참고 항목: 촉매 삼합체

Ntn폴드 프로테오솜[1](슈퍼패밀리 PB)과 DOM폴드 오르니틴[2] 아실전달효소(슈퍼패밀리 PE) 등 2개의 독립된 슈퍼패밀리에 속하는 5개의 패밀리가 현재 인식되고 있다.두 개의 슈퍼 패밀리는 동일한 활성 [4][5]부위의 두 개의 독립적인 수렴적 진화를 나타낸다.

슈퍼 패밀리 트레오닌단백질가수분해효소족 예
PB 클랜 T1, T2, T3, T6 고세균 프로테아솜, 베타 성분(Thermoplasma acidophilum)
체육 클랜 T5 오르니틴아세틸전달효소(사카로미세스세레비시아에)

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

  1. ^ a b Brannigan JA, Dodson G, Duggleby HJ, Moody PC, Smith JL, Tomchick DR, Murzin AG (November 1995). "A protein catalytic framework with an N-terminal nucleophile is capable of self-activation". Nature. 378 (6555): 416–9. Bibcode:1995Natur.378..416B. doi:10.1038/378416a0. PMID 7477383. S2CID 4277904.
  2. ^ a b Cheng H, Grishin NV (July 2005). "DOM-fold: a structure with crossing loops found in DmpA, ornithine acetyltransferase, and molybdenum cofactor-binding domain". Protein Science. 14 (7): 1902–10. doi:10.1110/ps.051364905. PMC 2253344. PMID 15937278.
  3. ^ Dodson G, Wlodawer A (September 1998). "Catalytic triads and their relatives". Trends in Biochemical Sciences. 23 (9): 347–52. doi:10.1016/S0968-0004(98)01254-7. PMID 9787641.
  4. ^ a b Ekici OD, Paetzel M, Dalbey RE (December 2008). "Unconventional serine proteases: variations on the catalytic Ser/His/Asp triad configuration". Protein Science. 17 (12): 2023–37. doi:10.1110/ps.035436.108. PMC 2590910. PMID 18824507.
  5. ^ Buller AR, Townsend CA (February 2013). "Intrinsic evolutionary constraints on protease structure, enzyme acylation, and the identity of the catalytic triad". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 110 (8): E653-61. doi:10.1073/pnas.1221050110. PMC 3581919. PMID 23382230.