Gráfico de Ramachandran
Gráfico de Ramachandran
Gráfico de Ramachandran
Configuracin de aminocidos en
Las protenas
Introduccin
Las estructuras secundarias que los polipptidos pueden adoptar en las
protenas se rigen por interacciones de enlaces de hidrgeno entre los tomos
de oxgeno carbonilo y electronegativos los electropositivos tomos de
hidrgeno de amida en la cadena principal de la molcula. Estas interacciones
de enlaces de hidrgeno pueden formar la estructura que estabiliza la
secundaria estructura. Muchas estructuras secundarias con las redes de
enlaces de hidrgeno razonable podraSe propondrn pero vemos slo unas
pocas posibilidades de polipptidos compuestos por L-amino cidos (protenas).
La mayora de las posibles estructuras secundarias no son posibles debido a los
lmites de la configuracin de la columna vertebral de cada residuo de
aminocido. La comprensin de estos limitaciones ayudarn a entender las
estructuras secundarias de protenas.
La mayora de los libros de texto de bioqumica mencionan brevemente este
importante tema, pero he encontrado que muchos estudiantes necesitan ms
ejemplos que se proporcionan en el libro de texto para un buen comprensin
de este tema. El propsito de este tutorial es proporcionar ejemplos adicionales
de las limitaciones estructurales y una descripcin detallada de las regiones en
el conjunto de posibles configuraciones de aminocidos que estn permitidos y
no permitidos. Este conjunto de valores es a menudo representado
grficamente como un diagrama de Ramachandran. Los temas de este tutorial
se tratan en el libro de texto: Stryer, captulo 3 (3.1, 3.2, 3.3); Bruice, captulo
21 (21.1, 21.7, 21.13). saber que manejaba
Este tutorial asume lo siguiente ...
1. Que a entender los grupos de funciones correspondientes a los aminocidos:
carboxlico cidos, aminas, alcoholes, tioles, los heterociclos de nitrgeno
(imidazol, indol), grupos guanidina y amidas. Es especialmente importante
estar familiarizado con amidas. (Stryer, 3,2; Bruice, 21.7). Ver la Revista de
Qumica Orgnica para obtener ms sobre el tema.
2. Que est familiarizado con las estructuras de los aminocidos y las
protenas. Es especialmente importante que est familiarizado con el primario
y el secundario estructuras de las protenas. (Stryer, captulo 3.1 a 3.3; Bruice,
captulo 21.1, 21.2, 21.12, 21.13).
3. Que est familiarizado con la representacin convencional de estructuras
moleculares de los aminocidos y pptidos. Esto incluye estructuras de Kekul
perspectiva y proyecciones de Fischer para representar las estructuras en 3
dimensiones de las molculas. (Stryer, pginas 16 a 17; Bruice, captulo 2; ver
el Tutorial de proyeccin de Fischer y la Qumica Orgnica de la opinin).
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Por lo que podemos ver una cadena de polipptido como una serie de
estructuras planas conectadas por giratoria articulaciones en las alfa-carbonos
de cada residuo de aminocido. Los dos tomos de cada enlace amida y los
cuatro tomos conectados a ellos son coplanares para cada enlace amida
individual. Alguna dos grupos amida planas comparten un tomo comn - el carbono de un residuo de aminocido.
Estas juntas de rtula tienen dos conexiones que pueden girar libremente. Al
igual que en una junta universal el tren de transmisin de un automvil, estos
dos (cilndricos) rotaciones circulares puede permitir una plena esfrica rango
de movimiento. Vamos a considerar cada uno de estos dos enlaces que giran
por separado.
Los ngulos Ramachandran
Cada residuo tendr dos enlaces que pueden girar libremente. Estos dos
ngulos definen el conformacin de que los residuos en una protena y son
llamados los ngulos Ramachandran, (psi) y (phi). El (psi) ngulo El
enlace de la -carbono del grupo carbonilo (en el extremo C-terminal) del cido
amino residuo puede girar y girar todo el plano del grupo amida, que incluye la
de carbono de carbonilo, en un rango de 360 grados. Este ngulo se mide por
el tiempo que busca enlace con el carbono del grupo carbonilo en la parte
trasera y la -carbono en la parte delantera. Nosotros medir el ngulo aparente
entre los dos enlaces de nitrgeno que se puede ver que viene fuera del eje de
la C (= O C) enlace C?. Este ngulo est etiquetado (psi) y se mide desde
-180 a + 180 con la direccin positiva es cuando se enciende la parte
posterior hacia la derecha grupo de modo que el enlace nitrgeno trasera es a
la derecha del enlace nitrgeno frontal (o cuando se enciende el grupo
delantero en sentido antihorario de modo que el enlace nitrgeno trasera es
hacia la derecha de la parte delantera.) 990781029
El (phi) ngulo
El enlace del nitrgeno (en el extremo N-terminal) a la -carbono del residuo
de aminocido puede girar y girar todo el plano del otro grupo amida, que
incluye la nitrgeno, en un rango de 360 grados. Este ngulo se mide
observando a lo largo de ese vnculo con el tomo de nitrgeno en el frente y
la -carbono en la parte trasera. Medimos el ngulo aparente entre los dos
enlaces a los tomos de carbono de carbonilo que se puede ver que sale del
eje de el enlace N? C. Este ngulo est etiquetado (phi) y se mide desde
-180 a + 180 con siendo la direccin positiva cuando se enciende la parte
posterior hacia la derecha grupo de modo que la parte posterior del frente.)
enlace carbonlico es hacia la derecha del enlace carbonilo frontal (o cuando se
enciende el grupo delantero la izquierda de modo que el enlace carbonilo
trasera es hacia la derecha de la parte delantera.)
Caso 1.
Dejemos de a cero y variar . La Figura 12 muestra algunos ejemplos de
ngulos Psi con
? =? 0 . Observe que cuando es cerca de 0 tenemos muy graves
enfrentamientos estricos entre la N-H grupo del resto de aminocido unido al
extremo C-terminal del residuo de aminocido en pregunta (su posicin en el
espacio est controlado por ) y el grupo carbonilo unido a la N-terminal (su
posicin en el espacio est controlado por ). Este choque se marca un choque
O1-H2 (Para la columna vertebral S en un residuo de chocar con la columna
vertebral amida H en la siguiente residuo debido a la y ngulos phi).
Observe que cuando es cerca de 180 tenemos muy graves enfrentamientos
estricos entre el de oxgeno del grupo carbonilo en el C-terminal del residuo y
el grupo carbonilo unido al extremo N-terminal. Este choque se marca un
choque O1-O2 (para la columna vertebral S en un residuo de chocar con la
columna vertebral S en la siguiente residuo debido a la y ngulos phi).
Observe que para cualquier valor de tendremos enfrentamientos estricos
significativas con el carbono tomo del grupo carbonilo en el C-terminal y el
grupo carbonilo unido a la Nterminus.
Este choque se marca un choque O1-C2 (para la columna vertebral S en un
residuo chocando con la columna vertebral C del grupo carbonilo en el prximo
residuo debido a la y anglos).
Figura 12. Un residuo de aminocido con varios ngulos con varphi = 0 . De
izquierda a
derecha: O1-H2 choque; choque O1-O2; choque O1-C2.
Debido al tamao del tomo de carbono, que es ms grande que en la foto con
respecto al enlace longitudes (Van der Waal, ver Stryer, pginas 16 y 17;
Caso 3.
Vamos a variamos y determinar los valores que dan como resultado un
choque estrico R-H2. R es el lado cadena y H2 es el hidrgeno en el grupo
amida de la C-terminal. La figura 23 muestra algunos ejemplos de ngulos Psi
utilizando el compuesto modelo de las figuras 15 y 16.
Caso 4.
Vamos a variamos y determinar los valores que dan como resultado un
choque estrico O1-R. R es la cadena lateral y O1 es el oxgeno en el grupo
amida de la N-terminal. La figura 25 muestra algunos ejemplos de ngulos phi
utilizando el compuesto modelo de las figuras 10 y 11.
Como en el caso 3, el grupo R puede ser voluminosos o muy voluminosos
dependiendo del aminocido. Por un promedio consideramos que excluye un
arco de 90 debido a las interacciones estricas con la oxgeno amida.
Observamos en la figura 25 que los ngulos phi que se traducen en
importantes O1-R interacciones estricas choque estn en el intervalo de
aproximadamente = 65 a phi = 175 .
Podemos ver en la figura 29 que hexoquinasa tiene dos -hlices y regiones hoja. Por qu son las estructuras secundarias ms comunes observados en las
protenas y las hojas beta-hlices alfa?
Debido a que esas estructuras han Psi y combinaciones ngulo F que evitan
estrico grave choques entre los tomos de los grupos de cadena principal y la
cadena lateral amida.
Conclusin
La comprensin de las limitaciones estricas en residuos de aminocidos
individuales revela cmo estos limitaciones resultan en los tipos observados de
estructuras secundarias que se encuentran en la naturaleza. Los plegamiento
de las protenas complejas es controlada, en gran parte, por las limitaciones en
el y ngulos disponibles para cada residuo de aminocido.
Si uno inspecciona el Psi y phi combinaciones de ngulos que existen en
estructuras secundarias idealizadas podemos colocar los sitios en un grfico de
Ramachandran donde esperaramos ver datos relacionados a estas estructuras.
En una protena verdadera esperaramos que los puntos de datos a partir de
estos definido estructuras secundarias que aparezcan cerca de la ubicacin
ideal