Aminoacidos & Proteinas (Parte A-Marzo 2020)

Curso: QUIMICA ORGANICA III
Profesora: Luz Marina Jaramillo G.
AMINOACIDOS , PEPTIDOS y PROTEINAS (Parte A)
1. Introducción
Las proteínas, del griego proteios (que significa primero), son una clase de com-
puestos orgánicos que están presentes y son esenciales en cada célula viva. Las
proteínas que constituyen la piel, cabello,, cartílagos, músculos, tendones y liga-
mentos proporcionan la estructura al cuerpo de un organismo multicelular mante-
níendolo unido y protegido.
Por otro lado, las proteínas pueden actuar como enzimas, hormonas, anticuerpos,
y globulinas, catalizando, regulando y protegiendo la química de cuerpo. En la for-
ma de hemoglobina, mioglobina y varias lipoproteínas, ellas efectúan el transporte
del oxígeno y otras sustancias dentro de un organismo.
Son además las moléculas orgánicas mas abundantes en los animales, jugando
papeles importantes en todos los aspectos de la estructura celular.
Luz Marina Jaramillo Gómez 1

Las proteínas son biopolímeros constituidos por α-amino ácidos (a. a.), y
ellos determinan sus propiedades físicas y químicas. Las sub-unidades indivi-
duales están unidas por enlaces amido mejor conocidos como enlaces
peptídicos. La Fig. 1 representa la estructura general de un α-amino ácido y
una proteína.
Un dipéptido consiste de dos amino ácidos unidos por un enlace peptídico, un

tripéptido tiene tres a. a. por dos enlaces peptídicos, un tetrapéptido tiene
cuatro a. a. y así sucesivamente. Los péptidos con 30 a 40 a. a. son poli-
péptidos ó proteínas que tienen alguna función biológica.
Lo mas sorprendente acerca de las proteínas es la diversidad de sus funciones

en los sistemas vivientes: la seda es una proteína, la piel y el cabello son en
su mayor parte proteínas, muchas hormonas son proteínas, una proteína trans-
porta oxígeno desde los pulmones a los tejidos donde es almacenado por otra
proteína. Todas las enzimas (catalizadores biológicos ) son proteínas.
Luz Marina Jaramillo Gómez

2
a) b)
c)
↓ ↓ ↓ ↓ ↓
d)
Figura 1. a) Estructura gral. de un a.a. b) Proyección estereoquímica de un a.a.

c) Estructuras generales de a.a naturales d) Estructura 1ria. gral de
una proteína.
3
2. α-Amino ácidos naturales
La hidrólisis de proteínas con ácido o base acuosos produce un surtido de molécu-
las pequeñas identificadas como ácidos α-amino carboxílicos. Se han aislado mas
de 20 componentes y los mas comunes se alistan en la Tabla 1. Los que aparecen
coloreados con verde (=10) son los denominados amino ácidos esenciales y de-
ben consumirse en la dieta alimenticia porque los procesos matabólicos del orga-
nismo humano no los sintetizan.
La mejor fuente de alimento de estos nutrientes es la que contiene proteína, pero

debe señalarse que no todas las proteínas tienen el mismo valor nutricional.
Por ejemplo, el maní tiene un contenido de proteína mas alto en peso que el pes-
cado o los huevos, pero la proporción de α. a. esenciales en el maní es solo
1/3 del que contiene las dos fuentes mencionadas.
Para efectos de simplificación en la identificación de las proteínas (por sus α. a.

componentes), los nombres de los α. a. se abrevian con tres letras y últimamen-
te se impone mas bien el uso de una sola letra mayúscula, como se muestra en la
Tabla 1.

5
Tabla 1. Amino ácidos α naturales (Continuación …..)

Se destacan algunos rasgos comunes de los α. a. :
 Con la excepción de la prolina (P), todos ellos son aminas 1rias. y todos son qui-
rales excepto la glicina (G).
 Las configuraciones de los a. a. naturales quirales son S con la excepción de la

cisteína (C ) aplicando las reglas de secuencia Cahn-Ingold-Prelog.
 Se representan en proyecciones Fisher con el grupo carboxilo en la parte supe-
rior de la vertical, el fragmento R en la parte inferior y el grupo amino a la iz-
quierda [ ver Fig. 1 b)], todos los a. a quirales tienen la configuración L co-
mo los definió Fisher.
 Siete de los 20 a.a. naturales contienen una porción hidrocarburo como el susti-
tuyente R.
 Dos de ellos cisteína (C) y metionina (M) contienen azufre.
 Lisina (K) y arginina (R) contienen grupos amino básicos en el sustituyente R.

 Histidina (H) y triptófano (T) contienen anillos heterocíclicos con N en el susti-
tuyente R
 Dos α. a. ácido aspártico (D) y acido glutámico (E) contienen grupos carboxili-
cos en la cadena lateral o sustituyente R y a continuación les siguen la aspara-
gina (N) y la glutamina (Q) que son sus amidas correspondientes.
 Al contener un grupo acídico y un grupo básico, presentan una reacción interna
ácido-base que los transforma en una estructura amonio carboxilato: ion dipolar
o zwitterion ( alemán, zwitter = “híbrido”).
 Su estructura dipolar les confiere momentos de dipolo (µ’s) muy grandes, al

compararse con aminas o ácidos carboxílicos simples.

 Son ligeramente solubles en agua pero insolubles en disolventes orgánicos.
Son cristalinos con puntos de fusión muy altos (> 200 oC ).
 Los amino ácidos son menos ácidos que la mayor parte de los ácidos carboxí-
licos y menos básicos que la mayor parte de las aminas
En efecto, la parte acida del amino ácido es el grupo +NH3, no el grupo –COOH.
La parte básica es el carboxilato: –COO- y no el grupo amino libre -NH2 .
 Debido a que los amino ácidos contienen tanto el grupo amonio ácido (- +NH3 )
como el carboxilato (–COO- ) básico, ellos son anfóteros (porque reaccionan
como ácidos y como bases). La forma predominante depende del pH de la solu-
ción.

Como acaba de verse en solución ácida el grupo -COO- del amino ácido es
protonado a –COOH y la molécula tiene carga neta positiva.
A medida que el pH aumenta, el -COOH pierde su protón ̴ pH = 2.0, este pun-

to se denomina pKa1 ( la primera constante de disociación del ácido), y el amino
ácido está en forma de ion dipolar.
10
Si el pH sigue aumentando (región básica ̴ pH = 9 ó 10) el grupo +NH3 también
pierde su protón. Este punto se denomina pKa2, la segunda constante de disocia-
ción ácida. Por encima de este pH el amino ácido exhibe carga negativa global.
Es importante advertir que la sangre se mantiene a un pH = 7.4 +/- 0.05 y el pH

intracelular es cercano a este valor, es lo que se denomina pH fisiológico.
7.4 = -log [H+ ]; 3.98 x 10 -8 = [H+]
El mantenimiento del pH celular y sanguíneo ̴ 7.4 se logra con la ayuda de los

amortiguadores (soluciones “buffer”) los cuales son sustancias que disminuyen
el cambio del pH cuando se adiciona ácido o base. Los amortiguadores están
compuestos de ácidos débiles y sus sales o bases débiles y sus ácidos con-
jugados.
Los amortiguadores importantes fisiológicamente en la sangre, saliva y otros líqui-
dos biológicos se muestran:
orden decreciente de efectividad (capacidad amortiguadora)

11
Los valores pK de los grupos carboxílicos a de los a. a. reposan en un rango pe-
queño alrededor de 2.2, así que por encima de 3.5 estos grupos están casi
enteramente en sus formas carboxilato. A su vez, los grupos a-amino todos tie-
nen valores pK cerca de 9.4 y entonces aparecen en sus formas amonio debajo
de pH = 8.0. Esto conduce a un punto estructural importante:
“ En el rango del pH fisiológico, tanto los grupos carboxílicos como los amino
de los a-amino ácidos están completamente ionizados”
Con el objeto de determinar la naturaleza de las especies iónicas y moleculares

en soluciones acuosas a diferentes pH’ s, se hace uso de la Ecuación Hender-
son-Hasselbalch (abajo). Aquí, el pKa representa la acidez de una función
específica ácido conjugado (HA). Cuando el pH de la solución = pKa, las
concentraciones de HA y A – deberían ser iguales (log 1 = 0).

La curva de titulación para la alanina (Fig. 2), demuestra esta relación.
Figura 2. Curva de Titulación para el a.a. Alanina

13
A pH < 2, las funciones carboxílico y amino están protonadas, así que la alani-
na exhibe carga positiva neta
A pH > 10 , el grupo amino existe como base neutra y el carboxilo como su base
conjugada (anión carboxilato), así que la alanina tiene carga neta negativa.
A pH intermedio la concentración del ion dipolar aumenta, y
A un pH característico, denominado el punto isoeléctrico (pI), las especies

moleculares negativas y positivamente cargadas están presentes a igual concen-
tración. Este comportamiento es general para amino ácidos simples (difuncio-
nales).

14
3. Punto Isoeléctrico (pI)
El punto de isoeléctrico (pI), es el pH de una solución acuosa de un aminoáci-
do (o péptido) donde las moléculas por término medio, no tienen carga neta. En
otras palabras, los grupos positivamente cargados son exactamente equilibrados
por los grupos negativamente cargados.
Para aminoácidos simples, como la alanina, el pI es un promedio de los pKa ‘s de
los grupos carboxilo (2.34) y amonio (9.69) respectivamente. Por lo tanto, el pI
para alanina se calcula como: (2.34 + 9.69)/2 = 6.02, valor muy próximo al
experimental.
Si hay grupos ácidos o básicos adicionales en la cadena lateral el pI es el promedio
de los pKa ‘s de los dos ácidos más similares.
Para determinar la similitud se definen dos clases de ácidos. El primero consiste

en ácidos que son neutros en su forma protonada (e.g. SH & CO2H).
Ejemplos:
Cisteína:

En el caso del ác. aspártico:
los grupos ácidos similares son: la función carboxilo a (pKa = 2.1) y la función
carboxilo de la cadena lateral (β al grupo amino, con pKa = 3.9) , por lo cual el
pI = (2.1 + 3.9)/2 = 3.0.
El segundo grupo incluye ácidos que son cargados positivamente en su esta-

do protonado (e.g. grupos amonio -NH3).
Por ejemplo, en la arginina los ácidos similares son el grupo amonio de la parte
guanidinio de la cadena lateral (pKa = 12.5) y la función amonio α (pKa = 9.0),
así que el pI calculado = (12.5 + 9.0)/2 = 10.75.

La Tabla 3 alista los pI‘s de los 20 amino ácidos naturales.
Tabla 3. Valores del pI de los amino ácidos naturales

4. Electroforesis (técnica analítica para la separación de A.A y proteínas)
La distribución de especies cargadas en una muestra puede demostrarse experimen-

talmente, observando el movimiento de moléculas de soluto en un campo eléctrico,
usando la técnica de electroforesis.
Para tales experimentos una solución buffer ionica se incorpora en una matriz sólida,
compuesta de papel o una sustancia gelatinosa (e.g. capa de acrilamida entrecru-
zada). Así, una pequeña cantidad de muestra del a.a. , péptido o proteina se colo-
ca cerca del centro de la tira de la matriz y entonces se aplica un potencial eléctrico
a los extremos de la tira (a través de dos electrodos) como se muestra en el diagra-
ma (Fig. 3).
La estructura sólida de la matriz retarda la difusión de las moléculas de soluto,

que permanecerá donde fueron insertadas a menos que se aplique una diferen-
cia de potencial. En el ejemplo ilustrado se examinan cuatro amino ácidos dife-
rentes simultáneamente en un medio amortiguador con pH ≈ 6.00.

Figura 3. Ilustración de la técnica de Electroforesis aplicada a una muestra
de amino ácidos.
A pH = 6.00 las moléculas de la alanina y la isoleucina existen en promedio co-
mo iones dipolares y no son influenciadas por un campo eléctrico. La arginina
es un a. a. básico. Ambas funciones básicas existen como los ácidos conjugados
“onium” a pH = 6.0 de la matriz.
Las moléculas de arginina al exhibir un exceso de carga positiva se mueven
hacia el cátodo. En contraste, las dos funciones carboxilo del ac. aspártico
ambas ionizadas a pH = 6.0, tienen carga neta negativa y hace que las
moléculas de este soluto se muevan hacia el ánodo en el campo eléctrico.
19
Debe entenderse que el resultado de este experimento depende critícamente del
pH de la solución amortiguadora de la matriz.
Si se repitiera la electroforesis de esos compuestos a un pH = 3.8, el ac. aspár-

tico permanecería en su punto de origen, y los otros amino acidos se moverían ha-
cia el cátodo.
Ignorando las diferencias en el tamaño molecular y la forma, la arginina se move-
ría el doble de rápido que la alanina y la isoleucina, debido a que sus moléculas
en promedio, llevarían carga doblemente positiva.

5. Síntesis de los α-Amino ácidos
Los amino ácidos naturales pueden obtenerse por hidrólisis de las proteínas,
separando los amino ácidos de la mezcla. Este método es a menudo menos cos-
toso que sintetizar un amino ácido puro. En algunos casos, un amino ácido poco
usual o un enantiomero no-natural se requier y debería preparase en el labora-
torio.
Se consideraran básicamente cuatro métodos para sintetizar amino ácidos.
5. 1 Aminación reductiva
Este método considerado uno de los mejores para obtener aminas de aldehídos y
cetonas, también puede aplicarse en la obtención de amino ácidos, si se parte de
α-cetoácidos, los cuales se tratan con amoniaco y luego se aplica un proceso re-
ductivo.
21
Ejemplo:
La aminación reductiva se parece a la síntesis biológica de los a.a. por lo cual

podemos llamarla biomimética (que imita al proceso biológico).

NADP+ NADPH
Figura 4. Fosfato de nicotinamida adenín dinucleótido en sus formas

oxidada (NADP + ) y reducida (NADPH).
Transaminación (biosintesis de aminoácidos):
5.2 Aminación de un α-Halo ácido
La reacción Hell-Volhard Zelinsky es un método eficiente para introducir bromo

en la posición α de un ácido carboxílco. El ácido α-bromo racémico se convierte
al α−amino ácido racémico por aminación directa usando un gran exceso de amo-
níaco (NH3).

Ejemplo:
5. 3 Síntesis de Gabriel-Ester Malónico

Primero se recuerda la síntesis del éster malónico para la obtención ácidos carboxí-
licos, donde el resultado neto, es como si se hubiese alquilado el ácido acético:

Mecanismo:
Uno de los mejores métodos para sintetizar α-amino ácidos es una combinación
de la síntesis de Gabriel para aminas, con la síntesis del éster malónico.
La ftalimida de potasio (o sodio) reacciona con el bromo malonato de dietilo a tra-
vés de una reacción SN2. El derivado es posteriormente alquilado mediante otra
reacción SN2 y el producto se hidroliza en medio básico formando ftalato de potasio
y un dicarboxilato α-amonio que bajo tratamiento ácido y calentamiento,
descarboxila al α-amino ácido. Todo este proceso se muestra a continuación:
26
Mecanismo:
En medio alcalino de NaOH, el ion OH- ataca uno de los grupos carbonilo de la funcion imido,
del ftalimido alquilmalonato de dietilo Q, se rompe uno de los enlaces C-N y se desprende par-
cialmente el apendice alquilmalonato de dietilo. Tambien hay ataque de otro OH- sobre una las
funciones ester para formar carboxilato de sodio. Un segundo ataque del ion OH- sobre el
carbonilo de la function amido y rompimiento posterior formara un anion amiduro, ademas de
la saponificacion del otro grupo ester hasta liberar el alquilmalonato con la incorporacion del
27
grupo amino.
Mecanismo: Liberacion del α-aminoacido T desde el grupo ftalimido:
Un segundo ataque del ion OH- sobre el carbonilo de la function amido y rompimiento posterior
formara un anion amiduro, ademas de la saponificacion del otro grupo ester hasta liberar el al-
quilmalonato con la incorporacion del grupo amino formando S, ftalato de sodio y etanol. El tra
tamiento acidico en caliente de S y ftalato de sodio forma el α-aminoacido T y acido ftalico.

Observe que en todo el proceso hay transferencias de protones para conseguir los
productos intermedios.
La síntesis de Gabriel-éster malónico se ha usado para preparar α-amino

acidos que no pueden formarse por aminación directa.
Ejemplo: síntesis del amino ácido metionina.

5.4 La Síntesis de Strecker
La primera síntesis de un α-amino ácido se hizo en 1850 en el Laboratorio de
Adolph Strecker en Tȕbingen (Alemania). Strecker adicionó acetaldehído (etanal)
a una solución acuosa de NH3 y HCN. El producto fue α-amino propopionitrilo,
el cual se hidroliza al amino ácido alanina racémica.
Mecanismo:
Etapa 1:

Etapa 2: el ion cianuro ataca a la imina
En una etapa separada el α-amino nitrilo mediante hidrólisis ácida produce el

α−amino ácido.
Ilustrar el mecanismo de hidrólisis

6. Resolución de Amino Ácidos
Todas las síntesis de laboratorio de los α. a. descritas en la Sec. 5 producen

amino ácidos racémicos , es decir mezclas de partes iguales de los dos enan-
tiómeros (R, S ó D, L). Como se dijo, prácticamente todos los enantiómeros L
son biológicamente activos. Los enantiómeros D hasta pudieran ser tóxicos.
Los enantiómeros puros L se requieren para la síntesis de péptidos si se
requiere que el producto tenga la actividad del material natural. Por lo tanto es
necesario que podamos resolver un amino ácido racémico en sus enantiómeros
componentes.
Un método común de resolver racematos es por la formación de sales diastereó-

meras con un ácido o base enantioméricamente puro. A continuación se ilustra
para un amino acido genérico . Como se observa en la Figura 5, el signo de rota-
ción indica que el α. a. racémico al interaccionar con la brucina un alcaloide qui-
ral y enantioméricamente puro, forma la mezcla de las sales cristalinas diaste-
reómeras que se pueden separar. Una vez separadas se trata con acido el diaste-
reómero de interés y se obtiene el enantiómero correspondiente del α. a.

Figura 5. Resolución de un amino ácido racémico con una base orgánica quiral.
La Brucina is un alcaloide natural amargo muy relaciona-

do a la stricnina (venenosa en pequeñas cantidades) que
aparece en varias especies de plantas, como el árbol
Strychnos de la nuez vómica, del Sur-Este de Asia.
No es tan letal como la estricnina pues se requiere inge-
rir, por lo menos 1 g de brucina para ser fatal. Su uso
como agente de resolución de ácidos quirales y amino
ácidos es muy común.
(-)-Brucina
33
La resolución enzimática también se usa para separar enantiomeros de los ami-
no ácidos. Como se sabe, las enzimas son moléculas quirales con actividades ca-
taliticas. Por ejemplo, cuando un α. a. se trata con una enzima como la acilasa
o carboxipeptidasa del riñón de cerdo, la enzima rompe el grupo acilo justamente
en los lugares donde hay configuración natural L .
Esa enzima no reconoce los α. a. D, por lo cual no los afecta. Resulta entonces
una mezcla de α. a. D acilados y a. a. L desacilados que puede separarse fácil-
mente (Fig. 6).
Figura 6. Resolución enzimática de un amino ácido racémico

34
7. Reacciones de los Amino Ácidos
Los amino ácidos sufren las reacciones estándar tanto de las aminas como de
los ácidos carboxílicos. Pueden seleccionarse cuidadosamente las condiciones
para algunas de estas reacciones, de tal forma que el grupo amino no interfiera
con las reacciones del grupo carboxílico y viceversa. Se considerarán las reaccio-
nes mas útiles: esterificación del grupo -COOH y acilación del grupo –NH2.
Con ello estaríamos protegiendo uno u otro de estos grupos para modificar o aco-
plar el otro grupo con otro amino ácido. Los amino ácidos también sufren reaccio-
nes que son específicas a la estructura del α-amino acido. Uno de tales reaccio-
nes es la formación de un producto coloreado bajo tratamiento con ninhidrina.
7.1 Esterificación de ácidos carboxílicos
De la misma forma que con los ácidos carboxílicos monofuncionales, los α. a. se

esterifican bajo tratamiento con un gran exceso de alcohol y un catalizador ácido
[ a menudo HCl (g) ]. Bajo tales condiciones, el grupo amino presente en su for-
ma protonada no interfiere con la esterificación.

Esterificación
 La primera etapa en esta secuencia, es una esterificación de Fisher formando

una sal de amonio estable.
 El producto de la segunda etapa donde se libera la amina de su sal, resulta ines-
table porque el grupo amino podría ser acilado fácilmente por la función éster.
Ejemplos:

36
En el 2do. ejemplo se hace la esterificación de los dos grupos carboxilatos del
ácido aspártico, catalizada con acido p-toluensulfónico. El producto nuevamente
tiene un grupo amino primario.
Los esteres de los amino ácidos se usan a menudo como derivados protegidos
de los mismos, los cuales previenen al α. a. de reaccionar en forma indeseada por
la parte del carboxilo. Lo esteres de metilo, etilo y bencilo son los mas comunes.
La hidrólisis ácida acuosa hidroliza el éster y regenera el amino ácido libre:

37
Los ésteres bencílicos además de hidrolizarse, pueden sufrir remoción del grupo
bencilo (-CH2Ph) usando hidrogenación catalítica, reacción que deja también
el amino ácido libre:
6.2 Acilación del Grupo Amino: Formación de Amidas
Asimismo como un alcohol esterifica el grupo carboxilo de un α. a. , un agen-

te acilante convierte el grupo amino en amida. Esta reacción llevada a cabo medio
básico se hace a menudo para proteger el grupo amino de reacciones nucleofili-
cas indeseadas. Se han usado una amplia variedad de cloruros de acido y anhídri-
dos para la acilación:

Para la acilación es necesario que el pH ≥ 10 para asegurar los grupos amino
libres (como nucleófilos) en el sistema de reacción. Por supuesto que a tal
pH los grupos carboxilicos estarán como aniones carboxilato y no inter-
fieren con la reacción de acilación de amina.

El agente acilante dicarbonato de di-terc-butilo puede considerarse un derivado
del acido carbónico:
Al acilar el grupo amino resulta el grupo protector mejor conocido como t-butil-
carbonilo (t-BOC) ampliamente usado en síntesis de péptidos, el cual es fácil de
remover posteriormente.
40
6.3 Reacción con Ninhidrina
El compuesto hidrato de tricetohidrindeno (ó ninhidrina) es un reactivo especifi-
co para α-amino ácidos (excepto la prolina), que genera un derivado imino de co-
lor púrpura el cual es un anión estabilizado por resonancia denominado púrpura de
Ruhemann, y un aldehído (RCHO). Este color se observa con los α-amino ácidos
independiente de la estructura del amino ácido, constituyéndose en una prueba de
reconocimiento de α-amino ácidos.

Una aplicación común de la “prueba de Ninhidrina”
es la visualización de los amino ácidos en cromato-
grafía de papel. Una muestra de amino ácidos se
aplica en la línea base de un tira de papel, la cual
se sumerge en un “buffer”acuoso” despues de la
elución, el revelado se hace con Ninhidrina (Fig.7).
El borde inferior del papel se sumerge en una solu-

ción “buffer” acuoso, y este líquido sube lentamente
hacia el borde superior. La velocidad es caracterís-
tica de la funcionalidad, el tamaño y la interacción
con la matriz de celulosa del papel. Algunos com-
puestos suben rápidamente el papel, mientras que
otros apenas pueden moverse.
La relación de la distancia del compuesto desde la

Figura 7. Cromatografía de
línea base y la distancia del frente del disolvente
papel revelada con Ninhidrina
se define como el retardo (o retención) factor Rf .
Los diferentes amino ácidos por lo general tienen
Rf’s distintos bajo condiciones adecuadas.
6.4 Oxidaciones
El yodo es un oxidante suave reacciona selectivamente con ciertos grupos latera-

les de aminoácidos. Estos incluyen el anillo fenólico de tirosina, y los anillos hete-
rocíclicos en triptófano e histidina. Además, los grupos con azufre en cisteína y
metionina también son oxidados por el yodo. La medición cuantitativa del consu-
mo de yodo se ha utilizado para determinar el número de tales residuos en los
péptidos. Las funciones básicas en lisina y arginina son cationes a pH inferior a
8, y no son reactivos en ese estado.
La cisteína es un tiol, y como la mayoría de los tioles se dimeriza oxidativamente
a un disulfuro ( R-S-S-R), generando cistina.
Los enlaces de disulfuro de este tipo se encuentran en muchos péptidos y proteí-

nas. Es el caso de las dos cadenas de péptidos A y B que constituyen la insulina
humana (una hormona peptídica o proteína), las cuales se mantiene juntas por
dos enlaces disulfuro
La proteina insulina está compuesta de 51 amino acids, y tiene un peso molecular
de 5808 Da. Es un dímero y como se acaba de mencionar lo conforman dos ca-
denas peptídicas A y B conectadas por puentes disullfuro -S-S- .Es producida
por las células beta del páncreas, y su acción es esencial para la regulación del
metabolismo de los carbohidratos y de las grasas en el cuerpo. Mas adelante
se hablará otra vez de esta importante biomolécula.
El tratamiento con I2 (ac. dil.) oxida el átomo de S de metionina → sulfóxido.

Nuestro cabello se compone de una proteína fibrosa llamada queratina, que con-
tiene un proporción poco usual de cisteína. En la manipulación de la denomina-
da “permanente“ (ondulación del cabello) los enlaces disulfuro se separan, des-
pués de que el cabello ha sido reformado.

6.5 Resumen Reacciones de los Aminoácidos
4. Acoplamiento Oxidativo
-
R COO- [O] OOC R R COO-
H-S S S
+ NH3 [H] + NH3
+ NH3


Aminoacidos & Proteinas (Parte A-Marzo 2020)

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

Aminoacidos & Proteinas (Parte A-Marzo 2020)

Cargado por

Información del documento

Descripción original:

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

Aminoacidos & Proteinas (Parte A-Marzo 2020)

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

Curso: QUIMICA ORGANICA III

Profesora: Luz Marina Jaramillo G.

AMINOACIDOS , PEPTIDOS y PROTEINAS (Parte A)

Luz Marina Jaramillo Gómez 1

Un dipéptido consiste de dos amino ácidos unidos por un enlace peptídico, un

Lo mas sorprendente acerca de las proteínas es la diversidad de sus funciones

Luz Marina Jaramillo Gómez

Figura 1. a) Estructura gral. de un a.a. b) Proyección estereoquímica de un a.a.

La mejor fuente de alimento de estos nutrientes es la que contiene proteína, pero

Para efectos de simplificación en la identificación de las proteínas (por sus α. a.

Luz Marina Jaramillo Gómez 4

Luz Marina Jaramillo Gómez 6

 Las configuraciones de los a. a. naturales quirales son S con la excepción de la

 Dos de ellos cisteína (C) y metionina (M) contienen azufre.

 Lisina (K) y arginina (R) contienen grupos amino básicos en el sustituyente R.

 Su estructura dipolar les confiere momentos de dipolo (µ’s) muy grandes, al

Luz Marina Jaramillo Gómez 8

Luz Marina Jaramillo Gómez 9

A medida que el pH aumenta, el -COOH pierde su protón ̴ pH = 2.0, este pun-

Es importante advertir que la sangre se mantiene a un pH = 7.4 +/- 0.05 y el pH

7.4 = -log [H+ ]; 3.98 x 10 -8 = [H+]

El mantenimiento del pH celular y sanguíneo ̴ 7.4 se logra con la ayuda de los

orden decreciente de efectividad (capacidad amortiguadora)

Luz Marina Jaramillo Gómez

Con el objeto de determinar la naturaleza de las especies iónicas y moleculares

Luz Marina Jaramillo Gómez 12

Figura 2. Curva de Titulación para el a.a. Alanina

A pH intermedio la concentración del ion dipolar aumenta, y

A un pH característico, denominado el punto isoeléctrico (pI), las especies

Luz Marina Jaramillo Gómez

Para determinar la similitud se definen dos clases de ácidos. El primero consiste

Luz Marina Jaramillo Gómez 15

El segundo grupo incluye ácidos que son cargados positivamente en su esta-

Luz Marina Jaramillo Gómez 16

Tabla 3. Valores del pI de los amino ácidos naturales

Luz Marina Jaramillo Gómez 17

La distribución de especies cargadas en una muestra puede demostrarse experimen-

La estructura sólida de la matriz retarda la difusión de las moléculas de soluto,

Luz Marina Jaramillo Gómez 18

Si se repitiera la electroforesis de esos compuestos a un pH = 3.8, el ac. aspár-

Luz Marina Jaramillo Gómez 20

La aminación reductiva se parece a la síntesis biológica de los a.a. por lo cual

Luz Marina Jaramillo Gómez 22

Figura 4. Fosfato de nicotinamida adenín dinucleótido en sus formas

5.2 Aminación de un α-Halo ácido

La reacción Hell-Volhard Zelinsky es un método eficiente para introducir bromo

Luz Marina Jaramillo Gómez 24

5. 3 Síntesis de Gabriel-Ester Malónico

Luz Marina Jaramillo Gómez 25

Luz Marina Jaramillo Gómez

La síntesis de Gabriel-éster malónico se ha usado para preparar α-amino

Ejemplo: síntesis del amino ácido metionina.

Luz Marina Jaramillo Gómez 29

Luz Marina Jaramillo Gómez 30

En una etapa separada el α-amino nitrilo mediante hidrólisis ácida produce el

Ilustrar el mecanismo de hidrólisis

Luz Marina Jaramillo Gómez 31

Todas las síntesis de laboratorio de los α. a. descritas en la Sec. 5 producen

Un método común de resolver racematos es por la formación de sales diastereó-