Serie N°15

Compuestos Naturales Nitrogenados

Aminoácidos
Los aminoácidos son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde
a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2 ) y otro
carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono a (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono
quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se
denomina radical (-R).

El termino aminoácido podría significar cualquier molécula que contenga un grupo amino y
cualquier tipo de grupo ácido; sin embargo, el termino casi siempre se usa para referirse a un
ácido carboxílico α-amino. El α-aminoácido más sencillo es el ácido aminoacético, llamado
glicina. Otros aminoácidos comunes tienen cadenas laterales (simbolizadas con R) sustituidas
en el átomo de carbono α. Por ejemplo, la alanina es el aminoácido con un grupo metilo como
cadena lateral.

Con excepción de la glicina. Todos los demás a-aminoáicidos son quirales. En todos los
aminoácidos quirales, el centro de quiralidad es el átomo de carbono α asimétrico. La mayor
parte de los aminoácidos que se encuentran en forma natural tienen la configuración (S) en el
átomo de carbono α.

Los aminoácidos combinan muchas de las propiedades y reacciones de las aminas y de los
ácidos carboxílicos. La combinación de un grupo amino básico y un grupo carboxílico ácido en
la misma molécula también resulta en algunas propiedades y reacciones únicas. Las cadenas
laterales de algunos aminoácidos tienen grupos funcionales adicionales que conducen a pro-
piedades interesantes y presentan reacciones que les son propias.

Tridimensionalmente el carbono presenta una configuración

tetrahédrica en la que el carbono se dispone en el centro y los
cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices. El
agrupamiento tetrahédrico de cuatro grupos diferentes
alrededor de un carbono, confiere Estereoisomería e isomería
óptica a los aminoácidos (todos tienen 1 carbono asimétrico, a
excepción de la glicina).
Cuando en el vértice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R,
según la disposición del grupo amino

(- NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono se habla de L-aminoácidos o D-aminoácidos

respectivamente.

Aminoácidos esenciales

Los humanos pueden sintetizar casi la mitad de los aminoácidos necesarios para formar
proteínas. Otros aminoácidos, llamados aminoácidos esenciales, deben suministrarse en la dieta.
Los diez aminoácidos esenciales, son los siguientes: arginina (Arg), treonina (Tre), lisina (Lis),
valina (Val), fenilalanina (Fen), triptófano (Trp), metionina (Met), histidina (His), leucina (Leu),
isoleucina (Ile).

A las proteínas que proveen todos los aminoácidos esenciales en las proporciones casi
correctas para la nutrición humana se les llaman proteínas completas. Ejemplos de las
proteínas completas son aquellas que se encuentran en la carne, pescado, leche y huevos.
Alrededor de 50 g de proteína completa por día es lo adecuado para las humanos adultos.

A las proteínas que son bastante deficientes en uno o más de los aminoácidos esenciales se les
Ilaman proteínas incompletas. Si la proteína en la dieta de una persona proviene principalmente
de una fuente incompleta, la cantidad de proteína humana que puede sintetizarse está limitada
por las cantidades de los aminoácidos deficientes. Las proteínas de las plantas par lo general
son proteínas incompletas. El arroz, el maíz y el trigo son deficientes en lisina. El arroz también
carece de treonina y el maíz carece de triptófano. El frijol, los guisantes y otras leguminosas
son las que tienen proteínas mas completas entre las plantas comunes, pero son deficientes en
metionina.

Propiedades Físicas:

Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión
(habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica,
comportamiento anfótero y elevado momento dipolar (solución). La actividad óptica se
manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada plana que atraviesa una
disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono (excepto en la glicina). Esta
propiedad hace clasificar a los aminoácidos en dextrógiros (+) si desvían el plano de luz
polarizada plana hacia la derecha, y levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.

Propiedades ácido-base de los aminoácidos

Aunque por lo regular escribimos los aminoácidos con un grupo carboxílico (-COOH) y el
grupo amino (-NH2) intactos, su estructura real es iónica y depende del pH. El grupo carboxilo
pierde un protón, formando un ion carboxilato, y el grupo amino es protonado a un ion amonio.

A esta estructura se la llama ion dipolar o zwitterion (del alemán “ion dipolar”).
La naturaleza dipolar de los aminoácidos proporciona algunas propiedades poco usuales:

1. Los aminoácidos tienen punto de fusión altos, por lo general arriba de los 200°C.

2. Los aminoácidos son mas solubles en agua que en éter, diclorometano y otros disolventes
orgánicos comunes.
3. Los aminoácidos tienen momento dipolares mayores (µ) que las aminas o los ácidos
sencillos.

4. Los aminoácidos son menos ácidos que la mayoría de los ácidos carboxílicos y menos
básico que la mayoría de las aminas. De hecho, la parte ácida de la moécula de aminácido
es el grupo –NH3+ no un grupo –COOH. La parte básica es el grupo –COO-, y no el grupo
–NH2 libre.

Debido a que los aminoácido contienen tanto grupos ácidos (-NH3+) como grupos básicos (-
COO-), son anfotéricos (tienen propiedades ácidas y básicas). La forma predominante del
aminoácido depende del pH de la disolución. En una disolución ácida, el grupo –COO - se
protona a un grupo –COOH libre y la molécula tiene una carga total positiva. A medida que se
eleva el pH, el –COOH pierde su protón a alrededor de un pH 2. A este punto se le llama pK a1,
la primera constante de disociación ácida. A medida que se eleva el pH, el grupo –NH 3+ pierde
su protón a alrededor de un pH 9 o 10. A este punto de le llama pKa2, la segunda constante de
disociación ácida. Arriba de este pH, la molécula tiene una carga total negativa.

La siguiente figura muestra la curva de titulación de la glicina. La curva comienza en la parte

inferior izquierda, donde la glicina está por completo en su forma catiónica. La base se adiciona
lentamente y se registra el pH de 2.3, la mitad de la forma catiónica se ha convertido a la forma
zwitteriónica. A un pH de 6.0, casi toda la glicina está en la forma zwitteriónica. A un pH de 9.6,
la mitad de la forma zwitteriónica se ha convertido a la forma básica. En esta grafica podemos
observar que la glicina está principalmente en la forma catiónica en los valores de pH debajo de
2.3, en la forma zwitteriónica en valores de pH entre 2.3 y 9.6, y en la forma aniónica en valores
de pH arriba de 9.6. Si variamos el pH de la disolución, podemos controlar la carga en la
molécula. Esta capacidad de controlar la carga de un aminoácido es útil para la separación e
identificación de aminoácidos por medio de la elctroforesis.

Puntos isoeléctricos

Un aminoácido tiene una carga positiva en una disolución ácida (pH bajo) y una carga negativa
en una disolución básica (pH alto). Debe haber un pH intermedio donde el aminoácido esté
balanceado de igual manera entre las dos formas, como el switterion dipolar con una carga neta
de cero. A este pH se le llama pH isoeléctrico o punto isoeléctrico.

El pH isoeléctrico depende de la estructura del aminoácido de una manera predecible:

Aminoácidos ácidos: ácido aspártico (2.8), ácido glutámico (3.2)

Aminoácidos neutros: (5.0 a 6.3)

Aminoácidos básicos: lisina (9.7), arginina (10.8), histidina (7.6)

Las cadenas laterales del ácido aspártico y el ácido glutámico contienen grupos carboxílicos
ácidos. Estos aminoácidos tienen puntos isoeléctricos ácidos de alrededor de un pH 3. Se
necesita una disolución ácida para evitar la desprotonación del segundo grupo del ácido
carboxílico y para mantener el aminoácido en un estado isoeléctrico neutro.
Los aminoácidos básicos (histidina, listina y arginina) tienen puntos isoeléctricos a valores de
pH 7.6, 9.7 y 10.8, respectivamente. Estos valores reflejan la basicidad débil del anillo de
imidazol, la basicidad intermedia de un grupo amino y la basicidad fuerte del grupo guanidino.
Se necesita una disolución básica en cada caso para prevenir la desprotonación de la cadena
lateral básica para mantener el aminoácido eléctricamente neutro.

Los demás aminoácidos se consideran neutros, sin cadenas laterales muy ácidas o básicas. Sus
puntos isoeléctricos son ligeramente ácidos (de alrededor de 5 a 6) debido a que el grupo –NH 3+
es ligeramente más ácido que el grupo básico –COO-.

Electroforesis

La electroforesis usa las diferencias en los puntos isoeléctricos para separar mezclas de
aminoácidos. Se coloca una banda de la mezcla de aminoácidos en el centro de una capa de gel
de acrilamina o de una pieza de papel de filtro mojado con una disolución reguladora. Se
colocan dos electrodos en contacto con los bordes del gel o papel y se aplica un potencial de
varios miles de volts a través de los electrodos. Los aminoácidos con carga positiva (catiónicos)
son atraídos al electrodo negativo (el cátodo) y los aminoácidos con carga negativa (aniónicos)
son atraídos por el electrodo positivo (ánodo). Un aminoácido en su punto isoeléctrico no tiene
carga neta, por lo que no se mueve.
Como ejemplo, considere una mezcla de alanina, lisina y ácido aspártico en una disolución
reguladora a un pH de 6. La alanina está en su punto isoeléctrico, en su forma zwitteriónica
dipolar con una carga neta de cero. Un pH de 6 es más ácido que el pH isoeléctrico para la lisina
(9.7), por lo que la lisina está en la forma catiónica. El ácido aspártico tiene un pH isoeléctrico
de 2.8, por lo que está en la forma aniónica.

Cuando se aplica un voltaje a una mezcla de alanina, lisina y ácido aspártico a un pH de 6, la

alanina no se mueve. La lisina se mueve hacia el cátodo con carga negativa y el ácido aspártico
se mueve hacia el ánodo con carga positiva. Despues de un periodo, los aminoácidos separados
se recuperan cortando el papel o raspando las bandas de gel. So la electroforesis se está usando
como una técnica analítica (para determinar los aminoácidos presentes en la mezcla), el papel o
el gel se trata con un reactivo como la ninhidrina para hacer que las bandas sean visibles.
Despues los aminoácidos se identifican comparando sus posiciones con las de los estándares.
Péptidos

La reacción más importante de los aminoácidos es la formación es la formación de enlaces

peptídicos. Las aminas y los ácidos pueden condesarse, con la perdida de agua, para formar
amidas.

Las aminas son los derivados de ácidos mas estables. Esta estabilidad se debe en parte a una
fuerte resonancia por la interacción entre los electrones no enlazados del nitrógeno y el grupo
carbonilo. El nitrógeno de la amida ya no es una base fuerte y el enlace C-N tiene un giro
restringido debido al carácter del enlace doble parcial. La figura muestra las formas de
resonancia que usamos para explicar el carácter de doble enlace parcial y el giro restringido de
un enlace de la amida.

En un péotido, este carácter de enlace doble parcial da como resultado seis átomos que se
mantienen de manera bastante rígida en un plano.

Los aminoácidos pueden unirse entre sí, mediante un enlace amida (-CO-NH-) por la unión del
grupo -COOH de un aminoácido con el grupo -NH2 de otro aminoácido. Este enlace recibe el
nombre de Enlace Peptídico, y la molécula resultante se denomina di-péptido.

De esta manera puede unirse cualquier número de aminoácidos en una cadena continua. El
enlace peptídico es bastante estable y no se hidroliza con facilidad. Para promover la reacción
de hidrólisis se requiere un medio ácido (HCl 6N por ejemplo) y alta temperatura (90 oC) por
tiempos prolongados (24-72 h). Estas condiciones son tan drásticas que destruyen algunos
aminoácidos cuyos grupos R son sensibles, por ejemplo, los aminoácidos que poseen grupo R
con OH, una amida o el anillo indólico (triptofano). Los aminoácidos son los precursores de
otras moléculas de gran importancia biológica que son las proteínas. La unión de aminoácidos
da lugar a la formación de péptidos que se denominan dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos,
pentapéptidos, octapéptidos o polipéptidos, si en su formación intervienen, 2, 3, 4, 5, 8 o un
número cualquiera superior. La unión de polipéptidos entre sí da lugar a la formación de
proteínas.

Los péptidos al formarse involucran un grupo amino y un carboxilo por cada enlace que se
forma, por lo tanto, sólo el primer grupo amino y el último grupo carboxilo, que no han
reaccionado pueden ionizarse.

Punto Isoeléctrico (pI) de una proteína: Es el pH para el que la molécula es eléctricamente

neutra, es decir, donde la suma de las cargas positivas iguala a la suma de las cargas negativas.
La forma en que se encuentra la molécula en el punto isoeléctrico se denomina zwitterion o
forma isoeléctrica.

Proteínas
Los productos naturales se clasifican por vía de síntesis, por eso podemos decir que los
aminoácidos son todos de la misma familia más allá de los sustituyentes. Se clasifican por vía de
síntesis simplificada al extremo para el desarrollo de este curso: La vía sintética común de la
totalidad de los aminoácidos que hay en el mosquito y en los humanos es producto de la
hidrólisis de proteínas y la interconversión en el cuerpo. Sobre todo aminoácidos esenciales.
Cuando interpretamos compuestos naturales no interpretamos propiedades químicas sino
propiedades biológicas. Analizando desde el punto de vista de la función biológica, hablando
de hidratos de carbono, no importa tanto la oxidación, la reducción ni nada de eso. Todo eso en
conjunto ayudó a dilucidar la estructura. Lo importante de los hidratos de carbono sirve como
reserva energética. Así también, la principal función de la proteína en los sistemas biológicos es
la estructural y la de catálisis o cofactores de síntesis.
Las proteínas son polímeros naturales de aminoácidos de elevado peso molecular (5000 –
500.000). Se forman por la combinación exclusivamente lineal de 20 α-aminoácidos diferentes en
configuración. A diferencia de los hidratos de carbono, las uniones siempre son lineales.
Siempre se va a formar un enlace en donde un aminoácido tiene un extremo con un grupo
carboxilo y un extremo con un grupo amino, que se van a unir nuevamente con un grupo amino
en un extremo y con un grupo carboxilo. Este enlace por pérdida de una molécula de agua
forma un enlace peptídcio. Si esto se hace cientos de veces se consigue una cadena
polipeptídica. En toda cadena polipeptídica van a ir desapareciendo funciones a medida que se
añaden aminoácidos, pero siempre va a subsistir un extremo donde hay un grupo carboxilo
libre que recibe el nombre de C terminal y un extremo con un grupo amino que recibe el
nombre de N terminal. Por convención, como la prioridad de la función es el grupo carboxilo,
ese es el aminoácido número 1.
Dado que hay 20 aminoácidos de uso común en las proteínas, y éstas pueden tener pesos
moleculares de hasta medio millón, entonces pueden existir un sin número de posibles
proteínas. Estos 20 aminoácidos son los mismos en el reino vegetal y animal (se han aislado
aminoácidos diferentes de algunos invertebrados inferiores o especies extintas). Las proteínas sí
son específicas de cada especie y de cada individuo de una misma especie.
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
Las proteínas se pueden clasificar de acuerdo con su composición química, su forma o su
función. Las proteínas se agrupan en proteínas sencillas y conjugadas de acuerdo con su
composición química. Las proteínas sencillas (Homoproteínas) son aquellas que se hidrolizan
para formar sólo aminoácidos, están formadas únicamente por componentes proteicos. Todas
las estructuras de las proteínas que hemos considerado hasta ahora son proteínas sencillas.
Algunos ejemplos son la insulina, la ribonucleasa, la oxitocina y la bradicina. Las proteínas
conjugadas ( Heteroproteinas) contienen además de los componentes proteicos comoponentes
no proteícso como un azúcar, un ácido nucléico, un lípido o algún otro grupo.
Las proteínas de acuerdo a s conformación se clasifican como fibrosas o globulares
dependiendo de si forman filamentos largos o se enrollan sobre sí mismas. Las proteínas
fibrosas están llenas de hebras, son duras y por lo general son insolubles en agua. Funcionan
principalmente como las partes estructurales del organismo. Algunos ejemplos de proteínas
fibrosas son la α-queratina en la las uñas y pezuñas, y el colágeno en los tendones. Las proteínas
globulares se pliegan en formas aproximadamente esféricas. Por lo regular funcionan como
enzimas, hormonas o proteínas aproximadamente esféricas. Las enzimas son proteínas que
contienen catalizadores biológicos; un ejemplo es la ribonucleasa, la cual rompe el ARN. Las
hormonas ayudan a regular los
procesos en el cuerpo.
De acuerdo a su función:
Proteínas estructurales: glucoproteínas (forman parte de las membranas celulares), colágeno y
elastina (tejido conjuntivo).
Proteínas de reserva: Ovoalbúmina (clara de huevo), Gliadina (grano de trigo), Lactoalbúmina
(leche).
Proteínas de transporte: Hemoglobina (glóbulos rojos).
Proteínas de defensa: Inmunoglobulinas, Trombina y Fibrinógeno (sangre).
Proteínas con acción reguladora (Hormonas): Insulina, Glucagón, Factores de crecimiento.
Proteínas con acción catalítica (enzimas): biocatalizadores de reacciones químicas, por ej.:
anhidrasa carbónica, lipasa, colesterol oxidasa, glucoxigenasa, etc

Cada organismo vivo sintetiza sus propias proteínas a partir de los aminoácidos. Las plantas
superiores son las únicas que sintetizan a su vez todos los aminoácidos necesarios. La mayoría
de los aminoácidos que ingerimos se encuentran en forma de proteínas, sin embargo sólo los
aminoácidos pueden incorporarse a las diferentes rutas metabólicas. Para ello, las proteínas y
péptidos ingeridos sufren un proceso de hidrolización por medio de enzimas proteolíticas
(secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado) en el tracto gastrointestinal. Después
de la acción de las enzimas los aminoácidos quedan libres y son absorbidos y transportados a la
corriente sanguínea por medio de la que llegan al hígado donde ocurre su metabolismo y
distribución.

NIVELES DE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales que determinan
una conformación en el espacio. Esto no es una clasificación sino una descripción de cómo se va
a estudiar la proteína para definir su estructura real.

Estructura Primaria: La estructura primaria es la estructura enlazada de manera covalente de la

molécula. Esta definición incluye la secuencia de los aminoácidos, junto con cualquier puente
disulfuro. Todas las propiedades de la proteína están determinadas, de manera directa o
indirecta, por la estructura primaria. Cualquier plegado, puente de hidrógeno o actividad
catalítica depende de la estructura primaria apropiada.

Se le llama estructura primaria porque es el nivel primordial para definir la molécula.

Laimportanciadeestenivelradicaenquelaposiciónqueocupacadaaminoácidodentrodelacadenavaa
condicionarenormementeelrestodelosnivelesestructuralesyenúltimotérminolafunciónquedesem
peñalaproteína.
Estructura Secundaria: Las cadenas de péptido si bien son lineales, tienden a formar arreglos
ordenados enlazados por puentes de hidrógeno. En particular, los átomos de oxígeno del grupo
carbonilo forman enlaces por puentes de hidrógeno con los hidrógenos de la amida (N-HI). Esta
tendencia conduce a patrones ordenados del enlace por puente de hidrógeno: La hélice α y la
lámina β plegada. A estos arreglos enlazados por puentes de hidrógeno, se les llama estructura
secundaria de la proteína.

Cuando una cadena de péptido se tuerce en un

enrollado helicoidal, cada oxígeno del grupo
carbonilo puede formar enlaces por puente de
hidrógeno con un hidrógeno del enlace N-H en el
siguiente giro del enrollado. Muchas proteínas se
tuercen en una hélice α con las cadenas laterales
posicionadas en el exterior de la hélice. Por ejemplo, la
proteína fibrosa α-queratina se ordena en la
estructura α-helicoidal y la mayoría de las proteínas
globulares contienen segmentos de hélice α.

Los segmentos de péptidos también pueden

formar arreglos de puentes de hidrógeno alineados de
manera lateral. En este arreglo, cada grupo
carbonilo en una cadena forma un enlace por
puente de hidrógeno con un hidrógeno del N-H en la
cadena adyacente. Este arreglo puede involucrar
muchas moléculas de péptido alineadas de manera
lateral, lo que da como resultado un hoja
bidimensional. Los ángulos de enlace entre las
unidades de aminoácidos son tal que la hoja se pliega, con las cadenas laterales de aminoácidos
ordenadas en lados alternados de la hoja.
Una proteína puede o no tener la misma estructura secundaria a lo largo de su cadena (de
extremo a extremos). Algunas partes pueden enrollarse en una hélice α, mientras que otras
partes se alinean en una hoja plegada. Las partes de la cadena pueden no tener una estructura
secundaria ordenada. A tal región sin estructura se la llama enrollado aleatorio. Por ejemplo, la
mayoría de las proteínas globulares contienen segmentos de hélice α o de hoja plegada
separados por dobleces en el enrollado aleatorio, lo que permite que la molécula se pliegue en
su forma globular.
Estructura Terciaria: La estructura terciaria de una proteína es su conformación tridimensional
completa. Se la puede pensar como el conjunto de estructuras secundarias. Parte de la proteína
puede tener la estructura de hélice α, mientras que otras
pueden tener la estructura de hoja plegada, y otras partes
pueden ser enrollados aleatorios. La estructura terciaria
incluye todas las estructuras secundarias y todos los dobleces
y plegados entre ellas. En el ejemplo, una proteína globular
común.

El enrollado de una enzima puede dar formas

tridimensionales que producen efectos catalíticos importantes.
Las cadenas laterales polares hidrofílicas (afinidad por el agua)
se orientan hacia el exterior del glóbulo. Los grupos no polares
hidrofóbicos (no afines al agua) se arreglan hacia el interior. El
enrollado en la conformación apropiada crea un sitio activo de
la enzima, región que se une al sustrato y cataliza la reacción.

Estructura
Cuaternaria: Se refiere a la asociación de dos o más cadenas
de péptido en la proteína completa. No todas las proteínas
tienen estructura cuaternaria. Las que la tienen son aquellas
que se asocian entre sí en su forma activa. En ella, dos o más
moléculas se juntan. Las estructuras terciaria y cuaternaria
hacen que grupos funcionales en un segmento se aproximen a
grupos funcionales de otro segmento. Esta proximidad es
esencial para la función de una enzima como catalizadora.

Las interacciones que mantienen unidas les estructuras

terciarias cuaternarias son todas no covalentes, y por ello son más débiles que los enlaces
covalentes (unión peptídica).
 Especificidad

La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una

determinada función y lo realiza porque posee una conformación
espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína
puede significar una pérdida de la función.

Desnaturalización de las proteínas

Para que una proteína sea biológicamente activa, debe tener estructura correcta en todos los
niveles. La secuencia de los aminoácidos debe ser la correcta, con los puentes disulfuro
correctos que unen las cisteínas en las cadenas. Las estructuras secundarias y terciarias también
son importantes. La proteína debe plegarse en su conformación natural, con las áreas
apropiadas de hélice α y hoja plegada. Para una enzima, el sitio activo debe tener la
conformación correcta, con los grupos funcionales de las cadenas laterales necesarios en las
posiciones correctas. Las proteínas conjugadas deben tener los grupos prostéticos correctos y las
proteínas multicadena deben tener la combinación correcta de los péptidos individuales.

Con la excepción de la estructura primaria covalente, todos estos niveles de la estructura se

mantiene por medio de las fuerzas de solvatación y por los puentes de hidrogeno débiles.
Cambios pequeños en el entorno pueden ocasionar un cambio químico o conformacional que
resulte en la desnaturalización: la alteración de la estructura normal y la pérdida de actividad
biológica. Muchos factores pueden ocasionar la desnaturalización, pero los mas comunes son el
calor y el pH.

Desnaturalización reversible e irreversible

La cocción de la clara de huevo es un ejemplo de la desnaturalización de una proteína por la

temperatura alta. La clara de huevo contiene proteínas globulares solubles llamadas albúminas.
Cuando se calienta la clara de huevo, las albúminas se despliegan y coagulan para producir una
masa elástica sólida. Diferentes proteínas pueden tener distintas habilidades para resistir al
efecto de desnaturalización del calor. La albúmina del huevo es bastante sensible al calor, pero
las bacterias que viven en las aguas termales geotérmicas han desarrollado proteínas que
retienen su actividad en agua hirviendo.

Cuando se somete una proteína a un pH ácido, algunos de los grupos carboxilo de las cadenas
laterales se vuelven a protonar y pierden su carga iónica. Esto da como resultado cambios
conformacionales que conducen a la desnaturalización. En una disolución básica, los grupos
amino se desprotonan, y de manera similar pierden su carga iónica, ocasionando cambios
conformacionales y la desnaturalización.

La leche se vuelve agria debido a la conversión bacteriana de los carbohidratos a ácido láctico.
Cuando el pH se vuelve muy ácido, las proteínas solubles en la leche se desnaturalizan y
precipitan. A este proceso se le llama cuajado. Algunas proteínas son mas resistentes a las
condiciones ácidas y básicas que otras. Por ejemplo, la mayoría de las enzimas digestivas como
la amilasa y la tripsina permanecen activas en las condiciones acidas en el estomago, incluso a
un pH de alrededor de 1.

En muchos casos, la desnaturalización es irreversible. Cuando la clara de huevo cocida se enfría,

no se vuelve cruda. La leche cuajada no se descuaja cuando se naturaliza. Sin embargo, la
desnaturalización puede ser reversible si la proteína sólo ha experimentado condiciones de
desnaturalización moderadas. Por ejemplo, una proteína puede separarse de una disolución por
efecto salino al incrementar la concentración de una sal, la cual desnaturaliza y precipita a la
proteína. Cuando la proteína precipitada se vuelve a disolver en una disolución con una
concentración salina más baja, por lo general recobra su conformación natural y con
consecuencia su actividad.

“La desnaturalización rompe las estructuras terciarias y cuaternarias”

Ácidos nucleicos

Los ácidos nucleicos son polímeros sustituidos de la aldopentosa ribosa que transportan la
información genética de un organismo. Los ácidos nucleicos son los que dan la información que
dicta la estructura de la enorme variedad de moléculas de proteínas que se encuentran en los
organismos, es decir, son los constituyentes de la información genética de la especie. Una
pequeña cantidad de ADN en un óvulo fertilizado determina las características físicas del
animal completamente desarrollado. La diferencia entre una rana y un ser humano está
codificada en una parte muy pequeña de este ADN.
Cada célula transporta un conjunto completo de
instrucciones genéticas que determinan el tipo de
célula, cuál será su función, cuándo crecerá y se
dividirá, y como sintetizará todas las proteínas
estrucutrales, enzimas, grasas, carbohidratos y otras
sustancias que la célula y el organismo necesitan para
sobrevivir.

Las dos clases principales de ácidos nucleicos son los

ácidos ribonucleicos (ARN) y los ácidos
desoxirribonucleicos (ADN). En la célula común, el
ADN se encuentra principalmente en el núcleo, donde transporta el código genético
permanente. Las moléculas de ADN son enormes, con masas moleculares de hasta 50 mil
millones. Cuando la célula se divide, el ADN se replica para formar dos copias para las células
hijas. El ADN es relativamente estable, proporcionando un medio para la información genética
de una generación a la siguiente.

Las moléculas de ARN por lo general son mucho más pequeñas que el ADN y son más fáciles
de hidrolizar y descomponer. El ARN por lo común sirve como una copia de trabajo del ADN
nuclear que se está decodificando. El ADN nuclear dirige la síntesis del ARN mensajero, que
deja el núcleo para servir como una plantilla para la construcción de las moléculas de las
proteínas en los ribosomas. Después de haber servido a su propósito, el ARN mensajero se
rompe de manera enzimática a sus partes componentes, las cuales se vuelven disponibles para
ensamblarse en nuevas moléculas de ARN para dirigir otras síntesis.

El esqueleto del ácido nucleico es un polímero de anillos de ribofuranósido (anillos de cinco

miembros del azúcar ribosa) enlazados por medio del grupo éster de fosfato. Cada unidad de
ribosa transporta una base heterocíclica que provee parte de la información necesaria para
especificar un aminoácido particular en la síntesis de proteínas.

El ADN y el ARN contienen cada uno cuatro monómeros, llamados nuclóticos, que difieren en
la estructura de las bases enlazadas a las unidades de ribosa. Sin embargo, esta estructura
engañosamente sencilla codifica información compleja justo como los bits 0 y 1 usados por una
computadora para codificar programas complejos. Primero consideramos la estructura de los
nucleótidos individuales, después el enlazamiento de estos monómeros en acidos nucleicos de
cadena sencilla y por último el apareamiento de bases que une dos cadenas en la hélica doble
del ADN nuclear.

La diferencia entre las molécula de ADN y de ARN es la molécula de hidrato de carbono que lo
compone.

Otra doferencia clave entre el ARN y el ADN es la

presencia de la timina en el ADN en vez del uracilo en el ARN. La timina es simplemente el
uraculo con un grupo metil adicional. Las cuatro bases comunes del ADN son la citosina, la
timina, la adenina y la guanina.
La transferencia de información se lleva a cabo por medio de una interacción interesante por
enlaces por puente de hidrogeno entre pares específicos de bases.

Cada base pirimidina forma un par estable unido por un enlace por puente de hidrogeno con
solo una de las dos bases
purina. La citosins forma un
par de bases, unidas por tres
enlaces por puente de
hidrogeno, con la guanina. La
timina ( uracilo en el ARN)
forma un par de bases con la
adenina, unidas por medio de
dos enlaces por puente de
hidrogeno. Se dice que la
guanina es complementaria a
la citosina y que la adenina es complementaria a la timina.

Hélice doble del ADN

La estructura del ADN se visualiza con mas detalle en la siguiente imagen:

En esta porción de la cadena doble del ADN, con cada base apareada con su complemento. Las
dos cadenas son antiparalelos: Una cadena esta arreglasa 3´→ 5´ de izquierda a derecha,
mientras que la otra corre en la dirección opuesta, 5´→ 3´ de
izquierda a derecha. Las dos cadenas de ASN
complementaria se enrollan en una conformación helicoidal
de aproximadamente 20Å de diámetro, con ambas cadenas
enrolladas alrededor del mismo eje. La hélice realiza un giro
completo por cada diez residuos, o alrededor de una vuelta
cada 34 Å de longitud. En la figura se visualiza la hélice
doble del ADN. En este dibujo, los dos esqueletos de
azúcar-fosfato forman la hélice doble vertical con las bases
heterocíclicas aplicadas de manera horizontal en el centro.
Las fuerzas de ampliamiento atractivas entre las nubes pi
de las bases aromáticas depirimidina y purina son
sustanciales, ayudando a estabilizar posteriormente el
arreglo helicoidal.

Los distintos tipos de RNA permiten la expresión fenotípica del ADN:

 Como mensaje genético que determina la secuencia de aminoácidos en la síntesis de

proteína: RNA mensajero o mRNA
 Como molécula que activa a los aminoácidos para poder ser incorporados en una nueva
proteína: RNA de transferencia o tRNA
 Como elemento estructural básico de las partículas encargadas de llevar a cabo la síntesis
proteica, los ribosomas: RNA ribosómico o rRNA
 Como mensaje genético que determina la secuencia de aminoácidos en la síntesis de
proteína: RNA mensajero o mRNA
 Como molécula que activa a los aminoácidos para poder ser incorporados en una nueva
proteína: RNA de transferencia o tRNA
 Como elemento estructural básico de las partículas encargadas de llevar a cabo la síntesis
proteica, los ribosomas: RNA ribosómico o rRNA

En la transferencia de la información genética se efectúan tres procesos fundamentales:

Duplicación: es el proceso por el cual se hacen copias idénticas de DNA durante la división
celular, de modo que sea posible conservar y pasar la información genética a la progenie.

Transcripción: es el proceso por el cual es posible leer y transportar los mensajes genéticos
contenidos en el DNA del núcleo a los ribosomas celulares encargados de la síntesis de las
proteínas.
Traducción: es el proceso por el que los mensajes genéticos se decodifican y usan para construir
proteínas.

Los Alcaloides
Los alcaloides son compuestos nitrogenados, que se comportan como bases frente a los ácidos,
formando sales. En su gran mayoría son de origen natural, sobre todo del reino vegetal, aunque
se encuentren algunos semisintéticos y otros exclusivamente sintéticos. Presentan notables
propiedades fisiológicas y toxicológicas, que se ejercen fundamentalmente sobre el sistema
nervioso central, con predominio en alguno de sus niveles. Por estas razones pueden ser usados
como fármacos. El uso prolongado de alguno de estos de estos compuestos produce en el
hombre acostumbramiento, que constituyen verdaderas toxicomanías, con dependencia física y
psíquica y un aumento de la tolerancia.

Son sustancias que presentan en su constitución N, generalmente formando parte de

heterociclos. De acuerdo a su estructura pueden agruparse en distintos grupos químicos.

La mayoría son insolubles o muy poco solubles en agua, pero se disuelven bien en alcohol, éter,
cloroformo u otros solventes orgánicos. Se combinan con ácidos para dar sales, comportándose
entonces como bases. Las sales son bastante solubles en agua e insolubles en solventes
orgánicos.

Extracción e identificación

Los alcaloides se encuentran en la naturaleza formando sales alcaloideas (solubles en agua).

Para su extracción la base debe ser liberada por tratamiento con un álcalis (NaOH o Na2CO3) y
de esta manera insolubilizarlo. La presencia de oxígeno en la estructura determina que la
sustancia sea un sólido blanco, de sabor amargo y cristalizable. La ausencia de oxígeno en la
estructura del alcaloide hace que éste sea aceitoso, volátil u odorante. En la diferencia de
solubilidades de la base alcaloidea y de sus sales en agua y en solventes orgánicos se basan los
métodos generales de extracción. Todos los alcaloides son activos a la luz polarizada. Presentan
una fluorescencia característica bajo al luz UV o IR, dando lugar a espectros característicos.

Alcaloides y Estupefacientes (narcóticos)

Un narcótico o estupefaciente es una sustancia medicinal que, por definición, provoca sueño o
estupor y, en la mayoría de los casos, inhibe la transmisión de señales nerviosas asociadas al
dolor. El grupo de los narcóticos comprende gran variedad de drogas con efectos psicoactivos,
aunque terapéuticamente no se usan para promover cambios en el humor, como los
psicotrópicos, sino por otras propiedades farmacológicas: analgesia, anestesia, efectos
antitusivos, antidiarreicos, etc. Sin embargo, estas drogas son a menudo desviadas del circuito
legal y usadas como euforizantes. Entre los más importantes podemos mencionar: Opiáceos
(Morfina, Tebaína), Opioides (Heroína), Cocaína, Fentanilo, Anfetaminas, etc.

La efedrina es una sustancia natural proveniente de la planta Ma Huang que desde hace cinco
mil años es usada en la China para curar al asma y otras enfermedades. En USA el extracto de
efedrina fue utilizado para curar el asma por primera vez en 1923. El efecto estimulante de la
efedrina proviene de su estructura, que es muy similar a la de las anfetaminas.

Alcaloides: Metilxantinas

Alcaloides que se encuentran en diferentes bebidas de consumo frecuente. Cafeína (té, café,
mate y cacao) Teofilina (té) Teobromina (cacao) Son relajantes del músculo liso, vasodilatadores
y excitantes del sistema nervioso central.