EQUILIBRIO ACIDO BASE

Cuando hablamos de estos compuestos nos vamos más hacia la química orgánica y
entendemos entonces:

 Acido: compuesto que libera H+ (hidrogeniones, hidrógenos libres). Es conocido

como un catión (átomo cargado positivamente). Estos son capaces de separar ese
enlace entre un átomo de un componente electronegativo y un hidrogenión son
ACIDOS. SON MOLECULAS QUE SON DONADORES DE PROTONES, DE
HIDROGENIONES, DE HIDROGENOS CARGADOS POSITIVAMENTE.
 Bases: moléculas que captan hidrogeniones.

En nuestro organismo existen líquidos corporales, somos 70 % agua pero ¿Cómo está
influenciado ese medio acuoso por todos los solutos? Nuestro medio acuoso tiene un medio
intracelular que tiene compuestos básicos y compuestos ácidos y estos solutos necesitan
estar en equilibrio, dicho equilibrio se llama o factor que nos dice como está el ácido y la
base es el pH (pH fisiológico de la sangre 7.35 para la sangre venosa y 7.45 para la sangre
arterial, es decir, este umbral o limite es estrecho porque esos H que se liberan en el ácido
pueden ser captados por diversas moléculas, no solo por el sodio, nuestras moléculas
biológicas que son: proteínas, lípidos, carbohidratos, ácidos nucleicos, etc que pueden ser
sencillas como pueden ser los aminoácidos, de los monosacáridos o azucares simples o
pueden ser complejas en el caso del ADN que es un polinucleotido, en el caso de la
proteína que es un polipeptido.

Las enfermedades tienen origen molecular.. ya que si hay un derrame de sangre por
ejemplo, se están secretando proteínas etc, y estas son moléculas… por ende el tratamiento
va a depender de como responda el organismo o células a lo que se aplique.

 Nucleofilos: moléculas ricas en electrones, o moléculas que pueden ceder

electrones. (agua, fosfatos fosforo y oxígeno, alcoholes, aminas tiene nitrógeno,
histidinas tiene hidrogeno, grupos carboxílicos, tioles, el tiol tiene azufre.
 Electrófilo: moléculas cuyos atomos tienen pocos electrones y queiren pro ende
captarlos, ejemplo: carbonos de grupos amidas, esteres, aldehídos, cetonas y fosforo
de los fosfoester.

H2CO3   HCO3- + H+

Esta reacción es una reacción básica y se da en todos los líquidos corporales,

tenemos un ácido carbónico que es un ácido débil, una base conjugada que es el
bicarbonato y el hidrogenión libre. Nuestras células tienen un metabolismo que genera
productos ácidos, en el balance de productos que generan este metabolismo hay más
compuestos acido que básicos por tanto en el medio acuoso de la célula ¿Habrán mas o
menos hidrogeniones? Si hay predominante ácido habrán MAS hidrogeniones por ende los
liquidos corporales deben tener una molecula que neutralice a estos hidrogeniones para que
estos no se unan de manera indeseable a moléculas y puedan afectar su función.

Es una reacción química reversible que se da en todos los líquidos corporales para
amortiguar (amortiguamiento: equilibrio o mantenimiento del PH), captar, mantener el
equilibrio de los hidrogeniones en la producción de líquidos corporales. El hidrogenión se
une con el bicarbonato y forma acido carbónico ¿pero qué pasa con esa reacción?
¿Qué pasa en los líquidos corporales? Fíjense que, en esta tabla en donde tenemos el pH
neutro que es 7, por debajo de 7 hay acidez y por encima de 7 hay alcalines y alrededor de
este valor (7) se encuentran todos los líquidos corporales (la saliva la leche materna el
sudor las lágrimas). Del 7 para abajo en líquidos corporales solamente el jugo gástrico
francamente acido.

- Por debajo de 7 hay abundancia de hidrogeniones (ACIDO).

- Por encima de 7 hay absorción (ausencia de hidrogeniones) BASE. Estos
hidrogeniones tienen la capacidad de interactuar, reaccionar o combinarse con lso
grupos funcionales de las biomoleculas.

El pH es un factor numérico que da una idea de cuantos hidrogeniones hay en el medio

acuoso y se representa por el logaritmo negativo de la concentración del ion hidrogenión,
porque esa concentración es tan pequeña que es muy complicado registrar un valor, por lo
tanto se ha manejado con logaritmo negativo de esa concentración.

Entonces, en el pH neutro hay igual cantidad de iones hidrogeniones que de iones

hidroxilos (OH-). Su escala es 7. La sangre es ligeramente alcalina con un pH aproximado
de 7.4.

Los liquidos corporales (jugo pancreático, sangre, orina, saliva, liquido cefalorraquídeo,
pericárdico, billis, liquido sinovial, la linfa, el peritoneo). Ningún órgano es seco. La
medula ósea es un líquido, es el tejido que genera a las células sanguíneas, es uno de los
pocos tejidos pluripotenciales, es decir, que puede generar muchos tipos de células.

Nuestra composición es acuosa, por ende no podemos dejar de recordar que el agua
también puede ionizarse (cargarse de forma positiva o negativa). El agua no tiene carga
neta, pero si carga parcial NO HAY ORBITALES DESAPAREADOS pero si hay una
bipolaridad en donde hay un polo cargado parcialmente positivo y un polo cargado
parcialmente negativo porque el agua es un DIPOLO.

Hablamos de otras cualidades de las moléculas, si en un cuerpo hay moléculas acidas y

moléculas alcalinas y ellas se comportan según el pH, entonces ese acido va a tener una
capacidad de disociarse y lo va a caracterizar/diferenciar de otros. Hay ácidos, como el
clorhídrico (HCL) que tienen un pKa que nos dice que es altamente disociable, es decir,
que en el medio acuoso se va a separar y por lo tanto cuando la molécula se separa sus
componentes están disociados, porque cuando los átomos se unen y comparten electrones
estabilizan su carga, y ya no hay carga neta.

 Ka: constante de disociación del ácido. Este valor nos dice si es un componente o
un ácido fuerte o débil. Pero, este se puede relacionar con el pH y surge la
definición del pKa.
 pKa: es el valor del pH al cual el acido se encuentra disociado en un 50 % y eso es
importante porque para nuestros liquidos corporales tenemos que tener una
proporción equitativa de acido y de base para amortiguar el producto del
metabolismo. Si se produce mucho acido tenemos un 50 % de base que va a captar
el hidrogenión pero si, por el contrario, estamos produciendo poco acido, el acido
que sea de ese 50-50 va a poder liberar hidrogeniones. Por ende decimos, que es una
molecula que puede estar disociada o asociada y su pKa me dice que hay un punto
en el pH en que el 50% de su molecula esta comportándose como acido y el otro 50
% como base.

Las moléculas que tengan su pKa cerca del pH fisiológico van a ser los amortiguadores
que son moléculas que pueden comportarse como ácidos o como bases a un pH
determinado (pKa) y esas moleculas que tengan un pKa cercano al pH fisiológico (7.4) en
los liquidos corporales van a estar 50-50 o 40-60 pero en una proporción significativa que
permita el amortiguamiento.

Estos valores son valores numéricos sacados por un pHmetro.

- (ka) se saca con: la molecula sin disociar, la molecula como acido (disociada) y los
hidrogeniones libres. Se puede observar la base conjugada porque esta unido,
asociado al hidrogenión.
- (pKa) es el –log del ka.

Lo que pondrá en el parcial es: si tienes un pKa de tanto y el pH es tal ¿Cómo se comporta
el compuesto?

Dependiendo de la molécula, puede disociarse de distintas maneras, puede estar como base
conjugada (puede estar cargada positiva, neutra o negativa dependiendo de la naturaleza de
los átomos que la componen) y al disociarse (esa base conjugada) puede disociarse en
hidrogeniones y el átomo o el resto de la molécula sin carga, puede disociarse y las dos
partes de la molécula estar cargadas, o puede disociarse y tener el hidrogenión libre y
cargarse negativamente con doble electrón sin aparear(esto lo veremos mejor en aa).

- El valor del pKa BAJO me indica: comportamiento de ACIDO FUERTE.

Imaginemos un grupo funcional cuyo pKa= 3 lo cual quiere decir que al pH 3 esta
molécula va a estar disociada en un 50 acido - 50 base. Imagínense como estará esta
molecula a pH 7, esta muy lejos de su punto neto, de su pKa, (todas las moleculas
 actúan como amortiguadores en su pKa y mientras le vayamos cambiando el pH ese
comportamiento ira cambiando) entonces, si la molécula a pH 3 esta 50-50 y a pH 7
hay menor cantidad de hidrogeniones la molécula como se va a comportar a medida
que suba el pH? Va a ceder hidrogeniones (como acido), porque estructuralmente
esa molécula va a decir ok yo tengo un comportamiento acido por lo tanto me
favorece para tener una estructura estable el pH acido, por lo tanto se van a liberar
los hidrogeniones. Esto pasa en todos los grupos funcionales de todas las moléculas

Aquellos grupos funcionales que tengan capacidad de disociación van a tener un pKa, sea
de la molécula: proteínas, carbohidratos, en el caso de los lípidos, son moléculas apolares
por lo tanto no tienen un valor de KA porque como tienen mucho carbono este se estabiliza
con el H y no se disocia. Por eso para romper los enlaces de los ácidos grasos se necesita
CALOR. Ejemplo: al calentar la mantequilla, estamos modificando su forma.

El HCL es un ácido fuerte, que tiene forma disociada y asociada, pero se favorece su forma
disociada en los líquidos corporales. Solo se encuentra en el jugo gástrico. Esta el hidróxido
de sodio que no está en el cuerpo.

La sal tiene una constante de disociación, y al estar en un medio acuoso se disuelve, igual
pasa con ese HCL y otros solutos en los líquidos corporales, se favorece su disociación
porque existen moléculas como el agua que tienen carga electronegativa que van a
asociarse con el sodio y cargas positivas que van a asociarse con el cloro. (NaCl).

El ácido carbónico es un ácido débil porque su disociación a pH fisiológico (7.4) es

prácticamente equitativa, su pKa es alrededor de 6.3. A pesar de estar muy por debajo,
porque podríamos considerar que se aleja un poco del pH fisiológico, tiene un importante
rol de amortiguación en los liquido corporales porque ese pKa tiene un rango de acción este
rango es una unidad por debajo y una unidad por arriba de su pKa. En este rango el sistema
amortiguador funciona de manera óptima ya cuando se sobrepasa ese rango se comienza a
descontrolar esa proporción equitativa de 50-50. El agua también tiene una capacidad de
disociación pero muy mínima, en general esta se asocia y disocia en microsegundos. (ver
tabla de pH y pK en voet).

Pares de amortiguadores
En los líquidos corporales son aquellos que tengan pKa cerca del pH fisiológico.

Ellos están divididos anatómicamente, los líquidos corporales EXTRACELULARES tienen

predominio del par amortiguador del bicarbonato – ácido fosfórico. Por el contrario los
intracelulares tienen predominio del par amortiguador que tienen fosfato, porque los grupos
fosfatos tienen una función primordial de manera intracelular por ende, si hay más fosfato
dentro de la célula se aprovecha de mejor manera no solo funcionalmente (activación
enzimática respuesta hormonal etc) sino que también funciona como par amortiguador.
Los sistemas amortiguadores de los líquidos corporales están liderizados por el par
bicarbonato ácido carbónico, y las moléculas que tienen grupo funcional que pueden ceder
o aceptar hidrogeniones ¿podrían ser amortiguadoras? , cuales son las moléculas más
abundantes? proteinas. Estas también en sus grupo funcionales (alcoholes, aminas, tioles,
etc) pueden actuar como aceptores o donadores de hidrogeniones.

Proteínas. Como la hemoglobina que está dentro del eritrocito circulando en la sangre es
Vital para mantener el amortiguamiento de los hidrogeniones.

1-. Par amortiguador Ion fosfato o hidrogeno fosfato

2-. Fosfato – ácido fosfórico. . Importante función en parte intracelular y tubos renales.
Tienen la capacidad de amortiguar en pH acido por ende funciona como amortiguador en
los túbulos renales. Este acido tiene 3 hidrogeniones y al disociarse al pKa 2 pierde uno y
así puede ir perdiendo hidrogeniones dependiendo del requerimiento. Estas moléculas que
tienen más de un hidrogeno para donar son muy importantes en los líquidos corporales
porque pueden funcionar en distintos pH dependiendo del lugar anatómico en el que se
encuentren. El glomérulo que está en los riñones, se encarga de hacer filtrado del plasma
sanguíneo. En los tubos renales se produce la orina que tiene un pH acido porque es un
producto del metabolismo y porque nuestra dieta generalmente está centrada en proteínas y
estas generan productos de desecho ácidos. Puede ser acido el pH de la orina en un estado
patológico o condición nutricional donde consumas mayor cantidad de productos que
generen metabolitos alcalinos. En estos tubos tienen capacidad de disminuir o aumentar el
volumen de la orina y tienen la capacidad de secretar hidrogeniones, ya que, si nuestro
medio es acido debemos buscar la manera de deshacernos de eso, esto es logrado a través
de tres vías: mediante amortiguamiento, liberándolos con la respiración o mediante la orina.

3-. Bicarbonato – ácido carbónico. Tenemos dióxido de carbono, agua, ácido carbónico,
bicarbonato, hidrogeno. Es una reacción totalmente reversible, ¿Para qué sirve, que se
produce en la célula?. Productos acidos (Hidrogeniones), que son amortiguados por el
bicarbonato que está en el líquido extracelular ¿el hidrogenión pasa por la membrana? SI, al
igual que el CO2 porque es muy pequeño, este es amortiguado por el bicarbonato el cual se
transforma en un ácido débil que es disociado de manera distinta por un enzima que está en
todos los tejidos llamada ANHIDRASA CARBONICA (las enzimas son catalizadores
que aumentan la velocidad de reacción y son capaces de transformar el sustrato en
producto. Ellas NO regulan la reacción, son reguladas por otros factores).

Esta enzima modifica o cataliza la disociación del ácido en dos moléculas totalmente
distintas y cargadas, el hidrogeno altera el pH y el bicarbonato es su amortiguador, pero
cuando vamos al otro lado de la reacción tenemos un CO2 que tiene naturaleza GASEOSA
en nuestro organismo y el H2O que es un componente de los líquidos corporales (solvente
universal de nuestras células), entonces, ¿se puede decir que estos compuestos modifican
a ese acido? NO, debido a que el CO2 no posee hidrogeno y es liberado por la respiración,
y que el agua a pesar de poseerlos tiene una constante de disociación prácticamente nula, se
disocia muy poco, es decir no tiene un poder acido. Entonces esta será la primera forma de
amortiguar los hidrogeniones, hay un producto que se libera (CO2) y un producto que
mantiene el medio acuoso (H2O).

Si hay aumento de hidrogeniones la reacción se dará a favor de la producción de CO2 y

H2O. Por ende cuando hay ACIDOSIS ya sea por productos metabólicos o causas
respiratorias va a aumentar el hidrogenión y por ende se favorecerá la producción de estos
dos productos (porque la reacción se va hacia el otro lado). Por tanto si hay un problema
metabólico y hay mucho hidrogenión se respira MAS RAPIDO, se expulsa mas CO2.

Los trastornos del equilibrio acido base tiene que ver con sus componentes, si se retiene
CO2 (cuando hay enfermedad obstructiva, infección) por impedimento de su salida, se
producirá bicarbonato e hidrogeno porque la reacción se va hacia ese lado, entonces si
estoy produciendo hidrogeno en mi sistema amortiguador y en la célula va a existir una una
ACIDOSIS RESPIRATORIA.

Si por el contrario hay mucha producción hidrogenión en la célula la reacción se irá hacia
la producción de CO2 y H2O, si NO hay problema respiratorio, el CO2 puede salir y se
habla de una ACIDOSIS METABOLICA.

 Si se generan hidrogeniones hablamos de acidosis metabólica que se genera por

causa celular o por una condición patológica que produzca esos ácidos.
 Si se acumula el CO2, por consecuencia se va a generar hidrogeniones y
hablamos de una acidosis respiratoria.
 Si el afectado es el componente cuya liberación depende de la respiración (CO2)
hablamos de acidosis respiratoria, si el afectado es el componente generado por el
metabolismo, es decir que haya sobreproduccion (H+) hablamos de acidosis metabolica,
ya sea porque se produce mucho hidrogeno o porque se produzca o regenere poco
bicarbonato y que si no tengo lo necesario para amortiguar a los hidrogeniones también
se generará acidosis metabolica.

La regulación respiratoria dependerá de la concentración del CO2 e indicara si hay acidosis

o alcalosis respiratoria. Si se acumula CO2 hay acidosis, pero si hay hiperventilación, si se
secreta exceso de CO2 habrá alcalosis. Esto se da en donde existe ventilación mecánica,
corriéndose el riesgo de tener ese desequilibrio en el pH (cuidados intensivos).

Los otros componentes como el hidrogeno y el bicarbonato tienen un control renal, porque
en esta reacción al obtener agua la regulación del hidrogeno y la recuperación de
bicarbonato es vital en el riñón el que es capaz de reabsorber el bicarbonato que se filtra y
regenerarlo, por tanto, el control del pH no solo depende de los amortiguadores sino
también de una buena funcionabilidad respiratoria y renal ya que si hay afección renal se
presentaran problemas en el equilibrio acuoso.

Por tanto a esos componentes se les llama componentes metabólicos y son responsables al
alterarse su concentración, producción, reabsorción de la acidosis (acumulación exagerado
de la producción de H o problemas en producción de bicarbonato) y alcalosis (disminución
de hidrogeniones PRINCIPAL, o mayor concentración de bicarbonato).

La capacidad amortiguadora es ese rango en el que el sistema amortiguador puede actuar en

ese 50-50 y está representado por una unidad por encima y una por debajo del pKa. El
umbral de acción del bicarbonato ácido carbónico es cercano al del pH fisiológico.

Hay que tomar en cuenta de que la sangre no siempre tendrá un pH de 7.4, porque en el
momento en el sitio donde se encuentran los capilares que están recibiendo gran cantidad
de grupos ácido que salen a la circulación, en ese sitio inmediato el cual NO se puede
medir, no hay un pH de 7.4 sino más bajo porque las células están saliendo a la superficie y
en ese momento es fundamental el funcionamiento del sistema amortiguador bicarbonato
acido carbónico. Por lo tanto no debe alarmarnos el hecho de que su capacidad
amortiguadora este por debajo de 7, más bien es una ventaja o favorece la captación de los
hidrogeniones en el sitio de interacción gaseosa que es el capilar.

El pH es calculado en el caso de los líquidos corporales por el sistema amortiguador que es

el bicarbonato ácido carbónico, su base conjugada y el ácido lo relacionamos con su ka
(capacidad de disociación) y nos dará el pH fisiológico, por eso los pHmetros detectan la
cantidades de estos compuestos y sacan un cálculo numérico. Se detecta la cantidad de
bicarbonato y de ácido y se calcula el valor de pH.

Ejemplos: El grupo amino, fosfato, carboxilo

BIOMOLECULAS.

Las biomoleculas tienen grupos funcionales (amino, fosfato, carboxilo) aquellos que
presentan alguno de estos 3 grupos funcionales que pueden cargarse, pueden disociarse
tienen capacidad amortiguadora dependiendo de su naturaleza atómica, hay ciertos
compuestos que tienen hidrogeno poseen capacidad amortiguadora alcalina (GRUPOS
BASICOS), aquellos que tengan un grupo funcional con fosfato tendrán capacidad
amortiguadora cercana al pH fisiológico (AMORTIGUADORES/NEUTRO). Y aquellos
que tengan grupos carboxílicos tendrán cualidades amortiguadoras acidas (GRUPOS
ACIDOS).

Curva de titulación, para saber el comportamiento de una molécula que libera o capta
hidrogeniones. Dependiendo de su capacidad (el grupo carboxilo es acido por tanto va a
asociarse a pH ácido y a disociarse a pH alcalino. Ocurre lo mismo con el grupo fosfato, se
asocia a pH más bajo y se disocia a pH más alto. El grupo básico tiene la capacidad de
asociarse y disociarse dependiendo del rango de pH en que lo coloquemos:

- Si hay menos hidrógenos: Se liberan hidrogeniones

- Si pH sube: Menos hidrogeniones
- Si pH baja: Mayores hidrogeniones.

Cuando la cantidad de hidrogeno es baja porque el pH tiene un valor superior, las

moléculas liberan hidrógenos para poder llegar a su pKa. Pero si el pH tiene mucho
hidrogeno en el medio (pH bajo) la molécula va a aceptar hidrogeniones para poder nivelar
la cantidad de hidrogeniones y quedarse en su valor de pKa.

Una curva de titulación es manipulable porque se pueden colocar hidrógenos e hidroxilos al

gusto de la persona para ver el comportamiento de la molécula. Las proteínas al tener estos
grupos funcionales, SIRVEN DE AMORTIGUADORES porque al poseerlos son capaces
de modular el pH gracias sirviéndose de estos grupos funcionales.

En la titulación de la glicina, que es la proteina más simple, se ve su grupo amino y

carboxilo quienes actúan como amortiguadores ya que el carbono es muy estable y no
liberara al hidrogeno. Están formado por un grupo amino, carboxilo, carbono e hidrogeno,
estos dos se van a unir estrechamente y no podrán separarse pero los dos primeros servirán
de amortiguadores.

 El primer pKa es el del grupo acido, debajo de ese pKa el grupo acido estará
conjugado, unido al hidrogenión
  El segundo pKa es del grupo amino, está lejos de su pkA está tratando de llegar al
mismo, tiene sus hidrógenos con el y ese estado hace que se cargue positivamente
porque tiene exceso de carga positiva al estar unido a hidrogeniones.

Si se modula el pH y lo llevamos al cercano a la neutralidad se presenta EL PUNTO

ISOELECTRICO (cargas iguales o que se anulan), en este punto el grupo carboxilo está
cargado negativamente ye el amino positivamente por ende la molécula tiene una carga
netamente de 0, no cargas ni en exceso positivas ni en exceso negativas. Entonces, si
seguimos modulando el pH y lo llevamos a la estabilidad tendremos que el pKa para la
glicina (su grupo amino) es de 9.6 (aproximadamente), bastante alto, en ese punto ese
grupo ahora es capaz de liberar el hidrogenión y mantenerse en su punto de disociación 50-
50 (pKa) y observaremos que él (el amino) ya no esta cargado positivamente

Jugo
gástrico

Saliva, sudor, lagrimas, leche materna, etc,

jugo pancreático que es NETAMENTE
ALCALINO.

Esto pasa en una titulación simple de un solo aminoácido, es mucho más complejo
cuando hablamos de una proteína que puede tener 50, 100, 200 hasta 2000 aminoácidos, no
podemos decir que el aminoácido 600 de la proteína tal tiene un pKa de tal, ahí se hace un
cálculo y se llega a determinar el pka de la proteína en conjunto que no es más que la
acción de cada grupo funcional unido por la proteína ¿Por qué? , porque no es lo mismo el
aminoácido SÓLO que puede comportarse de una manera porque no está asociado a una
molécula, a que estuviese unido covalentemente con una cadena poli peptídica, porque ahí
la manera de comportarse cambia porque a pesar de ser el mismo grupo funcional por
ejemplo carboxilo, no es lo mismo su pKa en cada uno de los diferentes aminoacidos
porque son moléculas distintas.

Otro punto de vista o definición es cuando están cargado positivamente hablamos de

cationes, si su carga es igual a 0 es una molécula zwitterion y si está cargada negativamente
es un anión.
 La hemoglobina, es una proteína compleja, tiene cuatro cadenas de péptidos, y estas
cuatro cadenas están unidas físicamente por enlaces tanto covalentes como no covalentes.
Entonces, ella por ser una proteína por tener grupos funcionales en sus aminoácidos va a
tener un pKa también, fíjense que yo les pongo aquí el pKa de un tipo de hemoglobina y de
otro tipo de hemoglobina ¿Por qué hay dos tipos de hemoglobina? Su función primordial
es el transporte  de oxigeno intraeritrocitario dentro de los glóbulos rojos, hematies,
eritrocitos células rojas o como quieran llamarlos. Entonces como es una molécula que
tiene 4 cadenas de aminoácidos eso influye en su pKa porque no es un solo aminoácido son
cientos aminoácidos en cada cadena; no solo influyen ellos, sino tambien influirá la
interacción con el oxígeno y de ahí observamos la IMPORTANCIA de la interacción
molecular tanto para funciones básicas como para funciones que se dan en las patologías.
Si le doy un ejemplo ¿ por qué creen que en los diabéticos se producen enfermedades
de la retina de la coagulacion, etc?… porque creen ustedes qué se le puede presentar
al paciente que solo tiene la glucosa bailando en sangre tantas complicaciones? El
problema con los diabéticos es que la glucosa se une a todas las proteínas habiendo un
problema de INTERACCION MOLECULAR si una proteina de coagulación necesita un
sitio para activarse y captar calcio, que hace la glucosa? Llena ese sitio y no deja que el
calcio se una causando que la coagulación se altere y el paciente no coagule.

En nuestro centro de la visión tenemos algunas proteínas y enzimas que producen

unos neurotransmisores que excitan al nervio óptico, si estas proteínas están asociadas a
glucosa porque la glucosa tiene grupos OH que son muy solubles y estará interactuando
con muchos grupos funcionales, se vera afectada la visión.

Si la hemoglobina tiene glucosa pegada, tampoco va a funcionar igual. Entonces

fíjense que un problema sistemico tiene una causa molecular y cuando le preguntan en la
clínica y porque la coagulación? Bueno porque el factor tal tal tal pueden estar ligados a
glucosa y alteran la función normal… porque ella interfiere en los sitios activos de muchas
moléculas, puede unirse o asociarse covalentemente a esa molécula y lo aminoácidos no
van a cumplir su función, es como si yo tuviera en mi casa tapones de electricidad
completamente sellados no va a entrar la conexión es lo mismo verdad, la glucosa es el
tapon.

Volviendo al pKa de la hemoglobina la desoxigenada y oxigenada van a tener pKa

distintos porque la entrada del oxígeno a la hemoglobina produce cambios en la
interacción intermolecular, o sea, que una hemoglobina sin oxígeno posee una estructura
tridimensional diferente por las interacciones entre sus cadenas distintas a aquellas
interacción que se dan cuando está oxigena, por lo tanto sus capacidades químicas también
van a ser modificadas.

La hemoglobina sin oxígeno es la hemoglobina que se encuentra en la sangre

venosa por lo tanto su pka está alrededor de 7.9,  y la hemoglobina oxigenada es la que
se encuentra en la sangre arterial y su pKa está en 6.5, sí razonamos esto desde el punto de
vista lógico, es lógico pensar que una hemoglobina oxigenada que va por la sangre arterial
que tiene un pH de 7.4 (ligeramente alcalino) se va a encontrar con un medio altamente
ácido en sus capilares perifericos, entonces es favorable que sus pka sea ligeramente ácido
porque va a actuar efectivamente en ese sitio del capilar periférico qué tiene alta producción
de los hidrogeniones o de productos ácidos.

Pero si por el contrario tenemos una hemoglobina desoxigenada cuyo pka es

ligeramente alcalino en la sangre venosa (esta sangre lleva de todo CO2, hidrogenión y
poco oxígeno), si la hemoglobina tuviese un pKa bajo y hay mucho hidrogenión ella se
disocia porque? Porque hay un pKa mas bajo, pero como ella aumente su pKa en sangre
venosa ella mantiene los hidrogeniones, es sabia la naturaleza, porque ella cambia su pKa
en una condición venosa y en una condición arterial para llegar luego al capilar alveolar y
poder entonces en un medio más favorable (alcalino porque en el capilar alveolar se va a
liberar el CO2 y la sangre va a volverse ligeramente alcalina favorecer la salida o liberación
de los hidrogeniones).

AMINOACIDOS.

Un AMINOACIDO es una molécula, monómero, porque es componente de un

polímero llamado PROTEINA O PEPTIDO. Este monómero está compuesto generalmente
por un CARBONO ALFA (Cα), un carbono principal al cual se le van a unir por enlaces
covalentes un grupo CARBOXILO O ACIDO (COOH), un grupo AMINO (NH2), un
HIDROGENO (H) y una CADENA LATERAL (R). La estructura Básica de un
aminoácido tiene esos componentes. La diferencia entre los 20 tipos de aminoácidos radica
en la cadena lateral. Entonces todos los aminoácidos tendrán en común un grupo amino, un
grupo carboxilo y un hidrogeno unido al Carbono Alfa.

Los aminoácidos por si solos, en su estructura monomerica sencilla pueden ser

NEUROTRANSMISORES, como el Glutamato (Sal sódica del Ácido Glutámico),
Aspartato (Ácido Aspártico Ionizado) y Glicina; TRANSPORTE de grupos Aminos que
por sí solos libres en la circulación son tóxicos; PRECURSORES de Aminas Biogenas,
Cetoacidos, pueden generar Glucosa, Nucleótidos (Que van a formar al ADN), Grupo
HEMO y un compuesto llamado Creatina; COMPONENTES de péptidos y proteínas.

La diferencia entre una cadena de aminoácidos llamada péptidos y otra proteína no

es más que el número de aminoácidos que contenga la misma. A saber, cuando existe una
cadena de 2 hasta 50 aminoácidos se habla de PEPTIDO, y cuando esa cadena sobrepasa el
número de 50 aminoácidos hablamos de una PROTEINA
 Los aminoácidos que conforman a las proteínas además de estar clasificados según
su cadena lateral y ser de numero 20, tienen una característica muy particular: tienen
ORIENTACION OPTICA, es decir alrededor de ese carbono alfa la ubicación de los
grupos funcionales le va a conferir al aminoácido una nomenclatura de Levógiro (L) o
Dextrógiro (D), la cual depende de la ubicación del grupo funcional Amino. Si está a la
izquierda el aminoácido se denomina LEVOGIRO, si está a la derecha se denomina
DEXTROGIRO.

Los 20 aminoácidos que conforman a las proteínas solamente son Isómeros L

(Levógiros). Ópticamente despiden la luz polarizada hacia la izquierda. La causa a este
fenómeno se debe según algunos investigadores es que en la evolución hubo una selección
y la mayoría de los aminoácidos que fueron más reactivos y más estables, estaban en
configuración L y a partir de ese momento hace millones de años comenzaron entonces a
sobresalir esas proteínas con dicha configuración.

De hecho, las enzimas que interactúan con una proteína, lo pueden hacer solamente
si la proteína tiene configuración de Aminoácidos L. Si ese aminoácido tiene configuración
distinta la proteína no lo reconoce porque estructuralmente tiene una forma en el espacio
diferente.
Los 20 aminoácidos son:
Alifáticos: Tienen una cadena lateral compuesta por Carbono, la cual no tiene
elementos que sean polares. No forman enlaces de carga con otro compuesto y
generalmente van a estar ubicados en la parte HIDROFOBICA de las proteínas, es
decir, aquella parte de las proteínas que no está en contacto con el agua
Glicina (Gly) [G]
Alanina (Ala) [A]
Valina (Val) [V]
Leucina (Leu) [L]
Isoleucina (Ile) [I]

Con Hidroxilo o Azufre: Por tener compuestos diferentes al Carbono, pueden ser
protagonistas de que ese grupo funcional sea reactivo o de catálisis enzimáticas,
enlaces que formen estructura de fijación.
Serina (Ser) [S]
Cisteína (Cys) [C]
Treonina (Thr) [T]
 Metionina (Met) [M]

Cíclicos: La cadena lateral no termina en forma lineal sino que se cicla o permite
una unión para formar un anillo con un sustituyente del Carbono Alfa. Esta
característica le brinda el hecho de ser muy pequeña.
Prolina (Pro) [P]

Aromáticos: Tienen sustituyentes de anillo. En el caso de la Fenilalanina y

Tirosina tienen sustituyentes fenilicos que son bastante apolares porque no tienen
Oxigeno, Azufre, o Nitrógeno. La Fenilalanina no va a crear uniones de carga con
ningún compuesto porque este anillo es netamente apolar. En el caso de la Tirosina
esa Hidrofobicidad del anillo fenilico disminuye porque hay la presencia de un OH.
En el caso del Triptófano tiene un anillo Indol (Anillo Bicilico), del cual uno de sus
componentes es un Nitrógeno, el cual junto al Hidrogeno, le permite también una
característica de ser Hidrofilico porque ese nitrógeno puede interactuar con el agua
para formar puentes de Hidrogeno
Fenilalanina (Phe) [F]
Tirosina (Tyr) [Y]
Triptófano (Trp) [W]

Básicos: En su cadena lateral van a presentar carga positiva a PH neutro. La

histidina tiene en su cadena lateral un ciclo y dentro de este hay un Nitrógeno, que
puede estar cargado a PH fisiológico, lo que le permite formar parte de sitios activos
dentro de las enzimas o de sitios de interacción con metales, como es el caso de la
Hemoglobina. La Lisina y Arginina son aminoácidos que tienen una cadena lateral
lineal y al final tienen una evidente carga positiva a PH fisiológico
Histidina (His) [H]
Lisina (Lys) [K]
Arginina (Arg) [R]
Ácidos: En su Cadena lateral van a presentar carga negativa a PH neutro. Los
ácidos Aspártico y Glutámico van a presentar en sus cadenas laterales grupos
 Carboxilos. La Asparagina y Glutamina no son más que amidas con cadena lateral
bastante diversa que al final de esa cadena va a tener de sustituyente Oxigeno y
además Nitrógeno, Brindándole entonces a esa cadena lateral un compuesto o un
átomo muy electronegativo y por otra parte el Nitrógeno que en cambio pierde
electronegatividad y puede cargarse positivo
Ácido Aspártico (Asp) [D]
Ácido Glutámico (Glu) [E]
Asparagina (Asn) [N]
Glutamina (Gln) [Q]

Existen ciertas Propiedades que presentan los aminoácidos debido a esos grupos
funcionales que forman parte tanto de su Carbono Alfa como de su cadena lateral,
hablamos de un término que se llama Pka, el cual se define como el valor de PH, al cual un
compuesto esta 50% en forma asociada al Hidrogeno y 50% en forma disociada al
Hidrogeno y por lo tanto puede tener carga

El valor del PH va en una escala del 1 al 14 y a PH fisiológico que se acerca en la

naturalidad a PH: 7,4. Dentro de los aminoácidos que contienen cadenas laterales que
pueden sufrir este fenómeno de disociación tenemos a los aminoácidos Básicos, los
aminoácidos Ácidos, la Serina y la Cisteína. Cuando el aminoácido está solo, es decir que
tiene Carbono Alfa, su grupo carboxilo y su grupo amino, estos dos también pueden
asociarse o disociarse del hidrogeno; por eso se habla de un Pka del grupo Alfa Carboxilo
(Acido, porque el PH al que él puede servir en moléculas aceptoras o donadoras de esos
hidrógenos es bajo, menor a 7), un Pka del Grupo Alfa Amino (Básico, porque el PH al que
él puede servir en moléculas aceptoras o donadoras de esos hidrógenos es alto, mayor a 7) y
de Un Pka de la cadena lateral.

El Pka del Grupo Carboxilo del carbono alfa esta alrededor de 2, es decir es ácido,
cuando el PH aumenta por encima de dos el grupo carboxilo se disocia, libera el hidrogeno
 El Pka del grupo Amino del carbono alfa esta alrededor de 9, es decir es Básico,
cuando el PH aumenta por encima de nueve el grupo amino se disocia, libera el hidrogeno

Cuando los aminoácidos forman parte de una proteína forman enlaces y los grupos
precedentes desaparecen funcionalmente, es decir, ya no van a sufrir ionización o
disociación. La función del Pka pasa a la cadena lateral

La Histidina es importante en este aspecto porque su Pka es de 6 que es el más

parecido al PH fisiológico de 7,4. Al modificar el PH a 7 por ejemplo no significa que la
Histidina tendrá 100% Desasociado y 0% Asociado o viceversa sino que el porcentaje va
cambiando paulatinamente, van a haber suficiente cantidad de moléculas disociadas y
asociadas para que la proteína este Protonada o Desprotonada. Esto quiere decir que a PH
fisiológico esta cadena lateral tiene importancia en cuanto a la capacidad de liberar o captar
Hidrogeno

Los AMINOACIDOS AFINES AL AGUA, son aquellos que tienen carga neta en su
cadena lateral como los aminoácidos básicos y ácidos y aquellos que tienen en su cadena
lateral un elemento que les pueda brindar la capacidad de interactuar con el agua formando
puentes de Hidrogeno. Por ejemplo la cisteína puede interactuar con el Oxigeno del agua,
haciendo que esa molécula sea polar mas no cargada. Cuando son muy estables los
carbonos se dice que el aminoácido es netamente Hidrofobico.

La Cisteína puede interactuar con otra Cisteína en vez de con el agua, con la cadena
lateral de la misma y puede formar ENLACES DISULFURO. Cuando dos Cisteínas se
oxidan, es decir, pierden protones forman un enlace covalente, fuerte. Si ocurre una
reducción, es decir donde se ganan los hidrógenos puede romperse este enlace Disulfuro
por acción de enzimas.

Biológicamente este puente disulfuro es uno de los enlaces que le permite la

estabilidad a las estructuras tridimensionales de las proteínas, específicamente a las
proteínas extracelulares porque dentro de la célula existe un ambiente reductor, es decir,
hay poca presencia de enlaces disulfuro, a diferencia de la parte extracelular.

La CONFORMACION ZWITTERION es la conformación donde el aminoácido

tiene una carga neta 0, aquellos aminoácidos cuya cadena lateral no es ionizable, es decir
no tiene carga a PH fisiológico y sus grupos Amino y Carboxilo si van a estar cargados
debido a que el grupo amino está muy lejos de su Pka de disociación y su grupo carboxilo
también está muy lejos de su Pka de asociación; por lo tanto el grupo carboxilo tiene carga
negativa (COO-) y el grupo amino tiene carga positiva (NH3+). Ambas cargas generan una
carga neta 0

Los aminoácidos además de clasificarse por su cadena lateral, también se pueden

clasificar por el REQUERIMIENTO NUTRICIONAL. Nuestras células, principalmente
células hepáticas, musculares son capaces de sintetizar cierto tipo de aminoácidos, es decir
nuestra maquinaria celular o enzimática puede generar ciertos aminoácidos, los cuales son
conocidos como NO ESENCIALES y son: Alanina, Acido Aspártico, Acido Glutámico,
Asparagina, Cisteína, Glutamina, Glicina, Prolina, Serina y Tirosina; y los cuales no
pueden ser sintetizados por las células deben ser ingeridos en la dieta y se llaman
aminoácidos ESENCIALES y son: Valina, Leucina, Isoleucina, Treonina, Metionina,
Fenilalanina, Triptófano, Histidina, Lisina, Arginina.

Los aminoácidos son capaces de unirse mediante para formar cadenas

polipeptidicas, la unión de esos aminoácidos se da entre el grupo carboxilo Alfa (COOH α)
y el grupo Amino alfa (NH2 α) de otro aminoácido para formar un enlace covalente tipo
amida; con la perdida de agua ocurre la unión del grupo carboxilo con el grupo amino,
dejando entonces, producto de ese enlace peptídico, Oxigeno unido por doble enlace al
Carbono y el Nitrógeno permanece con Un hidrogeno. Estos enlaces reciben el nombre de
ENLACE PEPTIDICO. Esto es importante porque el Hidrogeno enlazado al Nitrógeno y el
oxígeno enlazado al carbono pueden servir tridimensionalmente para formar puentes de
Hidrogeno. El oxígeno como aceptor de Hidrogeno y el hidrogeno como donador.
Cuando este enlace ocurre entre dos aminoácidos forma un Péptido, llamado DIPEPTIDO,
de los cuales se puede observar característicamente que las cadenas laterales van a
orientarse hacia el exterior, es decir que el volumen y las cargas de las cadenas laterales van
a influir en la estructura tridimensional de la molécula.

Es un enlace rígido que no permite giros muy amplios. Esto se debe a que el doble
enlace del oxígeno con el carbono es capaz de cambiar de posición entre el Carbono y el
Nitrógeno y luego entre el Carbono y el Oxigeno de donde es originario. Este fenómeno se
llama RESONANCIA, ya que puede ocurrir que ese doble enlace se desplace entre uno y
otro átomo, lo que le brinda a la cadena una rigidez en su estructura central y le da cierta
libertad a las cadenas laterales para interactuar. También Los enlaces peptídicos pueden
tener configuraciones TRANS o CIS.

Los PEPTIDOS son aquellas cadenas polipeptidicas Simples que tienen desde 2
hasta 50 restos de aminoácidos. Son factores liberadores de Hormonas, que estimulan a la
célula para generar la exocitosis de las hormonas que producen.

La INSULINA es un péptido bastante particular porque a pesar de ser una cadena

sencilla, de no tener una estructura tridimensional como la podrían tener otras moléculas
con una necesidad de puentes disulfuro para mantener una unidad proteica. Solo necesita de
tener una estructura tridimensional porque ella va a ser reconocida por un receptor, el cual
es extracelular para poder desencadenar una respuesta para que la glucosa entre a la célula.
Está formada por 2 cadenas polipeptidicas unidas por puentes disulfuro. Se habla de que es
un péptido a pesar de tener 51 residuos de aminoácidos y 2 cadenas polipeptidicas.

El GLUCAGON tiene 23 residuos de aminoácidos y una configuración espacial de

cadena polipeptidica simple a diferencia de la Insulina que son 2 cadenas polipeptidicas.

El ASPARTAME es un Tripeptido, compuesto que endulza muchos productos

procesados existentes en el mercado
 La OXITOCINA es un estimulante de la contracción muscular que tiene 9 residuos
de aminoácidos

La BRAKIDINA que es una contraparte de la respuesta inflamatoria que sirve de

compuesto inhibidor de la inflamación.

Las cadenas de aminoácidos se ubican en niveles de complejidad de acuerdo a la estructura.

La estructura primaria está presente en todas las proteínas porque simplemente no es más
que la cadena polipeptidica puede adquirir según la longitud o componentes de esta cadena,
puede tener preferencia para formar una estructura secundaria ya sea de Alfa – Hélice o de
Lamina – Beta, dependiendo del tipo de aminoácidos que lo forman.

La estructura terciaria es una cadena de varias estructuras secundarias unidas

teniendo una forma tridimensional, la cual va de la mano con la función proteica, ya sea
enzimática, hormonal, de estructura, de receptor, de citoesqueleto, cualquier función. Las
proteínas que cumplen cada función necesitan tener una estructura tridimensional para
poder interactuar en el caso de las enzimas, con su sustrato. La estructura cuaternaria es el
nivel más complejo en donde no solo una cadena polipeptidica sino varias cada una con una
configuración tridimensional van a interactuar entre ellas y se va a mantener por ciertos
enlaces como: enlaces disulfuro, interacciones iónicas y salinas, puentes de hidrogeno,
fuerzas hidrofobicas, debido a que muchas de las proteínas que están presentes en la fase
acuosa ya sea intracelular o extracelular.

La estructura primaria depende de los ENLACES PEPTIDICOS, los cuales tienen

una planaridad y una resonancia que los mantiene con cierta rigidez y esta estructura tiene
un extremo amino terminal y uno carboxilo terminal.

En la estructura secundaria, la ALFA – HÉLICE, también va a tener un carboxilo

terminal y un amino terminal porque es una cadena polipeptidica, las cuales son abiertas.
Estas cadenas están estabilizadas por PUENTES DE HIDROGENO, los cuales se van a
formar entre el Hidrogeno unido al Nitrógeno y el Oxígeno que forman parte del enlace
peptídico; Entonces cada enlace peptídico el hidrogeno va a interactuar con el Oxigeno
perteneciente al carbono paralelo que se encuentra en el aminoácido de abajo. Esto le
brinda a la Alfa – Hélice estabilidad para mantener su forma, permitiéndole a las cadenas
laterales se ubiquen hacia el exterior de la hélice y por lo tanto van a interactuar con otra
porción de la molécula

Entre un giro y otro hay 3,6 aminoácidos. Cuando hay una estructura terciaria por
ejemplo dos Alfa – Hélice, existe un pedazo que no forma parte de ninguna llamado GIRO
O BUCLE que no es más que un pedazo de cadena polipeptidica que permite doblar la
estructura para adquirir una configuración tridimensional. Las cadenas laterales que
interactúan unas con otras; las que están en el núcleo central necesitan ser Hidrofobicas,
Apolares por lo tanto serán aquellas que no tienen carga, alifáticas o aromáticas, sin
oxígeno, azufre, nitrógeno. Aquellas que están en la parte externa van a ser Hidrófilas,
Polares porque van a favorecer la solubilidad de la molécula dentro de la fase acuosa
(citoplasma, líquido extracelular, plasma sanguíneo, líquido cefalorraquídeo etc.)

Si esa proteína en vez de estar en un medio acuoso está conformando una membrana
(Proteína Integral) generalmente están compuestas por varias alfa – Hélices, formando un
canal, puede también estar formada por 2 sub unidades o más dependiendo del tipo de
proteína que sea. En la parte de afuera interactuando con los fosfolípidos están los
Hidrófobos, Apolares, Alifáticos con la finalidad de que la estructura terciaria no se pierda
porque si están los Hidrófilos, tienden a buscar el medio acuoso y la estructura se voltearía.
En el canal están los Hidrófilos, Polares, específicamente los que le brinden la especificidad
para el tipo de ion o molécula que van a transportar, Por ejemplo si se va a transportar una
molécula cargada negativamente, en el canal se disponen aminoácidos Polares con carga
positiva para atraer dicha molécula.

No solamente es importante la carga de esos aminoácidos, también es importante la

estructura del canal, porque muchas veces la selectividad de esos canales depende de la
forma y tamaño de la estructura. Hay Átomos que son más grandes que otros y por ejemplo
la selectividad para el sodio o el potasio dependerá del tamaño de la apertura y que encaje
allí el soluto que se va a transportar (la forma). Las moléculas tienen forma y volumen en el
espacio, protuberancias, depresiones porque son las nubes electrónicas de los átomos y eso
es masa la cual necesita ubicarse dentro del canal y ser capaz de moldearse al canal y pasar

Como un ejemplo está el COLAGENO, Proteína que tiene una estructura secundaria
algo compleja porque esta formado por una triple hélice, de allí viene la resistencia que le
confiere al tejido conectivo. Está formada básicamente por repetición de tres aminoácidos:
Prolina, aminoácido que se cicla con el mismo grupo amino del Carbono Alfa, la Glicina
que es el aminoácido más pequeño y la Hidroxi – Prolina que es una modificación de la
Prolina porque se tiene un grupo OH que proviene de una hidroxilacion después de que la
molécula se sintetiza. Parte de esta hidroxilacion depende de la presencia de la vitamina C
ya que le brinda Hidrogeno a la enzima que realiza dicho proceso. Esas fibras colágenas
están formadas por polímeros (Agrupaciones numerosas) de esas 3 hélices que se
concatenan, Formando estructuras fibrosas que ofrecen resistencia o una fibra colágena que
ejerce la misma acción.

Otro ejemplo son la ACTINA Y MIOSINA, Dos tipos de proteínas, la miosina que
es una especie de bastón que es el que sirve de cremallera. La estructura proteica de esas
proteínas, en el caso de la actina, sus monómeros son globulares, pero cuando esos
monómeros se unen para formar el filamento se forma una estructura más compleja
denominada estructura fibrosa. La miosina por su parte está compuesta por una cabeza
proteica y filamentos de hélice concatenados. Para que se pueda dar la interacción entre
ambas se necesita de la activación de la cabeza de la miosina por parte del ATP. En la
cabeza hay un bolsillo y cuando ocurre su introducción se libera el filamento de miosina del
sitio donde se encontraba interactuando con la actina en reposo. Luego se da el movimiento
por hidrolisis y la miosina se ubica en otro sitio de interacción, luego por afinidad
interactúa en el siguiente sitio activo. Para regular esta interacción participan la
Tropomiosina, que le brinda sitios de unión a la Troponina, una especie de freno que tiene
este sistema.
 Las LÁMINAS - BETA forman parte de proteínas fibrosas en las proteínas
animales y también forman parte de las estructuras terciarias. Estas laminas generalmente
son bastante hidrofobicas porque los aminoácidos hidrófobos le permiten adoptar esta
configuración. Pueden ser PARALELAS si en el mismo extremo tienen el mismo grupo
terminal, los dos amino terminal de un lado y los dos carboxilo terminal del otro o
ANTIPARALELAS si ambos grupos interaccionan en el mismo extremo. Las cadenas
laterales salen a os extremos. Por la distribución de estas cadenas, generalmente hay
compuestos que son ANFIPATICOS, es decir una misma molécula tiene una carga que es
polar y otra que es apolar.

Las organizaciones moleculares dentro de las estructuras terciarias tienen muchas

opciones de conformación, se puede obtener un ALFA – BETA - ALFA – LAZO,
interacción donde forman a la cadena polipeptidica laminas beta y alfa hélice formando una
especie de lazo, una ESQUINA - ALFA – ALFA porque se forma una conexión entre las
dos alfa hélice; CONFIGURACION DE BARRIL O BARRIL - BETA, que van a formar
proteínas que sirven de canales, formando una CONFIGURACION PANTALLA, que
generalmente tienen los aminoácidos hacia los extremos, los cuales permiten una estructura
de interacción con cualquier otra molécula.

MOTIVO O DOMINIO, también se le llama al conjunto de estructuras secundarias

que forman una estructura tridimensional.

La estructura va de lineal a una conformación secundaria de lámina beta o alfa

hélice luego estas se unen en estructuras terciarias, tridimensionales. Este proceso de
formación de proteínas se llama PLEGADO PROTEICO. Generalmente en la célula existen
varios sitios donde se puede sintetizar la proteína (Citoplasma, dentro de la mitocondria,
dentro del retículo endoplasmatico) y dependiendo del sitio de síntesis el entorno será más
o menos hostil para esa proteína recién sintetizada. Por ejemplo aquellas proteínas que van
a formar parte de la membrana lipídica van a tener porciones hidrofobicas en la parte
externa y si se sintetiza en el citoplasma, cuando empiece a salir del ribosoma; se va a
plegar de manera no funcional porque todo lo hidrofobico va a ir hacia el centro para
repeler el agua del citoplasma. Entonces estas se sintetizan en el retículo endoplasmatico y
se van a plegar dentro de la bicapa lipídica, luego en su maduración viajara por vacuolas al
aparato de Golgi y por ultimo el aparato de Golgi forma una vesícula que se fusionara con
la membrana.

Los AMINOACIDOS QUE FAVORECEN ALFA – HELICE son: Alanina,

Cisteína, Leucina, Metionina, Glutamina, Acido Glutámico, Histidina, Lisina.

Los AMINOACIDOS QUE FAVORECEN LÁMINAS – BETA son aquella

Apolares: Valina, Isoleucina, Fenilalanina, Tirosina, Triptófano, Treomina.

Los AMINOACIDOS QUE FAVORECEN GIROS son: Glicina, Serina, Acido

Aspártico, Asparagina, Prolina.

Quien ayuda a la formación de esas estructuras secundarias son varios mecanismos,

uno es el SISTEMA DE LA CHAPERONINA, descubierto en bacterias pero tiene su
semejante en Eucariotas. Aquellas proteínas que mantienen cierta estabilidad en la
estructura que se está plegando se llaman CHAPERONAS. En este caso es un sistema en
forma de barril formado por proteínas que establecen una estructura con dos sub unidades,
GroEL y GroES que albergan a la proteína recién sintetizada, la cual entra a la subunidad
GroES con ayuda de energía y para poder plegarla se necesita la disociación del ATP para
generar la energía suficiente para el plegado. Dentro del barril se hacen tantos sitios de
plegados como se necesite para que a proteína nativa salga al exterior y cumpla la función
para la cual fue sintetizada. Las proteínas que forman parte del barril mantienen los enlaces
de la proteína que se va a plegar permitiéndole que no se pliegue de una manera errónea.

La DESNATURALIZACION PROTEICA es la perdida de la estructura

tridimensional a causa de agentes físicos (Calor) o químicos (Proteinasas, enzimas que
cortan las cadenas; PH, que influye en la ionización de ciertos grupos en las cadenas
laterales de los aminoácidos que influyen en la estructura terciaria; Guanidina y Beta –
Mercaptoetanol que pueden romper el enlace disulfuro) que inducen a la perdida de los
enlaces disulfuro, de los puentes de Hidrogeno o de las interacciones iónicas que mantienen
la estructura terciaria o cuaternaria.