Archivo 11biomoleculas. Enzimas.
Archivo 11biomoleculas. Enzimas.
Archivo 11biomoleculas. Enzimas.
2021
UNIVERSIDAD NACIONAL DE
SALTA
FACULTAD CIENCIAS DE LA
SALUD
CATEDRA: QUIMICA
BIOLOGICA
AÑO 2021
BIOMOLÉCULAS
ENZIMAS
2 ENZIMAS. QUIMICA BIOLOGICA. FACULTAD CS. DE LA SALUD. UNSa. 2021
ENZIMAS
Químicamente las enzimas son proteínas con actividad biológica que actúan
como catalizadores específicos con respecto al sustrato y a la reacción que
catalizan. Son específicas puesto que una enzima no cataliza cualquier reacción, sino que
existe una enzima para cada tipo de sustrato y reacción.
La primera enzima aislada por Summer en el año 1926, en forma cristalina fue la
ureasa. En la actualidad se han identificado un millar de enzimas diferentes.
Ion metálico: Mg , Cu , Zn , Fe .
++ ++ ++ ++
Los iones metálicos contribuyen al proceso catalítico por su capacidad para atraer o
donar electrones. En todas las metaloenzimas la eliminación del componente metálico
determina perdida de actividad enzimática. A continuación, les presentamos diferentes
iones metálicos y las enzimas a las cuales están asociados:
Fe : Catalasa, peroxidasas y citocromos. HemoproteÍnas en las cuales el hierro es
++
Mg : Es requerido por enzimas que usan ATP (adenosin trifosfato) como cofactor. La
++
forma activa de ATP es un complejo ATP- Mg . El magnesio se une a los grupos fosfatos
++
Las coenzimas están relacionadas con las vitaminas, particularmente las del complejo B.
Las vitaminas del complejo B, se encuentran formando parte de la estructura de las
coenzimas, y en esto radica su importancia fisiológica. Es importante destacar también,
que el organismo no puede sintetizar estas vitaminas, por lo que las mismas deben ser
aportadas a través de la alimentación. A continuación, mencionamos algunos ejemplos
de coenzimas con sus vitaminas constituyentes:
Pirofosfato de tiamina: constituída por Tiamina (vitamina B1).
Flavina adenina dinucleótido (FAD): constituída por Riboflavina (vitamina B2).
4 ENZIMAS. QUIMICA BIOLOGICA. FACULTAD CS. DE LA SALUD. UNSa. 2021
El lugar de la enzima en el cual se fija el sustrato se denomina sitio activo, centro activo
o sitio catalítico y es el lugar donde el sustrato es transformado por acción de la enzima.
Enzima (E)
Sustrato (S)
Producto (P)
IMAGEN N° 2
ZIMÓGENOS
NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN
Muchas enzimas han sido designadas añadiendo al nombre del sustrato el sufijo asa,
por ejemplo, amilasa, ureasa (que actúan sobre almidón y urea respectivamente). Por
otro lado, algunas enzimas tienen nombres propios como ser la ptialina (saliva), pepsina
(jugo gástrico), tripsina y quimotripsina (jugo pancreático).
ENZIMA FUNCIÓN
Catalizan reacciones de oxidorreducción. Comprenden
deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas y oxigenasas. Ej:
OXIDORREDUCTASAS
lactato deshidrogenasa, citocromo C oxidasa, succinato
deshidrogenasa.
Catalizan la transferencia de un grupo de átomos como
amina, carbonilo, carboxilo, metilo, acilo, glicosilo, desde un
TRANSFERASAS sustrato donante a otro aceptor. Ej:aminotransferasas o
transaminasas, fosfotransferasas, transaldolasas,
transcetolasas.
Catalizan la ruptura de enlaces C-O, C-N, C-S y O-P por adición
de agua. En general para mencionarlas se agrega el sufijoasa
HIDROLASAS
al nombre del sustrato sobre el cual actúan. EJ:
arginasa, lipasa, fosfatasa.
Catalizan la ruptura de uniones C-C, C-S y C-N, por un proceso
distinto al de hidrólisis, eliminando grupos del sustrato y
LIASAS formando dobles ligaduras o ciclo, o agregando grupos
atómicos a enlaces dobles. Ej: aldolasa, descarboxilasa,
deshidratasa.
Convierten un isómero en otro. Ej: fosfoglucoisomerasa,
ISOMERASAS
epimerasa, cis-trans isomerasa.
Catalizan la unión de dos moléculas, acoplada a la hidrólisis
LIGASAS O de un ATP o GTP como proveedores de energía para la
SINTETASAS reacción. Se forman uniones C-C, C-N, C-S o C-O. Ej: glutamina
sintetasa, ADN ligasa, carboxilasas.
7 ENZIMAS. QUIMICA BIOLOGICA. FACULTAD CS. DE LA SALUD. UNSa. 2021
CINÉTICA QUÍMICA
Vamos a ver algunos términos que se deben conocer en cuanto a reacciones químicas.
Si en una reacción nos basamos en el número de moléculas que deben reaccionar para
formar los productos de la reacción hablaremos de reacciones monomoleculares,
bimoleculares y trimoleculares.
Si clasificamos a la reacción química sobre una base cinética o sea por el orden de
reacción tendremos:
Reacciones de orden cero: son reacciones químicas donde los productos se forman a
velocidad constante, independientemente de la concentración de reactivos (por más
que se agregue más reactivo, esta velocidad no aumenta). La representación de la
velocidad en función de la concentración de reactivos dará una línea horizontal.
Reacciones de primer orden: son aquellas que ocurren a una velocidad exactamente
proporcional a la concentración de un reaccionante o reactivo, se dice que es
monomolecular, porque no se requieren colisiones moleculares para obtener el
producto. Ej.
En toda reacción química es necesario suministrar energía a los reactivos para que se
produzca la misma.
IMAGEN N° 3
IMAGEN Nº 4
IMAGEN N°5
IMAGEN N° 6
A partir de la ecuación se deduce que cuando el sustrato está por debajo del
valor de la Km, la velocidad de reacción depende de la concentración de sustrato
(reacción de primer orden). Cuando la concentración de sustrato está muy por encima
de la Km, la velocidad es prácticamente máxima (reacción de orden cero). Ahora bien,
cuando la concentración de sustrato es igual al valor del Km la velocidad de reacción es
igual a la mitad de la velocidad máxima.
11 ENZIMAS. QUIMICA BIOLOGICA. FACULTAD CS. DE LA SALUD. UNSa. 2021
INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
INHIBIDORES COMPETITIVOS
Las enzimas poseen sitios activos, que sería el lugar donde se fija el sustrato. Los
inhibidores competitivos se fijan en el sitio activo de la enzima por ser químicamente
semejantes al sustrato y lo hacen en forma reversible (Ver Imagen 7).
INHIBIDORES NO COMPETITIVOS
INHIBIDORES ACOMPETITIVOS
SISTEMAS MULTIENZIMÁTICOS
En las células intactas las enzimas trabajan juntas en secuencias encadenadas en las que
el producto de la primera enzima es el sustrato de la siguiente. Se distinguen 3 niveles
en la complejidad de la organización molecular de los sistemas enzimáticos.
ISOENZIMAS
Son enzimas que cumplen la misma función catalítica y actúan sobre el mismo
sustrato, pero difieren en estructura, localización o lugar de origen, parámetro cinético
como Km, etc.
Existen en el plasma sanguíneo enzimas propias del medio y otras que no lo son y cuyo
aumento o presencia se usa para el diagnóstico y pronóstico de ciertas enfermedades.
Entre las enzimas propias del medio encontramos la trombina y plasmina, por ejemplo,
que actúan en la coagulación y fibrinólisis.
Respecto a las enzimas ajenas al plasma sanguíneo, cabe mencionar a las que son
secretadas por glándulas de secreción externa, como las enzimas pancreáticas, y que en
algún proceso patológico pueden llegar a la circulación sanguínea ocasionando graves
consecuencias, y en otros casos tenemos enzimas dentro de las células de cada órgano
y que pueden volcarse al medio si esa célula se daña, como sucede en el infarto agudo
de miocardio, que lleva a un aumento de enzimas en plasma como aspartato-
aminotransferasa, lactato deshidrogenasa y creatina quinasa (enzimas abundantes en
miocardio).
INFORMACIÓN COMPLEMENTARIA:
BIBLIOGRAFIA
BIBLIOGRAFIA BASICA:
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