2 - Proteínas-Enzimas - 2020

Contenido
- Las proteínas
- Las enzimas.
M. Sc. BMb. Irma Mandujano Aylas

LOS AMINOÁCIDOS
Se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera una cierta
longitud (entre 50 y 100 residuos aminoácidos) esta reacción ocurre en los
ribosomas.
Por la reacción de condensación dos aminoácidos se unen, entre el grupo amino
de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un
enlace amida que se llama enlace peptídico estos dos "residuos" de aminoácido
forman un dipéptido, si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así,
sucesivamente, hasta formar un polipéptido( 2 hasta 50 aminoácidos – a a).
CARACTERISTICAS DE LOS AMINOACIDOS
Los aminoácidos se comportaran de distintas maneras, de manera general a pH bajo (ácido),
los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva),
mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa).
Importancia de los péptido

• La insulina, 21 aa.
• Glucagón,29 aa. FORMACION DE ENLACE PEPTÍDICO
• Oxitocina 9 aa mediante síntesis por deshidratación
nanopéptido
• El glutatión es un
tripéptido y participa en la
síntesis de proteínas, y
de ADN, participa en el
metabolismo de
fármacos y de toxinas
ambientales, transporte
de a.a, y es un agente
reductor.
LOS 20 AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR DE LAS PROTEÍNAS.
Los grupos amino y carboxilo ionizados, como se presentan a pH 7,0
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR
(aa. Esenciales: Lis, Trp, Phe, Met, Thr, Leu, Ile, Val,/ Arg, His/Tyr ,Cys, Gly, Ser).
PROTEÍNAS
• Las proteínas mantienen la estructura y función de los organismos vivos, son
imprescindibles para el crecimiento del organismo e indispensables para la vida
• Se clasifican en proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo
aminoácidos o sus derivados y proteínas conjugadas (heteroproteidos); porque
además de aa presentan por un grupo prostético (glucoproteínas, lipoproteínas,
nucleoproteínas, metaloproteínas)
• Función:
1. Estructural. Histonas, colágeno, queratina,
2. Movimiento: contracción como la actina y miosina
3. Defensa: Inmunoglobulinas (anticuerpos: IgG, IgM, IgD, IgA, IgE),
4. Catalítica: enzimas, lactasa, pepsina, NADH deshidrogenasa, citocromos),
5. Transporte (Ej. Albúmina, hemoglobina).
6. Reguladoras: Hormonal, neurotransmisores, amortiguadores, (insulina y glucagón)
7. Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (tampón químico),
8. Transducción de señales (Ej.: rodopsina).
9. Protectora (trombina y fibrinógeno)
10. Toxina (Ej.: veneno de víbora, enterotoxina de E. coli)
11. Energético: 4.0 kcal/ mol proteína (glucosa).
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA DE LA INSULINA
32 aminoácidos.
Imagen. Estructura esquemática de la insulina (secuencia primaria). La cadena A

se muestra en azul, la B en verde y los puentes disulfuro en amarillo. En el
recuadro se muestra la estructura 3D. Tomado de Patel of Dutta 2018
ESTRUCTURA TRIDIMENCIONAL DE TRES PROTEÍNAS
Citocromo C, Lisozima y Ribonucleasa.
• La proteína se desnaturaliza cuando pierde sus diversos niveles de organización

estructural, debido a la ruptura de los enlaces; como enlaces de hidrógeno, enlaces
iónicos y de las interacciones hidrofóbicas, etc., sin cambio en la estructura primaria;
pero en algunos casos pueden recuperar su conformación original. (renaturalización)
• La información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un
organismo; y se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican.
• La proteómica identifica el complemento entero de proteínas elaboradas por una célula en diversas
condiciones.
EJEMPLOS DE ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS DEL GLOBULO ROJO
• Son proteínas especializadas en la actividad catalítica, algunas están formadas solo
por aminoácidos otras presentan algún componente de naturaleza no proteica.
• La parte proteica se denomina apoenzima y la parte no proteica se denomina
coenzima. Una proteína funcional se denomina Holoenzima.
• Características:
1. Su síntesis depende de la regulación de la expresión génica.
2. Pueden alcanzar velocidades de reacción de 107 hasta 1014 veces mayor.
3. Las condiciones de reacción; son más suaves, temperatura, presión, pH
neutro.
4. Mayor especificidad de reacción . Capacidad de regulación
5. Disminuyen la energía de activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que
aceleran sustancialmente la tasa de reacción.
6. No alteran el balance energético de las reacciones.
7. Su mecanismo de acción consiste en la formación de un complejo entre la
enzima y el sustrato. El sustrato se une a la enzima por medio del sitio
activo y enlaces covalentes.
8. Algunas enzimas presentan diferentes sitios activos, a estas de denominan
enzimas alostéricas.
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha desarrollado una nomenclatura para identificar a
las enzimas basada en los denominados Números EC. “(EC), Enzyme Commission numbers” son un esquema de
clasificación, basado en las reacciones químicas que catalizan:
Clase Tipo de reacción que catalizan Ejemplos
1, Oxidorreductasas Oxidación y reducción, con ganancia Citocromo oxidasa, lactato

o pérdida de hidrógeno deshidrogenasa, peroxidasas.
2.Transferasas Transferencia de grupos funcionales, Acetato cinasa, alanina desaminasa,

como grupo amino, acetilo o fosfato. transaminasas, quinasas.
3. Hidrolasas hidrólisis Lipasa, sacarasa, glucosidasas,

esterasas.
4. Liasas Eliminación de grupos de átomo sin Oxalato descarboxilasa, Isocitrato
hidrólisis liasa.
5. Isomerasas Reordenamiento de los átomos en el glucosa fosfato isomerasa, alanina

interior de una molécula racemasa, epimerasas (mutasa).
6. Ligasas Unión de dos moléculas por lo Acetil CoA sintetasa, DNA ligasas,
general con energía derivada del la sintetasas, carboxilasas.
escisión del ATP
REQUERIMIENTOS ENERGÉTICOS DE UNA REACCIÓN QUÍMICA CON LA ENZIMA
GRACIAS POR SU ATENCIÓN
Cinética enzimática
https://youtu.be/wkyF67IfFlw

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Importancia de los péptido

Imagen. Estructura esquemática de la insulina (secuencia primaria). La cadena A

• La proteína se desnaturaliza cuando pierde sus diversos niveles de organización

1, Oxidorreductasas Oxidación y reducción, con ganancia Citocromo oxidasa, lactato

2.Transferasas Transferencia de grupos funcionales, Acetato cinasa, alanina desaminasa,

3. Hidrolasas hidrólisis Lipasa, sacarasa, glucosidasas,

5. Isomerasas Reordenamiento de los átomos en el glucosa fosfato isomerasa, alanina

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