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    Taller de Modelado Por Homología de Proteínas

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    El documento describe un taller sobre modelado por homología de proteínas utilizando la secuencia FASTA provista y el programa Swiss-Model. Los estudiantes deben construir un modelo, justificar su validez, determinar la naturaleza bioquímica de la proteína basada en la información del templado, y representar 4 figuras usando CCP4mg con leyendas explicativas.

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    Taller de Modelado Por Homología de Proteínas

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    El documento describe un taller sobre modelado por homología de proteínas utilizando la secuencia FASTA provista y el programa Swiss-Model. Los estudiantes deben construir un modelo, justificar su validez, determinar la naturaleza bioquímica de la proteína basada en la información del templado, y representar 4 figuras usando CCP4mg con leyendas explicativas.

    Título original

    TALLER_DE_MODELADO_POR_HOMOLOGÍA_DE_PROTEÍNAS[1] (1)

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    El documento describe un taller sobre modelado por homología de proteínas utilizando la secuencia FASTA provista y el programa Swiss-Model. Los estudiantes deben construir un modelo, justificar su validez, determinar la naturaleza bioquímica de la proteína basada en la información del templado, y representar 4 figuras usando CCP4mg con leyendas explicativas.

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    El documento describe un taller sobre modelado por homología de proteínas utilizando la secuencia FASTA provista y el programa Swiss-Model. Los estudiantes deben construir un modelo, justificar su validez, determinar la naturaleza bioquímica de la proteína basada en la información del templado, y representar 4 figuras usando CCP4mg con leyendas explicativas.

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    TALLER DE MODELADO POR HOMOLOGÍA DE PROTEÍNAS.

    Facultad ciencias básicas/Programa química.

    Universidad del atlántico.

    Estudiantes: Carolay Carvajal, Melany Camargo, María Meza y Angie Ortega.

    Lic. Carlos Grande.

    1. Utilicen la secuencia en formato FASTA (ver archivo adjunto .txt) y construyan un modelo por


    homología de la enzima en SWISS-MODEL. Tomen pantallazos a la plataforma de SWISS-
    MODEL (y péguenlos en el archivo de la tarea), justificando estadísticamente la validez (o
    no) del modelo por homología.

    2. A partir de la información proporcionada por la proteína templado (ver artículo adjunto .pdf),


    determinen (o especulen) sobre la naturaleza bioquímica de la proteína problema (grupo al
    que pertenece, actividad catalítica, mecanismo catalítico y sus potenciales aplicaciones
    biotecnológicas).

    3. Realicen las 4 figuras adjuntas (.TIFF) en CCP4mg. Es importante que las figuras realizadas
    sean idénticas a las figuras adjuntas, para garantizar que contengan toda la información
    solicitada. Sin embargo, deben utilizar colores diferentes para garantizar la originalidad de la
    tarea de cada estudiante. Dada la cantidad de colores que proporciona CCP4mg, es improbable
    que 2 o más estudiantes utilicen los mismos colores en una figura. Para cada una de las
    figuras escriban un pie de figura que explique el significado de estas.

    Solución:

    1. Homología de la enzima en SWISS-MODEL


    Cómo resultado del proceso de construcción de un modelo por homologación en el programa swiss-
    model encontramos dos proteínas templadas que guardan bastante similitud con nuestra secuencia
    problema. La primera secuencia se asoció con la endoquitinasa PR4(A0A2P2IRY0), en la cual se
    tuvo un 70,52% de identidad secuencial y un valor de GMQE que fue de 0,85. Por otro lado, la
    segunda proteína molde fue la quitinasa de clase 1(6lnr.1) que tuvo un 42,50% de identidad
    secuencial de nuestra secuencia de interés, además su GMQE fue de 0,68.
    Todos estos datos respaldan que el modelo obtenido es bastante válido, ya que los indicadores del
    programa demuestran que por encima de 0.6 una proteína templada es buena.
    2. Naturaleza bioquímica de la proteína problema 
    Al tener similitud nuestra proteína de interés con la quitinasa de clase 1, se espera que la proteína
    problema sea una hidrolasa con estructura cristalina similar a la familia GH19. así mismo se puede
    intuir que el dominio de unión sea como uno de heveína y dominio de quitinasa GH19. En cuanto a
    su naturaleza bioquímica se piensa que es antifúngica igual que otras quitinasas, ya que, estás
    también degradan la quitina en quito-oligómeros de bajo peso molecular. Por esta razón, existe una
    amplia probabilidad de que sea estudiada en muchos laboratorios de todo el mundo para entender
    las múltiples reacciones y mecanismos en los que está involucrada esta proteína. finalmente, al igual
    que otras proteínas de sus clases esta puede ir encaminada en aplicaciones industriales y agrícolas,
    además de que se proponen usos medicinales putativos, como la acción inductora y la actividad
    antitumoral entre otras.
    3. El programa usado para la realización de las proteínas fue CCP4MG, para el modelado de la
    proteína 6LRN.

    (A) Estructura cristalina (6LRN) de quinta nasa intacta con dominio de heveína de S. glauca. Se
    muestra la glicosilación en ASN104 y ASN196.
    (B) Bucle de conexión (en azul) y puentes disulfuro que orientan/anclan los dominios entre sí

    (A) La superposición del dominio de heveína con ocho residuos de cisteína conservados forma
    cuatro puentes disulfuro (palos).
    (B) Comparación posicional del sitio de unión de quitina de Hb heveína (PDB
    ID: 4MPI) y dominios Sg hevein.

    NOTA: No se logro realizar la super posición en las últimas 2 proteínas.

    BIBLIOGRAFIA

    [1] https://swissmodel.expasy.org/
    [2] Programa CCP4mg

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