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    Evaluación Proteínas. Alanis Biondi

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    República Bolivariana de Venezuela

    Ministerio del Poder Popular para la Educación


    Universidad Nacional Experimental del Yaracuy
    Ciencia y Cultura de la Alimentación

    Evaluación de Proteínas
    (2do Lapso).

    Estudiante:
    Alanis Biondi
    C.I: 30.875.940
    Sección: A:2-2
    Profesora: Maira González
    Marzo - 2024
    1• Aminoácidos: Los aminoácidos son pequeñas moléculas orgánicas
    encargadas de formar y combinar las proteínas que son indispensable
    para el cuerpo humano, ya que proporcionan energía al mismo. Estas
    partículas están formadas por carboxilo, amino, hidrógeno.
    Función:
    •Estructural: el esqueleto, la musculatura, la piel, y en general, todos los
    tejidos del organismo, están constituidos por proteínas. Una de las
    proteínas más importantes es el colágeno.
    •Movimiento: los aminoácidos hacen posible, a través de las fibras
    musculares, el movimiento del aparato locomotor. Las principales figuras
    son las actina y la miosina.
    •Hormonal: Todas las hormonas están formadas por aminoácidos.Estas
    son las encargadas de regular todos los procesos metabólicos del
    organismo. Por ejemplo formando parte de la hormona TSH (encarga de
    regular la función tiroidea) de la hormona del crecimiento, de las
    hormonas sexuales, y hasta de las hormonas encargadas de las
    situaciones de alerta, como la adrenalina.
    •Inmunitaria: El sistema inmunitario está constituido por células
    defensivas, formadas por proteínas. No sería posible el buen
    funcionamiento del sistema inmune sin las proteínas. Ya que las
    proteínas constituyen las células del sistema inmune, y por otra parte,
    permiten el reconocimiento de las células propias gracias a las proteínas
    de señalización.
    •Intercambio: Las proteínas forman parte de las membranas celulares
    formando puentes de intercambio de sustancias entre un medio y otro de
    la célula. Sería imposible la respiración celular sin las proteínas.
    Igualmente la mayoría de hormonas y sustancias penetra el interior de
    las células a través de las proteínas.
    •Transportadora: La albúmina es una proteína muy abundante en la
    sangre y se encarga de transportar sustancias y medicamentos por el
    cuerpo. Un ejemplo de proteína transportadora es la hemoglobina, a la
    que se adhiere el oxígeno y después el hidróxido de carbono
    permitiendo la respiración.
    •Digestiva: Permite que el cuerpo pueda absorber los alimentos
    dirigiéndolos. Las enzimas digestivas son proteínas. Sin ella no puede
    existir la nutrición.
    •Circulatoria: Controla la coagulación sanguínea a través de proteínas
    como el fibrinógeno.
    Enlace Peptídico: Es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2)
    de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los
    péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos
    mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de
    una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH.
    Es, en realidad, un enlace amida sustituido.
    Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el
    extremo COOH terminal.
    Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si
    el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo
    serina tendríamos el péptido alanil-serina.
    Función: Determina la estructura tridimensional de las proteínas, lo que
    influye en sus propiedades físicas y funcionales, como su solubilidad,
    estabilidad y capacidad para interactuar con otros componentes
    alimentarios. Por lo tanto, el enlace peptídico es crucial para entender la
    funcionalidad de las proteínas en los alimentos y su papel en la nutrición
    humana. Por ejemplo, La Bradiquinina (Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-
    Phe-Arg). Compuesto por nueve aminoácidos, este péptido es un
    fármaco que produce vasodilatación y caída de la presión sanguínea.

    Proteínas: Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que


    están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos.
    El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del código
    genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por
    carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno. Las proteínas se encuentran en
    todas las células y tejidos del cuerpo y son esenciales para el
    crecimiento, la reparación y el mantenimiento de los tejidos. Además,
    muchas proteínas son enzimas, que son moléculas que aceleran las
    reacciones químicas en el organismo. También son una fuente
    importante de energía y desempeñan un papel crucial en la regulación
    de procesos biológicos.

    Función:
    • Son una fuente esencial de energía.
    •Son necesarias para las funciones de todas las células.
    •Son necesarias para formar y reparar tejidos de la piel, órganos,
    músculos y huesos.
    •También ayudan en la formación de anticuerpos por lo que fortalecen el
    sistema inmunitario.
    •Están presentes en la estructura del ADN.
    •Nos ayudan a distribuir el oxígeno en la sangre.
    •Producen enzimas por lo que también facilitan la digestión de alimentos.
    •Son imprescindibles para la buena asimilación de nutrientes esenciales.
    •Son necesarios para controlar los niveles de azúcar en la sangre.
    •Regulan el mantenimiento del pH.
    •Ayudan a crear numerosas hormonas que regulan funciones en el
    organismo.
    2• Los aminoácidos esenciales: Son aquellos que el propio organismo
    no puede sintetizar por sí mismo. Esto implica que la única fuente de
    estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de
    la dieta.

    Histidina: Es necesaria para el crecimiento y reparación de tejidos, así


    como para la producción de histamina y la formación de glóbulos rojos.

    Isoleucina: Participa en la formación de proteínas y es importante para


    el metabolismo muscular, la regulación de la glucosa en sangre y la
    función inmune.

    Leucina: Es clave para la síntesis de proteínas musculares, el


    crecimiento muscular, la regulación de la glucosa en sangre y la
    producción de energía.

    Lisina: Es esencial para la formación de colágeno, la absorción de


    calcio, la síntesis de proteínas y la producción de hormonas y enzimas.

    Metionina: Contribuye a la síntesis de proteínas, la formación de tejido


    conectivo y la desintoxicación del hígado.

    Fenilalanina: Es importante para la producción de neurotransmisores, la


    síntesis de proteínas y la formación de tirosina.

    Treonina: Participa en la formación de proteínas, colágeno, elastina y es


    crucial para el funcionamiento adecuado del sistema inmune.

    Triptófano: Es precursor de la serotonina y la melatonina,


    neurotransmisores que regulan el estado de ánimo y el ciclo del sueño.

    Valina: Esencial para el crecimiento muscular, la reparación de tejidos,


    la regulación de glucosa en sangre y el mantenimiento del equilibrio
    nitrógeno.
    3• Desnaturalización de las proteínas: Es la pérdida de la forma nativa de
    una proteína. La desnaturalización implica la ruptura de los enlaces no
    covalentes en la estructura de la proteína, lo que suele provocar la pérdida de la
    forma, la estructura y la función de la proteína; como consecuencia se llega a
    una degradación.

    ¿Cómo los provoca?

    • Los cambios de temperatura, sobre todo los aumentos de calor,


    provocan vibraciones en las moléculas que rompen los enlaces en las
    proteínas; esto conduce a la desnaturalización. También se produce la
    desnaturalización a causa del frío, aunque es más difícil de detectar, ya
    que ocurre por debajo de las temperaturas de congelación o por debajo
    de 0 °C. Por ejemplo: cuando cocinamos un filete de carne, se producen
    cambios estructurales. Los tejidos conectivos y las proteínas comienzan a
    desnaturalizarse: cambia el color y la ternura de la carne.

    • Los cambios de pH provocan un desequilibrio ácido-base o


    cantidades diferentes de iones de hidrógeno e hidróxido que pueden
    afectar a la unión de las proteínas; esto provoca su desnaturalización.
    Por ejemplo: Al freír un huevo, la proteína albúmina de la clara líquida
    se vuelve opaca y sólida conforme se desnaturaliza por el calor de la
    estufa, y no regresará a su forma original cruda incluso cuando se enfría.

    • Presencia de agentes químicos, Sustancias como ácidos, bases


    fuertes, sales o solventes orgánicos pueden desnaturalizar las proteínas
    al interferir con sus interacciones intramoleculares.
    Por ejemplo: Cuando las proteínas entran en contacto con el alcohol,
    éste puede romper los enlaces de hidrógeno y las interacciones
    hidrofóbicas entre los aminoácidos de la proteína. Al igual que el ácido
    clorhídrico (HCl), ya que es altamente ácido y puede alterar el pH del
    medio en el que se encuentran las proteínas.

    • Agitación mecánica, la agitación vigorosa puede romper las


    interacciones no covalentes que mantienen la estructura de una
    proteína, provocando su desnaturalización. Por ejemplo: batir claras de
    huevo hasta formar picos duros, lo que desnaturaliza las proteínas
    presentes en ellas.
    5• Estructuras de las proteínas y en qué consiste cada una de ellas.

    1-Estructura Primaria
    Está constituida por la secuencia de aminoácidos de la cadena
    polipeptídica.
    Las proteínas se diferencian por:
    • El número de aminoácidos
    • El tipo de aminoácidos
    • El orden en que se encuentran los aminoácidos dispuestos.

    Cualquier alteración en el orden de estos aminoácidos determinará una


    proteína diferente.

    2-Estructura Secundaria
    La estructura secundaria es el plegamiento que forma la cadena
    polipeptídica debido a la formación de puentes de hidrógeno entre los
    átomos que forman el enlace peptídico.

    Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH-


    del enlace peptídico. En este caso el -CO- actúa como aceptor de H y el
    NH como donador de H, de esta manera, la cadena polipeptídica
    adoptará conformaciones de mayor estabilidad.

    El nivel secundario de organización de las proteínas incluye a las


    siguientes estructuras que son las más frecuentes:
    • Hélice a
    • Lamina B

    Hélice a
    La estructura secundaria en la Hélice-a se forma cuando la cadena
    polipeptídica se enrolla de manera helicoidal, como una estructura en
    espiral, sobre un eje imaginario. El grupo carboxilo de cada aminoácido
    se une mediante un puente de hidrógeno al grupo amino de otro
    aminoácido.

    Lámina B
    Esta estructura es conocida también como lamina plegada. La cadena
    gueda estirada y en forma de zigzag formando láminas. Los grupos R
    sobresalen de la lámina en ambos sentidos y de manera alterna.

    3- Estructura Terciaria
    La estructura terciaria ocurre cuando existen atracciones entre Láminas
    B y Hélices-a.
    Esta estructura es específica para cada proteína y determinará la
    función de dicha proteína

    Para dar lugar a la estructura terciaria es necesario que primero se


    agrupen conjuntos de estructuras denominadas dominios, que luego se
    articularan para formar la estructura terciaria definitiva
    Se le llama dominio a las regiones de la proteína que tienen una
    estructura secundaria definida.

    La estructura terciaria da lugar a dos tipos de proteínas:

    1) Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso: las hélices-a o


    láminas B que lo conforman. mantienen su orden v no tienen grandes
    modificaciones solo ligeros giros longitudinales.
    2) Proteínas con estructura terciaria de tipo globular su forma es
    aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se forman
    regiones con estructuras al azar hélices-a y aminas B y
    acodamientos
    Hablamos de desnaturalización de una proteina en el momento en que
    se pierde la estructura terciaria de la proteina y por lo tanto esta pierde
    su función, es decir: supone la ruptura de las interacciones débiles que
    mantienen la estructura tridimensional. La mavoria de las proteinas se
    pueden desnaturalizar por calor, ph extremos, entre otros
    Un ejemplo de desnaturalización proteica se observa con el nuevo. Al
    cocinarlo v aplicar calor, la proteína de la clara que inicialmente era
    transparente y líquida, se coagula y cambia de color ya que se ocasiona
    una modificación en la estructura proteica
    Los enlaces que se dan en la estructura terciaria pueden ser:
    Covalentes:
    • Formación de puentes disulfuro.
    • Formación de un enlace amida.
    No Covalentes:
    • Fuerzas electrostática. • Fuerzas de polaridad.
    • Puentes de hidrógeno.
    • Interacciones hidrofóbicas.
    4- Estructura Cuaternaria
    La estructura cuaternaria implica la interacción de más de una cadena
    polipéptica.
    Es, por tanto, la asociación de diferentes subunidades para formar
    complejos funcionales, en forma de dímeros, (unión de dos monómero)
    trímeros (unión de tres monómero) etc.

    6• Las Proteínas y su clasificación:


    De acuerdo a su composición las proteínas se clasifican en:
    1) Holoproteínas o proteínas simples.
    Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos. Se dividen en
    globulares o fibrosas. Algunos ejemplos son:

    Globulares
    •Prolaminas
    •Gluteninas
    •Albúminas
    •Hormonastirotropina
    •Enzimas

    Fibrosas
    •Colágenos
    •Queratinas
    •Elastinas
    •Fibroínas

    2) Heteroproteicas o proteínas conjugadas


    Son las que se forman por una parte proteica y otra no proteica. Esta
    parte se llama grupo prostético, y puede contener lípidos, azúcares,
    ácido nucleico o un ión inorgánico

    Por ejemplo, las glicoproteinas son heteroproteicas porque tienen un


    azúcar adherido, es decir, hay un enlace que une a la proteína con el
    azúcar.

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