Universidad de Oriente

Núcleo Bolívar
Departamento de Ciencias Fisiológicas (Gardey, 2021)
Sección: Bioquimica
Profesor: Doctor Miguel Basanta

Titulación de Aminoácidos

Presentación…………………….
Introducción……………….....… Bachilleres:

Resultados………………………. García, Diego C.I 31.153.212 N:08

Análisis de Resultados……….. Kaid Bay, Yenser C.I 31.186.268 N:14

Conclusión……………………… Nasser, Meger C.I 31.186.237 N:22

Bibliografía……………………… Sánchez, Brayan C.I 31840881 N: 33

Anexos…………………………..

Ciudad Bolívar 29/04/2024

1
 INTRODUCCION

Es bien conocido que la secuencia de varios aminoácidos lleva a la formación

de las proteínas por medio de los enlaces péptidos, pero ¿cómo está
compuesto un aminoácido?

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino y un grupo

carboxilo en un extremo. Son la base de las proteínas; sin embargo, tanto estos
como sus derivados participan en funciones celulares tan diversas como la
transmisión nerviosa y la biosíntesis de porfirianas, purinas, pirimidinas y urea.

Todos los aminoácidos contienen grupos ionizables acido-base conjugados

débiles. Esta propiedad que tienen los aminoácidos permite que puedan
otorgar como aceptar protones siempre buscando el equilibrio del pH donde no
tenga cambios significativos (Capacidad amortiguadora).

En el informe práctico tiene como finalidad estudiar las reacciones de los

grupos de ionizables de algunos aminoácidos. Además de que se titulara desde
la región básica hacia la región básica observando el cambio de pH en la
solución mientras se va suministrando de bases fuertes.

Estos experimentos se realizan con el fin de identificar los aminoácidos

desconocidos mediante los pK y su pI extrapolados en la curva de titulación
correspondiente.

2
 Resultados
Titulación del Aminoácido trabajado en laboratorio
Con NaOH (0.5N)
Meq Meq
Volumen pH Volumen pH
NaOH NaOH
0 1,7 0 12,5 11,2 6.25
0,5 1,8 0.25 13 11,2 6.5
1 1,91 0.5 13,5 11,21 6.75
1,5 2,05 0.75 14 11,22 7.00
2 2,3 1 14,5 11,22 7.25
2,5 2,66 1.25 15 11,23 7.50
3 3,12 1.5 15,5 11,23 7.75
3,5 3,74 1.75 16 11,24 8.00
4 7,7 2.00 16,5 11,24 8.25
4,5 8,96 2.25 17 11,24 8.5
5 9,5 2.5 17,5 11,25 8.75
5,5 10,07 2.75 18 11,25 9.00
6 10,56 3.00 18,5 11,25 9.25
6,5 10,76 3.25 19 11,25 9.50
7 10,88 3.5 19,5 11,26 9.75
7,5 10,96 3.75 20 11,26 10.00
8 11,02 4.00 21 11,26 10.50
8,5 11,06 4.25 22 11,26 11.00
9 11,08 4.5 23 11,26 11.50
9,5 11,11 4.75
10 11,15 5.00
10,5 11,16 5.25
11 11,17 5.50
11,5 11,18 5.75
12 11,19 6.00

Titulación de aminoácido J (0.05M) con NaOH (0.1M)

3
 Meq Meq
Volumen pH Volumen pH
NaOH NaOH
0 1,889 0 12,5 9,388 1,25
0,5 1,944 0,05 13 9,497 1,3
1 2 0,1 13,5 9,596 1,35
1,5 2,057 0,15 14 9,688 1,4
2 2,115 0,2 14,5 9,776 1,45
2,5 2,174 0,25 15 9,863 1,5
3 2,233 0,3 15,5 9,949 1,55
3,5 2,295 0,35 16 10,036 1,6
4 2,357 0,4 16,5 10,126 1,65
4,5 2,422 0,45 17 10,222 1,7
5 2,49 0,5 17,5 10,326 1,75
5,5 2,561 0,55 18 10,441 1,8
6 2,636 0,6 18,5 10,573 1,85
6,5 2,718 0,65 19 10,728 1,9
7 2,807 0,7 19,5 10,913 1,95
7,5 2,908 0,75 20 11,119 2
8 3,026 0,8 20,5 11,315 2,05
8,5 3,171 0,85 21 11,477 2,1
9 3,366 0,9 21,5 11,604 2,15
9,5 3,686 0,95 22 11,704 2,2
10 6,134 1 22,5 11,786 2,25
10,5 8,587 1,05 23 11,855 2,3
11 8,912 1,1 23,5 11,913 2,35
11,5 9,112 1,15 24 11,964 2,4
12 9,263 1,2

Fuente: Guía de Laboratorio de Bioquimica

Titulación de Aminoácido I (0.05 M) con NaOH (0.1M)

4
 Fuente: Guía de Laboratorio de Bioquimica

Meq Meq
Volumen pH Volumen pH
NaOH NaOH
0 1,763 0.00 18 9,529 1.8
0,5 1,808 0.05 18,5 9,614 1.85
1 1,853 0.1 19 9,701 1.90
1,5 1,9 0.15 19,5 9,79 1.95
2 1,949 0.20 20 9,879 2.00
2,5 1,998 0.25 20,5 9,969 2.05
3 2,049 0.3 21 10,057 2.10
3,5 2,102 0.35 21,5 10,143 2.15
4 2,157 0.4 22 10,227 2.20
4,5 2,215 0.45 22,5 10,308 2.25
5 2,276 0.5 23 10,386 2.3
5,5 2,341 0.55 23,5 10,463 2.35
6 2,41 0.6 24 10,537 2.4
6,5 2,486 0.65 24,5 10,611 2.45
7 2,571 0.70 25 10,684 2.5
7,5 2,667 0.75 25,5 10,757 2.55
8 2,781 0.8 26 10,831 2.60
8,5 2,922 0.85 26,5 10,905 2.65
9 3,114 0.9 27 10,981 2.70
9,5 3,431 0.95 27,5 11,059 2.75
10 5,612 1.0 28 11,138 2.8
10,5 7,8 1.05 28,5 11,219 2.85
11 8,123 1.10 29 11,301 2.9
11,5 8,322 1.15 29,5 11,382 2.95
12 8,472 1.20 30 11,461 3.00
12,5 8,595 1.25 30,5 11,537 3.05
13 8,701 1.3 31 11,608 3.10
13,5 8,797 1.35 31,5 11,673 3.15
14 8,886 1.40 32 11,733 3.20
14,5 8,97 1.45 32,5 11,787 3.25
15 9,05 1.50 33 11,837 3.3.
15,5 9,129 1.55 33,5 11,882 3.35
16 9,208 1.6 34 11,923 3.4
16,5 9,286 1.65 34,5 11,96 3.45
17 9,365 1.7 35 11,994 3.5
17,5 9,446 1.75 35,5 12,026 3.55
36 12,055 3.6

Titulación del Aminoácido A (0.05M) con NaOH (0.1M)

Volumen pH Meq Volumen pH Meq

5
 NaOH NaOH
0 1,799 0 12,5 8,792 1,25
0,5 1,846 0,05 13 8,901 1,3
1 1,895 0,1 13,5 9,001 1,35
1,5 1,944 0,15 14 9,093 1,4
2 1,995 0,2 14,5 9,182 1,45
2,5 2,047 0,25 15 9,269 1,5
3 2,1 0,3 15,5 9,356 1,55
3,5 2,155 0,35 16 9,444 1,6
4 2,212 0,4 16,5 9,536 1,65
4,5 2,272 0,45 17 9,635 1,7
5 2,335 0,5 17,5 9,742 1,75
5,5 2,401 0,55 18 9,864 1,8
6 2,473 0,6 18,5 10,01 1,85
6,5 2,55 0,65 19 10,195 1,9
7 2,636 0,7 19,5 10,455 1,95
7,5 2,734 0,75 20 10,826 2
8 2,849 0,8 20,5 11,182 2,05
8,5 2,991 0,85 21 11,414 2,1
9 3,185 0,9 21,5 11,569 2,15
9,5 3,502 0,95 22 11,683 2,2
10 5,744 1 22,5 11,772 2,25
10,5 7,991 1,05 23 11,844 2,3
11 8,315 1,1 23,5 11,905 2,35
11,5 8,516 1,15 24 11,957 2,4
12 8,668 1,2

Fuente: Guía de Laboratorio de Bioquimica

Análisis de la grafica
Análisis de la gráfica del Aminoácido trabajado en laboratorio
Esta titulación se ha realizado con NaOH al 0,5 N.

6
Las fórmulas usadas
Meq=N.V(ml)
pI= (pK1+pkr) /2

Según los datos obtenidos en la gráfica se ha determinado que su mayor punto

de amortiguación es en el extremo acido, lo que el problema nos indica que
estamos en presencia de un aminoácido ácido y con los valores obtenidos que
fueron en su pK1:2,1 pK2:9,8 pK3:3,1 y pI: 2,6 se ha concluido que es:

AMINOACIDO: ACIDO ASPARTICO

El ácido aspártico ayuda a que cada célula del cuerpo funcione. Juega un
papel en: Producción y liberación de hormonas. Funcionamiento normal del
sistema nervioso.

Las fuentes vegetales de ácido aspártico

incluyen: Aguacate. Espárragos. Melaza.

Las fuentes animales de ácido aspártico incluyen: Animales

silvestres. Ostras. Salchichas de carne.

Análisis de la Grafica del Aminoácido J

Esta titulación se ha realizado con NaOH al 0,5 N.
Las fórmulas usadas:

7
Meq=N.V(ml)
pI= (pK1+pkr) /2

Mediante los datos obtenidos mediante la gráfica se ha obtenido que el

aminoácido presente es un aminoácido neutro debido a que visiblemente se
encuentran dos amortiguaciones cuyos datos son: pk1=2.4 y pk2=9.55
teniendo así una pl.=5.98 por lo que se concluye con estos valores que se trata
de:
AMINOACIDO: LEUCINA
La leucina es un aminoácido esencial que desempeña un papel fundamental en
el metabolismo de las proteínas y en el crecimiento y reparación de los tejidos
musculares. Algunas de sus funciones clave son:
1. Preservar el tejido muscular: La leucina ayuda a evitar la degradación
del tejido muscular durante el envejecimiento y en situaciones de estrés
metabólico.
2. Controlar alteraciones metabólicas: La leucina está involucrada en la
regulación de la glucosa en sangre y puede ayudar a prevenir la
resistencia a la insulina.
3. Estimular la síntesis de proteínas: La leucina es un activador clave de la
vía motor, que promueve la síntesis de proteínas y el crecimiento
muscular.
4. Favorecer la absorción de nutrientes: La leucina mejora la absorción de
otros aminoácidos y nutrientes en el intestino.
5. Prevenir el deterioro muscular: Es especialmente importante para
personas que realizan ejercicio físico intenso o que están en
recuperación después de una lesión.
6. Proporcionar energía a los órganos y músculos: La leucina puede
convertirse en glucosa o ser utilizada como fuente de energía por los
músculos y otros tejidos.

La leucina es un aminoácido esencial que se encuentra en varios alimentos,

especialmente en aquellos ricos en proteínas.
 Carne, como res, pollo, cerdo y pescado
 Productos lácteos, como leche, queso y yogur
 Huevos
 Leguminosas, como frijoles, lentejas y maní

Análisis de la gráfica del Aminoácido I

Esta titulación la hemos realizado con NaOH al 0,1 N.
Las fórmulas usadas:

8
Meq=N.V(ml)
pI= (pK1+pkr) /2

Según los datos obtenidos en la gráfica se ha determinado que se está en

presencia de un aminoácido neutro o con carga, con los valores obtenidos que
fueron en su pK¹:2,3 pK²:10.4 y pI: 6,3 se ha concluido que es:

AMINOACIDO: TREONINA

Como componente de las proteínas, la treonina participa en la formación de

estructuras corporales y en la realización de funciones biológicas vitales. Es un
elemento esencial para el crecimiento y desarrollo normal, especialmente
durante las etapas de crecimiento rápido como la infancia y la adolescencia.
Entre los alimentos ricos en treonina, se incluyen el requesón, las aves, el
pescado, la carne, las lentejas y las semillas de sésamo.

Análisis de la gráfica del Aminoácido A

Esta titulación se ha realizado con NaOH al 0,1 N.
Las fórmulas usadas:

9
Meq=N.V(ml)
pI= (pK1+pkr) /2

De acuerdo a los datos obtenidos mediante el análisis de la gráfica se puede

determinar que se está en presencia de un aminoácido no polar. Tomando en
cuenta esto, los valores obtenidos de pk1=2,4 - pk2= 9,3 y su Pi= 5,85 se llega
a la conclusión que se trata de:
AMINOACIDO: GLICINA.
La glicina es el aminoácido más simple en términos de estructura, ya que su
cadena lateral es simplemente un átomo de hidrógeno. Es un componente
fundamental de las proteínas y desempeña un papel crucial en la síntesis de
proteínas, el metabolismo celular y la función del sistema nervioso.
Las funciones importantes de la glicina incluyen su papel como
neurotransmisor inhibitorio en el sistema nervioso central, su contribución a la
formación de colágeno, su participación en la síntesis de ácido glutámico,
purinas y porfirinas, y su papel en la regulación del equilibrio ácido-base en el
organismo.
Algunas fuentes ricas en glicina incluyen la carne, los productos lácteos, el
pescado, los huevos y ciertos vegetales como las espinacas y las legumbres.
Además, la glicina también está disponible como suplemento dietético en forma
de polvo o cápsulas.

Conclusión

10
 En este estudio de titulación de aminoácidos, se observaron diferencias
significativas en los valores de pKa entre la leucina, glicina, ácido aspártico y
treonina. Estos resultados concuerdan con las propiedades ácido-base únicas
de cada aminoácido, lo que resalta la importancia de comprender su
comportamiento en solución acuosa. Se observó que la glicina, como el
aminoácido más simple, presentó un pKa intermedio en comparación con los
demás aminoácidos estudiados, lo que coincide con su naturaleza no polar.

Es crucial destacar que comprender las propiedades ácido-base de los

aminoácidos es fundamental para su aplicación en campos como la bioquímica,
la medicina y la industria alimentaria. Los resultados inesperados en la
titulación de algunos aminoácidos nos llevaron a considerar posibles
implicaciones en su función biológica y sus interacciones moleculares.

En resumen, este estudio proporciona información valiosa sobre las

propiedades ácido-base de los aminoácidos leucina, glicina, ácido aspártico y
treonina, y destaca la importancia de continuar investigando para comprender
mejor su papel en sistemas biológicos.

Bibliografía

11
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Obtenido de pKa - Qué es, definición y concepto.:
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Obtenido de pKb - Qué es, definición y concepto:
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Torrealba, J. (12 de 03 de 2021). tuinfosalud. Obtenido de tuinfosalud:
https://www.tuinfosalud.com/articulos/leucina/

Anexos
> Definición de pH: es la concentración de H+ en una solución.

12
> Definición de pKa: es el logaritmo negativo de la constante de disociación
ácida (Ka) de un ácido. En términos simples, el pKa es una medida de la fuerza
de un ácido y determina cuán fácilmente un ácido libera protones (H+) en una
solución acuosa. Cuanto menor sea el valor de pKa, más fuerte será el ácido,
ya que indica que la disociación del ácido en iones H+ y su base conjugada es
más favorable.

> Definición de pKb: es el logaritmo negativo de la constante de disociación

básica (Kb) de una base. Al igual que el pKa, el pKb es una medida de la
fuerza de una base y determina cuán fácilmente una base acepta protones
(H+) en una solución acuosa. Cuanto menor sea el valor de pKb, más fuerte
será la base, ya que indica que la disociación de la base en iones OH- y su
ácido conjugado es más favorable.

En resumen, el pKa se refiere a la fuerza de un ácido y el pKb se refiere a la

fuerza de una base. Ambos valores son fundamentales para comprender las
propiedades ácido-base de sustancias químicas y cómo interactúan en
soluciones acuosas.
> Definicion de pI: punto isoelectrico, es el valor de pH donde la molécula
tiene su menor capacidad amortiguadora y la carga neta de la molécula es
igual a cero.
> ¿Por qué los aminoácidos poseen capacidad amortiguadora?
Un aminoácido es una molécula orgánica que contiene un grupo amino (-NH2)
y un grupo carboxilo (-COOH). Son los componentes básicos de las proteínas y
desempeñan funciones esenciales en el organismo, como la síntesis de
proteínas, la regulación de procesos metabólicos y la transmisión de señales
nerviosas.

Los aminoácidos tienen capacidad amortiguadora debido a que pueden actuar

como ácidos o bases dependiendo del pH del medio en el que se encuentren.
En solución acuosa, los grupos amino y carboxilo pueden aceptar o donar
protones, lo que les permite actuar como sistemas tampón y mantener el pH
relativamente constante. Esto es importante para mantener el equilibrio ácido-
base en el organismo y garantizar el funcionamiento adecuado de las células y
tejidos.

> ¿Cómo se calcula el pka de una proteína?

El pKa de una proteína se refiere al valor de pH en el cual la mitad de los
grupos ionizables presentes en la proteína están protonados y la otra mitad
13
desprotonados. Calcular el pKa de una proteína puede ser un proceso
complejo debido a la presencia de múltiples aminoácidos con diferentes pKa y
la interacción entre ellos.

A continuación, se presenta un método general para estimar el pKa de una

proteína:

1. Identificación de los aminoácidos ionizables: Determina qué aminoácidos en

la secuencia de la proteína contienen grupos ionizables, como los grupos
amino (NH2) y carboxilo (COOH) de los aminoácidos básicos y ácidos
respectivamente.

2. Conocimiento de los pKa de los aminoácidos: Cada aminoácido tiene un pKa

característico para sus grupos ionizables. Por ejemplo, el grupo carboxilo de un
aminoácido ácido tiene un pKa alrededor de 2,2, mientras que el grupo amino
de un aminoácido básico tiene un pKa alrededor de 9-10.

3. Consideración de la estructura tridimensional: La proximidad de los grupos

ionizables en la estructura tridimensional de la proteína puede afectar sus pKa,
ya que las interacciones entre ellos pueden modificar su acidez o basicidad.

4. Utilización de software o herramientas bioinformáticas: Existen programas

informáticos y herramientas bioinformáticas que pueden predecir el pKa de una
proteína basándose en la secuencia de aminoácidos y su estructura
tridimensional.

Es importante recordar que el cálculo preciso del pKa de una proteína puede
requerir métodos experimentales específicos, como espectroscopía o
titulaciones ácido-base. En muchos casos, se utilizan aproximaciones teóricas
y modelos computacionales para estimar el pKa de una proteína con cierta
precisión.

14