Argininosuccinate lyase
Apparence
Argininosuccinate lyase
N° EC | EC |
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N° CAS |
IUBMB | Entrée IUBMB |
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IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
L'argininosuccinate lyase (ASL) est une lyase qui catalyse la réaction :
Cette enzyme cytosolique du foie intervient dans le cycle de l'urée et dans la biosynthèse de l'arginine chez tous les organismes, ainsi que dans la production d'urée chez les organismes uréotéliques (en)[2].
Notes et références
[modifier | modifier le code]- (en) Mary A. Turner, Alan Simpson, Roderick R. McInnes et P. Lynne Howell, « Human argininosuccinate lyase: A structural basis for intragenic complementation », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 94, no 17, , p. 9063–9068 (PMID 9256435, PMCID 23030, DOI 10.1073/pnas.94.17.9063, JSTOR 42557, Bibcode 1997PNAS...94.9063T, lire en ligne)
- (en) Liliana M. Sampaleanu, François Vallée, Gawen D. Thompson et P. Lynne Howell, « Three-Dimensional Structure of the Argininosuccinate Lyase Frequently Complementing Allele Q286R », Biochemistry, vol. 40, no 51, , p. 15570-15580 (PMID 11747432, DOI 10.1021/bi011525m, lire en ligne)
- (en) D. C. Davison et W. H. Elliott, « Enzymic reaction between arginine and fumarate in plant and animal tissues », Nature, vol. 169, no 4295, , p. 313-314 (PMID 14910762)
- (en) Eva Trevisson, Leonardo Salviati, Maria Cristina Baldoin, Irene Toldo, Alberto Casarin, Sabrina Sacconi, Luca Cesaro, Giuseppe Basso et Alberto B. Burlina, « Argininosuccinate lyase deficiency: mutational spectrum in Italian patients and identification of a novel ASL pseudogene », Human Mutation, vol. 28, no 7, , p. 694-702 (PMID 17326097, DOI 10.1002/humu.20498, lire en ligne)
- (en) Jia-fu Feng, Ting-mei Chen, Yang-an Wen, Jian Wang et Zhi-guang Tu, « Study of serum argininosuccinate lyase determination for diagnosis of liver diseases », Journal of Clinical Laboratory Analysis, vol. 22, no 3, , p. 220-227 (PMID 18484660, DOI 10.1002/jcla.20245, lire en ligne)