ถ่ายโอน RNA
RNA ที่อำนวยความสะดวกในการเพิ่มกรดอะมิโนเข้าไปในโปรตีนใหม่
ปฏิสัมพันธ์ระหว่าง tRNA และ mRNA ในการสังเคราะห์โปรตีน
ทรีอาร์เอ็นเอ
ตัวระบุ
เครื่องหมายที
ราฟามRF00005
ข้อมูลอื่นๆ
ชนิดของอาร์เอ็นเอยีน tRNA​
โครงสร้างPDBพีดีบี 3icq, 1asy, 1asz, 1il2, 2tra, 3tra, 486d, 1fir, 1yfg, 3eph, 3epj, 3epk, 3epl, 1efw, 1c0a, 2ake, 2azx, 2dr2, 1f7u, 1f7v, 3foz, 2hgp, 2j00, 2j02, 2ow8, 2v46, 2v48, 2wdg, 2wdh, 2wdk, 2wdm, 2wh1

RNA ถ่ายโอน (ย่อว่าtRNAและเดิมเรียกว่าsRNAสำหรับRNA ที่ละลายน้ำได้[1] ) เป็นโมเลกุล อะแดปเตอร์ ที่ประกอบด้วยRNAซึ่งโดยทั่วไปมีความยาว 76 ถึง 90 นิวคลีโอไทด์ (ในยูคาริโอต) [2]ในเซลล์ RNAเป็นตัวเชื่อมโยงทางกายภาพระหว่างรหัสพันธุกรรมในRNA ส่งสาร (mRNA) และ ลำดับ กรดอะมิโนของโปรตีน โดยมีกรดอะมิโนลำดับที่ถูกต้องที่จะรวมกันโดยเครื่องจักรสังเคราะห์โปรตีน ซึ่งก็คือไรโบโซมโคดอนสามนิวคลีโอไทด์ใน mRNA แต่ละโคดอนจะเสริมด้วยแอนติโคดอนสามนิวคลีโอไทด์ใน tRNA ดังนั้น tRNA จึงเป็นส่วนประกอบที่จำเป็นของการแปลซึ่งเป็นการสังเคราะห์โปรตีน ใหม่ทางชีววิทยา ตามรหัสพันธุกรรม

ภาพรวม

กระบวนการแปลเริ่มต้นด้วยข้อมูลที่เก็บไว้ในลำดับนิวคลีโอไทด์ของดีเอ็นเอซึ่งจะถูกแปลงเป็น mRNA ก่อน จากนั้น tRNA จะระบุว่าโคดอนสามนิวคลีโอไทด์จากรหัสพันธุกรรมใดสอดคล้องกับกรดอะมิโนตัวใด[3]โคดอน mRNA แต่ละโคดอนจะถูกจดจำโดย tRNA ประเภทหนึ่ง ซึ่งจะเชื่อมต่อกับโคดอนดังกล่าวตามแอนติโคดอนสามนิวคลีโอไทด์ และเมื่อรวมกันแล้ว โคดอนเหล่านี้จะก่อตัวเป็นคู่เบสที่เติมเต็มกัน สาม คู่

ปลายอีกด้านหนึ่งของ tRNA จะมีการยึดติดแบบโคเวเลนต์กับกรดอะมิโนที่สอดคล้องกับลำดับแอนติโคดอน โดย tRNA แต่ละประเภทจะยึดติดกรดอะมิโนเฉพาะ เนื่องจากรหัสพันธุกรรมมีโคดอนหลายตัวที่ระบุกรดอะมิโนตัวเดียวกัน จึงมีโมเลกุล tRNA หลายโมเลกุลที่มีแอนติโคดอนต่างกันซึ่งมีกรดอะมิโนตัวเดียวกัน

การยึดติดแบบโควาเลนต์กับปลาย 3' ของ tRNA ถูกเร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์ที่เรียกว่าอะมิโนแอซิล tRNA ซินเทสในระหว่างการสังเคราะห์โปรตีน tRNA ที่มีกรดอะมิโนที่ยึดติดจะถูกส่งไปยังไรโบโซมโดยโปรตีนที่เรียกว่าปัจจัยการต่อขยายซึ่งช่วยในการเชื่อมโยง tRNA กับไรโบโซม การสังเคราะห์โพลีเปปไทด์ใหม่ และการเคลื่อนย้าย (การเคลื่อนย้าย) ของไรโบโซมไปตาม mRNA หากแอนติโคดอนของ tRNA ตรงกับ mRNA tRNA อีกตัวที่จับกับไรโบโซมอยู่แล้วจะถ่ายโอนโซ่โพลีเปปไทด์ที่กำลังเติบโตจากปลาย 3' ไปยังกรดอะมิโนที่ยึดติดอยู่กับปลาย 3' ของ tRNA ที่ส่งมอบใหม่ ซึ่งเป็นปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาโดยไรโบโซม นิวคลีโอไทด์แต่ละตัวจำนวนมากในโมเลกุล tRNA อาจถูกดัดแปลงทางเคมีโดยมักจะทำโดยการเมทิลเลชันหรือ ดีอะมิ เดชันเบสที่ผิดปกติเหล่านี้บางครั้งส่งผลต่อปฏิสัมพันธ์ของ tRNA กับไรโบโซมและบางครั้งเกิดขึ้นในแอนติโคดอนเพื่อเปลี่ยนแปลงคุณสมบัติการจับคู่เบส[4]

โครงสร้าง

โครงสร้างใบโคลเวอร์รองของ tRNA
โครงสร้างตติยภูมิของ tRNA หาง CCAเป็นสีเหลืองก้านตัวรับเป็นสีม่วง ห่วงแปรผันเป็นสีส้มแขน Dเป็นสีแดงแขนแอนติโคดอนเป็นสีน้ำเงินและแอนติโคดอนเป็นสีดำแขน Tเป็นสีเขียว
ภาพเคลื่อนไหว GIF 3 มิติที่แสดงโครงสร้างของฟีนิลอะลานีน-ทรีอาร์เอ็นเอจากยีสต์ (PDB ID 1ehz) เส้นสีขาวแสดงการจับคู่เบสโดยพันธะไฮโดรเจน ในทิศทางที่แสดง สเต็มของตัวรับจะอยู่ด้านบนและแอนติโคดอนจะอยู่ด้านล่าง[5]

โครงสร้างของ tRNA สามารถสลายตัวออกเป็นโครงสร้างหลักโครงสร้างรอง (โดยปกติจะมองเห็นเป็นโครงสร้างใบโคลเวอร์ ) และโครงสร้างตติยภูมิ[6] (tRNA ทั้งหมดมีโครงสร้าง 3 มิติรูปตัว L ที่คล้ายกัน ซึ่งทำให้พอดีกับ ตำแหน่ง PและAของไรโบโซม ) โครงสร้างใบโคลเวอร์จะกลายเป็นโครงสร้าง 3 มิติรูปตัว L ผ่านการเรียงซ้อนของเฮลิกซ์แบบโคแอกเซียล ซึ่งเป็น โมทีฟ โครงสร้างตติยภูมิของ RNA ทั่วไป ความยาวของแต่ละแขน รวมถึง 'เส้นผ่านศูนย์กลาง' ของห่วง ในโมเลกุล tRNA จะแตกต่างกันไปตามแต่ละสปีชีส์[6] [7] โครงสร้าง tRNA ประกอบด้วยสิ่งต่อไปนี้:

  • สเต็มของตัวรับคือสเต็มของคู่เบส 7 ถึง 9 (bp) ที่เกิดขึ้นจากการจับคู่เบสของนิวคลีโอไทด์ปลาย 5' กับนิวคลีโอไทด์ปลาย 3' (ซึ่งมีหาง CCA ที่ใช้เชื่อมกรดอะมิโน) สเต็มของตัวรับอาจมีคู่เบสที่ไม่ใช่วัตสัน-คริก[6] [8]
  • หางCCAเป็น ลำดับ ไซโตซีน -ไซ โตซีน- อะดีนีนที่ปลาย 3′ ของโมเลกุล tRNA กรดอะมิโนที่โหลดลงบน tRNA โดยอะมิโนแอซิล tRNA ซินเทสเพื่อสร้างอะมิโนแอซิล-tRNAจะถูกพันธะโควาเลนต์กับกลุ่ม 3′-ไฮดรอกซิลบนหาง CCA [9]ลำดับนี้มีความสำคัญต่อการจดจำ tRNA โดยเอนไซม์และมีความสำคัญในการแปล[10] [11]ในโพรคาริโอต ลำดับ CCA จะถูกถอดรหัสในลำดับ tRNA บางส่วน ใน tRNA โพรคาริโอตและ tRNA ยูคาริโอตส่วนใหญ่ ลำดับ CCA จะถูกเพิ่มเข้าไประหว่างการประมวลผล ดังนั้นจึงไม่มีอยู่ในยีน tRNA [12]
  • ห่วงDเป็นก้านที่มีฐานคู่ 4 ถึง 6 คู่ และลงท้ายด้วยห่วงที่มักมีไดไฮโดรยูริดีนอยู่[6]
  • ห่วงแอนติโคดอนเป็นก้านที่มี 5 คู่เบส โดยห่วงมีแอนติโคดอนอยู่[6]
  • ลูป TΨCได้รับการตั้งชื่อดังกล่าวเนื่องจากเบส Ψ ที่ผิดปกติในลูป โดยที่ Ψ คือซูโดยูริดีนซึ่งเป็นยูริดีน ที่ดัดแปลง เบสที่ดัดแปลงมักพบในลำดับ 5'-TΨCGA-3' โดยที่ T ( ไรโบไทมิดีน , m5U) และ A ประกอบเป็นคู่เบส[13]
  • ลูปแปรผันหรือลูป Vจะอยู่ระหว่างลูปแอนติโคดอนและลูป ΨU และตามชื่อของมัน ขนาดของมันจะแตกต่างกันไปตั้งแต่ 3 ถึง 21 เบส ใน tRNA บางตัว "ลูป" จะยาวพอที่จะสร้างก้านแข็งที่เรียกว่าแขนแปรผัน[14] tRNA ที่ลูป V ยาวกว่า 10 เบสจะจัดอยู่ในประเภท "คลาส II" และที่เหลือจะเรียกว่า "คลาส I" [15]

แอนติโคดอน

แอนติโคดอน[16]คือหน่วยของ นิวคลี โอไทด์ สามตัว ที่สอดคล้องกับเบสสามตัวของโคดอนmRNA tRNA แต่ละตัวมีลำดับทริปเล็ตแอนติโคดอนที่แตกต่างกันซึ่งสามารถสร้างคู่เบสที่เติมเต็มกันได้ 3 คู่ กับโคดอนหนึ่งตัวหรือมากกว่าสำหรับกรดอะมิโน แอนติโคดอนบางตัวจับคู่กับโคดอนมากกว่าหนึ่งตัวเนื่องจากการจับคู่เบสที่ไม่แน่นอน บ่อยครั้ง นิวคลีโอไทด์ตัวแรกของแอนติโคดอนคือนิวคลีโอไทด์ที่ไม่พบใน mRNA: อิโนซีนซึ่งสามารถจับกับเบสได้มากกว่าหนึ่งตัวในตำแหน่งโคดอนที่สอดคล้องกัน[4] : 29.3.9 ในรหัสพันธุกรรมกรดอะมิโนตัวเดียวมักจะถูกกำหนดโดยความเป็นไปได้ของตำแหน่งที่สามทั้งสี่ หรืออย่างน้อยก็โดยทั้งไพริมิดีนและพิวรีนตัวอย่างเช่น กรดอะมิโนไกลซีนถูกเข้ารหัสโดยลำดับโคดอน GGU, GGC, GGA และ GGG นิวคลีโอไทด์ที่ดัดแปลงอื่นๆ อาจปรากฏที่ตำแหน่งแอนติโคดอนแรกได้เช่นกัน ซึ่งบางครั้งเรียกว่า "ตำแหน่งสั่นคลอน" ส่งผลให้เกิดการเปลี่ยนแปลงเล็กน้อยในรหัสพันธุกรรม เช่น ในไมโตคอนเดรีย [ 17]ความเป็นไปได้ของเบสที่สั่นคลอนทำให้จำนวนประเภท tRNA ที่จำเป็นลดลง แทนที่จะมี 61 ประเภท โดยแต่ละประเภทมีรหัสความรู้สึก 1 รหัสในรหัสพันธุกรรมมาตรฐาน) จำเป็นต้องใช้ tRNA เพียง 31 ตัวเท่านั้นในการแปลรหัสความรู้สึก 61 รหัสอย่างชัดเจน[3] [18]

การตั้งชื่อ

โดยทั่วไป tRNA จะถูกตั้งชื่อตามกรดอะมิโนที่ต้องการ (เช่นtRNA-Asn ) ตามลำดับแอนติโคดอน (เช่นtRNA(GUU) ) หรือทั้งสองอย่าง (เช่นtRNA-Asn(GUU)หรือtRNAอาสนวิหารอัส
สัมชัญ) [19]ลักษณะสองประการนี้บรรยายหน้าที่หลักของ tRNA แต่ไม่ได้ครอบคลุมความหลากหลายของรูปแบบ tRNA ทั้งหมด ดังนั้น จึงต้องเพิ่มคำต่อท้ายตัวเลขเพื่อแยกความแตกต่าง[20] tRNA ที่มีไว้สำหรับกรดอะมิโนชนิดเดียวกันเรียกว่า "ไอโซไทป์" tRNA ที่มีลำดับแอนติโคดอนเหมือนกันเรียกว่า "ไอโซแอคเซปเตอร์" และ tRNA ที่มีลักษณะเหมือนกันแต่แตกต่างกันในบางส่วนเรียกว่า "ไอโซเดโคเดอร์" [21]

อะมิโนอะซิเลชัน

อะมิโนแอซิเลชันเป็นกระบวนการเพิ่มกลุ่มอะมิโนแอซิลลงในสารประกอบ โดยจะเชื่อมกรดอะมิโนเข้ากับปลาย CCA 3′ ของโมเลกุล tRNA อย่างโคเวเลนต์ tRNA แต่ละตัวจะถูกอะมิโนแอซิเลต (หรือชาร์จประจุ ) ด้วยกรดอะมิโนเฉพาะโดยอะมิโนแอซิล tRNA ซินเทสโดยปกติแล้วจะมีอะมิโนแอซิล tRNA ซินเทสเพียงตัวเดียวสำหรับกรดอะมิโนแต่ละตัว แม้ว่าจะมี tRNA มากกว่าหนึ่งตัว และมีแอนติโคดอนมากกว่าหนึ่งตัวสำหรับกรดอะมิโนหนึ่งตัวก็ตาม การรับรู้ tRNA ที่เหมาะสมโดยซินเทสไม่ได้เกิดขึ้นโดยแอนติโคดอนเพียงอย่างเดียว และสเต็มของตัวรับมักมีบทบาทสำคัญ[22] ปฏิกิริยา:

  1. กรดอะมิโน + ATP → อะมิโนแอซิล-AMP + PPi
  2. อะมิโนแอซิล-เอเอ็มพี + tRNA → อะมิโนแอซิล-ทีอาร์เอ็นเอ + AMP

สิ่งมีชีวิตบางชนิดอาจขาดเอนไซม์ซินเทสอะมิโนฟอสเฟต-ทรีอาร์เอ็นเอหนึ่งตัวหรือมากกว่านั้น ส่งผลให้กรดอะมิโนที่เกี่ยวข้องทางเคมีชาร์จ tRNA และด้วยการใช้เอนไซม์หนึ่งตัวหรือหลายตัว tRNA จะถูกดัดแปลงให้มีประจุที่ถูกต้อง ตัวอย่างเช่น แบคทีเรียHelicobacter pyloriไม่มีเอนไซม์ซินเทสกลูตามินิลทรีอาร์เอ็นเอ ดังนั้น เอนไซม์ซินเทสกลูตาเมต-ทรีอาร์เอ็นเอจะชาร์จ tRNA-กลูตามีน (tRNA-Gln) ด้วยกลูตาเมตจากนั้นอะมิโดทรานสเฟอเรสจะแปลงหมู่กรดของกลูตาเมตเป็นอะไมด์ ทำให้เกิด gln-tRNA-Gln ที่มีประจุที่ถูกต้อง

การจับกับไรโบโซม

ช่วงของคอนฟอร์เมชั่นที่ tRNA นำมาใช้เมื่อผ่านไซต์ A/T ผ่าน P/E บนไรโบโซม รหัส Protein Data Bank (PDB) สำหรับแบบจำลองโครงสร้างที่ใช้เป็นจุดสิ้นสุดของแอนิเมชั่นได้รับการกำหนดไว้ tRNA ทั้งสองตัวถูกสร้างแบบจำลองเป็น tRNA เฉพาะฟีนิลอะลานีนจากEscherichia coliโดยที่ tRNA A/T เป็นแบบจำลองโฮโมโลยีของพิกัดที่สะสมไว้ รหัสสีดังที่แสดงสำหรับโครงสร้างตติยภูมิของ tRNA ดัดแปลงจาก[23]

ไรโบโซมมีไซต์จับโมเลกุล tRNA สามไซต์ซึ่งครอบคลุมช่องว่างระหว่างซับยูนิตไรโบโซม ทั้งสอง : ไซต์ A (อะมิโนแอซิล) , [24] P (เปปติดิล)และไซต์ E (ทางออก)นอกจากนี้ ไรโบโซมยังมีไซต์อื่นอีกสองไซต์สำหรับการจับ tRNA ที่ใช้ในระหว่าง การถอดรหัส mRNAหรือในระหว่างการเริ่มต้นการสังเคราะห์โปรตีนไซต์เหล่านี้คือไซต์ T (เรียกว่าปัจจัยการต่อขยาย Tu ) และไซต์ I (การเริ่มต้น) [25] [26]ตามธรรมเนียม ไซต์การจับ tRNA จะถูกแสดงด้วยไซต์บนซับยูนิตไรโบโซมขนาดเล็กที่แสดงก่อนและไซต์บนซับยูนิตไรโบโซมขนาดใหญ่ที่แสดงในภายหลัง ตัวอย่างเช่น ไซต์ A มักจะเขียนว่า A/A ไซต์ P เรียกว่า P/P และไซต์ E เรียกว่า E/E [25]โปรตีนที่จับเช่น L27, L2, L14, L15, L16 ที่ไซต์ A และ P ได้รับการกำหนดโดยการติดฉลากความสัมพันธ์โดย AP Czernilofsky et al. ( Proc. Natl. Acad. Sci, USA , หน้า 230–234, 1974)

เมื่อการเริ่มแปลเสร็จสมบูรณ์ tRNA อะมิโนแอซิลตัวแรกจะอยู่ในไซต์ P/P พร้อมสำหรับวงจรการต่อขยายที่อธิบายไว้ด้านล่าง ในระหว่างการต่อขยายการแปล tRNA จะจับกับไรโบโซมก่อนเป็นส่วนหนึ่งของสารเชิงซ้อนกับปัจจัยการต่อขยาย Tu ( EF-Tu ) หรือยูคาริโอต ( eEF-1 ) หรือคู่ของอาร์เคีย ไซต์การจับ tRNA เริ่มต้นนี้เรียกว่าไซต์ A/T ในไซต์ A/T ครึ่งหนึ่งของไซต์ A จะอยู่ในซับยูนิตไรโบโซมขนาดเล็กซึ่งเป็นที่ตั้งของไซต์ถอดรหัส mRNA ไซต์ถอดรหัส mRNA คือที่ที่อ่านโคดอนmRNA ในระหว่างการแปล ครึ่งหนึ่งของไซต์ T จะอยู่ใน ซับยูนิตไรโบโซมขนาดใหญ่ เป็นหลัก ซึ่ง EF-Tu หรือ eEF-1 จะโต้ตอบกับไรโบโซม เมื่อการถอดรหัส mRNA เสร็จสมบูรณ์แล้ว อะมิโนแอซิล-tRNA จะจับกับไซต์ A/A และพร้อมสำหรับ การสร้าง พันธะเปปไทด์ ถัดไป [27]กับกรดอะมิโนที่ติดอยู่ เปปติดิล-tRNA ซึ่งถ่ายโอนโพลีเปปไทด์ที่กำลังเติบโตไปยังอะมิโนแอซิล-tRNA ที่ถูกจับกับไซต์ A/A จะจับกับไซต์ P/P เมื่อสร้างพันธะเปปไทด์แล้ว tRNA ในไซต์ P/P จะถูกอะไซเลตหรือมีปลาย 3' ที่เป็นอิสระ และ tRNA ในไซต์ A/A จะแยกโซ่โพลีเปปไทด์ที่กำลังเติบโตออกจากกัน เพื่อให้เกิดวงจรการต่อขยายครั้งต่อไป tRNA จะเคลื่อนผ่านไซต์การจับแบบไฮบริดของ A/P และ P/E ก่อนที่จะเสร็จสิ้นวงจรและอยู่ในไซต์ P/P และ E/E เมื่อ tRNA A/A และ P/P เคลื่อนตัวไปยังไซต์ P/P และ E/E แล้ว mRNA ก็จะเคลื่อนตัวไปทีละโคดอนและไซต์ A/T ก็จะว่างเปล่า พร้อมสำหรับการถอดรหัส mRNA รอบต่อไป จากนั้น tRNA ที่ถูกจับไว้ที่ไซต์ E/E ก็จะออกจากไรโบโซม

ไซต์ P/I เป็นไซต์แรกที่จับกับ aminoacyl tRNA ซึ่งถูกส่งผ่านปัจจัยเริ่มต้นที่เรียกว่าIF2ในแบคทีเรีย[26]อย่างไรก็ตาม การมีอยู่ของไซต์ P/I ใน ไรโบ โซม ยูคาริโอตหรืออาร์เคีย ยังไม่ได้รับการยืนยัน โปรตีนไซต์ P L27 ถูกกำหนดโดยการติดฉลากความสัมพันธ์โดย E. Collatz และ AP Czernilofsky ( FEBS Lett. , Vol. 63, pp. 283–286, 1976)

ยีน tRNA

สิ่งมีชีวิตมีจำนวนยีน tRNA ที่แตกต่างกัน ในจีโนมตัวอย่างเช่นไส้เดือนฝอยC. elegansซึ่งเป็นสิ่งมีชีวิตต้นแบบที่ใช้กันทั่วไปใน การศึกษา ด้านพันธุศาสตร์มียีน 29,647 ยีนในจีโนมนิวเคลียส[28]ซึ่ง 620 ยีนเข้ารหัส tRNA [29] [30]ยีสต์ที่กำลังแตกหน่อSaccharomyces cerevisiaeมียีน tRNA 275 ยีนในจีโนม จำนวนยีน tRNA ต่อจีโนมอาจแตกต่างกันอย่างมาก โดยสายพันธุ์แบคทีเรียจากกลุ่มเช่น Fusobacteria และ Tenericutes มีประมาณ 30 ยีนต่อจีโนม ในขณะที่จีโนมยูคาริโอตที่ซับซ้อน เช่น ปลาซิบราฟิช ( Danio rerio ) สามารถมียีน tRNA ได้มากกว่า 10,000 ยีน[31]

ในจีโนมของมนุษย์ ซึ่งจากการประมาณการในเดือนมกราคม 2013 มียีนที่เข้ารหัสโปรตีนประมาณ 20,848 ยีน[32]มียีนนิวเคลียร์ 497 ยีนที่เข้ารหัสโมเลกุล tRNA ในไซโทพลาสซึม และ ยีน เทียม ที่ได้มาจาก tRNA จำนวน 324 ยีน ซึ่งเชื่อว่ายีน tRNA ไม่ทำงานอีกต่อไป[33] (แม้ว่า tRNA เทียมจะแสดงให้เห็นว่าเกี่ยวข้องกับการดื้อยาปฏิชีวนะในแบคทีเรียก็ตาม) [34]เช่นเดียวกับยูคาริโอตทั้งหมด มนุษย์มียีน tRNA ใน ไมโตคอน เดรีย 22 ยีน [35]การกลายพันธุ์ในยีนเหล่านี้บางส่วนมีความเกี่ยวข้องกับโรคร้ายแรง เช่นกลุ่มอาการ MELAS นอกจากนี้ยังพบ บริเวณในโครโมโซม นิวเคลียร์ ซึ่งมีลำดับคล้ายกับยีน tRNA ในไมโตคอนเดรียมาก (ยีนเลียนแบบ tRNA) [36] tRNA-lookalikes เหล่านี้ถือเป็นส่วนหนึ่งของDNA ของไมโตคอนเดรียในนิวเคลียส (ยีนที่ถ่ายโอนจากไมโตคอนเดรียไปยังนิวเคลียส) [36] [37]มีการสังเกตปรากฏการณ์ของ tRNA ในไมโตคอนเดรียหลายสำเนาในนิวเคลียสในสิ่งมีชีวิตชั้นสูงหลายชนิดตั้งแต่มนุษย์ไปจนถึงโอพอสซัม[38]ซึ่งบ่งชี้ถึงความเป็นไปได้ที่ tRNA-lookalikes เหล่านี้จะทำงานได้

ยีน tRNA ในไซโทพลาสซึมสามารถแบ่งกลุ่มได้เป็น 49 กลุ่มตามลักษณะแอนติโคดอน ยีนเหล่านี้พบได้ในโครโมโซมทั้งหมด ยกเว้นโครโมโซม 22 และโครโมโซม Y พบการรวมตัวกันจำนวนมากในโครโมโซม 6p (ยีน tRNA จำนวน 140 ยีน) เช่นเดียวกับในโครโมโซม 1 [33]

HGNC ร่วมมือกับฐานข้อมูล Genomic tRNA (GtRNAdb) และผู้เชี่ยวชาญในสาขาได้อนุมัติชื่อเฉพาะสำหรับยีนของมนุษย์ที่เข้ารหัส tRNA

โดยทั่วไป ยีน tRNA จากแบคทีเรียจะสั้นกว่า (ค่าเฉลี่ย = 77.6 bp) เมื่อเทียบกับ tRNA จากอาร์เคีย (ค่าเฉลี่ย = 83.1 bp) และยูคาริโอต (ค่าเฉลี่ย = 84.7 bp) [31] tRNA ที่โตเต็มที่จะมีรูปแบบตรงกันข้าม โดยที่ tRNA จากแบคทีเรียมักจะยาวกว่า (ค่ามัธยฐาน = 77.6 nt) เมื่อเทียบกับ tRNA จากอาร์เคีย (ค่ามัธยฐาน = 76.8 nt) โดยยูคาริโอตจะมี tRNA ที่โตเต็มที่สั้นที่สุด (ค่ามัธยฐาน = 74.5 nt) [31]

วิวัฒนาการ

เนื้อหาของ tRNA ในจีโนมเป็นลักษณะที่แตกต่างของจีโนมระหว่างโดเมนทางชีววิทยาของสิ่งมีชีวิต: อาร์เคียนำเสนอสถานการณ์ที่ง่ายที่สุดในแง่ของเนื้อหา tRNA ในจีโนมด้วยจำนวนสำเนาของยีนที่สม่ำเสมอ แบคทีเรียมีสถานการณ์ระดับกลาง และยูคาริโอตนำเสนอสถานการณ์ที่ซับซ้อนที่สุด[39]ยูคาริโอตไม่เพียงแต่มีเนื้อหาของยีน tRNA มากกว่าสองอาณาจักรอื่นเท่านั้น แต่ยังมีความแตกต่างอย่างมากในจำนวนสำเนาของยีน ระหว่างไอโซแอซิดเตอร์ที่แตกต่างกัน และความซับซ้อนนี้ดูเหมือนจะเกิดจากการซ้ำซ้อนของยีน tRNA และการเปลี่ยนแปลงในความจำเพาะของแอนติโคดอน[ จำเป็นต้องอ้างอิง ]

วิวัฒนาการของจำนวนสำเนาของยีน tRNA ในสปีชีส์ต่างๆ มีความเชื่อมโยงกับการปรากฏตัวของเอนไซม์ดัดแปลง tRNA เฉพาะ (uridine methyltransferases ในแบคทีเรีย และ adenosine deaminase ใน Eukarya) ซึ่งเพิ่มความสามารถในการถอดรหัสของ tRNA ที่กำหนด[39]ตัวอย่างเช่น tRNA Alaเข้ารหัสไอโซแอคเซปเตอร์ tRNA ที่แตกต่างกันสี่ตัว (AGC, UGC, GGC และ CGC) ใน Eukarya ไอโซแอคเซปเตอร์ AGC มีจำนวนสำเนาของยีนเพิ่มขึ้นอย่างมากเมื่อเปรียบเทียบกับไอโซแอคเซปเตอร์ตัวอื่นๆ และสิ่งนี้มีความสัมพันธ์กับการดัดแปลงฐานที่สั่นคลอนจาก A เป็น I แนวโน้มเดียวกันนี้แสดงให้เห็นในกรดอะมิโนส่วนใหญ่ของสปีชีส์ยูคาริอัล อันที่จริง ผลของการปรับเปลี่ยน tRNA ทั้งสองนี้ยังพบเห็นได้ในอคติการใช้โคดอนด้วย ยีนที่แสดงออกอย่างมากดูเหมือนว่าจะมีความเข้มข้นในโคดอนที่ใช้โคดอนโดยเฉพาะที่จะถอดรหัสโดย tRNA ที่ถูกดัดแปลงเหล่านี้ ซึ่งชี้ให้เห็นถึงบทบาทที่เป็นไปได้ของโคดอนเหล่านี้ และด้วยเหตุนี้ การดัดแปลง tRNA เหล่านี้จึงชี้ให้เห็นถึงประสิทธิภาพในการแปล[39]

สิ่งมีชีวิตหลายชนิดสูญเสีย tRNA เฉพาะเจาะจงไประหว่างวิวัฒนาการ ตัวอย่างเช่น สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมและนกต่างก็ขาดยีน tRNA 14 ยีนจากทั้งหมด 64 ยีนที่เป็นไปได้ แต่สิ่งมีชีวิตอื่นๆ ก็มี tRNA เหล่านี้อยู่[40]สำหรับการแปลรหัสโคดอนที่ขาด tRNA ที่จับคู่กันได้อย่างแม่นยำ สิ่งมีชีวิตจะหันไปใช้กลยุทธ์ที่เรียกว่าwobblingซึ่งคู่ tRNA/mRNA ที่จับคู่กันไม่สมบูรณ์ยังคงก่อให้เกิดการแปลรหัส แม้ว่ากลยุทธ์นี้จะเพิ่มความโน้มเอียงในการแปลรหัสด้วยเช่นกัน[41]เหตุผลที่ยีน tRNA สูญหายไประหว่างวิวัฒนาการยังคงเป็นที่ถกเถียงกันอยู่ แต่เหตุผลอาจเกี่ยวข้องกับการปรับปรุงความต้านทานต่อการติดเชื้อไวรัส[42]เนื่องจากกลุ่มสามนิวคลีโอไทด์สามารถนำเสนอการรวมกันได้มากกว่ากรดอะมิโนและ tRNA ที่เกี่ยวข้อง จึงมีรหัสพันธุกรรมซ้ำซ้อน และรหัสโคดอน 3 นิวคลีโอไทด์ที่แตกต่างกันหลายตัวสามารถแสดงกรดอะมิโนเดียวกันได้ ความลำเอียงของรหัสโคดอนนี้คือสิ่งที่จำเป็นในการปรับรหัสให้เหมาะสม

ที่มาที่ไปสมมุติ

ครึ่งบนของ tRNA (ประกอบด้วยแขน T และก้านตัวรับที่มีกลุ่มฟอสเฟตที่ปลาย 5' และกลุ่ม CCA ที่ปลาย 3') และครึ่งล่าง (ประกอบด้วยแขน D และแขนแอนติโคดอน) เป็นหน่วยอิสระทั้งในด้านโครงสร้างและหน้าที่ ครึ่งบนอาจวิวัฒนาการมาก่อนซึ่งรวมถึงแท็กจีโนมที่ปลาย 3' ซึ่งเดิมอาจทำเครื่องหมายโมเลกุลที่คล้ายกับ tRNA เพื่อการจำลองแบบในโลก RNA ยุคแรก ครึ่งล่างอาจวิวัฒนาการในภายหลังในลักษณะการขยายตัว เช่น การสังเคราะห์โปรตีนเริ่มต้นในโลก RNA และเปลี่ยนเป็นโลกของไรโบนิวคลีโอโปรตีน ( โลกของ RNP ) สถานการณ์ที่เสนอนี้เรียกว่าสมมติฐานแท็กจีโนม ในความเป็นจริง tRNA และกลุ่มที่คล้ายกับ tRNA มีอิทธิพลเชิงเร่งปฏิกิริยาที่สำคัญ (เช่นไรโบไซม์ ) ต่อการจำลองแบบมาจนถึงทุกวันนี้ บทบาทเหล่านี้อาจถือได้ว่าเป็น " ฟอสซิลโมเลกุล (หรือสารเคมี) " ของโลก RNA [43]ในเดือนมีนาคม 2021 นักวิจัยรายงานหลักฐานที่บ่งชี้ว่ารูปแบบเริ่มต้นของการถ่ายโอน RNA อาจเป็นโมเลกุลไรโบไซม์ จำลองแบบ ในช่วงเริ่มต้นของการพัฒนาสิ่งมีชีวิตหรือการกำเนิดโดยไม่ได้อาศัยสิ่งมี ชีวิต อื่น[44] [45]

ชิ้นส่วนที่ได้จาก tRNA

ชิ้นส่วนที่ได้จาก tRNA (หรือ tRF) เป็นโมเลกุลสั้น ๆ ที่เกิดขึ้นหลังจากการแตกตัวของ tRNA ที่โตเต็มที่หรือทรานสคริปต์เบื้องต้น[46] [47] [48] [49]ทั้ง tRNA ในไซโตพลาซึมและในไมโตคอนเดรียสามารถผลิตชิ้นส่วนได้[50]มี tRF อย่างน้อยสี่ประเภทโครงสร้างที่เชื่อว่ามีต้นกำเนิดมาจาก tRNA ที่โตเต็มที่ รวมถึงครึ่ง tRNA ที่ค่อนข้างยาวและ 5'-tRF สั้น 3'-tRF และ i-tRF [46] [50] [51] tRNA เบื้องต้นสามารถแตกตัวเพื่อผลิตโมเลกุลจากลำดับลีดเดอร์ 5' หรือลำดับเทรล 3' เอนไซม์ที่แยกส่วนได้แก่ Angiogenin, Dicer, RNase Z และ RNase P [46] [47]โดยเฉพาะอย่างยิ่งในกรณีของ Angiogenin tRFs จะมีฟอสเฟตแบบวงแหวนที่ผิดปกติที่ปลาย 3' และกลุ่มไฮดรอกซิลที่ปลาย 5' [52] tRFs ดูเหมือนจะมีบทบาทในการรบกวน RNAโดยเฉพาะในการยับยั้ง retrovirus และ retrotransposon ที่ใช้ tRNA เป็นไพรเมอร์สำหรับการจำลองแบบ tRNA ครึ่งหนึ่งที่ถูกตัดโดยangiogeninเรียกอีกอย่างว่า tiRNAs การสร้างชีวภาพของชิ้นส่วนที่เล็กกว่า รวมถึงชิ้นส่วนที่ทำหน้าที่เป็นpiRNAsยังไม่เป็นที่เข้าใจมากนัก[53]

tRFs มีความสัมพันธ์และบทบาทหลายอย่าง เช่น การเปลี่ยนแปลงที่สำคัญระหว่างเพศ ระหว่างเชื้อชาติ และสถานะของโรค[50] [54] [55]ในทางหน้าที่ พวกมันสามารถโหลดบน Ago และทำงานผ่านทาง RNAi [48] [51] [56]มีส่วนร่วมในการก่อตัวของเม็ดเครียด[57]แทนที่ mRNA จากโปรตีนที่จับกับ RNA [58]หรือยับยั้งการแปล[59]ในระบบหรือระดับสิ่งมีชีวิต tRFs ทั้งสี่ประเภทมีสเปกตรัมกิจกรรมที่หลากหลาย ในทางหน้าที่ tRFs เกี่ยวข้องกับการติดเชื้อไวรัส[60]มะเร็ง[51]การแพร่กระจายของเซลล์[52]และยังเกี่ยวข้องกับการควบคุมการเผาผลาญข้ามรุ่นของเอพิเจเนติกส์อีกด้วย[61]

tRF ไม่ได้จำกัดอยู่เฉพาะในมนุษย์เท่านั้น แต่ยังพบได้ในสิ่งมีชีวิตหลายชนิดอีกด้วย[51] [62] [63] [64]

มีเครื่องมือออนไลน์สองเครื่องมือสำหรับผู้ที่ต้องการเรียนรู้เพิ่มเติมเกี่ยวกับ tRF ได้แก่ กรอบการทำงานสำหรับการสำรวจแบบโต้ตอบของชิ้นส่วน tRNA ของไมโท คอนเดรี ยและนิวเคลียส (MINTbase) [65] [66]และฐานข้อมูลเชิงสัมพันธ์ของชิ้น ส่วน F ที่เกี่ยวข้องกับ Transfer R NA (tRFdb) [67] MINTbase ยังจัดเตรียมรูปแบบการตั้งชื่อสำหรับการตั้งชื่อ tRF ที่เรียกว่าเพลตใบอนุญาต tRF (หรือ MINTcode) ซึ่งไม่ขึ้นอยู่กับจีโนม โดยรูปแบบนี้จะบีบอัดลำดับ RNA ให้เป็นสตริงที่สั้นลง

tRNA ที่ออกแบบทางวิศวกรรม

tRNA ที่มีแอนติโคดอนและ/หรือสเต็มของตัวรับที่ดัดแปลงสามารถใช้ในการปรับเปลี่ยนรหัสพันธุกรรมได้ นักวิทยาศาสตร์สามารถนำโคดอน (เซนส์และสต็อป) มาใช้ใหม่เพื่อรับกรดอะมิโน (ตามธรรมชาติและใหม่) ได้สำเร็จ ทั้งสำหรับการเริ่มต้น (ดู: โคดอนเริ่มต้น ) และการต่อขยาย

ในปี พ.ศ.2533 tRNAเอฟเมท2
ซียูเอ(ดัดแปลงมาจาก tRNAfMet2
ซีเอยูยีน metY) ถูกแทรกเข้าไปในE. coliส่งผลให้เริ่มการสังเคราะห์โปรตีนที่โคดอนหยุด UAG ตราบใดที่มีลำดับ Shine-Dalgarno ที่แข็งแกร่งนำหน้า เมื่อเริ่มต้น ยีนจะไม่เพียงแทรกฟอร์มิลเมทไธโอนีน แบบดั้งเดิมเท่านั้น แต่ยังแทรกฟอร์มิลกลูตามีนด้วย เนื่องจากกลูตาเมล-tRNA ซินเท สยังจดจำ tRNA ใหม่ด้วย[68]การทดลองนี้ทำซ้ำอีกครั้งในปี 1993 โดยตอนนี้มี tRNA ตัวขยายที่ดัดแปลงให้จดจำได้โดยฟอร์มิล ทรานสเฟอเรสเมธิโอ นิล-tRNA [69]ได้ผลลัพธ์ที่คล้ายกันในMycobacterium [70] การทดลองในภายหลังแสดงให้เห็นว่า tRNA ใหม่ตั้งฉากกับโคดอนเริ่มต้น AUG ปกติ ซึ่งแสดงให้เห็นว่าไม่มีเหตุการณ์การเริ่มการแปลนอกเป้าหมายที่ตรวจจับได้ใน สายพันธุ์E. coliที่เข้ารหัสจีโนมใหม่[71]

การเกิด tRNA

ในเซลล์ยูคาริโอต tRNA จะ ถูกถอดรหัสโดยRNA polymerase IIIในรูปของ pre-tRNA ในนิวเคลียส[72] RNA polymerase III จดจำลำดับโปรโมเตอร์ที่อยู่ภายใต้การควบคุมอย่างสูงสองลำดับ ได้แก่ บริเวณควบคุมภายในยีน 5′ (5′-ICR บริเวณควบคุม D หรือกล่อง A) และ 3′-ICR (บริเวณควบคุม T หรือกล่อง B) ภายในยีน tRNA [2] [73] [74] โปรโมเตอร์ตัวแรกเริ่มต้นที่ +8 ของ tRNA ที่โตเต็มที่ และโปรโมเตอร์ตัวที่สองจะอยู่ห่างจากโปรโมเตอร์ตัวแรก 30–60 นิวคลีโอไทด์ การถอดรหัสจะสิ้นสุดลงหลังจากมีไทมิ ดีน สี่ตัวหรือมากกว่า[2] [74]

โมทีฟนูน-เกลียว-นูนของอินทรอนของ tRNA

พรี-ทรีอาร์เอ็นเอจะผ่านการปรับเปลี่ยนอย่างกว้างขวางภายในนิวเคลียส พรี-ทรีอาร์เอ็นเอบางตัวมีอินทรอนที่ถูกต่อกันหรือตัดเพื่อสร้างโมเลกุล tRNA ที่มีหน้าที่[75] ในแบคทีเรีย จะต่อกันเองในขณะที่ในยูคาริโอตและอาร์เคีย อินทรอนจะถูกกำจัดออกโดยเอ็นโดนิวคลีเอส ที่ต่อกันด้วยทรีอาร์เอ็นเอ [76]พรี-ทรีอาร์เอ็นเอของยูคาริโอตมีโมทีฟโครงสร้างป่อง-เกลียว-ป่อง (BHB) ซึ่งมีความสำคัญต่อการรับรู้และการต่อกันที่แม่นยำของอินทรอนของ tRNA โดยเอ็นโดนิวคลีเอส[77]ตำแหน่งและโครงสร้างของโมทีฟนี้ได้รับการอนุรักษ์ไว้ตามวิวัฒนาการ อย่างไรก็ตาม สิ่งมีชีวิตบางชนิด เช่น สาหร่ายเซลล์เดียว มีตำแหน่งที่ไม่ใช่แบบแผนของโมทีฟ BHB เช่นเดียวกับปลาย 5' และ 3' ของลำดับอินทรอนที่ต่อกัน[77] ลำดับ 5′ จะถูกกำจัดโดยRNase P [ 78]ในขณะที่ปลาย 3′ จะถูกกำจัดโดยเอนไซม์tRNase Z [79] ข้อยกเว้นที่น่าสังเกตคือในอาร์เคีย Nanoarchaeum equitansซึ่งไม่มีเอนไซม์ RNase P และมีโปรโมเตอร์วางไว้เพื่อให้การถอดรหัสเริ่มที่ปลาย 5′ ของ tRNA ที่โตเต็มที่[80] หาง 3′ CCA ที่ไม่ใช่เทมเพลตจะถูกเติมด้วยนิวคลีโอไทดิลทรานสเฟอเรส [ 81] ก่อนที่ tRNA จะถูกส่งออกไปยังไซโตพลาซึมโดย Los1/ Xpo-t [ 82] [83] tRNA จะถูกอะมิโนอะซิเลต[84] ลำดับของเหตุการณ์การประมวลผลไม่ได้รับการอนุรักษ์ ตัวอย่างเช่น ในยีสต์การตัดต่อจะไม่เกิดขึ้นในนิวเคลียสแต่จะเกิดขึ้นที่ด้านไซโตพลาซึมของเยื่อหุ้มไมโตคอนเด รีย [85]

ประวัติศาสตร์

การดำรงอยู่ของ tRNA ถูกตั้งสมมติฐานครั้งแรกโดยFrancis Crickว่าเป็น " สมมติฐานอะแดปเตอร์ " โดยอิงจากสมมติฐานที่ว่าต้องมีโมเลกุลอะแดปเตอร์ที่สามารถทำหน้าที่เป็นตัวกลางในการแปลอักษร RNA เป็นอักษรโปรตีนPaul C Zamecnik , Mahlon Hoaglandและ Mary Louise Stephenson ค้นพบ tRNA [86] [87] [88]การวิจัยโครงสร้างที่สำคัญดำเนินการในช่วงต้นทศวรรษ 1960 โดยAlex RichและDonald Casparนักวิจัยสองคนในบอสตัน กลุ่ม Jacques Fresco ในมหาวิทยาลัย Princetonและ กลุ่ม สหราชอาณาจักรที่King's College London [ 89]ในปี 1965 Robert W. Holleyจากมหาวิทยาลัย Cornellรายงานโครงสร้างหลักและแนะนำโครงสร้างรองสามประเภท[90] tRNA ถูกตกผลึกครั้งแรกใน Madison, Wisconsin โดย Robert M. Bock [91]โครงสร้างของใบโคลเวอร์ลีฟได้รับการยืนยันโดยการศึกษาอื่นๆ หลายครั้งในปีต่อๆ มา[92]และในที่สุดก็ได้รับการยืนยันโดยใช้ การศึกษา ผลึกศาสตร์ด้วยรังสีเอกซ์ในปี พ.ศ. 2518 กลุ่มอิสระสองกลุ่ม ได้แก่Kim Sung-Houซึ่งทำงานภายใต้การดูแลของAlexander Richและกลุ่มชาวอังกฤษซึ่งนำโดยAaron Klugได้เผยแพร่ผลการศึกษาผลึกศาสตร์เดียวกันภายในหนึ่งปี[93] [94]

ความเกี่ยวข้องทางคลินิก

การรบกวนการทำงานของอะมิโนแอซิเลชันอาจมีประโยชน์ในการรักษาโรคบางชนิด เซลล์มะเร็งอาจมีความเสี่ยงต่อการรบกวนการทำงานของอะมิโนแอซิเลชันมากกว่าเซลล์ปกติ การสังเคราะห์โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับมะเร็งและชีววิทยาของไวรัสมักขึ้นอยู่กับโมเลกุล tRNA เฉพาะมาก ตัวอย่างเช่น สำหรับมะเร็งตับ การเพิ่มไลซีนให้กับ tRNA-Lys-CUU จะช่วยรักษาการเติบโตของเซลล์มะเร็งตับและการแพร่กระจาย ในขณะที่เซลล์ปกติจะพึ่งพา tRNA น้อยกว่ามากในการสนับสนุนสรีรวิทยาของเซลล์[95]ในทำนองเดียวกัน ไวรัสตับอักเสบอีต้องการภูมิประเทศของ tRNA ที่แตกต่างอย่างมากจากภูมิประเทศที่เกี่ยวข้องกับเซลล์ที่ไม่ติดเชื้อ[96]ดังนั้น การยับยั้งการทำงานของอะมิโนแอซิเลชันของสายพันธุ์ tRNA เฉพาะจึงถือเป็นแนวทางใหม่ที่มีแนวโน้มดีสำหรับการรักษาโรคต่างๆ มากมายอย่างมีเหตุผล

ดูเพิ่มเติม

อ้างอิง

  1. ^ Plescia OJ, Palczuk NC, Cora-Figueroa E, Mukherjee A, Braun W (ตุลาคม 1965). "การผลิตแอนติบอดีต่อ RNA ที่ละลายน้ำได้ (sRNA)" Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 54 (4): 1281–1285. Bibcode :1965PNAS...54.1281P. doi : 10.1073/pnas.54.4.1281 . PMC  219862 . PMID  5219832.
  2. ^ abc Sharp SJ, Schaack J, Cooley L, Burke DJ, Söll D (1985). "โครงสร้างและการถอดรหัสของยีน tRNA ของยูคาริโอต" CRC Critical Reviews in Biochemistry . 19 (2): 107–144. doi :10.3109/10409238509082541. PMID  3905254
  3. ^ ab Crick FH (ธันวาคม 1968). "ที่มาของรหัสพันธุกรรม". Journal of Molecular Biology . 38 (3): 367–379. doi :10.1016/0022-2836(68)90392-6. PMID  4887876. S2CID  4144681.
  4. ↑ ab สไตรเยอร์ แอล, เบิร์ก เจเอ็ม, ทิมอซโก เจแอล (2002) ชีวเคมี (ฉบับที่ 5). ซานฟรานซิสโก: WH ฟรีแมนไอเอสบีเอ็น 978-0-7167-4955-4-
  5. ^ "Transfer RNA (tRNA)". Proteopedia.org . สืบค้นเมื่อ7 พฤศจิกายน 2018 .
  6. ^ abcde Itoh Y, Sekine S, Suetsugu S, Yokoyama S (กรกฎาคม 2013). "โครงสร้างตติยภูมิของ tRNA ของแบคทีเรีย serenocysteine" Nucleic Acids Research . 41 (13): 6729–6738. doi :10.1093/nar/gkt321. PMC 3711452 . PMID  23649835. 
  7. ^ Goodenbour JM, Pan T (29 ตุลาคม 2549). "ความหลากหลายของยีน tRNA ในยูคาริโอต" Nucleic Acids Research . 34 (21): 6137–6146. doi :10.1093/nar/gkl725. PMC 1693877 . PMID  17088292. 
  8. ^ Jahn M, Rogers MJ, Söll D (กรกฎาคม 1991). "แอนติโคดอนและนิวคลีโอไทด์สเต็มของตัวรับใน tRNA(Gln) เป็นองค์ประกอบการจดจำที่สำคัญสำหรับกลูตามินิล-tRNA ซินเทสของ E. coli" Nature . 352 (6332): 258–260. Bibcode :1991Natur.352..258J. doi :10.1038/352258a0. PMID  1857423. S2CID  4263705.
  9. ^ Ibba M, Soll D (มิถุนายน 2543). "การสังเคราะห์ Aminoacyl-tRNA". Annual Review of Biochemistry . 69 (1): 617–650. doi :10.1146/annurev.biochem.69.1.617. PMID  10966471
  10. ^ Sprinzl M, Cramer F (1979). "จุดสิ้นสุด CCA ของ tRNA และบทบาทของมันในกระบวนการสังเคราะห์โปรตีน" ความก้าวหน้าในการวิจัยกรดนิวคลีอิกและชีววิทยาโมเลกุล 22 : 1–69 doi :10.1016/s0079-6603(08)60798-9 ISBN 978-0-12-540022-0. PMID  392600.
  11. ^ Green R, Noller HF (1997). "ไรโบโซมและการแปล". Annual Review of Biochemistry . 66 : 679–716. doi :10.1146/annurev.biochem.66.1.679. PMID  9242921.
  12. ^ Aebi M, Kirchner G, Chen JY, Vijayraghavan U, Jacobson A, Martin NC, Abelson J, et al. (กันยายน 1990). "การแยกตัวกลายพันธุ์ที่ไวต่ออุณหภูมิด้วย tRNA nucleotidyltransferase ที่เปลี่ยนแปลงและการโคลนยีนที่เข้ารหัส tRNA nucleotidyltransferase ในยีสต์ Saccharomyces cerevisiae". The Journal of Biological Chemistry . 265 (27): 16216–16220. doi : 10.1016/S0021-9258(17)46210-7 . PMID  2204621.
  13. ^ Chan, CW; Chetnani, B; Mondragón, A (กันยายน 2013). "โครงสร้างและหน้าที่ของโมทีฟโครงสร้าง T-loop ใน RNA ที่ไม่เข้ารหัส" Wiley Interdisciplinary Reviews. RNA . 4 (5): 507–22. doi :10.1002/wrna.1175. PMC 3748142 . PMID  23754657. 
  14. ↑ ปราบาการ์ เอ, คราห์น เอ็น, จาง เจ, วาร์กัส-โรดริเกซ โอ, ครุปกิน เอ็ม, ฟู แซด, อาคอสต้า-เรเยส เอฟเจ, จี เอกซ์, ชอย เจ, เรินโควิช เอ, เอห์เรนเบิร์ก เอ็ม, ปุกลิซี อีวี, ซอล ดี, ปุกลิซี เจ (ก.ค. 2022) . "การค้นพบอุปสรรคในการแปลระหว่างการพัฒนา tRNA สังเคราะห์" กรดนิวคลีอิก Res 50 (18): 10201–10211. ดอย :10.1093/nar/gkac576. PMC 9561287 . PMID35882385  . 
  15. ^ Brennan, T.; Sundaralingam, M. (1 พฤศจิกายน 1976). "โครงสร้างของโมเลกุล RNA ถ่ายโอนที่มีลูปแปรผันยาว" Nucleic Acids Research . 3 (11): 3235–3252. doi : 10.1093/nar/3.11.3235 . PMC 343166 . PMID  794835 
  16. ^ Felsenfeld G, Cantoni GL (พฤษภาคม 1964). "การใช้การศึกษาการเปลี่ยนแปลงสภาพด้วยความร้อนเพื่อตรวจสอบลำดับเบสของ sRNA ของยีสต์เซอรีน" Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 51 (5): 818–826. Bibcode :1964PNAS...51..818F. doi : 10.1073/pnas.51.5.818 . PMC 300168 . PMID  14172997 
  17. ^ Suzuki T, Suzuki T (มิถุนายน 2014). "A complete landscape of post-transcriptional modifieds in mammalian mitochondrial tRNAs". Nucleic Acids Research . 42 (11): 7346–7357. doi :10.1093/nar/gku390. PMC 4066797 . PMID  24831542. 
  18. ^ Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipursky SL, Darnell J. (2004). Molecular Cell Biology . WH Freeman: นิวยอร์ก ฉบับที่ 5 ISBN 978-0716743668 [ ต้องใช้หน้า ] 
  19. ^ Parisien, Marc; Wang, Xiaoyun; Pan, Tao (ธันวาคม 2013). "ความหลากหลายของยีน tRNA ของมนุษย์จากโครงการ 1000 จีโนม" RNA Biology . 10 (12): 1853–1867 doi : 10.4161/rna.27361 . PMC 3917988 . PMID  24448271 
  20. ^ Chan, PP; Lowe, TM (4 มกราคม 2016). "GtRNAdb 2.0: ฐานข้อมูลขยายของยีน RNA ถ่ายโอนที่ระบุในจีโนมที่สมบูรณ์และร่าง" Nucleic Acids Research . 44 (D1): D184-9 doi : 10.1093/nar/gkv1309 . PMC 4702915 . PMID  26673694 
  21. ^ Hughes, Laetitia A.; Rudler, Danielle L.; Siira, Stefan J.; McCubbin, Tim; Raven, Samuel A.; Browne, Jasmin M.; Ermer, Judith A.; Rientjes, Jeanette; Rodger, Jennifer; Marcellin, Esteban; Rackham, Oliver; Filipovska, Aleksandra (18 เมษายน 2023). "Copy number variation in tRNA isodecoder genes impairs mammalian development and balance translation". Nature Communications . 14 (1): 2210. Bibcode :2023NatCo..14.2210H. doi : 10.1038/s41467-023-37843-9 . PMC 10113395 . PMID  37072429. 
  22. ^ Schimmel P, Giegé R, Moras D, Yokoyama S (ตุลาคม 1993). "รหัส RNA ปฏิบัติการสำหรับกรดอะมิโนและความสัมพันธ์ที่เป็นไปได้กับรหัสพันธุกรรม" Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 90 (19): 8763–8768. Bibcode :1993PNAS...90.8763S. doi : 10.1073/pnas.90.19.8763 . PMC 47440 . PMID  7692438 
  23. ^ Dunkle JA, Wang L, Feldman MB, Pulk A, Chen VB, Kapral GJ, Noeske J, Richardson JS, Blanchard SC, Cate JH (พฤษภาคม 2011). "โครงสร้างของไรโบโซมแบคทีเรียในสถานะคลาสสิกและไฮบริดของการจับ tRNA". Science . 332 (6032): 981–984. Bibcode :2011Sci...332..981D. doi :10.1126/science.1202692. PMC 3176341 . PMID  21596992. 
  24. ^ Konevega AL, Soboleva NG, Makhno VI, Semenkov YP, Wintermeyer W, Rodnina MV, Katunin VI (มกราคม 2547) "เบสพิวรีนที่ตำแหน่ง 37 ของ tRNA ทำให้ปฏิสัมพันธ์ระหว่างโคดอนและแอนติโคดอนที่ตำแหน่งไรโบโซม A เสถียรขึ้นโดยการซ้อนและปฏิสัมพันธ์ที่ขึ้นอยู่กับ Mg2+" RNA . 10 (1): 90–101 doi :10.1261/rna.5142404 PMC 1370521 . PMID  14681588 
  25. ^ ab Agirrezabala X, Frank J (สิงหาคม 2009). "การยืดออกในการแปลเป็นปฏิสัมพันธ์แบบไดนามิกระหว่างไรโบโซม tRNA และปัจจัยการยืดออก EF-G และ EF-Tu" Quarterly Reviews of Biophysics . 42 (3): 159–200. doi :10.1017/S0033583509990060. PMC 2832932 . PMID  20025795. 
  26. ^ ab Allen GS, Zavialov A, Gursky R, Ehrenberg M, Frank J (มิถุนายน 2005). "โครงสร้าง cryo-EM ของคอมเพล็กซ์การเริ่มต้นการแปลจาก Escherichia coli" Cell . 121 (5): 703–712. doi : 10.1016/j.cell.2005.03.023 . PMID  15935757. S2CID  16146867.
  27. ^ Tirumalai MR, Rivas M, Tran Q, Fox GE (พฤศจิกายน 2021). "ศูนย์ Peptidyl Transferase: หน้าต่างสู่อดีต". Microbiol Mol Biol Rev . 85 (4): e0010421. doi :10.1128/MMBR.00104-21. PMC 8579967 . PMID  34756086. 
  28. ^ เว็บไซต์ WormBase, http://www.wormbase.org เก็บถาวร 2017-04-20 ที่เวย์แบ็กแมชชีน รุ่น WS187 ลงวันที่ 25 ม.ค. 2551
  29. ^ Spieth J, Lawson D (มกราคม 2549). "ภาพรวมของโครงสร้างยีน". WormBook : 1–10. doi :10.1895/wormbook.1.65.1. PMC 4781370 . PMID  18023127. 
  30. ^ Hartwell LH, Hood L, Goldberg ML, Reynolds AE, Silver LM, Veres RC. (2004). Genetics: From Genes to Genomesฉบับที่ 2 McGraw-Hill: นิวยอร์ก. หน้า 264.
  31. ↑ เอบีซี ซานโตส, เฟนิเซีย บริโต; เดล-เบม, ลุยซ์-เอดูอาร์โด้ (มกราคม 2023) "วิวัฒนาการของจำนวนการคัดลอก tRNA และรายการในชีวิตเซลล์" ยีน . 14 (1): 27. ดอย : 10.3390/ genes14010027 ISSN  2073-4425. PMC 9858662 . PMID36672768  . 
  32. ^ Ensembl release 70 - ม.ค. 2013 http://www.ensembl.org/Homo_sapiens/Info/StatsTable?db=core เก็บถาวร 2013-12-15 ที่เวย์แบ็กแมชชีน
  33. ^ โดย Lander ES, Linton LM, Birren B, Nusbaum C, Zody MC, Baldwin J, et al. (International Human Genome Sequencing Consortium) (กุมภาพันธ์ 2001). "Initial sequencing and analysis of the human genome" (PDF) . Nature . 409 (6822): 860–921. Bibcode :2001Natur.409..860L. doi : 10.1038/35057062 . PMID  11237011.
  34. ^ Rogers TE, Ataide SF, Dare K, Katz A, Seveau S, Roy H, Ibba M (2012). "A pseudo-tRNA modulates antibiotic resistance in Bacillus cereus". PLOS ONE . 7 (7): e41248. Bibcode :2012PLoSO...741248R. doi : 10.1371/journal.pone.0041248 . PMC 3399842. PMID  22815980 . 
  35. ^ Hartwell LH, Hood L, Goldberg ML, Reynolds AE, Silver LM, Veres RC. (2004). Genetics: From Genes to Genomesฉบับที่ 2 McGraw-Hill: นิวยอร์ก. หน้า 529.
  36. ^ ab Telonis AG, Loher P, Kirino Y, Rigoutsos I (2014). "ยีนที่มีลักษณะคล้าย tRNA ในนิวเคลียสและไมโตคอนเดรียในจีโนมของมนุษย์" Frontiers in Genetics . 5 : 344. doi : 10.3389/fgene.2014.00344 . PMC 4189335 . PMID  25339973 
  37. ↑ รามอส เอ, บาร์เบนา เอ, มาเตอู แอล, เดล มาร์ กอนซาเลซ เอ็ม, ไมรัล คิว, ลิมา เอ็ม, มอนเทียล อาร์, อลูจา เอ็มพี, ซานโตส ซี, และคณะ (พฤศจิกายน 2554). "การแทรกนิวเคลียร์ของต้นกำเนิดไมโตคอนเดรีย: การปรับปรุงฐานข้อมูลและประโยชน์ในการศึกษามะเร็ง" ไมโตคอนเดรีย . 11 (6): 946–953. ดอย :10.1016/j.mito.2011.08.009. PMID21907832  .
  38. ^ Telonis AG, Kirino Y, Rigoutsos I (2015). "Tirocondrial tRNA-lookalikes in nuclear chromosomes: Could they be functional?". RNA Biol . 12 (4): 375–380. doi :10.1080/15476286.2015.1017239. PMC 4615777 . PMID  25849196. 
  39. ^ abc Novoa EM, Pavon-Eternod M, Pan T, Ribas de Pouplana L (มีนาคม 2012). "บทบาทของการปรับเปลี่ยน tRNA ในโครงสร้างจีโนมและการใช้โคดอน" Cell . 149 (1): 202–213. doi : 10.1016/j.cell.2012.01.050 . PMID  22464330. S2CID  16487609.
  40. ^ Ou X, Peng W, Yang Z, Cao J, Wang M, Peppelenbosch MP, Pan Q, Cheng A (พฤศจิกายน 2020). "ยีน tRNA ที่ขาดหายไปและอนุรักษ์ไว้โดยวิวัฒนาการในมนุษย์และนก" Infect. Genet. Evol . 85 : 104460. doi : 10.1016/j.meegid.2020.104460 . hdl : 1765/129010 . PMID  32679345
  41. ^ Ou X, Cao J, Cheng A, Peppelenbosch MP, Pan Q (มีนาคม 2019). "ข้อผิดพลาดในการถอดรหัสการแปล: tRNA สั่นคลอนหรือการรวมข้อมูลที่ผิดพลาด?" PLOS Genetics . 15 (3): 2979–2986 doi : 10.1371/journal.pgen.1008017 . PMC 3158919 . PMID  21930591 
  42. ^ Ou X, Wang M, Mao S, Cao J, Cheng A, Zhu D, Chen S, Jia R, Liu M, Yang Q, Wu Y, Zhao X, Zhang S, Liu Y, Yu Y, Zhang L, Chen X, Peppelenbosch MP, Pan Q (กรกฎาคม 2018). "การแปลที่เข้ากันไม่ได้ขับเคลื่อนวิวัฒนาการแบบบรรจบกันและการลดทอนไวรัสในระหว่างการพัฒนาวัคซีนที่มีชีวิตที่ลดทอนลง" Front. Cell. Infect. Microbiol . 8 : 249. doi : 10.3389/fcimb.2018.00249 . PMC 6058041 . PMID  30073153 
  43. ^ Maizels, Nancy; Weiner, Alan M. (1999). "The Genomic Tag Hypothesis – What Molecular Fossils Tell Us about the Evolution of tRNA". The RNA World (ฉบับที่ 2). Cold Spring Harbor Laboratory Press. CiteSeerX 10.1.1.708.7795 . ISBN  978-0-87969-561-3. ดึงข้อมูลเมื่อ 16 กุมภาพันธ์ 2567 .
  44. ^ Kühnlein, Alexandra; Lanzmich, Simon A.; Brun, Dieter (2 มีนาคม 2021). "ลำดับ tRNA สามารถประกอบเป็นเครื่องจำลองแบบ" eLife . 10 . doi : 10.7554/eLife.63431 . PMC 7924937 . PMID  33648631 
  45. ^ Maximilian, Ludwig (3 เมษายน 2021). "การแก้ปัญหาไก่กับไข่ – "ก้าวเข้าใกล้การสร้างต้นกำเนิดของชีวิตใหม่"". SciTechDaily . สืบค้นเมื่อ3 เมษายน 2021 .
  46. ↑ abc Gebetsberger J, Polacek N (ธันวาคม 2013) "การแบ่งส่วน tRNA เพื่อเพิ่มความหลากหลายของ ncRNA ที่ใช้งานได้" อาร์เอ็นเอ ชีววิทยา . 10 (12): 1798–1806. ดอย :10.4161/rna.27177. PMC 3917982 . PMID24351723  . 
  47. ^ ab Shigematsu M, Honda S, Kirino Y (2014). "Transfer RNA เป็นแหล่งของ RNA ที่มีฟังก์ชันขนาดเล็ก". Journal of Molecular Biology and Molecular Imaging . 1 (2): 8. PMC 4572697 . PMID  26389128. 
  48. ^ ab Sobala A, Hutvagner G (2011). "ชิ้นส่วนที่ได้จากการถ่ายโอน RNA: แหล่งกำเนิด การประมวลผล และฟังก์ชัน" (PDF) . Wiley Interdisciplinary Reviews: RNA . 2 (6): 853–862. doi :10.1002/wrna.96. hdl : 10453/18187 . PMID  21976287. S2CID  206554146
  49. ^ Keam SP, Hutvagner G (พฤศจิกายน 2015). "tRNA-Derived Fragments (tRFs): Emerging New Roles for an Ancient RNA in the Regulation of Gene Expression". Life . 5 (4): 1638–1651. Bibcode :2015Life....5.1638K. doi : 10.3390/life5041638 . PMC 4695841. PMID  26703738 . 
  50. ^ abc Telonis AG, Loher P, Honda S, Jing Y, Palazzo J, Kirino Y, Rigoutsos I (กรกฎาคม 2015). "การวิเคราะห์ความซับซ้อนของชิ้นส่วนที่ได้จาก tRNA โดยใช้ทรานสคริปโทมที่ปรับแต่งเฉพาะบุคคลเผยให้เห็นคลาสของชิ้นส่วนใหม่และความสัมพันธ์ที่ไม่คาดคิด" Oncotarget . 6 (28): 24797–822. doi :10.18632/oncotarget.4695. PMC 4694795 . PMID  26325506. 
  51. ^ abcd Kumar P, Anaya J, Mudunuri SB, Dutta A (ตุลาคม 2014). "การวิเคราะห์เมตาของชิ้นส่วน RNA ที่ได้จาก tRNA เผยให้เห็นว่าชิ้นส่วนเหล่านี้ได้รับการอนุรักษ์ในวิวัฒนาการและเชื่อมโยงกับโปรตีน AGO เพื่อจดจำเป้าหมาย RNA ที่เฉพาะเจาะจง" BMC Biology . 12 : 78. doi : 10.1186/s12915-014-0078-0 . PMC 4203973 . PMID  25270025. 
  52. ^ โดย Honda S, Loher P, Shigematsu M, Palazzo JP, Suzuki R, Imoto I, Rigoutsos I, Kirino Y (กรกฎาคม 2015). "Sex hormone-dependent tRNA halves enhance cell proliferation in breast and prostate cancers" Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 112 (29): E3816–E3825. Bibcode :2015PNAS..112E3816H. doi : 10.1073/pnas.1510077112 . PMC 4517238 . PMID  26124144. 
  53. ^ Schorn, AJ; Martienssen, R (ตุลาคม 2018). "Tie-Break: Host และ Retrotransposons มีบทบาทกับ tRNA" Trends in Cell Biology . 28 (10): 793–806. doi :10.1016/j.tcb.2018.05.006. PMC 6520983 . PMID  29934075. 
  54. ^ Telonis AG, Rigoutsos I (มีนาคม 2018). "ความไม่เท่าเทียมกันทางเชื้อชาติในผลงานของไอโซฟอร์มของไมโครอาร์เอ็นเอและเศษส่วนที่ได้จาก tRNA ต่อมะเร็งเต้านมชนิดทริปเปิ้ลเนกาทีฟ" Cancer Res . 78 (5): 1140–54. doi :10.1158/0008-5472.CAN-17-1947. PMC 5935570 . PMID  29229607 
  55. ^ Telonis AG, Loher P, Magee R, Pliatsika V, Londin E, Kirino Y, Rigoutsos I (มิ.ย. 2019). "TrRNA Fragments Show Intertwining with mRNAs of Specific Repeat Content and Have Links to Disparities". Cancer Res . 79 (12): 3034–49. doi :10.1158/0008-5472.CAN-19-0789. PMC 6571059 . PMID  30996049. 
  56. ^ Shigematsu M, Kirino Y (2015). "TRNA-Derived Short Non-coding RNA as Interacting Partners of Argonaute Proteins". Gene Regulation and Systems Biology . 9 : 27–33. doi :10.4137/GRSB.S29411. PMC 4567038 . PMID  26401098. 
  57. ^ Emara MM, Ivanov P, Hickman T, Dawra N, Tisdale S, Kedersha N, Hu GF, Anderson P (เมษายน 2010). "RNA ที่เหนี่ยวนำโดย Angiogenin ที่ได้จากความเครียดและถูกเหนี่ยวนำโดย tRNA ส่งเสริมการประกอบเม็ดที่เกิดจากการเครียดและถูกเหนี่ยวนำโดยความเครียด" วารสารชีวเคมี . 285 (14): 10959–10968 doi : 10.1074/jbc.M109.077560 . PMC 2856301 . PMID  20129916 
  58. ^ Goodarzi H, Liu X, Nguyen HC, Zhang S, Fish L, Tavazoie SF (พฤษภาคม 2015). "Endogenous tRNA-Derived Fragments Suppress Breast Cancer Progression via YBX1 Displacement". Cell . 161 (4): 790–802. doi :10.1016/j.cell.2015.02.053. PMC 4457382 . PMID  25957686. 
  59. ^ Ivanov P, Emara MM, Villen J, Gygi SP, Anderson P (สิงหาคม 2011). "ชิ้นส่วน tRNA ที่ถูกเหนี่ยวนำโดย Angiogenin ยับยั้งการริเริ่มการแปล" Molecular Cell . 43 (4): 613–623. doi :10.1016/j.molcel.2011.06.022. PMC 3160621 . PMID  21855800 
  60. ^ Selitsky SR, Baran-Gale J, Honda M, Yamane D, Masaki T, Fannin EE, Guerra B, Shirasaki T, Shimakami T, Kaneko S, Lanford RE, Lemon SM, Sethupathy P (มกราคม 2015). "RNA ที่ได้จาก tRNA ขนาดเล็กมีจำนวนเพิ่มขึ้นและอุดมสมบูรณ์กว่า microRNA ในโรคตับอักเสบเรื้อรัง B และ C" Scientific Reports . 5 : 7675. Bibcode :2015NatSR...5E7675S. doi :10.1038/srep07675. PMC 4286764 . PMID  25567797. 
  61. ↑ ชาร์มา ยู, โคไนน์ ซีซี, เชีย เจเอ็ม, บอสโควิช เอ, เดร์ร์ เอจี, บิง XY, เบลลานี ซี, คูคูรัล เอ, เซอร์รา RW, ซัน เอฟ, ซอง แอล, คาโรน บีอาร์, ริชชี่ อีพี, ลี XZ, โฟเคียร์ แอล, มัวร์ เอ็มเจ, ซัลลิแวน R, Mello CC, Garber M, Rando OJ (มกราคม 2559) "การสร้างทางชีวภาพและการทำงานของชิ้นส่วน tRNA ระหว่างการเจริญเติบโตของตัวอสุจิและการปฏิสนธิในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม" ศาสตร์ . 351 (6271): 391–396. Bibcode :2016Sci...351..391S. ดอย :10.1126/science.aad6780. PMC 4888079 . PMID26721685  . 
  62. ^ Casas E, Cai G, Neill JD (2015). "ลักษณะเฉพาะของชิ้นส่วน RNA ที่ได้จากการถ่ายโอน RNA ที่หมุนเวียนในวัว" Frontiers in Genetics . 6 : 271. doi : 10.3389/fgene.2015.00271 . PMC 4547532 . PMID  26379699 
  63. ^ Hirose Y, Ikeda KT, Noro E, Hiraoka K, Tomita M, Kanai A (กรกฎาคม 2015). "การทำแผนที่ที่แม่นยำและพลวัตของชิ้นส่วนที่ได้จาก tRNA (tRFs) ในการพัฒนาของ Triops cancriformis (กุ้งลูกอ๊อด)" BMC Genetics . 16 : 83. doi : 10.1186/s12863-015-0245-5 . PMC 4501094 . PMID  26168920 
  64. ^ Karaiskos S, Naqvi AS, Swanson KE, Grigoriev A (กันยายน 2015). "การปรับเปลี่ยนตามอายุของชิ้นส่วนที่ได้จาก tRNA ใน Drosophila และเป้าหมายที่มีศักยภาพ" Biology Direct . 10 : 51. doi : 10.1186/s13062-015-0081-6 . PMC 4572633 . PMID  26374501 
  65. ^ Pliatsika V, Loher P, Telonis AG, Rigoutsos I (สิงหาคม 2016). "MINTbase: กรอบการทำงานสำหรับการสำรวจแบบโต้ตอบของชิ้นส่วน tRNA ในไมโตคอนเดรียและนิวเคลียส" Bioinformatics . 32 (16): 2481–2489 doi :10.1093/bioinformatics/btw194 PMC 4978933 . PMID  27153631 
  66. ^ Pliatsika V, Loher P, Magee R, Telonis AG, Londin E, Shigematsu M, Kirino Y, Rigoutsos I (มกราคม 2018). "MINTbase v2.0: ฐานข้อมูลที่ครอบคลุมสำหรับชิ้นส่วนที่ได้จาก tRNA ซึ่งรวมถึงชิ้นส่วนนิวเคลียร์และไมโตคอนเดรียจากโครงการ The Cancer Genome Atlas ทั้งหมด" Nucleic Acids Research . 46(D1) (D1): D152–D159 doi :10.1093/nar/gkx1075 PMC 5753276 . PMID  29186503 
  67. ^ Kumar P, Mudunuri SB, Anaya J, Dutta A (มกราคม 2015). "tRFdb: ฐานข้อมูลสำหรับชิ้นส่วน RNA ถ่ายโอน" Nucleic Acids Research . 43 (ปัญหาฐานข้อมูล): D141-5 doi :10.1093/nar/gku1138 PMC 4383946 . PMID  25392422 
  68. ^ Varshney, U; RajBhandary, UL (กุมภาพันธ์ 1990). "Initiation of protein synthesis from a termination codon". Proceedings of the National Academy of Sciences . 87 (4): 1586–1590. Bibcode :1990PNAS...87.1586V. doi : 10.1073/pnas.87.4.1586 . PMC 53520 . PMID  2406724. 
  69. ^ Varshney, U; Lee, CP; RajBhandary, UL (15 มีนาคม 1993). "From elongator tRNA to initiator tRNA". Proceedings of the National Academy of Sciences . 90 (6): 2305–2309. Bibcode :1993PNAS...90.2305V. doi : 10.1073/pnas.90.6.2305 . PMC 46075 . PMID  8460138. 
  70. ^ Govindan A, Miryala S, Mondal S, Varshney U (พฤศจิกายน 2018). "การพัฒนาระบบทดสอบสำหรับการถอดรหัสโคดอนอำพันในขั้นตอนการเริ่มต้นและการยืดออกในไมโคแบคทีเรีย" Journal of Bacteriology . 200 (22). doi :10.1128/jb.00372-18. PMC 6199473 . PMID  30181124. 
  71. ^ Vincent RM, Wright BW, Jaschke PR (เมษายน 2019). "การวัดความตั้งฉากของ tRNA ของ Amber Initiator ในสิ่งมีชีวิตที่เข้ารหัสทางพันธุกรรม" ACS Synthetic Biology . 8 (4): 675–685. doi :10.1021/acssynbio.9b00021. PMID  30856316. S2CID  75136654
  72. ^ White RJ (มีนาคม 1997) "การควบคุม RNA polymerase I และ III โดยโปรตีนของ retinoblastoma: กลไกในการควบคุมการเจริญเติบโต" Trends in Biochemical Sciences . 22 (3): 77–80 doi :10.1016/S0968-0004(96)10067-0 PMID  9066256
  73. ^ Sharp S, Dingermann T, Söll D (กันยายน 1982). "ลำดับภายในยีนขั้นต่ำที่จำเป็นสำหรับการส่งเสริมการถอดรหัสยีน tRNA ของยูคาริโอต" Nucleic Acids Research . 10 (18): 5393–5406. doi :10.1093/nar/10.18.5393. PMC 320884 . PMID  6924209. 
  74. ↑ ab Dieci G, ฟิออริโน จี, คาสเตลนูโอโว เอ็ม, ไทค์มันน์ เอ็ม, ปากาโน เอ (ธันวาคม 2550) "การถอดเสียง RNA polymerase III ที่ขยายตัว" แนวโน้มทางพันธุศาสตร์ . 23 (12): 614–622. ดอย :10.1016/j.tig.2007.09.001. hdl : 11381/1706964 . PMID17977614  .
  75. ^ Tocchini-Valentini GD, Fruscoloni P, Tocchini-Valentini GP (ธันวาคม 2009). "การประมวลผลของ pretRNA ที่มีอินทรอนหลายตัว" Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 106 (48): 20246–20251. Bibcode :2009PNAS..10620246T. doi : 10.1073/pnas.0911658106 . PMC 2787110 . PMID  19910528. 
  76. ^ Abelson J, Trotta CR, Li H (พฤษภาคม 1998). "การต่อกันของ tRNA". วารสารเคมีชีวภาพ . 273 (21): 12685–12688. doi : 10.1074/jbc.273.21.12685 . PMID  9582290.
  77. ^ ab Soma A (2014). "ยีน tRNA ที่สลับสับเปลี่ยนแบบวงกลม: การแสดงออกและนัยต่อความเกี่ยวข้องและการพัฒนาทางสรีรวิทยา" Frontiers in Genetics . 5 : 63. doi : 10.3389/fgene.2014.00063 . PMC 3978253 . PMID  24744771 
  78. ^ Frank DN, Pace NR (1998). "Ribonuclease P: ความเป็นหนึ่งและความหลากหลายในไรโบไซม์ที่ประมวลผล tRNA" Annual Review of Biochemistry . 67 (1): 153–180. doi : 10.1146/annurev.biochem.67.1.153 . PMID  9759486
  79. ^ Ceballos M, Vioque A (2007). "tRNase Z". โปรตีนและตัวอักษรเปปไทด์ . 14 (2): 137–145. doi :10.2174/092986607779816050. PMID  17305600
  80. ^ Randau L, Schröder I, Söll D (พฤษภาคม 2008). "ชีวิตที่ปราศจาก RNase P". Nature . 453 (7191): 120–123. Bibcode :2008Natur.453..120R. doi :10.1038/nature06833. PMID  18451863. S2CID  3103527.
  81. ^ Weiner AM (ตุลาคม 2004). "tRNA maturation: RNA polymerization without a nucleic acid template". Current Biology . 14 (20): R883-5. Bibcode :2004CBio...14.R883W. doi : 10.1016/j.cub.2004.09.069 . PMID  15498478.
  82. ^ Kutay U, Lipowsky G, Izaurralde E, Bischoff FR, Schwarzmaier P, Hartmann E, Görlich D (กุมภาพันธ์ 1998). "การระบุตัวรับการส่งออกนิวเคลียร์ที่จำเพาะต่อ tRNA". Molecular Cell . 1 (3): 359–369. doi : 10.1016/S1097-2765(00)80036-2 . PMID  9660920.
  83. ^ Arts GJ, Fornerod M, Mattaj IW (มีนาคม 1998). "การระบุตัวรับการส่งออกนิวเคลียร์สำหรับ tRNA" Current Biology . 8 (6): 305–314. Bibcode :1998CBio.....8..305A. doi : 10.1016/S0960-9822(98)70130-7 . PMID  9512417. S2CID  17803674.
  84. ^ Arts GJ, Kuersten S, Romby P, Ehresmann B, Mattaj IW (ธันวาคม 1998). "บทบาทของ exportin-t ในการส่งออกนิวเคลียร์แบบเลือกของ tRNA ที่โตเต็มที่". The EMBO Journal . 17 (24): 7430–7441. doi :10.1093/emboj/17.24.7430. PMC 1171087 . PMID  9857198. 
  85. ^ Yoshihisa T, Yunoki-Esaki K, Ohshima C, Tanaka N, Endo T (สิงหาคม 2003). "ความเป็นไปได้ของการต่อกันของพรี-ทรีอาร์เอ็นเอในไซโทพลาสซึม: เอ็นโดนิวคลีเอสของการต่อกันของทรีอาร์เอ็นเอในยีสต์ส่วนใหญ่อยู่ในไมโตคอนเดรีย". Molecular Biology of the Cell . 14 (8): 3266–3279. doi :10.1091/mbc.E02-11-0757. PMC 181566 . PMID  12925762. 
  86. ^ Zamecnik, Paul Charles. "ผลของการเพิ่มความเข้มข้นของ ATP ต่อการรวม C14-ATP เข้าไปใน RNA ที่มี pH 5" collections.countway.harvard.edu สืบค้นเมื่อ28 ก.พ. 2024
  87. ^ Kresge, Nicole; Simoni, Robert D.; Hill, Robert L. (7 ตุลาคม 2548). "การค้นพบ tRNA โดย Paul C. Zamecnik". Journal of Biological Chemistry . 280 (40): e37–e39. doi : 10.1016/S0021-9258(20)79029-0 – ผ่านทาง www.jbc.org
  88. ^ Hoagland, Mahlon B. (1959). "กรดนิวคลีอิกและโปรตีน". Scientific American . 201 (6): 55–61. ISSN  0036-8733.
  89. ^ Clark BF (ตุลาคม 2549). "โครงสร้างผลึกของ tRNA" (PDF) . Journal of Biosciences . 31 (4): 453–457. doi :10.1007/BF02705184. PMID  17206065. S2CID  19558731.
  90. ^ Holley RW, Apgar J, Everett GA, Madison JT, Marquisee M, Merrill SH, Penswick JR, Zamir A (มีนาคม 1965). "โครงสร้างของกรดนิวคลีอิกไรโบโซม". Science . 147 (3664): 1462–1465. Bibcode :1965Sci...147.1462H. doi :10.1126/science.147.3664.1462. PMID  14263761. S2CID  40989800.
  91. ^ "Obituary". The New York Times . 4 กรกฎาคม 1991.
  92. ^ "รางวัลโนเบลสาขาสรีรวิทยาหรือการแพทย์ 1968: Robert W. Holley – ข้อเท็จจริง" Nobel Prize Outreach AB. 2022 . สืบค้นเมื่อ18 มีนาคม 2022 .
  93. ^ Ladner JE, Jack A, Robertus JD, Brown RS, Rhodes D, Clark BF, Klug A (พฤศจิกายน 1975). "โครงสร้างของ RNA ถ่ายโอนฟีนิลอะลานีนของยีสต์ที่ความละเอียด 2.5 A" Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 72 (11): 4414–4418. Bibcode :1975PNAS...72.4414L. doi : 10.1073/pnas.72.11.4414 . PMC 388732 . PMID  1105583. 
  94. ^ Kim SH, Quigley GJ, Suddath FL, McPherson A, Sneden D, Kim JJ, Weinzierl J, Rich A (มกราคม 1973). "โครงสร้างสามมิติของ RNA ถ่ายโอนฟีนิลอะลานีนของยีสต์: การพับตัวของโซ่โพลีนิวคลีโอไทด์". Science . 179 (4070): 285–288. Bibcode :1973Sci...179..285K. doi :10.1126/science.179.4070.285. PMID  4566654. S2CID  28916938.
  95. ↑ จาง อาร์, นูร์ดัม แอล, อู เอ็กซ์, มา บี, ลี วาย, ดาส พี, ชิ เอส, หลิว เจ, หวัง แอล, ลี พี, เวอร์สเตเกน เอ็มเอ็ม, เรดดี ดีเอส, ฟาน เดอร์ ลาน แอลเจ, เปปเปเลนบอช ส.ส., คเว็กเคบูม เจ, สมิทส์ อาร์ ,แพนคิว (มกราคม 2564). "กระบวนการทางชีววิทยาของการชาร์จไลซีน-tRNA มีเป้าหมายในการรักษามะเร็งตับ" ตับนานาชาติ41 (1): 206–219. ดอย :10.1111/liv.14692. PMC 7820958 . PMID  33084231. 
  96. ^ Ou X, Ma B, Zhang R, Miao Z, Cheng A, Peppelenbosch MP, Pan Q (มิถุนายน 2020). "วิธี qPCR ที่เรียบง่ายซึ่งเผยให้เห็นการปรับโครงสร้างของ tRNAome เมื่อมีการติดเชื้อไวรัสตับอักเสบอีจีโนไทป์ 3" FEBS Letters . 594 (12): 2005–2015. doi : 10.1002/1873-3468.13764 . hdl : 1765/126038 . PMID  32133647
วิกิมีเดียคอมมอน ส์มีสื่อเกี่ยวกับTRNA
  • tRNAdb (เวอร์ชันอัปเดตและปรับโครงสร้างใหม่ทั้งหมดของการรวบรวม tRNA ของ Spritzls)
  • บทบาทที่น่าประหลาดใจของ tRNA ในการเติบโตของมะเร็งเต้านม
  • tRNA เชื่อมโยงกับโรคหัวใจและโรคหลอดเลือดสมอง
  • GtRNAdb: การรวบรวม tRNA ที่ระบุจากจีโนมที่สมบูรณ์
  • HGNC: การตั้งชื่อยีนของ tRNA ของมนุษย์
  • โมเลกุลแห่งเดือน © RCSB ธนาคารข้อมูลโปรตีน:
    • ถ่ายโอน RNA
    • อะมิโนแอซิล-ทรีอาร์เอ็นเอซินเทส
    • ปัจจัยการยืดออก
  • รายการ Rfam สำหรับ tRNA
ดึงข้อมูลจาก "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=การถ่ายโอนอาร์เอ็นเอ&oldid=1243289410"