BIOKIMIA

TUGAS V

Disusun Oleh :
Kelompok 1
Erisha Putri 1815041025
Fajar Rimba Buana 1815041060
Yuni Saputri 1815041054

Mata Kuliah : Rekayasa Biokimia

Dosen : Panca Nugrahini F, S.T., M.T.

JURUSAN TEKNIK KIMIA

FAKULTAS TEKNIK
UNIVERSITAS LAMPUNG
2019
 KATA PENGANTAR

Puji syukur kehadirat Allah SWT yang telah memberikan rahmat dan hidayah-Nya sehingga kami dapat
menyelesaikan tugas makalah ini tepat pada waktunya.
Adapun tujuan dari penulisan dari makalah ini adalah untuk memenuhi tugas mata kuliah Rekayasa Biokimia.
Selain itu, makalah ini juga bertujuan untuk menambah wawasan tentang Asam amino bagi para pembaca dan juga bagi
penulis.
Saya mengucapkan terima kasih kepada Ibu Panca Nugrahini S.T.,M.T selaku dosen mata kuliah Rekayasa
Biokimia ini yang telah memberikan tugas ini sehingga dapat menambah pengetahuan dan wawasan sesuai dengan bidang
studi yang saya tekuni.
Saya juga mengucapkan terima kasih kepada semua pihak yang telah membagi sebagian pengetahuannya sehingga
saya dapat menyelesaikan makalah ini.
Saya menyadari, makalah yang saya tulis ini masih jauh dari kata sempurna. Oleh karena itu, kritik dan saran yang
membangun akan saya nantikan demi kesempurnaan makalah ini.

Bandar Lampung,29 September 2019

Penyusun
 BAB I
PENDAHULUAN

1.1. Latar Belakang

Nama protein pertama kali diusulkan oleh ahli kimia, Berzelius. Protein berasal dari bahasa yunani, protios, yang
berarti bahan penyokong pertama. Protein merupakan komponen utama dalam semua sel hidup. Fungsi utamanya sebagai
unsur pembentuk struktur sel. Selain itu dapat juga berfungsi sebagai protein yang aktif seperti enzim yang berperan sebagai
katalisator segala proses biokimia dalam sel. Protein yang terdapat dalam makanan kita dicernakan dalam lambung dan usus
menjadi asam-asam amino, yang di diabsorpsi dan dibawa oleh darah ke hati. Sebagian asam amino diambil oleh hati,
sebagian lagi di edarkan kedalam jaringan-jaringan di luar hati. Protein dalam sel-sel tubuh dibentuk dari asam amino. Bila
ada kelebihan asam amino dari jumlah yang di gunakan untuk biosintesis protein, kelebihan asam amino akan diubah menjadi
asam keto yang dapat masuk ke dalam siklus asam sitrat atau diubah menjadi asam urea. (Anna dan Supriyanti, 2006: 297)

Protein adalah bagian dari semua sel hidup dan merupakan bagian terbesar tubuh sesudah air. Seperlima bagian
tubuh adalah protein, separuhnya ada didalam otot, seperlima didalam tulang dan tulang rawan, sepersepuluh didalam kulit,
dan selebihnya didalam jaringan lain dan cairan tubuh. Semua enzim, berbagai hormon, pengangkut zat-zat gizi dan darah,
matriks interseluler dan sebagainya protein. Disamping itu asam amino yang membentuk protein bertindak sebagai prekursor
sebagian besar koenzim, hormon, asam nukleat, dan molekul-molekul yang esensial untuk kehidupan.

Protein mempunyai fungsi khas yang tidak dapat digantikan oleh zat gizi lain, yaitu membangun serta memelihara
sel-sel dan jaringan tubuh. Protein adalah salah satu bio-makromolekul yang penting perananya dalam makhluk hidup. Fungsi
dari protein itu sendiri secara garis besar dapat dibagi ke dalam dua kelompok besar, yaitu sebagai bahan struktural dan
sebagai mesin yang bekerja pada tingkat molekular.

1.2. Capaian Pembelajaran

Adapun hal yang ingin dicapai dari pembelajaran melalui makalah ini ialah:
1. Pembaca bisa mengerti dan memahami mengenai struktur protein
2. Melalui makalah ini dapat menjelaskan lebih lagi sifat dan fungsi protein
3. Dapat lebih memahami proses pembentukan protein dan jalur katabolisme protein di dalam tubuh
4. Dapat menjelaskan regulasi metabolisme dan jalur biosintesis protein dalam tubuh

1.3. Tujuan Topik Pembahasan

Adapun tujuan dari topik pembahasan pada makalah ini yaitu agar dapat:
1. Dapat mengetahui definisi pengertian dari Protein
2. Memahami ciri-ciri dari molekul protein
3. Dapat mengetahui penggolongan dan struktur dari Protein
4. Bisa lebih memahami lagi proses pencernaan dan metabolisme daripada protein
5. Tahu dan paham proses pembentukan protein.
6. Mengetahui hasil dari Uji Bioret, uji milonnase dan uji Pemisahan Protein.
 BAB II
ISI
2.1 Struktur Asam Amino
Asam amino yang merupakan monomer (satuan pembentuk) protein adalah suatusenyawa yang mempunyai
dua gugus fungsi, yaitu gugus amino dan guguskarboksil. Pada asam amino, gugus amino terikat pada atom karbon
yangberdekatan dengan gugus karboksil (C-α) atau dapat dikatakan juga bahwa gugusamina dan gugus karboksil
dalam asam amino terikat pada atom karbon yangsama. (Tata Zettya Parawita, 2015)
Struktur asam amino dapat ditunjukkan pada gambar berikut:

Gambar 1. Struktur Asam Amino.

Sumber: Makalah Biokimia

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empatgugus: gugus amina (NH2),
gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satugugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai
samping yangmembedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebutdinamai atom Cα
("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil,yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus
karboksil. Oleh karena gugusamina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α - amino. Asam
amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantaisamping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai
samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik
jikanonpolar (Tata Zettya Parawita, 2015)

Asam amino adalah senyawa organik penyusun protein yang mengandung gugus amino (NH2), gugus asam
karboksilat (COOH), dan satu gugus lain. Rumus dasar asam amino adalah NH2CHRCOOH.Terkadang, asam amino juga
disebut dengan asam amino karboksilat. Akan tetapi, orang-orang cukup dengan menyebut asam amino saja. Asam amino
merupakan senyawa yang sangat penting bagi organisme termasuk manusia. Oleh karena itu, cukup penting untuk
mempelajari asam amino.

Jenis Asam AminoSebenarnya, ada lebih dari 300 jenis asam amino yang terdapat di alam. Namun, hanya 20 jenis asam
amino yang merupakan penyusun protein di dalam tubuh manusia dan organisme mamalia lainnya.
Ada beberapa sudut pandang dalam membagi jenis asam amino. Namun, pembagian jenis asam amino yang paling dikenal
adalah berdasarkan segi pembentukannya atau fungsi biologisnya, yaitu asam amino nonesensial dan asam amino esensial.
1. Asam amino nonesensial
Asam amino nonsensial adalah jenis asam amino yang bisa disintesis di dalam tubuh melalui proses transaminasi.
Beberapa makanan tertentu juga mengandung asam amino nonesensial. Dari 20 asam amino yang ditemukan pada manusia,
10 diantaranya merupakan asam amino nonesensial.

Berikut ini adalah nama-nama asam amino nonesensial:

1. Glisin
2. Alanin
3. Serin
4. Tirosin
5. Sistein
6. Sistin
7. Prolin
8. Hidroksiprolin
9. Asam aspartat
10. Asam glutamat

2. Asam amino esensial

Asam amino esensial adalah jenis asam amino yang tidak bisa disintesis di dalam tubuh dan hanya terdapat di
dalam makanan saja. Anda harus mengonsumsi makanan yang mengandung asam amino.
Hal ini dikarenakan selain tidak bisa diproduksi sendiri di dalam tubuh, asam amino esensial ini cukup diperlukan oleh tubuh
di dalam metabolisme protein. Oleh karena itu, penting untuk mengetahui apa saja sumber asam amino esensial.
Berikut ini adalah nama-nama asam amino esensial yang perlu Anda ketahui:
1. Valin
2. Lisin
3. Leusin
4. Isoleusin
5. Treonin
6. Triptofan
7. Fenilalanin
8. Metionin
9. Arginin
10. Histidin

Masih ada lagi beberapa pembagian jenis asam amino, yakni seperti berdasarkan rantai samping, berdasarkan struktur
kimia, dan lainnya. Berikut ini adalah pembagian jenis asam amino menurut sudut pandang yang lain.
1. Berdasarkan rantai samping, jenis asam amino ada 4, yaitu:
o Asam amino dengan rantai samping nonpolar
o Asam amino dengan rantai samping polar tidak bermuatan
o Asam amino dengan rantai samping yang bersifat asam
o Asam amino dengan rantai samping yang bersifat basa
2. Berdasarkan struktur kimia, jenis asam amino ada 2, yaitu:
o Asam amino dengan struktur yang tidak bermuatan
o Asam amino dengan struktur ion pada pH fisiologis

2. Klasifikasi Asam Amino Asam amino diketahui sebagai penyusun prote in. Ada 20 macam asam aminoyang
membentuk protein, yaitu:

Tabel 1. Macam-Macam Asam Amino

Sumber: Makalah Biokimia

Berdasarkan sintesisnya, ke-20 asam amino ini dikelompokkan menjadi dua, yaituasam amino essensial dan
asam amino non-essensial. Asam amino essensialadalah asam amino yang diperoleh hanya dari makanan yang kita
konsumsisehari-hari, karena tidak dapat disintesis oleh tubuh. Adapun sepuluh macam asamamino yang merupakan
asam amino essensial, diantaranya yaitu arginin, histidin,iso -leusin, leusin, lisin, fenilalanin, metionin, treonin,
triptofan, dan valin. (Tata Zettya Parawita, 2015)
 Sedangkan asam amino non-essensial adalah asam amino yang dapat disintesis didalam tubuh melalui
perombakan senyawa lain. Adapun sepuluh macam asamamino yang merupakan asam amino non-essensial, yaitu
alanin, aspartat,asparagin, glutamat, glisin, glutamin, prolin, serin, sistein, dan tirosin. (Tata Zettya Parawita, 2015)
Berdasarkan sifat kepolaran dari gugus R-nya, ke-20 asam amino tersebut dapatdiklasifikasikan menjadi empat,
antara lain:
1. Asam amino dengan gugus R non polar (tak mengutup).
Gugus non polar adalah gugus yang mempunyai sedikit atau tidak mempunyaiselisih muatan dari daerah yang
satu ke daerah yang lain. Golongan ini terdiridari lima asam amino yang mengandung gugus alifatik (Alanin,
leusin,isoleusin, valin,dan prolin), dua dengan R aromatic (fenilalanin dan triptopan),dan satu mengandung atom
sulfur (metionin). (Tata Zettya Parawita, 2015)
2. Asam amino dengan gugus R mengutub tak bermuatan.
Golongan ini lebih mudah larut dalam air dari golongan yang tak mengutubkarena gugus R mengutup dapat
membentuk ikatan hydrogen dengan molekulair. Selain treonin dan tirosin yang kekutubannya disebabkan oleh
adanyagugus hidroksil (-OH) merupakan asam amino yang termasuk golongan ini.Selain itu, yang termasuk
dalam golongan ini juga adalah asparagin danglutamin yang kekutubannya disebabkan oleh gugus amida ( -
CONH2) sertasistein oleh gugus sulfidril (-SH). (Tata Zettya Parawita, 2015)
3. Asam amino dengan gugus R bermuatan negative (Asam amino asam).Golongan asam amino ini bermuatan
negative pada pH 6.0-7.0 dan terdiri dariasam aspartat dan asam glutamat yang masing -masing mempunyai dua
guguskarboksil (COOH). (Tata Zettya Parawita, 2015)
4. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif (Asam amino basa).
Golongan asam amino ini bermuatan positif pada pH 7.0 terdiri dari lisin,histidin dan arginin

1) Anatomi Asam Amino

Asam amino memiliki dua gugus fungsi yaitu – NH2 dan – COOH seperti pada Gamba. Pada keadaan zwitter ion,
biasanya gugus tersebut dalam keadaan – NH4+dan – COO
Kecuali prolin, 20 jenis asam amino pembentuk protein memiliki gugus karboksil bebas dan gugus amino bebas
tidak tersubstitusi yang terikat pada atom karbon α sehingga dinamakan dengan α -asam amino. Berdasarkan
strukturnya, 20 jenis asam amino pembentuk protein, 19 diantaranya merupakan amina primer dan 1 amina
sekunder (prolin). Selain itu, 19 asam amino memiliki C kiral dan 1 akiral (glisin). (Anonim, 2019)

Gambar Anatomi Asam Amino

Sumber: Modul Asam Amino, Peptida dan ProteinvJilid 1

H2NOOHROH2N OHROOHH2NRα-asam amino β- asam amino γ- asam amino

Gambar Alpha, Beta dan Gamma Asam Amino

Sumber: Modul Asam Amino, Peptida dan ProteinvJilid 1

Berdasarkan jumlah asam amino penyusunnya, rantai asam amino dibagi menjadi:
1) Peptida. Terdiri dari asam amino yang jumlahnya kurang dari 50.
a) Dipeptida. Terdiri dari 2 asam amino.
b) Tripeptida. Terdiri dari 3 asam amino.
c) Polipeptida. Terdiri lebih dari 10 asam amino.
2) Protein. Terdiri dari asam amino yang jumlahnya lebih dari 50. Biasanya protein terdiri dari 100 – 10000 asam
amino.
Untuk membentuk peptida dan protein, asam amino akan membentuk ikatan peptida dengan molekul asam amino
lainnya. Peptida terbentuk karena adanya ikatan antara amida pada gugus amino dengan gugus hidroksil pada
molekul lainnya melalui proses kondensasi. Di lain pihak, pemecahan ikatan peptida dinamakan dengan
hidrolisis(Anonim, 2019)
. Pembentukan ikatan peptida dapat dilihat pada Gambar
Gambar : Pembentukan Ikatan Peptida

Sumber: Modul Asam Amino, Peptida dan ProteinvJilid 1

Pada pembentukan protein ada asam amino yang berfungsi sebagai N-terminus dan C-terminus. Asam amino yang
masih memiliki gugus amino dalam rangkaian protein dinamakan N -terminus sedangkan yang masih memiliki
gugus karboksilat dinamakan Cterminus. Berdasarkan konvensi, penggambaran peptida dan protein selalu dimulai
dengan N-terminus kemudian diakhiri dengan C-terminus.(Anonim, 2019)
(a)
Gambar Penggambaran N-terminus dan C-terminus pada (a) dipeptida; (b) protein

Sumber: Modul Asam Amino, Peptida dan ProteinvJilid 1

2) Rantai Samping Asam Amino
Berdasarkan rantai samping penyusunnya, asam amino diklasifikasikan menjadi 4 kelas yaitu:
a) Gugus R nonpolar atau hidrofobik
b) Gugus R netral (tidak bermuatan) polar
c) Gugus R bermuatan positif
d) Gugus R bermuatan negatif
Sumber: Modul Asam Amino, Peptida dan ProteinvJilid 1

3) Stereoisomer
Selain glisin, α-karbon pada asam amino merupakan C kiral. Oleh sebab itu, struktur tetrahedral asam amino
memiliki dua bentuk yang merupakan bayangan cermin yang dinamakan dengan enantiomer. Semua molekul yang
memiliki C kiral merupakan optikal aktif yang bisa memutar bidang cahaya terpolarisasi sehingga membentuk
sistem D dan L. Desain L dan D digunakan untuk menjelaskan levorotatory (memutar cahaya ke kiri) dan
dextrorotatory (memutar cahaya ke kanan). Asam amino penyusun molekul protein adalah yang memiliki
stereoisomer L. D-asam amino dapat ditemukan pada penyusun peptida rantai pendek yang menyusun dindin g sel
bakteri dan peptida yang berfungsi sebagai antibiotik.(Anonim, 2019)
Gambar Stereoisomer pada asam amino

Sumber: Modul Asam Amino, Peptida dan ProteinvJilid 1

4) Titik Isoelektrik
Asam amino jika dilarutkan dalam air dapat membentuk ion dengan dua kutub polar (dipolar) yang sering dinamakan
dengan zwitterion. Dalam bahasa Jerman, zwitterion memiliki arti ion hibrit. Zwitterion dapat berfungsi sebagai
asam (donor proton) dan juga basa (akseptor proton). Oleh karena sifatnya yang dipolar dan dapat be rfungsi sebagai
asam dan basa, asam amino sering disebut sebagai amfoter atau amfolit (amfoter elektrolit). Ion amonium ( -NH3+)
berfungsi sebagai asam dan ion karboksilat ( - COO-)berfungsi sebagai basa.(Anonim, 2019)
Gambar Zwitterion Asam Amino
Sumber: Modul Asam Amino, Peptida dan ProteinvJilid 1

Titrasi asam basa dapat digunakan untuk menentukan titik isoelektrik asam amino. Titik isoelektrik (pI) adalah pH
dimana asam amino bersifat netral atau bermuatan 0 (bentuk zwitterion). ( )Contoh perhitungan titik isoelektrik (pI)
dapat dilihat seperti di bawah ini.
5) Asam Amino Esensial dan Nonesensial
Berdasarkan kemampuan tubuh mensintesis, asam amino dibagi menjadi asam amino essensial, nonesensial dan
kondisional.
a) Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesis oleh tubuh sehingga harus diperoleh dari
makanan yang dikonsumsi.
b) Asam amino nonesensial adalah asam amino yang dapat disintesis oleh tubuh.
c) Asam amino esensial kondisional adalah asam amino yang tidak dapat
disintesis oleh tubuh karena pada keadaan sakit atau kurangnya prekursor. Contohnya adalah bayi yang lahir
prematur enzim yang digunakan untuk mensintesis arginin belum berkembang dengan baik.(Anonim, 2019)
Tabel Asam Amino Esensial dan Nonesensial
Sumber: Modul Asam Amino, Peptida dan ProteinvJilid 1

2.2 Fungsi Asam Amino

Asam amino sebagai senyawa penting di dalam tubuh tentunya memiliki beberapa fungsi vital. Anda perlu tahu
beberapa fungsi asam amino. Namun, sebenarnya, fungsi asam amino dipengaruhi oleh jenis asam amino itu sendiri.

(Anonim, 2001)
Berikut ini adalah beberapa fungsi asam amino:
1. Menyusun protein atau polipeptida di dalam tubuh
2. Mendukung reaksi metabolisme sel-sel tubuh
3. Membantu metabolisme karbohidrat dan metabolisme protein
4. Menyusun beberapa senyawa penting seperti adrenalin, melanin, histamin, pofirin, hemoglobin, purin, kolin,
vitamin, dan lainnya
5. Membentuk dan meningkatkan massa otot (Glutamin)
6. Sebagai zat pembangun protein (Lisin)
7. Memperbaiki kerusakan hati dan menjaga kesehatan saraf (Leusin, Valin, dan Isoleusin)
8. Meningkatkan kesehatan mental seperti depresi, dan membantu sintesis neurotransmitter (Fenilalanin)
9. Membantu sintesis sistein dan membakar lemak (Metionin)
10. Menjaga kesehatan sendi dan mengatasi radang sendi (Histidin)
11. Memproduksi limfosit, meningkatkan imunitas tuubh, mempercepat pemulihan kesehatan, dan meningkatkan
hormon pertumbuhan (Lisin dan Arginin)
12. Mengurangi stres, antidepresi, dan detoksifikasi obat (Tirosin)
13. Menekan keinginan konsumsi alkohol berlebih, mempercepat penyembuhan luka di dalam usus, meningkatkan
kesehatan mental, dan meredam depresi (Asam Glutamat)
14. Menangani kelelahan kronis dan menambah energi (Asam Aspartat)
Sumber asam amino bisa berasal dari hewani atau nabati. Daftar makanan yang mengandung asam amino penting untuk
Anda ketahui, terutama sumber asam amino esensial.
Berikut ini adalah sumber asam amino dari hewani:
 Daging-dagingan: daging ayam, daging sapi, daging domba, daging kalkun, dan lainnya)
 Makanan laut: ikan-ikanan, udang, kepiting, dan lainnya
 Telur
 Susu hewani
 Keju
 Hati ayam
Berikut ini adalah sumber asam amino dari nabati:
 Buah: pisang, alpukat, alpukat
 Sayuran: brokoli
 Kacang-kacangan: kacang tanah, kacang kedelai, kacang mete, tahu, tempe
 Biji-bijian: Biji polong, biji wijen
 Serealia: gandum utuh, beras merah, jagung
 Bawang-bawangan: bawang bombay dan bawang putih
 Cabai
 Rumput laut
 Selada
 Peterseli
 Jamur
 Cokelat
1. Sumber asam amino esensial
 Valin : Keju, kacang kedelai, jamur, gandum utuh
 Lisin : Ikan, biji polong
  Leusin : Daging, susu kedelai, kacang kedelai, beras merah
 Isoleusin : Daging, ikan, telur, keju, kacang-kacangan
 Treonin : Ikan, daging, susu, biji wijen
 Triptofan : Daging, telur, keju, susu skim, pisang
 Fenilalanin : Daging ayam, sapi, telur, ikan
 Metionin : Ayam, sapi, ikan, susu, keju, kacang mete, tahu, tempe, jagung
 Arginin : Susu, telur, cokelat, biji kacang tanah
 Histidin : Ikan dan daging ayam
2. Sumber asam amino nonesensial
 Alanin : Susu, telur, ikan, kacang-kacangan, daging
 Tirosin : Hati ayam, ikan, daging, keju, pisang, alpukat
 Sistein : Brokoli, bawang putih, bawang bombay, cabai
 Glutamin : gandum dan kedelai
 Asparagin : susu, telur, dan daging

2.3 Proses Pembentukan Asam Amino dan Jalur Katabolisme Asam Amino dalam Tubuh
isoleusin, fenilalanin, threonin, triptofan, dan tirosin bersifat glukogenik dan ketogenik. Akhirnya, seharusnya kita
kenal bahwa ada 3 kemungkinan penggunaan asam amino. Selama keadaan kelaparan pengurangan rangka karbon digunakan
untuk menghasilkan energi, dengan proses oksidasi menjadi CO 2 dan H2O.
Dari 20 jenis asam amino, ada yang tidak dapat disintesis oleh tubuh kita sehingga harus ada di dalam makanan yang
kita makan. Asam amino ini dinamakan asam amino esensial. Selebihnya adalah asam amino yang dapat disintesis dari asam
amino lain. Asam amino ini dinamakan asam amino non-esensial.

Asam Alanine, Asparagine, Aspartate, Cysteine, Glutamate, Glutamine, Glycine,

amino Proline, Serine, Tyrosine
non-
esensial

Asam Arginine, Histidine, Isoleucine, Leucine, Lysine, Methionine, Phenylalanine,

amino Threonine, Tyrptophan, Valine
esensial

Sumber: Rahmat Darma Wansyah, 2013

Biosintesis asam-asam amino terjadi melalui jalur yang berbeda-beda, akan tetapi meskipun begitu mereka
mempunyai suatu ciri yang sama, yaitu bahwa rangka karbonnya berasal dari zat-zat antara glikolisis, jalur pentose
fosfat atau dari siklus asam sitrat. Bila disederhanakan, dapat dikatakan bahwa terdapat 6 golongan menurut
biosintesis asam amino.
a. Biosintesis glutamat dan aspartat
Glutamat dan aspartat disintesis dari asam α-keto dengan reaksi transaminasi sederhana. Katalisator reaksi
ini adalah enzim glutamat dehidrogenase dan selanjutnya oleh aspartat aminotransferase, AST. .(Rahmat Darma
Wansyah, 2013)

Reaksi biosintesis glutamat

Aspartat juga diturunkan dari asparagin dengan bantuan asparaginase. Peran penting glutamat adalah sebagai donor
amino intraseluler utama untuk reaksi transaminasi. Sedangkan aspartat adalah sebagai prekursor ornitin untuk siklus
urea.

b. Biosintesis alanin
Alanin dipindahkan ke sirkulasi oleh berbagai jaringan, tetapi umumnya oleh otot. Alanin dibentuk dari piruvat.
Hati mengakumulasi alanin plasma, kebalikan transaminasi yang terjadi di otot dan secara proporsional
meningkatkan produksi urea. Alanin dipindahkan dari otot ke hati bersamaan dengan transportasi glukosa dari hati
kembali ke otot. Proses ini dinamakan siklus glukosa-alanin. Fitur kunci dari siklus ini adalah bahwa dalam 1
molekul, alanin, jaringan perifer mengekspor piruvat dan amonia ke hati, di mana rangka karbon didaur ulang dan
mayoritas nitrogen dieliminir.
Ada 2 jalur utama untuk memproduksi alanin otot yaitu:
1. Secara langsung melalui degradasi protein
2. Melalui transaminasi piruvat dengan bantuan enzim alanin transaminase, ALT (juga dikenal sebagai serum glutamat-
piruvat transaminase, SGPT).
Glutamat + piruvat α-ketoglutarat + alanin

Siklus glukosa-alanin

c. Biosintesis sistein
Sulfur untuk sintesis sistein berasal dari metionin. Kondensasi dari ATP dan metionin dikatalisis oleh enzim
metionin adenosiltransfrease menghasilkan S-adenosilmetionin (SAM).

Biosintesis S-adenosilmetionin (SAM)

SAM merupakan precursor untuk sejumlah reaksi transfer metil (misalnya konversi norepinefrin menjadi
epinefrin). Akibat dari tranfer metil adalah perubahan SAM menjadi S-adenosilhomosistein. S-adenosilhomosistein
selanjutnya berubah menjadi homosistein dan adenosin dengan bantuan enzim adenosilhomosisteinase. Homosistein
dapat diubah kembali menjadi metionin oleh metionin sintase.
 Reaksi transmetilasi melibatkan SAM sangatlah penting, tetapi dalam kasus ini peran S-adenosilmetionin
dalam transmetilasi adalah sekunder untuk produksi homosistein (secara esensial oleh produk dari aktivitas
transmetilase). Dalam produksi SAM, semua fosfat dari ATP hilang: 1 sebagai Pi dan 2 sebagai Ppi. Adenosin
diubah menjadi metionin bukan AMP.
Dalam sintesis sistein, homosistein berkondensasi dengan serin menghasilkan sistationin dengan bantuan
enzim sistationase. Selanjutnya dengan bantuan enzim sistationin liase sistationin diubah menjadi sistein dan α-
ketobutirat. Gabungan dari 2 reaksi terakhir ini dikenal sebagai trans-sulfurasi.

Peran metionin dalam sintesis

d. Biosintesis tirosin
Tirosin diproduksi di dalam sel dengan hidroksilasi fenilalanin. Setengah dari fenilalanin dibutuhkan untuk
memproduksi tirosin. Jika diet kita kaya tirosin, hal ini akan mengurangi kebutuhan fenilalanin sampai dengan 50%.
Fenilalanin hidroksilase adalah campuran fungsi oksigenase: 1 atom oksigen digabungkan ke air dan
lainnya ke gugus hidroksil dari tirosin. Reduktan yang dihasilkan adalah tetrahidrofolat kofaktor tetrahidrobiopterin,
yang dipertahankan dalam status tereduksi oleh NADH-dependent enzyme dihydropteridine reductase (DHPR).
.(Rahmat Darma Wansyah, 2013)

Biosintesis tirosin dari fenilalanin

Sumber: Rahmat Darma Wansyah, 2013

e. Biosintesis ornitin dan prolin

Glutamat adalah prekursor ornitin dan prolin. Dengan glutamat semialdehid menjadi intermediat titik cabang
menjadi satu dari 2 produk atau lainnya. Ornitin bukan salah satu dari 20 asam amino yang digunakan untuk sintesis
protein. Ornitin memainkan peran signifikan sebagai akseptor karbamoil fosfat dalam siklus urea. Ornitin memiliki
peran penting tambahan sebagai prekursor untuk sintesis poliamin. Produksi ornitin dari glutamat penting ketika diet
arginin sebagai sumber lain untuk ornitin terbatas.
 Penggunaan glutamat semialdehid tergantung kepada kondisi seluler. Produksi ornitin dari semialdehid
melalui reaksi glutamat-dependen transaminasi. ketika konsentrasi arginin meningkat, ornitin didapatkan dari siklus
urea ditambah dari glutamat semialdehid yang menghambat reaksi aminotransferase. Hasilnya adalah akumulasi
semialdehid. Semialdehid didaur secara spontan menjadi Δ1pyrroline-5-carboxylate yang kemudian direduksi
menjadi prolin oleh NADPH-dependent reductase.

f. Biosintesis serin
Jalur utama untuk serin dimulai dari intermediat glikolitik 3-fosfogliserat. NADH-linked dehidrogenase mengubah
3-fosfogliserat menjadi sebuah asam keto yaitu 3-fosfopiruvat, sesuai untuk transaminasi subsekuen. Aktivitas
aminotransferase dengan glutamat sebagai donor menghasilkan 3-fosfoserin, yang diubah menjadi serin oleh
fosfoserin fosfatase.

g. Biosintesis glisin
Jalur utama untuk glisin adalah 1 tahap reaksi yang dikatalisis oleh serin hidroksimetiltransferase. Reaksi ini
melibatkan transfer gugus hidroksimetil dari serin untuk kofaktor tetrahidrofolat (THF), menghasilkan glisin dan
N5, N10-metilen-THF.

h. Biosintesis aspartat, asparagin, glutamat dan glutamin

Glutamat disintesis dengan aminasi reduktif α-ketoglutarat yang dikatalisis oleh glutamat dehidrogenase yang
merupakan reaksi nitrogen-fixing. Glutamat juga dihasilkan oleh reaksi aminotranferase, yang dalam hal ini nitrogen
amino diberikan oleh sejumlah asam amino lain. Sehingga, glutamat merupakan kolektor umum nitrogen amino.
Aspartat dibentuk dalam reaksi transaminasi yang dikatalisis oleh aspartat transaminase, AST. Reaksi ini
menggunakan analog asam α-keto aspartat, oksaloasetat, dan glutamat sebagai donor amino. Aspartat juga dapat
dibentuk dengan deaminasi asparagin yang dikatalisis oleh asparaginase.
Asparagin sintetase dan glutamin sintetase mengkatalisis produksi asparagin dan glutamin dari asam α-amino yang
sesuai. Glutamin dihasilkan dari glutamat dengan inkorporasi langsung amonia dan ini merupakan reaksi fixing
nitrogen lain. Tetapi asparagin terbentuk oleh reaksi amidotransferase.

2.3.2. Katabolisme asam amino

Asam-asam amino tidak dapat disimpan oleh tubuh. Jika jumlah asam amino berlebihan atau terjadi kekurangan
sumber energi lain (karbohidrat dan protein), tubuh akan menggunakan asam amino sebagai sumber energi. Tidak seperti
karbohidrat dan lipid, asam amino memerlukan pelepasan gugus amin. Gugus amin ini kemudian dibuang karena bersifat
toksik bagi tubuh.
Ada 2 tahap pelepasan gugus amin dari asam amino, yaitu:
- Transaminasi
Enzim aminotransferase memindahkan amin kepada α-ketoglutarat menghasilkan glutamat atau kepada oksaloasetat
menghasilkan aspartat.
- Deaminasi oksidatif
Pelepasan amin dari glutamat menghasilkan ion ammonium.

a. Transaminasi
Transaminasi adalah reaksi awal tersering pada katabolisme asam amino. Reaksi selanjutnya mengeluarkan
semua nitrogen tambahan dan merekstrukturisasi rangka karbon untuk dikonversi menjadi oksaloasetat, ketoglutarat,
piruvat dan asetil-KoA
Enzim aminotransferase memindahkan amin kepada α-ketoglutarat menghasilkan glutamat atau kepada
oksaloasetat menghasilkan aspartat.

Contoh reaksi transaminasi. Perhatikan alanin mengalami transaminasi menjadi glutamat. Pada reaksi ini
dibutuhkan enzim alanin aminotransferase.
Sumber: Rahmat Darma Wansyah, 2013
b. Deaminasi oksidatif glutamate
 Glutamat juga dapat memindahkan amin ke rantai karbon lainnya, menghasilkan asam amino baru.
Contoh reaksi deaminasi oksidatif. Perhatikan glutamat mengalami deaminasi menghasilkan amonium (NH4+).
Selanjutnya ion amonium masuk ke dalam siklus urea.
Sumber: Rahmat Darma Wansyah, 2013
Deaminase oksidatif glutamate merupakan pelepasan amin dari glutamat menghasilkan ion ammonium
dengan bantuan enzim L-glutamat dehidrogenase. Pada enzim tersebut gugus α-amino pada sebagian besar asam
amino akhirnya akan dipindahkan kepada α-ketoglutarat melalui transaminasi sehingga terbentuk L-glutamat.
Kemudian pelepasan nitrogen ini sebagai amonia dikatalisis oleh enzim L-glutamat dehidrogenase, yaitu suatu
enzim yang terdapat di mana-mana pada jaringan tubuh mamalia yang menggunakan NAD+ atau NADP+ sebagai
oksidan. Jadi, konversi neto gugus α-amino menjadi amonia memerlukan kerja yang seirama antara enzim glutamat
transaminase dan glutamat dehidrogenase.
Aktivitas enzim glutamat dehidrogenase hati diatur oleh inhibitor alosterik ATP, GTP serta NADH, dan oleh
aktivator ADP. Reaksi yang bersifat reversibel bebas ini bekerja baik pada katabolisme maupun biosintesis asam
amino.
Secara katabolik, reaksi ini menyalurkan nitrogen dari glutamat kepada ureum. Secara anabolik, enzim ini
mengatalisis aminasi α-ketoglutarat melalui amonia bebas. Enzim ini terdapat didalam berbagai jaringn terutama
dalam sitoplasma dan mitokondria. .(Rahmat Darma Wansyah, 2013)

Ringkasan skematik mengenai reaksi transaminasi dan deaminasi oksidatif

Sumber: Rahmat Darma Wansyah, 2013

c. Pengangkutan Ammonia
Ammonia bersifat toksik, jadi tidak dapat diangkut dalam bentuk bebas dari jaringan ekstrahepatik.
Pengankutan ammonia ini kebanyakan terjadi pada jaringan dimana glutamine sintetase akan mengubah ammonia
menjadi glutamine yang non-toksik. Glutamine sintetase didapat dari α-ketoglutarat (TCA cycle) melalui reaksi
transaminase dengan asam amino lain.
Glutamine diangkut dalam darah kehati, ginjal, dan usus. Sedangkan didalam hati glutamine di hidrolisis
untuk melepaskan ammonia yang akan masuk ke dalam siklus urea.
GLN +H2O → GLU + NH4+Glutaminase
Sedangkan di dalam ginjal glutaminase membebaskan ammonia untuk dieksresikan dengan kelebihan asam
dari darah. .(Rahmat Darma Wansyah, 2013)

d. Siklus Urea
Setelah mengalami pelepasan gugus amin, asam-asam amino dapat memasuki siklus asam sitrat melalui jalur
yang beraneka ragam.
Tempat-tempat masuknya asam amino ke dalam sikulus asam sitrat untuk produksi energi
Sumber: Rahmat Darma Wansyah, 2013

Gugus-gugus amin dilepaskan menjadi ion amonium (NH4+) yang selanjutnya masuk ke dalam siklus urea di
hati. Dalam siklus ini dihasilkan urea yang selanjutnya dibuang melalui ginjal berupa urin.
Daur urea terdiri atas lima reaksi yang mengubah ammonia, CO2 dan nitrogen-α dari aspartat menjadi urea. Daur
ini terlukis pada gambar. Perlu diperhatikan bahwa dua reaksi dalam daur ini berlangsung di dalam mitokondria,
sedangkan sisanya terjadi di sitoplasma.
Dalam reaksi yang pertama, CO2 yang berada di dalam mitokondria mengalami fosforilasi oleh ATP dan kemudian
berkondensasi dengan ammon ia dengan menggunakan energi yang berasal dari hidrolisis satu molekul ATP lainnya.
Hasilnya terbentuklah karbamoil fosfat. Reaksi ini adalah reaksi yang mengatur laju sintesis urea, dikatalisis oleh
karbamoil fosfat sintetase dan memerlukan N-asetil glutamat sebagai suatu kofaktor.
Dalam reaksi kedua yang juga terjadi di dalam mitokondria, karbamoil fosfat berkondensasi dengan ornitin sehingga
terbentuklah sitrulin dan fosfat bebas. Reaksi ini adalah reaksi kedua yang mengatur laju sintesis urea. Selanjutnya
sitrulin meninggalkan mitokondria. Di dalam sitoplasma sitrulin ini berkondensasi dengan aspartat dan inilah reaksi
yang ketiga. Dalam reaksi ini ATP diubah menjadi AMP. Arginosuksinat yang terbentuk sebagai produk diubah
dalam reaksi keempat menjadi arginin dan fumarat.
Fumarat dapat masuk ke dalam mitokondria dan dioksidasi menjadi oksaloasetat melalui daur Krebs. Dengan
transaminasi maka aspartatpun terbentuk kembali. Arginin dihidrolisis untuk menghasilkan urea dan ornitin. Ornitin
ini kemudian masuk lagi ke dalam mitokondria dan menyelesaikan daur.
Secara keseluruhan diperlukan empat ikatan fosfat kaya – energi atau ekivalen ATP untuk sintesis satu
molekul urea. Dua ikatan diperlukan untuk menghasilkan karbamoil fosfat dan dua lagi untuk kondensasi aspartat
dengan sitrulin. .(Rahmat Darma Wansyah, 2013)
 Tahapan-tahapan proses yang terjadi di dalam siklus urea
Sumber: Rahmat Darma Wansyah, 2013

2.4. Regulasi Metabolisme dan Jalur Biosintesis Asam Amino dalam Tubuh

1. .Penguraian Protein Dalam Tubuh

Asam amino yang dibuat dalam hati, maupun yang dihasilkan dari proses katabolisme protein dalam hati, dibawa oleh
darah kedalam jaringan untuk digunakan.proses anabolik maupun katabolik juga terjadi dalam jaringan
diluar hati.asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga sumber, yaitu absorbsi melalui dinding usus, hasil
penguraian protein dalam sel dan hasil sintesis asam amino dalam sel. Banyaknya asam amino dalam darah tergantung
keseimbangan antara pembentukan asam amino dan penggunaannya. Hati berfungsi sebagai pengatur konsentrasi asam
amino dalam darah. (Rochem, 2012)

Kira-kira 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam amino dapat diperoleh dari protein yang kita makan
atau dari hasil degradasi protein di dalam tubuh kita. Degradasi ini merupakan proses kontinu. Karena protein di dalam tubuh
secara terus menerus diganti (protein turnover). Contoh dari protein turnover, tercantum pada tabel berikut (Wahjuni,2013).

Protein Turnover rate (waktu paruh)

Enzim 7-10 menit

Di dalam hati 10 hari

Di dalam plasma 10 hari

Hemoglobin 120 hari

Otot 180 hari

Kolagen 1000 hari

Contoh protein turnover. (Wahjuni,2013).

Asam-asam amino juga menyediakan kebutuhan nitrogen untuk(Wahjuni,2013):

- Struktur basa nitrogen DNA dan RNA

- Heme dan struktur lain yang serupa seperti mioglobin, hemoglobin, sitokrom, enzim dll.
- Asetilkolin dan neurotransmitter lainnya.
- Hormon dan fosfolipid
Selain menyediakan kebutuhan nitrogen, asam-asam amino dapat juga digunakan sebagai sumber energi jika nitrogen dilepas.

Jalur metabolik utama dari asam amino

Jalur metabolik utama dari asam-asam amino terdiri atas pertama, produksi asam amino dari pembongkaran protein tubuh,
digesti protein diet serta sintesis asam amino di hati. Kedua, pengambilan nitrogen dari asam amino. Sedangkan ketiga adalah
katabolisme asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus urea sebagai proses pengolahan hasil sampingan
pemecahan asam amino. Keempat adalah sintesis protein dari asam-asam amino(Wahjuni,2013).
 Jalur-jalur metabolik utama asam amino(Wahjuni,2013).

Dalam tubuh kita, protein mengalami perubahan – perubahan tertentu dengan kecepatan yang berbeda untuk tiap
protein. Protein dalam dara, hati dan organ tubuh lain mempunyai waktu paruh antara 2,5 sampai 10 hari. Protein yang
terdapat pada jaringan otot mempunyai waktu paruh 120 hari. Rata-rata tiap hari 1,2 gram protein per kilogram berat badan
diubah menjadi senyawa lain. Ada tiga kemungkinan mekanisme perubahan protein, yaitu :

1) Sel-sel mati, lalu komponennya mengalami proses penguraian atau katabolisme dan dibentuk sel – sel baru.

2) Masing-masing protein mengalami proses penguraian dan terjadi sintesis protein baru, tanpa ada sel yang mati.

3) Protein dikeluarkan dari dalam sel diganti dengan sintesis protein baru.

Protein dalam makanan diperlukan untuk menyediakan asam amino yang akan digunakan untuk memproduksi senyawa
nitrogen yang lain, untuk mengganti protein dalam jaringan yang mengalami proses penguraian dan untuk mengganti
nitrogen yang telah dikeluarkan dari tubuh dalam bentuk urea. Ada beberapa asam amino yang dibutuhkan oleh tubuh,
tetapi tidak dapat diproduksi oleh tubuh dalam jumlah yang memadai. Oleh karena itu asam amino tersebut,yang
dinamakan asam essensial yang dibutuhkan oleh manusia. (Rochem, 2012)

Kebutuhan akan asam amino esensial tersebut bagi anak-anak relatiflebih besar daripada orang dewasa. Kebutuhan
protein yang disarankan ialah 1 sampai 1,5 gram per kilogram berat badan per hari. (Rochem, 2012)

2. Asam Amino Dalam Darah

Jumlah asam amino dalam darah tergantung dari jumlah yang diterima dan jumlah yang digunakan. Pada proses
pencernaan makanan, protein diubah menjadi asam amino oleh beberapa reaksi hidrolisis serta enzim – enzim yang
bersangkutan. Enzim-enzim yang bekerja pada proses hidrolisis protein antara lain ialah pepsin, tripsin, kimotripsin,
karboksi peptidase, amino peptidase, tripeptidase dan dipeptidase.

Setelah protein diubah menjadi asam-asam amino, maka dengan proses absorpsi melalui dinding usus, asam amino
tersebut sampai kedalam pembuluh darah. Proses absorpsi ini ialah proses transpor aktif yang memerlukan energi. Asam-
asam amino dikarboksilat atau asam diamino diabsorbsi lebih lambat daripada asam amino netral.

Dalam keadaan berpuasa, konsentrasi asam amino dalam darah biasanya sekitar 3,5 sampai 5 mg per 100 ml darah.
Segera setelah makan makanan sumber protein, konsentrasi asam amino dalam darah akan meningkat sekitar 5 mg sampai
10 mg per 100 mg darah. Perpindahan asam amino dari dalam darah kedalam sel-sel jaringan juga proses tranpor aktif
yang membutuhkan energi. (Rochem, 2012)

3. Reaksi Metabolisme Asam Amino

Tahap awal pembentukan metabolisme asam amino, melibatkan pelepasan gugus amino, kemudian baru perubahan
kerangka karbon pada molekul asam amino. Dua proses utama pelepasan gugus amino yaitu, transaminasi dan deaminasi.

Transaminasi

Transaminasi ialah proses katabolisme asam amino yang melibatkan pemindahan gugus amino dari satu asam amino
kepada asam amino lain. Dalam reaksi transaminasi ini gugus amino dari suatu asam amino dipindahkan kepada salah satu
dari tiga senyawa keto, yaitu asam piruvat, a ketoglutarat atau oksaloasetat, sehingga senyawa keto ini diubah menjadi
asam amino, sedangkan asam amino semula diubah menjadi asam keto. Ada dua enzim penting dalam reaksi transaminasi
yaitu alanin transaminase dan glutamat transaminase yang bekerja sebagai katalis dalamreaksi berikut :

Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang hilang, karena gugus amino yang dilepaskan oleh asam amino diterima oleh
asam keto. Alanin transaminase merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap asam piruvat-alanin. Glutamat
transaminase merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap glutamat-ketoglutarat sebagai satu pasang substrak .

Reaksi transaminasi terjadi didalam mitokondria maupun dalam cairan sitoplasma. Semua enzim transaminase tersebut
dibantu oleh piridoksalfosfat sebagai koenzim. Telah diterangkan bahwa piridoksalfosfat tidak hanya merupakan koenzim
pada reaksi transaminasi, tetapi juga pada reaksi-reaksi metabolisme yang lain.

Deaminasi Oksidatif

Asam amino dengan reaksi transaminasi dapat diubah menjadi asam glutamat. Dalam beberapa sel misalnya dalam
bakteri, asam glutamat dapat mengalami proses deaminasi oksidatif yang menggunakan glutamat dehidrogenase sebagai
katalis.

Asam glutamat + NAD+ a ketoglutarat + NH4+ + NADH + H+

Dalam proses ini asam glutamat melepaskan gugus amino dalam bentuk NH4+. Selain NAD+ glutamat dehidrogenase
dapat pula menggunakan NADP+ sebagai aseptor elektron. Oleh karena asam glutamat merupakan hasil akhir proses
transaminasi, maka glutamat dehidrogenase merupakan enzim yang penting dalam metabolisme asam amino oksidase dan
D-asam oksidase. (Rochem, 2012)

4. Pembentukan Asetil Koenzim A

Asetil koenzim A merupakan senyawa penghubung antara metabolisme asam amino dengan siklus asam sitrat. ada dua
jalur metabolic yang menuju kepada pembentukan asetil koenzim A, yaitu melalui asam piruvat dan melalui asam
asetoasetat

Asam-asam amino yang menjalani jalur metabolic melalui asam piruvat ialah alanin, sistein, serin dan treonin. alanin
menghasilkan asam piruvat dengan langsung pada reaksi transaminasi dengan asam a ketoglutarat. Treonin diubah menjadi
gllisin dan asetaldehida oleh enzim treonin aldolase. glisin kemudian diubah menjadi asetil koenzim A melalui
pembentukan serin dengan jalan penambahan satu atom karbon, seperti metal, hidroksi metal dan formil. koenzim yang
bekerja disini ialah tetrahidrofolat. (Rochem, 2012)

5. Siklus Urea

Hans Krebs dan Kurt Heneseleit pada tahun 1932 mengemukakan serangkaian reaksi kimia tentang pembentukan urea.
Mereka berpendapat bahwa urea terbentuk dari ammonia dan karbondioksidamelalui serangkaian reaksi kimia yang berupa
siklus, yang mereka namakan siklus urea. Pembentukan urea ini terutama berlangsung didalam hati. Urea adalah suatu
senyawa yang mudah larut dalam air, bersifat netral, terdapat dalam urine yang dikeluarkan dari dalam tubuh.

Dalam reaksi pembentukan karbamil fosfat ini, satu mol ammonia bereaksi dengan satu mol karbondioksida dengan
bantuan enzim karbamilfosfat sintetase. Reaksi ini membutuhkan energi, karenanya reaksi ini melibatkan dua mol ATP
yang diubah menjadi ADP. Disamping itu sebagai kofaktor dibutuhkan mg++ dan N-asetil-glutamat.

Karbamil fosfat yang terbentuk bereaksi dengan ornitin membentuk sitrulin. Dalam reaksi ini bagian karbomil
bergabung dengan ornitin dan memisahkan gugus fosfat. Sebagai katalis pada pembentukan sitrulin adalah ornitin
transkarbamilase yang terdapat pada bagian mitokondria sel hati.

Selanjutnya sitrulin bereaksi dengan asam aspartat membentuk asam argininosuksinat. Reaksi ini berlangsung dengan
bantuan enzim argininosuksinat sintetase. Dalam reaksi tersebut ATP merupakan sumber energi dengan jalan melepaskan
gugus fosfat dan berubah menjadi AMP.

Dalam reaksi ini asam argininosuksinat diuraikan menjadi arginin dan asam fumarat. Reaksi ini berlangsung dengan
bantuan enzim argininosuksinase, suatu enzim yang terdapat dalam hati dan ginjal. Reaksi terakhir ini melengkapi tahap
reaksi pada siklus urea. Dalam reaksi ini arginin diuraikan menjadi urea dan ornitin. Enzim yang bekerja sebagai katalis
dalam reaksi penguraian ini ialah arginase yang terdapat dalam hati. Ornitin yang terbentuk dalam reaksi hidrolisis ini
bereaksi dengan karbamilfosfat untuk membentuk sitrulin. (Rochem, 2012)
6. Biosintesis Protein

Biosintesis protein yang terjadi dalam sel merupakan reaksi kimia yang kompleks dan melibatkan beberapa senyawa
penting, terutama DNA dan RNA.molekuk DNA merupakan rantai polinukleutida yang mempunyai beberapa jenis
basapurin dan piramidin, dan berbentuk heliks ganda.

Dengan demikian akan terjadi heliks gandayang baru dan proses terbentunya molekul DNA baru ini disebut replikasi,
urutan basa purin dan piramidin pada molekul DNA menentukan urutan asam amino dalam pembentukan protein. Peran
dari DNA itu sendri sebagai pembawa informasi genetic atau sifat-sifat keturunan pada seseorang . dua tahap pembentukan
protein:

1) Tahap pertama disebut transkripsi, yaitu pembentukan molekul RNA sesuai pesan yang diberikan oleh DNA.

2) Tahap kedua disebut translasi, yaitu molekul RNA menerjemahkan informasi genetika kedalam proses pembentukan
protein.

Biosintesis protein terjadi dalam ribososm, yaitu suatu partikel yang terdapat dalam sitoplasma r RNA bersama dengan
protein merupakan komponen yang membentuk ribosom dalam sel, perananya dalam dalam sintesis protein yang
berlangsung dalam ribosom belum diketahui.

m RNA diproduksi dalam inti sel dan merupakan RNA yang paling sedikit jumlahnya. kode genetika yang berupa
urutan basa pada rantai nukleutida dalam molekul DNA. tiap tiga buah basa yang berurutan disebut kodon, sebagai contoh
AUG adalah kodon yang terbentuk dalam dari kombinasi adenin-urasil-guanin, GUG adalah kodon yang terbentuk dari
kombinasi guanin-urasil-guanin. kodon yang menunjuk asam amino yang sama disebut sinonim, misalnya CAU dan CAC
adalah sinonim untuk histidin. perbedaan antara sinonim tersebut pada umumnya adalah basa pada kedudukanketiga
misalnya GUU,GUA,GUC,GUG..

bagian molekut t RNA yang penting dalam biosintesis protein ialah lengan asam amino yang mempunyai fungsi
mengikat molekul asam amino tertentu dalam lipatan anti kodon. lipatan anti kodon mempunyai fungsi menemukan kodon
yang menjadi pasangannya dalam m RNA yang tedapat dalam ribosom. pada prosese biosintesis protein, tiap molekuln t
RNA membawa satu molekul asam amino masuk kedalam ribosom. pembentukkan ikatan asam amino dengan t Rna ini
berlangsung dengan bantuan enzim amino asli t RNA sintetase dan ATP melalui dua tahap reaksi:

Asam aminon dengan enzim dan AMP membentuk kompleks aminosil-AMP-enzim. reaksi antara kompleks aminoasil-
AMP-enzim dengan t RNA

proses biosintesis akan berhenti apabila pada m RNA terdapat kodon UAA,UAG,UGA. karena dalam sel normal tidak
terdapat t RNA yang mempunyai antikodon komplementer. (Rochem, 2012)

2.5. Uji Asam amino

1. Uji Belerang.
Ikatan disulfida merupakan jenis ikatan kovalen lain yang dimiliki oleh peptida dan asam amino dalam protein
(Hart 2003). Sistein merupakan asam amino yang mengandung atom S pada molekulnya. Reaksi Pb-asetat dengan asam-
asam amino tersebut akan membentuk endapan berwarna gelap, yaitu garam PbS. Penambahan NaOH dalam percobaan
ini adalah untuk mendenaturasikan protein sehingga ikatan yang menghubungkan atom S dapat terputus oleh Pb-asetat
membentuk PbS, sedangkan Pb berfungsi sebagai donor Pb + (Girindra 1986). Hasil percobaan pada literatur sampel
albumin 0.02% akan membentuk endapan PbS, sehingga dapat disimpulkan bahwa larutan tersebut mengandung asam
amino yang rantainya samping mempunyai senyawa belerang.

S2+(aq) + Pb2+(aq)  PbS(s)

Gambar. Reaksi Uji belerang (Girindra,1986)
Sistein merupakan asam amino non esensial bagi manusia yang memiliki atom S, bersama-sama
dengan metionin, karena memiliki atom S, sistein menjadi sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain
yang mengandung belerang. Sistein dan metionin pada protein juga berperan dalam menentukan konformasi
protein karena adanya ikatan hidrogen pada gugus tiol. Sumber utama sisteina pada makanan adalah cabai, bawang
putih, bawang bombay, brokoli, haver, dan inti bulir gandum (embrio). L-sistein juga diproduksi secara industri
melalui hidrolisis rambut manusia dan babi serta bulu unggas (Arbianto Purwo 1993).

Tambah 1 ml larutan protein dalam larutan 2.5 ml NaOH 10%, didihkan beberapa menit. Tambah 1 tetes larutan Pb-
asetat 5%, lanjut pemanasan beberapa menit kembali sambil mengamati warna yang terjadi. Uji ini dilakukan terhadap
albumin 0.02%, kasein 0.02%, gelatin 0.02%, dan pepton 0.02%.( Ilmi Amalia Yasin, 2015)
Tabel. Hasil Uji Belerang
 Sampel Hasil Gambar Keterangan

Gelatin 0.1% - bening

Kasein 0.1% - Tidak berwarna

Pepton 0.1% - Cokelat

Sumber: Ilmi Amalia Yasin, 2015

Keterangan :
( + ) mengandung sistein / sulfur
( - ) tidak mengandung sistein / sulfur

2. Uji xantoprotein
Pada uji xantoprotein, reaksi pada uji xantoprotein didasarkan pada nitrasi inti benzena yang terdapat pada molekul
protein. Tidak semua protein mengandung asam amino yang mengandung cincin benzena. Dari 20 jenis asam amino, terdapat
3 asam amino yang mengandung gugus benzena (cincin fenil) yaitu fenilalanin, triptofan dan tirosin. Jika protein yang
mengandung cincin benzena ditambahkan asam nitrat pekat, maka akan terbentuk endapan putih yang dapat berubah menjadi
kuning sewaktu dipanaskan. Senyawa nitro yang terbentuk dalam suasana basa akan terionisasi dan warnanya berubah
menjadi jingga (Sumardjo, 2008)

C N R+ HNO3 NO2

H
C O

C O OH

CoNa
Orange
Sumber: Shinta Selviana, 2014
Bahan yang di gunakan dalam uji pengaruh pH adalah sampel D (sosis) , sampel C ( bubur bayi) , sampel H (madu),
sampel B (pepton), sampel F(santan). Pereaksi yang di gunakan dalam uji pengarh pH adalah HNO3 dan NaOH 50%. Alat
yang di gunakan dalam uji pengaruh pH adalah tabung reaksi sejumblah sampel , pipiet tetes, dan waterbath.( Shinta Selviana,
2014)
Gambar Metode Percobaan Uji Xantoprotein
Sumber: Shinta, Selviana, 2014
Hasil Pengamatan:
Warna
Sesudah Sesudah
Sebelum di di Hasil Hasil
Bahan Preaksi
di panaskan Panaskan I II
Panaskan dan di +
NaoH
D Kuning Kuning
Orange
jingga + +
muda
Larutan HNO3 dan NaoH 50 %

C Kuning Kuning Kuning

jingga + +

H Bening Bening Kuning

-
jingga +

B Bening Bening Kuning

-
jingga +

F Bening Kuning Kuning - -

Sumber: Shinta Selviana, 2014
Keterangan : + positif mengangandung asam amino bebas
- Tidak terdapat asam amino bebas
Hasil I : Shinta dan Fitriani, Kelompok A, Meja 5, 2014
Hasil II : Laboratorium Biokimia Pangan, 2014

Gambar Hasil Pengamatan Uji Xantoprotein

Sumber: Shinta Selviana, 2014
 Berdasarkan hasil pengamatan dari ke lima sampel yang posif mengandung asam amino aromatic adalah sampel D,
C, H, F, yang di tandai adanya perubahan warna setlah penambahan NaOH menjadi warna kuning jingga sedangakn pada
sampel B tidak terdapat asam amino aromatic karena tidak ada perubahan warna kuning jinga.
Uji xantoprotein merupakan uji kualitatif pada protein yang digunakan untuk menunjukkan adanya gugus benzena
(cincin fenil). Asam amino yang menunjukkan reaksi positif untuk uji ini adalah tyrosin, phenilalanin, dan tryptophan. Reaksi
positif ada uji xantoprotein adalah munculnya gumpalan atau cincin warna kuning. Pada uji ini, digunakan larutan HNO 3
yang berfungsi untuk memecah protein menjadi gugus benzene (Anonim, 2010).
Uji xantoprotein akan menghasilkan warna orange pada reaksi yang menghasilkan turunan benzena dengan
penambahan basa. Uji xantoprotein digunakan untuk asam amino yang mengandung inti benzene. Reaksi yang digunakan
adalah reaksi nitrasi pada inti benzena yang terdapat di protein oleh asam nitrat pekat. Reaksi ini positif untuk triptofan,
fenilalanin, dan tirosin. Warna hasil reaksi dengan asam nitrat pekat adalah kuning tua, sedangkan warna orange muncul
ketika reaksi ditambahkan dengan NaOH sebagai basa. Orange pekat pada fenol menunjukkan adanya inti benzene pada
gugus fenol. Hal itu memang sangatlah tepat karena fenol memang memiliki gugus benzene (Harper, 1980).
Reaksi xantoprotein terjadi pada saat larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan
protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi
adalah nitrasi pada inti benzena yang terdapat pada molekul protein. Jadi reaksi ini positif untuk protein yang mengandung
tirosin, fenilalanin dan triptofan. Kulit kita bila kena asam sitrat berwarna kuning, itu juga karena reaksi xantoprotein ini
(Poedjiadi, 2005).
Asam amino aromatik adalah asam amino yang mempunyai gugus benzena, suatu senyawa dikatakan aromatik
apabila memenuhi aturan Hückel. Asam amino aromatik terdiri dari fenilalanin, tirosin dan triptofan. Ketiga asam amino ini
disebut asam amino esensial yaitu, asam amino yang harus didatangkan dari luar tubuh dan diperlukan oleh makhluk hidup
sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme
apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi dan mesintesinya sendiri atau selalu kekurangan
asam amino yang bersangkutan. Sebagian besar asam amino ini hanya dapat disintesis oleh sel tumbuhan, sebab untuk
sintesisnya memerlukan senyawa nitrat anorganik (Marliya, 2012).
Asam amino aromatik terdiri dari beberapa macam yaitu fenilalanin, tirosin, dan triptofan. Ketiga senyawa asam
amino aromatik ini Bersifat relatif non polar, hidrofobik dan fenilalanin adalah yang paling hidrofobik . Tirosin mempunyai
gugus hidroksil dan triptofan mempunyai cincin indol sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen yang penting untuk
menentukan struktur enzim. Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ 280 nm sehingga sering digunakan untuk
menentukan kadar protein (Marliya, 2012).
Fenilalanin bersama-sama dengan tirosin dan triptofan merupakan senyawa yang berfungsi sebagai penghantar atau
penyampaian pesan (neurotransmitter) pada sistem saraf otak. Asam amino ini bertugas mengontrol berat badan, karena
efeknya dalam mengatur tiroid dan dan menekan nafsu makan. (Marliya, 2012).
Asam amino non essensial adalah asam amino yang dapat disintesis oleh tubuh manusia dengan bahan baku asam
amino lainnya. Contohnya Alanin, Asparagin, Asam Aspartat, Asam Glutamat, Glutamin dan Prolin
Asam amino essensial adalah asam amino yang harus didatangkan dari luar tubuh manusia karena sel – sel tubuh
tidak dapat mensintesisnya. Sebagian besar asam amino ini hanya dapat disintesis oleh sel tumbuhan, sebab untuk sintesisnya
memerlukan senyawa nitrat anorganik.
Contohnya Isoleusin, Leusin, Lisin, Metionin, Fenilalanin, Treosin, Valin dan Triptofan.
Asam amino semi essensial adalah asam amino yang dapat menghemat pemakaian beberapa asam amino essensial.
Definisi semi essensial juga dapat diartikan asam amino yang dapat mencukupi untuk proses pertumbuhan orang dewasa,
tetapi tidak mencukupi untuk proses pertumbuhan anak – anak. Contohnya Arginin, Histidin, Sistin, Glisin, Serin dan Triosin.
Nitrasi adalah reaksi substitusi atom H pada gugus benzena oleh gugus nitro (NO2). Pereaksi yang digunakan adalah
asam nitrat pekat (HNO3). Senyawa yang terbentuk memiliki nama nitrobenzena (Yusdi, 2012).

Sumber: Shinta Selviana, 2014

HNO3 pekat berperan dalam reaksi nitrasi inti benzena, peranan HNO3 pekat tidak dapat digantikan, karena nitrasi
memerlukan HNO3 pekat agar reaksi dapat berlangsung. NaOH 50% berfungsi menciptakan suasana basa sehingga terionisasi
dan didapat nilai ionisasi di atas trayek pH isolistrik menghasilkan ion negatif. NaOH harus 50%, karena apabila kurang dari
50% tidak akan terionisasi, apabila lebih dari 50% maka akan jenuh. NaOH ditambahkan setelah pemanasan agar bereaksi
sempurna, apabila penambahan dilakukan diawal tidak akan terionisasi.
Pemanasan pada metode xantoprotein lebih lama dibanding dengan uji Millon, karena pada uji xantoprotein ini asam
amino aromatik yang diidentifikasi yaitu, tirosin, fenilalanin dan tripofan, sedangkan pada uji millon hanya tiroson saja.
Fungsi penambahan pereaksi NaOH dan HNO3adalah agar terjadi nitrasi pada inti benzena yang terdapat dalam molekul
protein sehingga terjadi endapan putih yang berubah menjadi kuning apabila dipanaskan.
Asam amino aromatik merupakan asam amino yang mempunyai gugus -R non polar, di mana gugus -R di dalam golongan
asam amino ini merupakan hidrokarbon dan bersifat hidrofobik. Golongan ini mengandung gugus -R alifatik (alanin, valin,
leusin, isoleusin dan prolin) sedangkan dengan dua lingkaran aromatik (fenilalanin dan triptofan) dan satu mengandung sulfur
(metioin). Pada prolin gugus alfa -aminonya tidak bersifat bebas, tetapi disubstitusi oleh sebagian gugus -Rnya yang
menghasilkan struktur melingkar (Sudarmadji, 1989).
Asam amino aromatik merupakan asam amino yang mempunyai gugus -R non polar, di mana gugus -R di dalam golongan
asam amino ini merupakan hidrokarbon dan bersifat hidrofobik. Golongan ini mengandung gugus -R alifatik (alanin, valin,
leusin, isoleusin dan prolin) sedangkan dengan dua lingkaran aromatik (fenilalanin dan triptofan) dan satu mengandung sulfur
(metioin). Pada prolin gugus alfa -aminonya tidak bersifat bebas, tetapi disubstitusi oleh sebagian gugus -Rnya yang
menghasilkan struktur melingkar.
Pada percobaan ini terdapat kesalahan harusnya sempel Susu kental manis tidak mengandung ikatan peptida. Hal ini
mungkin terjadi karena kurang teliti dalam kebersihan alat-alat yang dipakai. Sebaiknya kebersihan alat diperhatikan dengan
baik karena dapat menyebabkan kontaminasi sehingga sangat mempengaruhi hasil akhirnya. Hal ini juga dapat disebabkan
karena konsentrasi yang digunakan pada pembuatan sampel tidak sebanding dengan pelarutnya yaitu air sehingga menjadikan
larutan tersebut berkonsentrasi rendah.
Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih
yang dapat berubah menjadi kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi adalah nitrasi pada inti bezena yang terdapat
pada molekul protein. Jadi reaksi ini positif untuk protein yang mengandung tirosin, fenilalanin, dan triptofan. Kulit kita jika
terkena asam nitrat akan berwarna kuning, itu juga karena terjadi reaksi xanthoprotein.
Senyawa berwarna jingga tersebut terbentuk karena asam amino yang direaksikan dengan HNO3 teroksidasi sehingga
membentuk endapan kuning yang merupakan endapan protein sample tersebut, kemudian endapan tersebut direaksikan
dengan NaOH sehingga terbentuk senyawa yang berwarna jingga yang menunjukkan adanya asam amino aromatik pada
bahan, selain itu koagulasi proein merupakan aspek kestabilan bahang yang dapat berkaitan dengan susunan dan urutan asam
amino dalam protein.
Senyawa berwarna jingga terbentuk karena asam amino yang direaksikan dengan HNO 3 teroksidasi sehingga membentuk
endapan kuning yang merupakan endapan protein sampel tersebut, kemudian endapan tersebut direaksikan dengan NaOH
sehingga terbentuk senyawa yang berwarna jingga yang menunjukkan adanya asam amino aromatik pada bahan.
Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih
yang dapat berubah menjadi kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi adalah nitrasi pada inti benzena yang terdapat
pada molekul protein. Jadi reaksi ini positif untuk protein yang mengandung tirosin, fenilalanin dan triftofan. Kulit kita bila
terkena asam nitrat berwarna kuning, itu juga karena reaksi xanthoprotein ini.
Asam amino aromatik adalah jenis asam amino yang terdiri atas beberapa atom karbon yang umumnya kurang larut dalam
air tetapi larut dalam pelarut organik. Sampel yang mengadung gugus asam amino aromatik yang terdapat dalam protein
untuk mensintesa peptida gugus karboksil dari asam amino sebelumnya diaktifkan dahulu. Metode yang biasa digunakan
pada kimia organik adalah sistem asam klorida. Senyawa asam amino dan HNO 3 menghasilkan endapan protein yang
berwarna kuning lalu senyawa tersebut direaksikan dengan Hg2+.
Protein(akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti “yang paling utama”) adalah senyawa organik kompleks
berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain
dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor.
Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalam fungsi struktural atau
mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan
(imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam
transportasi hara. Sebagai salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak
mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof).
Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid, dan polinukleotida, yang merupakan
penyusun utama makhluk hidup. Selain itu, protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia.
Protein ditemukan oleh Jöns Jakob Berzelius pada tahun 1838.
Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa struktur primer (tingkat satu), sekunder (tingkat dua), tersier
(tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat). Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang
dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Sementara itu, struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari
berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder
misalnya ialah sebagai berikut:
alpha helix (α-helix, “puntiran-alfa”), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral;
beta-sheet (β-sheet, “lempeng-beta”), berupa lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang
saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H)
beta-turn, (β-turn, “lekukan-beta”); dan
gamma-turn, (γ-turn, “lekukan-gamma”).

Gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder akan menghasilkan struktur tiga dimensi yang dinamakan struktur
tersier. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan
kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener.
Contoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin.
Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode:
1) Hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya, 6N hcl) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan dengan
instrumen amino acid analyzer
2) Analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi Edman
3) Kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa
4) Penentuan massa molekular dengan spektrometri massa.

Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier Transform
Infra Red (FTIR). Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-
beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa
dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-
I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah.
Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain. Struktur ini terdiri dari 40-350 asam amino. Protein sederhana
umumnya hanya memiliki satu domain. Pada protein yang lebih kompleks, ada beberapa domain yang terlibat di dalamnya.
Hubungan rantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda dengan komponen
penyusunnya. Bila struktur domain pada struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis masing-masing komponen
domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan struktur domain dengan struktur kuartener. Pada struktur
kuartener, setelah struktur kompleksnya berpisah, protein tersebut tidak fungsional.( Shinta Selviana, 2014)
3. Uji Ninhidrin
Dalam uji ini digunakan larutan ninhidrin untuk mendeteksi semua jenis asam amino. Ninhidrin (triketohidrinden
hidrat) merupakan pengoksidasi kuat, bereaksi dengan semua α-asam amino diantara pH 4-8 menghasilkan senyawa berwarna
ungu. Asam amino prolin dan hidroksi prolin juga bereaksi dengan ninhidrin, tetapi senyawa yang dihasilkan berwarna
kuning (Adisendjaja, dkk, 2016).
Asam amino bereaksi dengan ninhidrin membentuk aldehida dengan satu atom C lebih rendah dan melepaskan molekul NH3
dan CO2. Ninhidrin yang telah bereaksi akan membentuk hidrindantin (Panji, 2013).

Gambar 1. Cara Kerja Uji Ninhidrin

(Kelompok 4, 2016)

a. Alat dan bahan untuk melakukan uji disiapkan.

b. Larutan asam amino yang akan diuji dimasukkan kedalam tabung reaksi masing-
masing sebanyak 2 ml.
c. Kemudian kedalam masing-masing tabung ditambahkan 5 tetes larutan Ninhidrin
dan dipanaskan selama 2 menit.
d. Setelah itu diamati perubahan yang terjadi kemudian hasilnya dicatat dan
didokumentasikan.

No. Larutan Reaksi Keterangan Gambar Hasil Pengamatan

1 Asam Amino A - Tidak berwarna

Gambar 9. Larutan A
(Dokumentasi kelompok 4,
2016)

2 Asam Amino B + Berwarna ungu

Gambar 10. Larutan B

(Dokumentasi kelompok 4,
2016)
3 Asam Amino C + Berwarna ungu

Gambar 11. Larutan C

(Dokumentasi kelompok 4,
2016)
No. Larutan Reaksi Keterangan Gambar Hasil Pengamatan

4 Asam Amino D - Tidak berwarna

Gambar 12. Larutan D

(Dokumentasi kelompok 4,
2016)

5 Asam Amino E - Tidak berwarna

Gambar 13. Larutan E

(Dokumentasi kelompok 4,
2016)

6 Asam Amino F + Berwarna ungu

Gambar 14. Larutan F

(Dokumentasi kelompok 4,
2016)

7 Asam Amino G + Berwarna ungu

Gambar 15. Larutan G

(Dokumentasi kelompok 4,
2016)

8 Asam Amino H - Tidak berwarna

Gambar 16. Larutan H

(Dokumentasi kelompok 4,
2016)
Berdasarkan hasil pengamatan terhadap uji yang telah dilakukan terlihat bahwa larutan asam amino B, C, F, dan G memberikan
reaksi positif sehingga warna larutan berubah menjadi ungu, sedangkan larutan A, D, E, dan H memberikan reaksi negatif karena
tidak berwarna ungu

4. Uji Biuret
Senyawa Biuret dihasilkan dengan cara memanaskan urea di atas penangas air. Dalam larutan basa, biuret memberikan
warnaviolet dengan CuSO4. Reaksi ini disebut reaksi Biuret, karena dalam percobaan tersebut digunakan pereaksi biuret terhadap
asam-asam amino yang akan diuji. Reaksi positif akibat pembentukkan senyawa kompleks Cu++ gugus –CO dan –NH dari rantai
peptida dalam suasana basa. Dipeptida dari asam-asam amino histidin, serin dan treonin tidak memberikan reaksi positif untuk
uji ini.
Reaksi biuret merupakan reaksi warna yang umum untuk gugus peptida (- CO-NH-) dan juga protein. Reaksi positif
ditandai dengan terbentuknya warna ungu karena terbentuk senyawa kompleks antara Cu2+ dengan N dari molekul ikatan
peptida. Banyaknya asam amino yang terikat pada ikatan peptida,mampu memberikan warna biru, tripeptida ungu, dan
tetrapeptida serta peptide kompleks memberikan warna merah (Arsyad, 2001).

Hasil pengamatan dari uji Biuret pada asam amino dapat dilihat pada Tabel 7.

Bahan Hasil yang terbentuk

Kelompok 1 Kelompok 2 Kelompok 3 Kelompok 4 Kelompok 5

Kasein Ungu bening Ungu bening Ungu muda Ungu bening Ungu
kemerahmudaan

Albumin Ungu bening Ungu bening Ungu muda Ungu bening Ungu bening

Gelatin Ungu bening Ungu bening Ungu muda Ungu bening Ungu bening

Sumber: Andra Vidyarini dkk,2010

Dari hasil percobaan pada uji biuret, semua protein yang diujikan memberikan hasil positif. Biuret bereaksi dengan
membentuk senyawa kompleks Cu dengan gugus -CO dan -NHpada asam amino dalam protein. Warna ungu yang terbentuk
adalah warna violet pada larutan, tidak terbentuk gumpalan. Jumlah tetes untuk menghasilkan berbeda-beda berkisar 6-9 tetes.
Prosedur penetesan biuret sebaiknya dilakukan dengan prosedur titrasi agar diketahui secara spesifik atau kuantitatif ml titran.
Perubahan pada warna sampel uji akan memberikan hasil yang positif atau negatif. Ketika sampel berubah menjadi ungu itu
berarti bahwa sampel
mengandung protein. obligasi Peptida terjadi dengan frekuensi yang sama kirakira untuk kebanyakan protein per gram bahan.
Jadi untuk menentukan konsentrasi reaksi biuret protein dapat digunakan. Jika konsentrasi yang lebih, sampel akan berubah
menjadi lebih ungu, seperti yang terjadi pada kelompok 5.
Karena protein dibuat dari asam amino, kehadiran ikatan peptida selama uji Biuret untuk protein akan selalu memberikan hasil
positif untuk semua jenis makanan berbasis protein. (Andra Vidyarini dkk,2010)

5. Uji Millon
Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. Uji millon umumnya digunakan untuk
menunjukkan adanya asam amino tirosin pada suatu zat. Uji millon bekerja terhadap derivat-derivat monofenol seperti tirosin.
Pereaksi yang digunakan merupakan larutan merkuri (Hg) dalam asam nitrat (HNO3) (Panji, 2013).
Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil
yang berwarna.Tetapi khusus untuk proteoso dan pepton secara langsung akan menghasilkan larutan yang berwarna merah.
Endapan yang terbentuk berupa garam kompleks dari tirosin yang ternitrasi.
Tirosin akan ternitrasi oleh asam nitrat sehingga memperoleh penambahan gugus N=O, gugus tersebut secara reversibel (bolak-
balik) dapat berubah menjadi N-OH (hidroksifenil). Merkuri dalam pereaksi millon akan bereaksi dengan gugus hidroksifenil
dari tirosin membentuk warna merah.

Tabel. Hasil Uji Millon

Sampel Hasil Gambar Keterangan

Gelatin 0,1% - Putih

 Kasein 0,1% + Kuning Kemerahan

Pepton 0,1% - Putih

Urea 0,1% - Putih

Sumber: Ilmi Amalia Yasin,2015

Keterangan :
( + ) mengandung tirosin
( - ) tidak mengandung tirosin

Uji ini dilakukan pada sampel, gelatin, kasein, pepton, dan urea dengan konsentrasi 0,1%.

Gambar. Reaksi Uji Millon (Annonymous,2012)

Hasil percobaan yang kami lakukan reagen yang positif adalah kasein 0,1% dengan menghasilkan warna kuning merahan,
sedangkan untuk gelatin 0,1% , pepton 0,1% dan urea 0,1 % berwarna putih yang berarti negatif. Hal ini sesuai dengan pendapat
sedangkan menurut Sajuthi Dondin et.al. (2010) bahwa kasein merupakan protein yang paling banyak mengandung asam amino
tirosin.( Ilmi Amalia Yasin,2015)

Gambar. Asam
Amino Tirosin
sumber: Ilmi Amalia Yasin,2015
(Annonymous,2012)
Tirosin merupakan gugus R dari asam amino polar yang larut dalam air atau lebih hidrofilik dibandingkan dengan asam
amino nonpolar, karena golongan ini mengandung gugus fungsional yang mengikat ikatan hydrogen dengan air. Bentuk
yangumum adalah L-tirosin (S -tirosin), yang juga ditemukan dalam tiga isomer struktur: para, meta,dan orto (Lehninger 1982).
Tirosin dalam bentuk tirosina, memiliki peran kunci dalampengaktifan beberapaenzim tertentu melalui proses fosforilasi
(membentuk fosfotirosina) pada transduksi signal. Bagi manusia, tirosina merupakan prekursor hormon tiroksin dan
triiodotironin yang dibentuk dikelenjar tiroid, pigmen kulit melanin, dan dopamin, norepinefrin dan epinefrin (Winarno FG
2004).
 BAB III
PENUTUP

3.1 Kesimpulan

Berdasarkan penjelasan yang telah di jelaskan di bab sebelumnya maka dapat diambil kesimpulan sebagai berikut :

1. Asam amino merupakan senyawa organik komponen penyusun protein, setiap asam amino terdiri dari gugus karboksilat(-
COOH) dan gugus amino (NH2) serta yang membedakan asam amino satu dengan asam amino lainnya yaitu dengan
adanya rantai samping (R).
2. Sifat asam amino pada pH fisiologi
 Titik Isoelektris (pI) asam amino
 Asam amino adalah senyawa amfoter
 Asam amino adalah swtterion
3. Sifat fisika asam amino yaitu
 Titik leleh asam amino diatas 2000C,
 Larut dalam air dan pelarut polar lain tetapi tidak larut dalam pelarut nonpolar seperti dietil eter atau benzena.
 Momen dipol yang besar
 Kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam karboksilat
 Kurang basa dibandingkan sebagian besar amina.
4. Fungsi Asam Amino antra lain :
 Penyusun protein, termasuk enzim.
 kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon, dan asam nukleat)
 pengikat logam penting yang di perlukan dalam reaksi enzimatik (kofaktor).
5. Uji Asam Amino
 Uji Ninhidrin, Dalam uji ini digunakan larutan ninhidrin untuk mendeteksi semua jenis asam amino.
 Uji Xanthoprotein, Uji xanthoprotein merupakan uji kualitatif pada protein yang digunakan untuk menunjukkan
keberadaan gugus benzene.
 Uji Millon, Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat.
6. Dari 20 jenis asam amino, ada yang tidak dapat disintesis oleh tubuh kita sehingga harus dipasok melalui makanan yang
kita makan. Asam amino ini dinamakan asam amino esensial. Selebihnya adalah asam amino yang dapat disintesis dari
asam amino lain. Asam amino ini dinamakan asam amino non-esensial.
7. Reaksi yang ditunjukkan oleh metabolisme asam amino pada mulanya akan melibatkan proses pemindahan gugus amino
yang kemudian akan dilanjutkan dengan proses mengubah senyawa karbon yang terdapat pada senyawa asam amino.
Proses pemindahan gugus amino ini terbagi atas 2 proses, yaitu proses transaminasi dan deaminasi.
8. Reaksi yang ditunjukkan oleh metabolisme asam amino pada mulanya akan melibatkan proses pemindahan gugus amino
yang kemudian akan dilanjutkan dengan proses mengubah senyawa karbon yang terdapat pada senyawa asam amino.
Proses pemindahan gugus amino ini terbagi atas 2 proses, yaitu proses transaminasi dan deaminasi.
9. Jumlah asam amino dalam darah tergantung dari jumlah yang diterima dan jumlah yang digunakan. Pada proses
pencernaan makanan, protein diubah menjadi asam amino oleh beberapa reaksi hidrolisis serta enzim – enzim yang
bersangkutan. Enzim-enzim yang bekerja pada proses hidrolisis protein antara lain ialah pepsin, tripsin, kimotripsin,
karboksi peptidase, amino peptidase, tripeptidase dan dipeptidase.
 DAFTAR PUSTAKA

Arsyad, Adzhar. 2015. Asala Struktur, fungsi, dan pembentukan mRNA, tRNA, dan rRNA. Tersedia: http://adzhar-
arsyad.blogspot.co.id/2015/03/asal-struktur-fungsi-dan-pembentukan.html. Di akses pada tangggal 22 September 2019

Martoharsosno, Soeharsono. 2006. Biokimia 2. Yogyakarta: Gadjah mada university Press.

Murray, Robert K. 2009. Biologi Harper (Edisi 27). Jakarta: EGC

Poedjiadi, Anna., dan F.M. Titin Supriyanti. 2006. Dasar-dasar Biokimia (Edisi Revisi). Bandung: UI Press.

Saban, Gawi. 2014. Substansi genetika. Tersedia: http: //gawisaban.blogspot.com/2014/02/Substansi-genetika.html. Di akses

pada tanggal 22 September 2019

Yeum,K.J.,Russel,R.M.,2002. Carotenoid Bioavailability and Bioconversion, Annu.Rev.Nutr.,22 :483 -504

Aditia, Lasinrang . 2013 . Makromolekul Protein . Makassar: Universitas Islam Negeri Alauddin Makassar .

Arsyad, Adzhar. 2015. AsalaStruktur, fungsi, danpembentukan mRNA, tRNA, danrRNA. Tersedia: http://adzhar-
arsyad.blogspot.co.id/2015/03/asal-struktur-fungsi-dan-pembentukan.html. Di aksespadatangggal 21 September 2019

Martoharsosno, Soeharsono. 2006. Biokimia 2. Yogyakarta: Gadjahmada university Press.

Murray, Robert K. 2009. Biologi Harper (Edisi 27). Jakarta: EGC

Poedjiadi, Anna., dan F.M. TitinSupriyanti. 2006. Dasar-dasarBiokimia (EdisiRevisi). Bandung: UI Press.

Saban, Gawi. 2014. Substansigenetika. Tersedia: http: //gawisaban.blogspot.com/2014/02/Substansi-genetika.html. Di

aksespadatanggal 22 September 2019

Yeum,K.J.,Russel,R.M.,2002. Carotenoid Bioavailability and Bioconversion, Annu.Rev.Nutr.,22 :483 -504

Panji. (2013). Uji Ninhidirin. [Online]. Diakses dari: http://www.edubio.info/2013/11/uji-ninhidrin.html. [27 Agustus 2019].

Adisendjaja, dkk. (2016). Penuntun Kegiatan Laboratorium Biokimia. Bandung: Universitas Pendidikan Indonesia.

Shinta Selviana.2014.Laporan Praktikum Biokimia Pangan Protein I Uji Xantoprrotein. Universitas Pasundan Bandung

Arbianto Purwo. 1993. Biokimia Konsep-Konsep Dasar. Bandung (ID): ITB Pr

Ilmi Amalia Yasin dkk.2015.Laporan Praktikum Biokimia Hewan : PROTEIN (1)(Uji Millon, Uji Hopkins-Cole, Uji Ninhidrin,
Uji Belerang, Uji Xantoproteat, Uji Biuret). Institut Pertanian Bogor

Sumardjo D. 2008.Pengantar Kimia: BukuPanduanKuliahMahasiswaKedokterandan Program Strata I FakultasBioeksakta.

Jakarta: PenerbitBukuKedokteran EGC.

Harper, et al., (1980), Biokimia (Review Of Physilogical Chemistry) Edisi 17. EGC : Jakarta.

Poedjadi, Anna., (2005), Dasar-dasar Biokimia. Universitas Indonesia : Jakarta.

Marliya, Rita, (2012). Asam Amino Aromatik.ritamarliya0228 fkipunsyiah.blogspot.com/2012/11/asamamino-aromatik .html.

Diakses 27 Agustus 2019.

Andra Vidyarini dkk.2010.Protein dan Asam Amino.Institut Pertanian Bogor

Winarno FG. 2004. Kimia Pangan dan Gizi. Jakarta (ID): GramediaLehninger. 1982.Dasar-Dasar Biokimia Jilid I . Maggy
Thenawidjaja, penerjemah. Jakarta (ID): Erlangga.Terjemahan dari: Principles of Biochemistry.

Rahmat Darma Wansyah.2013.Metabolime Protein dan Asam Amino. Fakultas Pertanian Universitas Syiah Kuala Darussalam.