Piruvato ossidasi
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piruvato ossidasi | |
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Numero EC | 1.2.3.3 |
Classe | Ossidoreduttasi |
Nome sistematico | |
piruvato:ossigeno 2-ossidoreduttasi (fosforilante) | |
Altri nomi | |
acido piruvico ossidasi; piruvato ossidasi (fosfato dipendente) | |
Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
Fonte: IUBMB | |
La piruvato ossidasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
L'enzima è una flavoproteina (FAD) che richiede tiamina difosfato. Due equivalenti riducenti sono trasferiti dal carbanione del 2-idrossietil-tiamina-difosfato all'adiacente cofattore flavinico, generando 2-acetil-tiamina difosfato (AcThDP) e flavina ridotta. Il FADH2 è riossidato dall'O2 per generare H2O2, mentre il FAD ed il AcThDP sono riconvertiti dall'acetil fosfato e dalla tiamina pirofosfato.
Bibliografia
[modifica | modifica wikitesto]- Tittmann, K., Wille, G., Golbik, R., Weidner, A., Ghisla, S. and Hübner, G., Radical phosphate transfer mechanism for the thiamin diphosphate- and FAD-dependent pyruvate oxidase from Lactobacillus plantarum. Kinetic coupling of intercofactor electron transfer with phosphate transfer to acetyl-thiamin diphosphate via a transient FAD semiquinone/hydroxyethyl-ThDP radical pair, in Biochemistry, vol. 44, 2005, pp. 13291–13303, Entrez PubMed 16201755.
- Williams, F.R. and Hager, L.P., Crystalline flavin pyruvate oxidase from Escherichia coli. I. Isolation and properties of the flavoprotein, in Arch. Biochem. Biophys., vol. 116, 1966, pp. 168–176, Entrez PubMed 5336022.
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