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UNIVERSIDADE ESTADUAL DO CEARÁ – UECE

FACULDADE DE EDUCAÇÃO DE ITAPIPOCA – FACEDI

DISCIPLINA: BIOQUÍMICA

BARBARA BORGES DE SOUSA

CLAILTON FERREIRA DO NASCIMENTO

FRANCISCA GRAZIELY PEREIRA DOS SANTOS

FUNÇÕES BIOQUÍMICAS DOS AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS E DOS

AMINOÁCIDOS NÃO-ESSENCIAIS

ITAPIPOCA – CE

2021
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BARBARA BORGES DE SOUSA

CLAILTON FERREIRA DO NASCIMENTO

FRANCISCA GRAZIELY PEREIRA DOS SANTOS

FUNÇÕES BIOQUÍMICAS DOS AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS E DOS

AMINOÁCIDOS NÃO-ESSENCIAIS

Trabalho de pesquisa apresentado ao

Curso de Licenciatura Plena em Ciências
Biológicas da Faculdade de Educação de
Itapipoca da Universidade Estadual do
Ceará, como requisito parcial para a
obtenção de nota na referida disciplina

Orientador: Prof. Dr. Antonio Teles de

Menezes

ITAPIPOCA – CE

2021
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SUMÁRIO

1 INTRODUÇÃO 03
2 AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS 04
2.1 Fenilanina 04
2.2 Valina, Leucina e Isoleucina 05
2.2.1 Valina 05
2.2.2 Leucina 05
2.2.3 Isoleucina 05
2.3 Triptofano 06
2.4 Metionina 07
2.5 Lisina 07
2.6 Histidina 08
2.7 Treonina 09
3 AMINOÁCIDOS NÃO-ESSENCIAIS 09
3.1 Alanina 09
3.2 Ácido Glutâmico 10
3.3 Glutamina 11
3.4 Arginina 12
3.5 Ácido Aspártico 12
3.6 Glicina 13
3.7 Asparagina14
3.8 Cisteína 15
3.9 Tirosina 15
3.10 Serina 16
3.11 Prolina 16
4 CONSIDERAÇÕES FINAIS 17
5 REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS 17
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1. INTRODUÇÃO

Funcionando como os “tijolos” que constituem as proteínas, os aminoácidos

são moléculas orgânicas que apresentam grupos – carboxila (COOH), referentes ao
ácido carboxílico, e um grupo amino (NH3) do composto nitrogenado amina, (por
esse motivo a origem de seu nome). Ligados ao um único carbono, denominado
carbono alfa, pelo o qual liga-se o grupo amino, ao grupo carboxila, a um átomo de
hidrogênio e a um grupo variável, denominado cadeia lateral ou grupo “R”. No que
diz respeito à produção ou não no organismo, os aminoácidos podem ser
classificados em: essenciais, não essenciais e em algumas situações
condicionalmente essenciais.

Ainda que nosso corpo seja composto por cerca de 250 mil proteínas
diferentes, estas são formadas por apenas vinte aminoácidos, cada um com
propriedades específicas, diferindo apenas na natureza química do grupo ligado a
cadeia lateral. Enquanto os vegetais são capazes de fabricar os vinte aminoácidos
necessário à produção de suas proteínas, as células animais não sintetizam todos.
Nove deles, conhecidos como aminoácidos essenciais (Fenilalanina, Valina,
Treonina, Triptofano, Metionina, Leucina, Isoleucina, Lisina e Histidina), não podem
ser sintetizados endogenamente e devem ser obtidos a partir dos alimentos, tanto de
origem animal, quanto vegetal. Os outros aminoácidos restantes são chamados
aminoácidos não-essenciais ou naturais (Alanina, Arginina, Asparagina, Ácido
Aspártico, Cisteína, Ácido Glutâmico, Glutamina, Glicina, Prolina, Serina e Tirosina)
pois são fabricados nos animais a partir de moléculas precursoras que fazem parte
do ciclo de Krebs e do grupamento amino provenientes da degradação de
aminoácidos, ou seja, as células são capazes de sintetizá-los.

Os aminoácidos apresentam diversas funções além da síntese proteica,

podendo atuar no sistema nervoso como neurotransmissores, formação de
cartilagem e elastina no tecido conjuntivo, síntese de hormônios, enzimas e
neurotransmissores, como fonte de energia, agir como intermediários na biossíntese
de substâncias importantes para o funcionamento do organismo e podem fornecer
intermediários do ciclo de Krebs e do ciclo da Ureia.
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2. AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS

2.1 Fenilanina

Contém um radical fenila ligado a um grupamento metileno, sendo um

aminoácido aromático que exibe propriedades de absorção de radiação ultravioleta.
A tirosina pode ser sintetizada a partir da fenilalanina, que é usada para produzir
moléculas de sinalização. Fenilalanina é convertida em tirosina, posteriormente em
dopamina e noradrenalina. A tirosina é sintetizada pela enzima fenilalanina
hidroxilase, que adiciona um grupo hidroxila, ou OH, ao anel da fenilalanina.

A Fenilanina participa da síntese das catecolaminas, hormônios produzidos

pelas as glândulas suprarrenais como a epinefrina, norepinefrina e dopamina,
responsáveis por regular o humor e respostas do organismo frente a uma situação
de estresse. As principais catecolaminas são formadas pela hidroxilação e
descarboxilação dos aminoácidos fenilalanina e tirosina. A enzima fenilalanina
hidroxilase, que converte a fenilalanina em norepinefrina, cataboliza a reação para a
tirosina, que forma dopamina.

Por ser precursora da tirosina, a Fenilanina é importante também na síntese

de melanina, principal classe de pigmentos nos mamíferos. Participa também da
produção de endorfina, neuro-hormônio produzido pela glândula hipófise, que fica no
cérebro, e é responsável por sensações de prazer e humor.

Figura 1 – Síntese das catecolaminas a partir de Fenilanina

Fonte: HSN blog (2020)

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2.2 Valina, Leucina e Isoleucina

Estes três aminoácidos de cadeia ramificada são conhecidos como BCAAs

(Branched Chain Amino Acids). Os BCAA’s podem estimular a síntese proteica,
evitar o catabolismo de proteínas, evitando a perda de massa muscular, e servir de
substrato para a gliconeogênese, assim como os outros aminoácidos são
precursores da glicose sanguínea e hepática, já que podem ser convertidos a
piruvato ou intermediário do ciclo do ácido cítrico. Eles são degradados no músculo,
estimulando a produção de glutamina, atuando como precursores da síntese de
glutamina no tecido muscular. Esses aminoácidos fornecem grupamentos amino em
reações de transaminação.

2.2.1 Valina

Aminoácido de cadeia ramificada e cadeia lateral alifática composta por um

grupamento isopropil, o que lhe confere caráter apolar. Ao inibir o transporte do
triptofano através da barreira hematoencefálica, auxilia na prevenção da quebra dos
músculos, pois forma uma glicose extra pelo o processamento de energia.

2.2.2 Leucina

Possuindo cadeia lateral apolar alifática, a leucina é capaz de ativar

rapidamente a mTOR, proteína necessária no processo de síntese proteica. Isso
acontece, principalmente, por meio da utilização de três proteínas regulatórias que
são essenciais neste processo: a proteína quinase ribossomal, a proteína ligante do
fator de iniciação eucariótico e o fator de iniciação eucariótico.

2.2.3 Isoleucina

Forma ligações fracas chamadas ligações hidrofóbicas com outros

aminoácidos com que contribuem na estrutura terciária e quaternária das proteínas.
Favorece a entrada de nutrientes nas células (similar a ação da insulina) tem
capacidade cetogênica e pode substituir a glicose durante períodos prologados de
jejum (é convertida em açúcar no fígado, ajudando na manutenção dos níveis de
glicose no sangue).
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2.3 Triptofano

É um aminoácido aromático apolar, com seu anel indólico ligado à um

grupamento metileno. A cadeia lateral indol também é o núcleo do importante
neurotransmissor serotonina. É o mais raro dos aminoácidos na sequência primária
das proteínas. Conhecido como “hormônio do prazer”, a serotonina leva triptofano
em sua composição. Este hormônio é uma substância química presente no cérebro
envolvida na regulação do humor, distúrbios afetivos, sono e pressão arterial.

Figura 2 – Síntese da serotonina

Fonte: Repositório UFU

Outro hormônio neurotransmissor sintetizado a partir de triptofano é a

melatonina. Conhecido como hormônio do sono, esse neurotransmissor é produzido
pela glândula pineal à noite e é regulado pelo sistema de temporização circadiano. O
triptofano é responsável por sinalizar a melatonina, que é derivada da serotonina

A niacina é sintetizada a partir do triptofano. Também chamada de vitamina

B3, a niacina é uma vitamina hidrossolúvel, que pode ser encontrada no fígado, rins
e coração. Uma parcela do triptofano pode ser convertida biologicamente em
niacina. Ela desempenha funções no organismo como melhorar a circulação
sanguínea, aliviar a enxaqueca, baixar o colesterol e melhorar o controle da
diabetes.

O triptofano, por ser degradado produzindo alanina, que sofre uma reação de
transaminação com o α-cetoglutarato liberando o piruvato. o triptofano, durante sua
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degradação produz precursores importantes para a biossíntese de diferentes

biomoléculas, como o NAD (nicotinamida adenina dinucleotídeo).

2.4 Metionina

Possuindo cadeia lateral apolar, é o primeiro aminoácido incorporado na

posição terminal “N” de todas as proteínas. O grupo metil terminal da cadeia lateral
da metionina geralmente participa de reações bioquímicas de transferência de metil,
tornando a metionina uma “doadora de metil”. A metionina tem em sua composição
o enxofre, um elemento necessário para produzir substâncias antioxidantes no
organismo. Além disso, serve de fonte de enxofre para a cisteína, aminoácido não-
essencial.

A metionina auxilia no início da tradução do RNA mensageiro (RNAm), “lendo”

sua informação e usando-a para construir uma proteína. O RNA transportador
(RNAt) transporta o primeiro aminoácido da proteína, que quase sempre é a
metionina.

A metionina é importante para o metabolismo dos fosfolipídios, sendo que a

sua deficiência é conhecida por causar prejuízos renais e hepáticos (Brumano,
2008). Segundo Champe e Havey (1996) a S-adenosilmetionina, um cofator
responsável por doar grupo metil formado pela metionina, participa na síntese de
colina no organismo. A S-adenosilmetionina também participa na formação da
creatina, da carnitina, da adrenalina e da melatonina. As reações de metilação são
também importantes no metabolismo da gordura no fígado evitando a síndrome do
fígado gorduroso.

2.5 Lisina

É um aminoácido de cadeia lateral muito polar, que a torna altamente

hidrofílica. Com carga geral positiva em pH fisiológico, o que a torna um dos três
aminoácidos básicos. A sua cadeia lateral e da arginina são as mais longas no
conjunto dos vinte aminoácidos. A carnitina, uma amina quaternária, é sintetizada no
fígado, rins e cérebro a partir da lisina e metionina, exigindo a presença de ferro,
ácido ascórbico, niacina e piridoxina. Tem função fundamental no processamento de
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energia pela a célula, pois age nas reações transferidoras de ácidos graxos livres do
citosol para mitocôndrias, facilitando sua oxidação e geração de ATP.

A Lisina e a hidroxilisina estão presentes na cadeia proteica do colágeno.

Esta última, origina-se através de processos enzimáticos da própria lisina. A lisina
também faz parte da síntese de elastina, que é a principal proteína estrutural das
fibras elásticas, tendões e ligamentos.

Figura 3 – Síntese da carnitina

Fonte: Researchgate

2.6 Histidina

É um aminoácido de cadeia lateral aromática de nitrogênio heterocíclico, seu

radical consiste em um carbono e um núcleo imidazol, sendo básico em relação ao
pH. A histamina é produzida nos mastócitos por meio de descarboxilação da
histidina através da enzima L-histidina descarboxilase. É uma substância necessária
que está envolvida na estrutura e função do sistema nervoso.

A L-histidina forma parte do dipeptídio carnosina, formado por beta alanina e

L-histidina; de forma que se há beta alanina disponível, forma-se carnosina nos
músculos. A carnosina oferece um maior controle da acidose produzida pelo
exercício, permitindo um maior esforço e redução da fadiga, funcionando também
como uma alternativa ao bicarbonato quando ao tamponamento. Além disso, a
carnosina realiza a sua ação dentro da célula muscular enquanto o bicarbonato a
realiza fora.

Figura – 4 Síntese da carnosina

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Fonte: USP

A histidina também se utiliza para a regulação, utilização e desintoxicação de

elementos traço (Zn, Fe, Mn, Mb) no organismo. A histidina tem a capacidade para
ligar, de forma não covalente, determinados metais que tenham um central metálico.
Enquanto isso, muitos metais tóxicos como mercúrio, chumbo e cádmio, junto com o
excesso ameaçador de minerais essenciais como zinco e cobre, geralmente
estimulam a rápida formação de metalotioneína dentro das células do cérebro,
fígado e rins para proteger essas células. A metalotioneína precisa de histidina para
ser formada.

A histidina está presente também na estrutura da hemoglobina. As ligações

covalentes entre a heme e a globina ocorrem entre as histidinas da globina e o
radical propil do pirrol. O ferro liga-se a globina através da histidina proximal e é
responsável por carregar uma molécula de oxigênio através de uma ligação fraca
com histidina distal (oxihemoglobina).

2.7 Treonina

A treonina possui uma cadeia lateral polar neutra. Como possui um grupo
hidroxila capaz de formar ligações com a água, tem característica hidrofílica.
Portanto, geralmente a treonina é encontrada na superfície da molécula proteica. Em
microrganismos e plantas a treonina é sintetizada a partir do ácido aspártico. Auxilia
a reduzir o acúmulo de lipídeos no fígado.

A treonina forma a o aminoácido não essencial glicina a partir da treonina

aldolase. No fígado, junto ao ácido aspártico e a metionina, ajuda a digerir gorduras
e ácidos graxos, auxiliando a reduzir o acúmulo de gordura hepática

3. AMINOÁCIDOS NÃO-ESSENCIAIS
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3.1 Alanina

A Alanina é um aminoácido de cadeia lateral apolar. Quando o tecido

muscular é submetido a atividade intensa ou o organismo passa por períodos
prolongados de jejum, para suprir a necessidade de glicose é ativado um processo
denominado ciclo da glicose-alanina. No tecido muscular o glutamato transfere seu
grupo amina para o piruvato (proveniente da glicólise) formando alanina e α-
cetoglutarato a partir de uma transaminação enzimática. A alanina é transportada
até o fígado pela corrente sanguínea, onde ocorrerá outra transaminação entre a
alanina e o α-cetoglutarato. A alanina torna-se piruvato e o α-cetoglutarato torna-se
glutamato. O piruvato proveniente da alanina é o substrato para a ativação da
gliconeogênese, que produzirá glicose que será transportada pela corrente
sanguínea para os músculos ou para o tecido que necessite de glicose.

Figura 5 – Esquema representando o clico da glicose-alanina

Fonte: Escola CVI

A alanina pode agir como neurotransmissor inibitório com forte ação

tranquilizante, e pode ser utilizada em casos de epilepsia. Além disso, sua forma β é
utilizada na síntese de carnosina, um dipeptídio com funções tampão, regulando a
acidez do tecido muscular.

3.2 Ácido Glutâmico

Com uma carboxila em sua cadeia lateral, o ácido glutâmico (ou glutamato) é
um aminoácido ácido. Atuando como um neurotransmissor excitatório, o glutamato
fica armazenado em vesículas nos neurônios pré-sinápticos. Seus efeitos estão
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associados ao aprendizado, a memória, a tolerância, a dependência química a

ansiedade e a depressão.

Como citado anteriormente, o glutamato junto com a alanina são

intermediários do processo de gliconeogênese e evitam que o íon amônio (NH 4+)
seja formado nos músculos. Nos hepatócitos, o glutamato é transportado do citosol
para a mitocôndria, onde sofre desaminação oxidativa pela enzima glutamato
deidrogenase, liberando NH4+ que vai para o clico da ureia.

No fígado, um possível excesso de glutamina é convertido em glutamato pela

ação da enzima glutaminase. Parte desse glutamato pode ser processado pela
glutamato deidrogenase, liberando amônia e esqueletos de carbono para utilização
como combustível. Ainda, este glutamato servirá como fonte de grupos amino em
reações de transaminação (a exemplo o ciclo glicose-alanina). O glutamato age
também como a porta de entrada do nitrogênio reduzido, que é incorporado nesse
aminoácido e encaminhado para ser assimilado em outras biomoléculas. No
cérebro, a remoção da amônia é feita através da aminação redutora do α-
cetoglutarato em glutamato, que é convertido em glutamina, que transporta a amônia
para o fígado.

O glutamato, ainda, participa da síntese de glutationa, formando o dipeptídio

precursor γ-L-glutamil-L-cisteína, junto a outro aminoácido essencial, a cisteína. que
é um importante antioxidante, atuando na eliminação de peróxidos tóxicos formados
no percurso do metabolismo em condições aeróbias, diminuindo o envelhecimento
celular e o estresse oxidativo

3.3 Glutamina

A glutamina é um aminoácido de cadeia lateral polar neutra. Os leucócitos

são consumidores primários de glutamina. “Pensava-se que células do sistema
imunológico como linfócitos e macrófagos obtinham a maior parte de sua energia a
partir da oxidação da glicose. Porém, com novos estudos notou-se que há um
aumento máximo da atividade catalisadora da glutaminase nessas células, que é a
enzima chave na rota metabólica da glutamina” (CASTELL; NEWSHOLME, 2001
apud RIOS; MENDES; SILVA, 2011, p. 68). Os macrófagos e linfócitos utilizam a
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glutamina de forma semelhante a utilização da glicose, estimulando a proliferação de

macrófagos e linfócitos.

A glutamina pode ativar proteínas de estresse ou choque térmico (heat shock

proteins – HSPs) que estão ligadas a funções antiapoptótica celular e regeneração
dos tecidos celulares. A disponibilidade de glutamina aumenta a expressão de
HSPs. Isso demonstra a possiblidade da glutamina estar associada a regeneração
celular

A glutamina funciona também como uma forma de transporte não tóxico para
a amônia, sendo transportada até o fígado e depois para os rins pelo sangue para
cair no ciclo da ureia. Este aminoácido também funciona como transportador de
grupos amino para outras moléculas, tal qual o glutamato. Mais de doze reações
biossintéticas utilizam a glutamina como fonte de grupos amino. Elas apresentam
dois domínios estruturais: um deles liga a glutamina e o outro liga o segundo
substrato, que serve como receptor do grupo amino.

3.4 Arginina

Possuindo uma cadeia lateral básica, a arginina atua como um importante

intermediário biossintético. Nas células endoteliais a arginina é degradada pela
sintase do óxido nítrico para formar citrulina e óxido nítrico. O NO tem funções
fisiológicas como neurotransmissão, coagulação sanguínea, atua como mensageiro
e vasodilatador.

A arginina é um intermediário na síntese das poliaminas. Sua descarboxilação

forma agmatina, precursora da espermidina e da putrescina. Agmatina, espermidina
e putrescina são poliaminas, substâncias com alta bioatividade, auxiliando no
crescimento e proliferação celular, síntese proteica e de ácidos nucleicos. A arginina
também aumenta a função imunológica, agindo na defesa do hospedeiro, no
processo de cicatrização e em uma série de adaptações fisiopatológicas. Entretanto
seus mecanismos ainda não estão completamente esclarecidos. (CHIARLA et
al.,2006; SUKHOTNIK et al., 2005; WU et al., 2000). A arginina também eleva a
proliferação dos linfócitos, potencializa a atividade dos macrófagos e reforça a
atividade de células natural-killers.
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Como já mencionado a arginina é precursora da creatina. A arginina transfere

seu grupo amidina para a glicina, formando guanidinoacetato, que reage com a S-
adenosilmetionina para formar creatina. No ciclo da ureia, a arginina é precursora
direta da ureia, sendo clivada pela enzima arginase para formar ornitina e ureia.

3.5 Ácido Aspártico

Também conhecido como aspartato, o ácido aspártico é um aminoácido com

uma carboxila na sua cadeia lateral, sendo então um aminoácido ácido. Após ser
formado pela reação entre glutamato e oxalacetato na matriz mitocondrial, o
aspartato é transportado até o citosol e doa seu grupo amino para a citrulina,
formando argininosuccinato, intermediário do ciclo da ureia.

Na síntese das bases nitrogenadas, doa nitrogênio para a síntese do anel

púrico. Na síntese das pirimidinas reage com o carbamoíl fosfato para formar
carbamoíl aspartato, precursor das bases pirimídicas.

No processo de fixação de CO 2 em plantas do tipo C4, a reação entre HCO 3 e

fosfoenolpiruvato gera oxalacetato que é convertido em aspartato, que é
transportado para a bainha do feixe, depositando todo CO 2 contido em sua molécula
através de descarboxilação.

3.6 Glicina

A Glicina possui a cadeia lateral mais simples de todos os aminoácidos, sendo

apenas um átomo de hidrogênio, o que a torna um aminoácido apolar. A glicina atua
como um neurotransmissor inibitório e seus receptores encontram-se amplamente
distribuídos pelo sistema nervoso. Ao atingir seus receptores, a glicina limita a
ativação de neurônios motores, proporcionando o relaxamento muscular, que é
essencial na resposta de reflexo, controle motor voluntário e no processamento de
sinais sensoriais nos mamíferos.

O succinil-CoA e a glicina combinam-se numa reação catalisada pela ALA

sintetase para forma o ácido 5-aminolevulínico (ALA), reação que dá início a síntese
do Heme, grupo que faz parte da estrutura da hemoglobina. A pequena cadeia
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lateral da glicina confere estabilidade a esta proteína. Na síntese das purinas, a

glicina contribui na síntese da hipoxantina, a base nitrogenada da inosina (IMP),
intermediário da síntese da adenina e da guanina. Já na síntese do colágeno, a
glicina é um dos aminoácidos mais presentes na sua estrutura, sendo observado a
cada terceira posição, correspondendo a cerca de 33% da composição.

A glicina é um intermediário na síntese de glutationa. Após a formação do

dipeptídio γ-L-glutamil-L-cisteína a partir dos aminoácidos glutamato e cisteína, a
glutamina é ligada a ele através da ação da enzima glutationa sintetase, formando a
glutationa. A glicina contribui também para o processo de digestão, sendo uma
precursora da bile. Nos hepatócitos os ácidos biliares são conjugados ao grupo
amina da glicina (ou da taurina). A conjugação dos ácidos primários a glicina torna-
os impermeáveis a membranas celulares, sendo absorvidos apenas no estômago e
no intestino delgado. Como já citado, a glicina participa da síntese da creatina junto
a arginina e ainda, pode ser convertida em serina, outro aminoácido não-essencial e
em piruvato para o clico de Krebs.

Figura 6 – Anéis purínico e pirimidínico, respectivamente, dos quais fazem parte de sua síntese os
aminoácidos aspartato, glutamina e glicina.

Fonte: Princípios de Bioquímica de Lehninger (2014)

3.7 Asparagina

A asparagina possui uma cadeia lateral polar neutra, sendo derivada do

aspartato.
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Em glicoproteínas que se ligam a grupos N, são formadas em um processo

denominado de N-glicosilação, o carboidrato se liga ao grupamento amina da cadeia
lateral da asparagina. Glicoproteínas atuam como proteínas de membrana, na
interação celular, na síntese de hormônios, como o hormônio luteinizante e possuem
função estrutural, enzimática e transportadora.

Em bactérias, o esqueleto de carbono da asparagina entra no clico de Krebs

como oxalacetato. Já nos mamíferos cai como malato, pois o oxalacetato é
convertido em malato no citosol e é transportado para a matriz mitocondrial.

3.8 Cisteína

A cisteína é um aminoácido que contém enxofre, possuindo uma cadeia

lateral polar neutra. Participa da síntese da Coenzima A (CoA), ligando-se ao
fosfopantotenato, seguindo uma rota metabólica até formar CoA. Esta coenzima é
um importante intermediário do metabolismo energético.

A cisteína é a principal precursora da taurina, substância importante para a

função cardiovascular e do músculo energético, além de participar da síntese da
bile. A taurina é sintetizada a partir da oxidação e descarboxilação da cisteína.

As quimiocinas, uma família de citocinas responsáveis por encaminhar os

leucócitos durante um processo inflamatório ou para a manutenção de tecidos,
possuem resíduos de cisteína. A posição destes resíduos é o que classifica as
quimiocinas.

Piruvato pode ser formado a partir da cisteína, através da remoção do átomo

de enxofre e de uma transaminação. Ainda, a reação entre dopaquinona e cisteína
formam cisteinil DOPA, precursor da feomelanina, a forma mais rara de melanina,
presente apenas nos ruivos.

3.9 Tirosina

Possuindo cadeia lateral aromática, a tirosina é um aminoácido relativamente

apolar. A tirosina origina as já mencionadas catecolaminas, que incluem a
dopamina, a noradrenalina e a adrenalina. As catecolaminas possuem funções
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neurológicas, motoras, humorais, vasopressoras e atuam no organismo em

situações de estresse.

A tirosina está presente na forma de resíduos em uma grande família de

receptores da membrana plasmática, chamados de receptores tirosina-cinases. A
tirosina atua nestes receptores como uma molécula sinalizadora. Os receptores de
insulina e do fator de crescimento da epiderme são os protótipos deste grupo.

A tirosina é precursora da melanina, sendo oxidada e produzindo DOPA que

segue o curso metabólico para formar os tipos de melanina existentes. Ainda, a
tirosina está envolvida na síntese dos hormônios da tireoide, onde é iodada para
produzir os dois tipos de hormônios tireoidianos, cujo desempenham funções no
fígado, rins, coração, cérebro, ciclo menstrua e fertilidade.

3.10 Serina

A Serina é um aminoácido de cadeia lateral polar neutra. Em mamíferos,

participa da síntese do fosfolipídio fosfatidilserina (PS), a partir de fosfatidilcolina e
serina. A PS sinaliza células a serem digeridas através de apoptose, está envolvida
na coagulação sanguínea e pode ser fonte para a síntese de outros fosfolipídios.

As proteases quimotripsina e tripsina possuem resíduos de serina. O resíduo

Se195 é o resíduo chave na quimotripsina, atuando diretamente na quebra das
ligações peptídicas na digestão.

A serina ainda, pode ser degradada até piruvato para o clico de Krebs e pode
ser convertida em glicina através da remoção enzimática de um carbono.

3.11 Prolina

Com uma cadeia lateral cíclica, a prolina é um aminoácido apolar. Como já

citado, a prolina tem papel na síntese do colágeno junto a glicina e a hidroxiprolina,
correspondendo a cerca de 21% da composição. Os resíduos de prolina permitem a
acentuada torção da hélice de colágeno.

A prolina pode atuar como sequestradora de espécies reativas de oxigênio

(ROS) (Rodriguez e Redman 2005; Krishman et al. 2008; Natarajan et al. 2012).
Observou-se através de estudos que a prolina diminui a concentração de ROS e
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induz o aumento da atividade antioxidante da enzima catalase (Chen e Dickman,

2005). Constatou-se também que a capacidade da prolina de reagir com o O 2
contribui na proteção do estresse fotooxidativo (Liang et al. 2013)

A prolina pode ser convertida em α-cetoglutarato para o clico de Krebs,

através da abertura de sua cadeia cíclica.

4. CONSIDERAÇÕES FINAIS

Diante do exposto, fica explicito a ampla gama de funções que estes vinte
aminoácidos têm além da síntese proteica, ficando explicito também a sua grande
importância para a homeostase, visto a quantidade de substâncias indispensáveis
que são sintetizadas a partir destes. Dê-se destaque principalmente aos
aminoácidos essenciais, pois é de extrema importância conhecer quais alimentos
são fonte destas substâncias, visto que alguns aminoácidos não-essenciais podem
ser sintetizados a partir dos essenciais.
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5. REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS

SANTOS, Vanessa Sardinha dos. "Aminoácidos"; Brasil Escola. Disponível

em:<https://brasilescola.uol.com.br/biologia/aminoacidos.htm.> Acesso em 09 de

julho de 2021.

SOUZA, Líria Alves de. "Funções orgânicas nos aminoácidos"; Brasil Escola.
Disponível em:< https://brasilescola.uol.com.br/quimica/funcoes-organicas-nos-
aminoacidos.htm.> Acesso em 09 de julho de 2021.

AMINOACIDSGUIDE.COM. Aminoacids guide. Homepage. 2019. Disponível em

<https://aminoacidsguide.com/>. Acesso em 10 de julho 2021.

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