세포접합

Cell junction
세포접합
세부 사항
식별자
라틴어접점 세포
THH1.00.01.0.00012
FMA67394
해부학적 용어

세포 접합부(또는 세포간[1] 교량)는 다단백질 복합체로 구성된 세포 구조의 한 종류로서, 이웃 세포간 또는 세포와 동물의 세포외 기질 사이에 접촉이나 접착을 제공한다. 그들은 또한 상피에 대한 파라셀룰라 장벽을 유지하고 파라셀룰라 수송을 통제한다. 세포 접합은 특히 상피조직에 풍부하다. 세포 접착 분자와 세포외 기질과의 결합으로, 세포 접합은 동물 세포를 함께 고정하는데 도움을 준다.

세포 접합은 의사소통(갭) 결합이라고 불리는 특수한 단백질 복합체를 통해 이웃 세포 간의 의사소통을 가능하게 하는 데도 특히 중요하다. 세포 접합은 세포에 가해지는 스트레스를 줄이는 데도 중요하다.

식물에서는 유사한 의사소통 통로를 플라스모드마타(plasmodesmata)라고 하며, 곰팡이에서는 패혈모공이라고 한다.[2]

종류들

Some examples of cell junctions
세포 접합의 몇 가지 예

척추동물에는 크게 세 가지 유형의 세포 접합이 있다.

무척추동물은 몇 가지 다른 종류의 특정한 결합을 가지고 있다. 예를 들어, 분리 접합이나 선충의 유인 접합이다. 다세포식물의 경우, 세포 접합부의 구조적 기능은 대신 세포벽에 의해 제공된다. 식물에서 의사소통하는 세포 결합의 유사성을 플라스모드마타라고 부른다.

고정 접합

조직과 장기 내의 세포들은 서로 고정되어 세포외 기질의 구성 요소에 부착되어야 한다. 세포는 이러한 기능을 수행하기 위해 여러 종류의 접합 복합체를 개발했고, 각각의 경우, 고정 단백질이 혈장막을 통해 확장되어 세포외 기질 내의 단백질뿐만 아니라 인접 세포의 세포내 세포내 세포골격 단백질과 연결된다.[4]

세 가지 유형의 앵커 접합이 관찰되며, 세포골격 단백질 앵커뿐만 아니라 막을 통해 확장되는 투과성 링커 단백질에서도 서로 다르다.

접속부 시토스켈레톤 닻 트랜섬브레인링커 셀 연결 대상:
데스모솜 중간 필라멘트 캐더린 기타세포
헤미데스모솜 중간 필라멘트 통합 EC 행렬
아델렌즈 접합부 액틴 필라멘트 캐더린 / 통합 기타 셀 / EC 행렬

고정형 접합부는 세포를 함께 고정시킬 뿐만 아니라 조직에게 구조적 응집력을 제공한다. 이러한 결합은 피부나 심장 등 지속적인 기계적 스트레스를 받는 조직에서 가장 풍부하다.[4]

데스모솜

주요 기사: 데스모솜
이 이미지는 피부 표피층의 세포들 사이의 데스모솜 결합을 보여준다.

데스모솜은 마쿨래 부조종이라고도 불리며 인접 세포의 플라즈마 막을 통해 리벳으로 시각화할 수 있다. 각질 또는 데스민으로 구성된 중간 필라멘트는 막의 세포질 표면에 촘촘한 플라크를 형성하는 막 관련 부착 단백질에 부착된다. 캐더린 분자는 세포질 플라그에 부착하여 실제 닻을 형성하며, 막을 통해 확장되며 인접 세포의 막을 통해 들어오는 캐더린에 강하게 결합된다.[5]

헤미데스모솜

주요 기사: 헤미데스모솜

헤미데스모솜은 상피에 밑바탕을 이루는 기저층 같은 세포외 매트릭스 성분과 세포외 매트릭스 성분 사이에 리벳 같은 연계를 형성한다. 데스모솜처럼 세포질 속 중간 필라멘트에 묶지만, 데스모솜과 대조적으로 이들의 투과성 앵커는 캐더린보다는 통합형이다.[6]

아델렌즈 접합부

주요 기사: 아델렌스 접속점

아델렌 접합부는 세포질 액틴 필라멘트를 통해 세포를 고정하는 특성을 공유한다. 데스모솜이나 헤미데스모솜과 유사하게, 그들의 투과형 앵커는 다른 세포에 고정하는 캐더린과 세포외 매트릭스에 고정하는 통합체(초점 접착)로 구성된다. 아델렌즈 결합들 사이에는 상당한 형태론적 다양성이 있다. 세포를 서로 묶는 것은 고립된 줄무늬나 반점으로 보이거나, 세포를 완전히 에워싸는 띠로 보인다. 밴드 형태의 부속물 접합은 혈장 막 바로 아래 세포를 둘러싸는 액틴 필라멘트 다발과도 관련이 있다. 초점 접착제라고 불리는 점처럼 생긴 부속물들은 세포가 세포외 매트릭스에 붙는 것을 돕는다. 부속혈액 접합부에 결합하는 세포골격계 액틴 필라멘트는 수축성 단백질이며, 고정기능을 제공하는 것 외에 부속혈액 접합체는 상피세포 시트의 접기와 굽힘에 참여하는 것으로 생각된다. 액틴 필라멘트의 띠가 '그리기'와 유사하다고 생각하면, 세포 그룹 내에서 띠의 수축이 시트를 어떻게 흥미로운 패턴으로 왜곡시킬지 상상할 수 있다.[4]

통신(갭) 결합

주요 기사: 갭 접합

통신 접합 또는 갭 접합은 세포외 액체와 접촉하지 않고 확산을 통해 인접한 세포 세포질 사이의 직접적인 화학적 통신을 가능하게 한다.[7] 이것은 6개의 커넥틴 단백질이 상호 작용하여 코넥슨이라고 불리는 중앙에 모공을 가진 원통을 형성하기 때문에 가능하다.[8] 커넥션 콤플렉스는 세포막을 가로질러 뻗어 있으며, 인접한 두 개의 셀 커넥션이 상호작용을 하면 완전한 갭 접속 채널을 형성한다.[7][8] 코넥슨 모공은 크기와 극성이 다르므로 각각의 개별 코넥슨을 구성하는 코넥신 단백질에 따라 구체적일 수 있다.[7][8] 갭 접점 채널의 변화가 일어나는 동안, 이들의 구조는 비교적 표준으로 유지되며, 이러한 상호작용은 분자나 이온이 세포외 액체로 빠져나가지 않고도 효율적인 통신을 보장한다.[8]

갭 결합은 심장 근육의 균일한 수축기에서의 역할을 포함하여 [9]인체에 중요한 역할을 한다.[9] 그것들은 또한 뇌의 신호 전달에도 관련이 있으며, 그들의 부재는 뇌의 세포 밀도가 감소하는 것을 보여준다.[10] 망막과 피부 세포도 세포 분화와 증식의 갭 접합에 의존한다.[9][10]

촘촘한 접합부

주요 기사: 촘촘한 접합부

척추동물 상피에서 발견되는 촘촘한 결합은 상피층 사이의 물과 용액의 이동을 조절하는 장벽 역할을 한다. 촘촘한 접합부는 방향 차별이 없는 것으로 정의되는 포경 장벽으로 분류되지만 용액의 이동은 크기와 전하량에 따라 크게 좌우된다. 용액이 통과하는 구조가 모공과 다소 유사하다는 증거가 있다.

생리적 pH는 가장 촘촘한 접합부를 통과하는 용액의 선택성에 한 몫을 하며, 가장 엄격한 접합부는 양이온에 약간 선택적이다. 다른 종류의 상피에 존재하는 촘촘한 결합은 크기, 전하, 극성이 다른 용액에 선택적이다.

단백질

촘촘한 접합에 관여하는 것으로 확인된 단백질은 약 40개였다. 이 단백질들은 4가지 주요 범주로 분류될 수 있다; 비계 단백질, 신호 단백질, 조절 단백질, 그리고 투과 단백질.

역할
  • 비계 단백질 – 투과 단백질 조직화, 커플 투과 단백질을 다른 세포질 단백질로 전달하고 필라멘트를 작용시킨다.
  • 신호 단백질 - 접합부 조립, 장벽 조절 및 유전자 전사에 관여한다.
  • 조절 단백질 – 막 Vesicle 표적화를 조절한다.
  • 투과성 단백질 - 접합 접착 분자, 오크루딘 및 클라우딘을 포함한다.

클라우딘은 상피층 사이의 선택적 투과성을 담당하는 단백질 분자라고 여겨진다.

3차원 이미지는 아직 달성되지 않았으며, 엄격한 결합의 기능에 대한 그러한 구체적인 정보는 아직 결정되지 않았다.

삼세포 접합체

3중접합물은 세 세포의 모서리에 상피를 봉인한다. 3세포 정점의 기하학적 구조로 인해 이들 현장에서 셀을 밀봉하려면 2세포 접합부의 그것과는 다른 특정 접합 조직이 필요하다. 척추동물의 경우, 삼세포 접합체는 트리셀린 수용체와 지질분해 자극 리포프로테인 수용체들이다. 무척추동물에서는 성분들이 글리오택틴과 아나콘다다.[11]

3개의 세포가 만나는 지역에서 3개의 세포 접합으로 연결된 상피 세포의 만화.

또한 삼세포 접합은 세포골격계 조직과 세포 분열의 규제에 관여한다. 특히 그들은 헤르트윅 규칙에 따라 세포가 분열되도록 보장한다. 일부 Drosophila 상피세포에서, 세포 분할 중 삼두 접합체는 아스트랄 미세 관을 통해 스핀들 기기와 물리적 접촉을 설정한다. 3차원 결합은 스핀들 장치에 당김력을 발휘하며, 셀 구획의 방향을 결정하는 기하학적 단서 역할을 한다.[12]

세포접합분자

세포 결합을 만드는 일을 담당하는 분자는 다양한 세포 접착 분자를 포함한다. 크게는 셀렉틴, 캐더린, 통합형, 면역글로불린 슈퍼패밀리의 4가지 유형이 있다.[13]

셀렉틴은 염증 과정의 시작에 중요한 역할을 하는 세포 접착 분자다.[14] 셀렉틴의 기능능력은 혈관 내피와 백혈구 협동으로 제한된다. 인간에게서 발견되는 선택형에는 L-선택형, P-선택형, E-선택형의 세 종류가 있다. L-selectin은 림프구, 단세포, 중성미자를, P-selectin은 혈소판과 내피, E-selectin은 내피만을 다룬다. 그들은 아미노-단자 렉틴 영역으로 구성된 세포외 영역을 가지고 있으며, 탄수화물 리간드에 부착되어 있고, 성장인자 같은 영역과 상호보완적인 결합 단백질 영역에 일치하는 짧은 반복 단위(숫자 원)를 가지고 있다.[15]

캐더린은 칼슘에 의존하는 접착 분자다. 캐더린은 태아 발달이라는 형태생식의 과정에서 매우 중요하다. 알파-베타 카테닌 콤플렉스와 함께 캐더린은 세포의 세포골격의 미세필름에 결합할 수 있다. 이것은 동음이의 세포-세포 접착을 허용한다.[16] 부속물 접합부의 β-카테닌-α-카테닌 연계 복합체는 액틴 시토스켈레톤에 대한 동적 링크를 형성할 수 있다.[17]

통합체는 접착 수용체 역할을 하며, 여러 방향으로 혈장막을 가로질러 신호를 전달한다. 하나의 리간드가 많은 통합체를 위해 사용될 수 있기 때문에 이 분자들은 세포 통신에서 매우 귀중한 부분이다. 불행히도 이 분자들은 여전히 연구방법으로 갈 길이 멀다.[18]

면역글로불린 슈퍼 패밀리는 균질성과 이질적 유착이 가능한 칼슘 독립 단백질 그룹이다. 동음질 접착은 세포 표면의 면역글로불린 유사 도메인을 반대편 세포 표면의 면역글로불린 유사 도메인으로 결합하는 반면 이질성 접착은 면역글로불린 유사 도메인을 통합과 탄수화물에 결합하는 것을 말한다.[19]

세포 접착은 신체의 중요한 구성 요소다. 이 접착력의 상실은 세포 구조, 세포 기능 및 다른 세포와 세포외 매트릭스와의 통신에 영향을 미치며 심각한 건강 문제와 질병으로 이어질 수 있다.

참조

  1. ^ Mitchell, Richard Sheppard; Kumar, Vinay; Abbas, Abul K.; Fausto, Nelson (2007). "Ch. 13: Box on morphology of squamous cell carcinoma". Robbins Basic Pathology (8th ed.). Philadelphia: Saunders. ISBN 978-1-4160-2973-1.
  2. ^ Bloemendal, S; Kück, U (January 2013). "Cell-to-cell communication in plants, animals, and fungi: a comparative review". Die Naturwissenschaften. 100 (1): 3–19. Bibcode:2013NW....100....3B. doi:10.1007/s00114-012-0988-z. PMID 23128987. S2CID 11991859.
  3. ^ Andrew L Harris; Darren Locke (2009). Connexins, A Guide. New York: Springer. p. 574. ISBN 978-1-934115-46-6.
  4. ^ a b c Yan HH, Mruk DD, Lee WM, Cheng CY (2008). Cross-talk between tight and anchoring junctions-lesson from the testis. Advances in Experimental Medicine and Biology. Vol. 636. New York, NY : Springer-Verlag New York. pp. 234–54. doi:10.1007/978-0-387-09597-4_13. ISBN 978-0-387-79990-2. PMC 4080640. PMID 19856171.
  5. ^ Lie PP, Cheng CY, Mruk DD (2011). The biology of the desmosome-like junction a versatile anchoring junction and signal transducer in the seminiferous epithelium. International Review of Cell and Molecular Biology. Vol. 286. pp. 223–69. doi:10.1016/B978-0-12-385859-7.00005-7. ISBN 9780123858597. PMC 4381909. PMID 21199783.
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  7. ^ a b c Evans WH, Martin PE (2002). "Gap junctions: structure and function (Review)". Molecular Membrane Biology. 19 (2): 121–36. doi:10.1080/09687680210139839. PMID 12126230. S2CID 20806078.
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  10. ^ a b Wei CJ, Xu X, Lo CW (2004). "Connexins and cell signaling in development and disease". Annual Review of Cell and Developmental Biology. 20: 811–38. doi:10.1146/annurev.cellbio.19.111301.144309. PMID 15473861.
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외부 링크