위상 문제

Phase problem

물리학에서 위상 문제는 물리적인 측정을 할 때 발생할 수 있는 위상에 관한 정보의 상실의 문제다. 이 이름은 X선 결정학 분야에서 유래되었는데, 회절 데이터에서 구조를 결정하기 위해서는 위상 문제를 해결해야 한다.[1] 위상 문제는 영상 처리 및 신호 처리 분야에서도 충족된다.[2] 여러 해 동안 단계적 회복의 다양한 접근법이 개발되어 왔다.

개요

사진판이나 CCD와 같은 빛 검출기는 자신에게 부딪히는 빛의 강도만 측정한다. 이 측정은 광파가 진폭(강도와 관련)뿐만 아니라 위상(방향과 관련), 측정에서 체계적으로 손실되는 양극화를 가지고 있기 때문에 (발생 각도 등 다른 자유도를 무시한 경우에도) 불완전하다.[2] 회절이나 현미경 실험에서 파동의 위상 부분은 종종 연구된 표본에 대한 귀중한 정보를 포함하고 있다. 위상 문제는 궁극적으로 양자역학에서 측정의 성격과 관련된 근본적인 한계를 구성한다.

X선 결정학에서, 적절히 조립되었을 때의 회절 데이터는 단위 세포에서 분자의 전자 밀도의 3D 푸리에 변환의 진폭을 제공한다.[1] 위상이 알려지면 전자 밀도는 푸리에 합성을 통해 간단히 얻을 수 있다. 이 푸리에 변환 관계는 유사한 유형의 위상 문제를 야기하는 2차원 원거리장 회절 패턴(프라운호퍼 회절이라고도 함)에도 적용된다.

위상 검색

주요 기사: 위상 검색

잃어버린 국면을 되찾는 방법에는 몇 가지가 있다. 위상 문제는 X선 결정학,[1] 중성자 결정학,[3] 전자 결정학에서 해결해야 한다.[4][5][6]

모든 위상 회수 방법이 결정학에서 사용되는 모든 파장(x선, 중성자, 전자)으로 작용하는 것은 아니다.

직접(ab initio) 방법들

결정이 고해상도(<1.2 å)[1]로 분해되는 경우, 직접적인 방법을 사용하여 초기 단계를 추정할 수 있다. 직접 방법은 [1]X선 결정학, 중성자 [7]결정학, 전자 결정학 등에 사용할 수 있다.[4][5]

이 방법으로 많은 초기 단계를 테스트하고 선택한다. 다른 하나는 무거운 원자의 위치를 직접 결정하는 패터슨 방식이다. 패터슨 기능은 원자간 벡터에 해당하는 위치에서 큰 값을 제공한다. 이 방법은 크리스털에 무거운 원자가 들어 있거나 구조의 상당 부분이 이미 알려진 경우에만 적용할 수 있다.

결정체가 Sub-nggström 범위에서 반사를 제공하는 분자의 경우, 구면 구조가 결과 전자 밀도 지도에서 관측될 때까지 일련의 위상 값을 시험하면서 흉력 방법에 의해 위상을 결정할 수 있다. 이것은 원자가 Sub-ingström 범위에서 볼 때 특성 구조를 가지기 때문에 작용한다. 그 기술은 처리 능력과 데이터 품질에 의해 제한된다. 실용적 목적을 위해서는 반사가 거의 없는 고품질 회절을 지속적으로 제공하기 때문에 '작은 분자'와 펩타이드로 제한된다.

분자대체(MR)

위상은 또한 분자 교체라고 불리는 과정을 이용하여 유추할 수 있는데, 이 과정을 통해 유사한 분자의 이미 알려진 위상이 관찰적으로 결정되는 바로 가까이에 있는 분자의 강도에 접목된다. 이러한 페이즈는 동음이의 분자로부터 실험적으로 얻을 수 있으며, 또는 동일한 분자에 대해 위상이 알려져 있지만 다른 결정으로 알려진 경우, 결정에서 분자의 패킹을 시뮬레이션하고 이론적 페이즈를 얻음으로써 얻을 수 있다. 일반적으로 이러한 기법은 구조물의 용액을 심하게 편향시킬 수 있으므로 바람직하지 않다. 그러나 그것들은 리간드 결합 연구나 작은 차이와 비교적 단단한 구조를 가진 분자 사이의 (예를 들어 작은 분자를 유도하는 것)에 유용하다.

이형성 대체

다중 이형성 교체(MIR)

다중 이형성 대체(MIR), 무거운 원자가 구조물에 삽입되는 경우(보통 아날로그로 단백질을 합성하거나 담가)

변칙 산란

단일 파장 비정상 분산(SAD)

다중 파장 비정상 분산(MAD)

강력한 해결책은 MAD(Multi-waveform Analomous Disposition) 방법이다. 이 기법에서는 원자의 내전자가[clarification needed] 특정 파장의 X선을 흡수하고, 지연 후 X선을 다시 에미레이트하여, 변칙적인 분산 효과로 알려진 모든 반사에 위상 변화를 유도한다. (개별 반사에 대해 다를 수 있는) 이 위상 편이 분석되면 위상에 대한 해결책이 도출된다. X선 형광 기법(이것과 같이)은 매우 구체적인 파장에서의 전류가 필요하므로 MAD 방법을 사용할 때는 싱크로트론 방사선을 사용할 필요가 있다.

위상개선

초기 단계 수정

많은 경우에, 초기 단계의 집합이 결정되고, 회절 패턴에 대한 전자 밀도 지도가 계산된다. 그런 다음 지도를 사용하여 구조물의 일부를 결정하며, 어떤 부분이 새로운 위상 집합을 시뮬레이션하는 데 사용된다. 이 새로운 단계들은 정교함으로 알려져 있다. 이 단계들은 원래의 진폭에 다시 적용되고, 개선된 전자 밀도 지도가 도출되며, 여기서부터 구조가 수정된다. 오차항(보통 Rfree)이 만족스러운 값으로 안정화될 때까지 이 과정을 반복한다. 위상 편향 현상으로 인해, 연속적인 정비를 통해 부정확한 초기 배정이 전파될 수 있으므로, 구조 배정에 대한 만족스러운 조건은 여전히 논쟁의 여지가 있다. 실제로, 전체 염기서열이 거꾸로 가는 단백질을 포함한 몇몇 놀랄만한 부정확한 과제들이 보고되었다.[8]

밀도 수정(위상 개선)

용제 평탄화

히스토그램 일치

비결정 대칭 평균

부분구조

위상연장

참고 항목

외부 링크

참조

  1. ^ a b c d e Taylor, Garry (2003-11-01). "The phase problem". Acta Crystallographica Section D. 59 (11): 1881–1890. doi:10.1107/S0907444903017815. PMID 14573942.
  2. ^ a b Shechtman, Yoav; Eldar, Yonina C.; Cohen, Oren; Chapman, Henry N.; Miao, Jianwei; Segev, Mordechai (2014-02-28). "Phase Retrieval with Application to Optical Imaging". arXiv:1402.7350 [cs.IT].
  3. ^ Hauptman, Herbert A.; Langs, David A. (2003-05-01). "The phase problem in neutron crystallography". Acta Crystallographica Section A. 59 (3): 250–254. doi:10.1107/S010876730300521X. PMID 12714776.
  4. ^ a b Dorset, D. L. (1997-03-04). "Direct phase determination in protein electron crystallography: The pseudo-atom approximation". Proceedings of the National Academy of Sciences. 94 (5): 1791–1794. Bibcode:1997PNAS...94.1791D. doi:10.1073/pnas.94.5.1791. PMC 19995. PMID 9050857.
  5. ^ a b Dorset, D. L. (1996-05-01). "Direct Phasing in Protein Electron Crystallography – Phase Extension and the Prospects for Ab Initio Determinations". Acta Crystallographica Section A. 52 (3): 480–489. doi:10.1107/S0108767396001420. PMID 8694993.
  6. ^ Henderson, R.; Baldwin, J. M.; Downing, K. H.; Lepault, J.; Zemlin, F. (1986-01-01). "Structure of purple membrane from halobacterium halobium: recording, measurement and evaluation of electron micrographs at 3.5 Å resolution". Ultramicroscopy. 19 (2): 147–178. doi:10.1016/0304-3991(86)90203-2.
  7. ^ Hauptman, H. (1976-09-01). "Probabilistic theory of the structure invariants: extension to the unequal atom case with application to neutron diffraction". Acta Crystallographica Section A. 32 (5): 877–882. Bibcode:1976AcCrA..32..877H. doi:10.1107/S0567739476001757.
  8. ^ Kleywegt, Gerard J. (2000). "Validation of protein crystal structures". Acta Crystallographica Section D. 56 (3): 249–265. doi:10.1107/S0907444999016364. PMID 10713511.