Aminoacidos
Aminoacidos
Aminoacidos
Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (COOH). Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte
de las protenas. Dos aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin entre el
grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberndose una molcula de agua y formando un
enlace amida que se denomina enlace peptdico; estos dos "residuos" de aminocido forman
un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente,
hasta formar un polipptido. Esta reaccin tiene lugar de manera natural dentro de las clulas,
en los ribosomas.
Todos los aminocidos componentes de las protenas son L-alfa-aminocidos. Esto significa
que el grupo amino est unido al carbono contiguo al grupo carboxilo(carbono alfa) o, dicho de
otro modo, que tanto el carboxilo como el amino estn unidos al mismo carbono; adems, a
este carbono alfa se unen un hidrgeno y una cadena (habitualmente denominada cadena
lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de
cada uno de los diferentes aminocidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen
cientos de aminocidos diferentes, pero slo 22 (los dos ltimos fueron descubiertos en el ao
2002) forman parte de las protenas y tienen codones especficos en el cdigo gentico.
La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas pptidos o polipptidos, que se
denominan protenas cuando la cadena polipeptdica supera una cierta longitud (entre 50 y
100 residuos aminocidos, dependiendo de los autores) o la masa molecular total supera las
5000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable definida.
"R" representa la cadena lateral, especfica para cada aminocido. Tanto el carboxilo como el
amino son grupos funcionales susceptibles de ionizacin dependiendo de los cambios de pH,
por eso ningn aminocido en disolucin se encuentra realmente en la forma representada en
la figura, sino que se encuentra ionizado.
Clasificacin
Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las dos que se presentan a continuacin
son las ms comunes.
Neutros polares, polares o hidrfilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cistena (Cys, C),
glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y).
Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu,
L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F), triptfano
(Trp, W) y glicina (Gly, G).
Con carga negativa o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E).
Con carga positiva o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).
fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptfano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos
neutros polares y neutros no polares).
Segn su obtencin
A los aminocidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los llama
esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya
que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el
caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminocidos esenciales son:
Valina (Val, V)
Leucina (Leu, L)
Treonina (Thr, T)
Lisina (Lys, K)
Triptfano (Trp, W)
Histidina (His, H) *
Fenilalanina (Phe, F)
Isoleucina (Ile, I)
Arginina (Arg, R) *
Metionina (Met, M)
A los aminocidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no
esenciales y son:
Alanina (Ala, A)
Prolina (Pro, P)
Glicina (Gly, G)
Serina (Ser, S)
Cistena (Cys, C) **
Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)
Tirosina (Tyr, Y) **
Estas clasificaciones varan segn la especie e incluso, para algunos aminocidos, segn los
autores. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de
aminocido.
1) AMINOACIDOS ESENCIALES:
Valina
cido 2-amino-3-metilbutanoico
General
Smbolo qumico
Val, V
Frmula molecular
C5H11NO2
Biosntesis
Valina es un aminocido esencial, por lo que debe ser digerido, normalmente como un
componente de protenas. Es sintetizado en plantas a travs de muchos pasos a partir
del cido pirvico. La cascada inicial tambin termina enleucina. El intermediario, cido oxoisovalerianico, pasar por una aminacin con glutamato. Enzimas involucradas en la
biosntesis incluyen:
Acetohidroxicido sintasa
Dihidroxi-cido deshidratasa
Valina aminotransferasa
Fuentes
Varias fuentes alimenticias de valina pueden ser el pltano, el requesn, los frutos rojos, los
chocolates, las semillas de durazno y las especias suaves.
Leucina
cido 2-amino-4-metilpentanoico
General
Smbolo qumico
Leu, L
Frmula molecular
C6H13NO2
La leucina (abreviada Leu o L) es uno de los veinte aminocidos que utilizan las clulas para
sintetizar protenas. Est codificada en el ARN mensajero como UUA, UUG, CUU, CUC, CUA
o CUG. Su cadena lateral es no polar, un grupo isobutilo (2-metilpropilo). Es uno de
los aminocidos esenciales. Como un suplemento en la dieta, se ha descubierto que la leucina
reduce la degradacin del tejido muscular incrementando la sntesis de protenas musculares
en ratas viejas. La leucina se usa en el hgado, tejido adiposo, y tejido muscular. En tejido
adiposo y muscular, se usa para la formacin de esteroles, y solo el uso en estos dos tejidos
es cerca de siete veces mayor que el uso en el hgado.
Treonina
Treonina
General
Otros nombres
cido 2-amino-3-hidroxibutanoico
Frmula molecular
C4H9NO3
La treonina (abreviada Thr o T)1 es uno de los veinte aminocido que componen
las protenas; su cadena lateral es hidrfila. Est codificada en el ARN mensajero como ACU,
ACC, ACA o ACG.
La L-treonina (levo treonina) se obtiene casi preferentemente mediante un proceso de
fermentacin por parte de los microorganismos (por ejemplo levaduras modificadas
genticamente), aunque tambin puede obtenerse por aislamiento a partir de hidrolizados de
protenas para su uso farmacutico.
Biosntesis
Como un aminocido esencial, treonina no es sintetizado en suficiente cantidad en humanos,
por lo que debe ingerirse en protenas que consume. En plantas y microorganismos, la
treonina es sintetizada a partir del cido asprtico por la va -Aspartil-semialdehdo
y homoserina. Enzimas involucradas en su sntesis incluyen:2
Aparto quinasa
-Aspartil-semialdehdo deshidrogenasa
Homoserina deshidrogenasa
Homoserina quinasa
Treonina sintasa
Fuentes
Entre los alimentos ricos en treonina, se incluyen el requesn, las aves, el pescado, la carne,
las lentejas y las semillas de ssamo.
Lisina
cido 2,6-diaminohexanoico
General
Smbolo qumico
Lys, K
Frmula molecular
C6H14N2O2
Biosntesis
Como aminocido esencial, la lisina no se sintetiza en el organismo de los animales y, por
consiguiente, stos deben ingerirlo como lisina o como protenas que contengan lisina. Existen
dos rutas conocidas para la biosntesis de este aminocido:
Fuentes dietticas
Los requerimientos nutricionales de lisina son de 1,5 g al da. En cantidades mnimas se
encuentra en todos los cereales (gramneas), pero es muy abundante en las legumbres,
levadura de cerveza y frutos secos. Contienen cantidades significativas de lisina:
Amaranto
Quinoa
Kiwicha
Son buenas fuentes de lisina aquellos alimentos ricos en protena: carnes (especficamente
las carnes rojas, la de puerco y la de ave), queso (en particular el parmesano), algunos
pescados (bacalao y sardinas) y huevos. Es contradictorio que casi no existen animales que
puedan generar Lisina.
Triptfano
General
Smbolo qumico
Trp, W
Frmula molecular
C11H12N2O2
Fuentes de triptfano
El triptfano es un aminocido esencial, es decir, que slo se obtiene a travs de
la alimentacin. Abunda en los huevos, el amaranto, la leche, los cereales integrales,
el chocolate, la avena, los dtiles, las semillas de ssamo, losgarbanzos, las pipas de girasol,
las pipas de calabaza, los cacahuetes, los platanos, la calabaza y la espirulina. Las personas
que no ingieren estos alimentos tienen mayor riesgo de deficiencia de triptfano as como
aquellas personas sometidas a altos niveles de estrs. Para un buen metabolismo del
triptfano se requieren niveles adecuados de vitamina B6 y de magnesio
Histidina
General
Smbolo qumico
His, H
Frmula molecular
C6H9N3O2
La histidina es un aminocido esencial (no puede ser fabricado por el propio organismo y debe
ser ingerido en la dieta). Es uno de los 20 aminocidos que forman parte de las
protenas codificadas genticamente. Se abrevia como His o H. Su grupo funcional es
un imidazol cargado positivamente. Fue purificado por primera vez por Albrecht Kossel en
1896, Alemania.
Los productos lcteos, la carne, el pollo y el pescado contienen histidina. La histidina es un
precursor de la histamina, en la que se transforma mediante una descarboxilacin. La
histamina es una sustancia liberada por las clulas del sistema inmune durante una reaccin
alrgica. Participa tambin en el desarrollo y mantencin de los tejidos sanos, particularmente
en la mielina que cubre las neuronas.
Fenilalanina
cido 2-amino-3-fenilpropanoico
General
Smbolo qumico
Phe, F
Frmula molecular
C9H11NO2
Fuentes de fenilalanina
La fenilalanina se encuentra principalmente en alimentos ricos en protenas; tanto de origen
animal como las carnes rojas, el pescado, huevos y productos lcteos; como de origen vegetal
como los esprragos, garbanzos, lentejas, cacahuetes, soya y dulces. Asimismo se encuentra
en muchas de las drogas psicotrpicas usadas habitualmente. La fenilalanina, debido a su
anillo aromtico no es edulcorante por s mismo, necesita estar unido al cido asprtico para
este cometido.
La fenilalanina es parte de la composicin del aspartamo, un edulcorante artificial que se
encuentra en alimentos dietticos y es muy habitual en bebidas refrescantes; no se
recomienda el consumo de fenilalanina por embarazadas ni pacientes fenilcetonricos. Debido
a la fenilcetonuria, normalmente los productos que contienen aspartamo llevan una
advertencia en el etiquetado sobre la presencia de fenilalanina. Se ha visto que la fenilalanina
tiene la habilidad nica de bloquear ciertas enzimas, las encefalinasas en el sistema nervioso
central, que normalmente se encargan de degradar las hormonas naturales parecidas a
la morfina. Estas hormonas se llaman endorfinas y encefalinas y actan como
potentes analgsicos endgenos. La fenilalanina es efectiva como tratamiento para el dolor de
espalda baja, dolores menstruales, migraas, dolores musculares, de artritis reumatoide y
de osteoartritis. Asimismo es usada en tratamientos antidepresivos.
Isoleucina
cido 2-amino-3-metilpentanoico
General
Otros nombres
cido 2-amino-3-metilpentanoico
Smbolo qumico
Ile, I
Frmula molecular
C6H13NO2
Fuentes de isoleucina
A pesar de que no es producido en animales, estos lo tienen almacenado en altas cantidades;
estas comidas incluyen huevos, protenas de soya, algas marinas, pavo, pollo, cordero, queso,
pescado y kiwicha.
Arginina
General
Otros nombres
cido 2-amino5-guanidinopentanoico
Smbolo qumico
Arg, R
Frmula molecular
C6H14N4O2
Modo de Empleo
La arginina es un aminocido condicionalmete esencial (se necesita en la dieta solo bajo
ciertas condiciones), y puede estimular la funcin inmunolgica al aumentar el nmero
de leucocitos. La arginina est involucrada en la sntesis de creatina, poliaminas y en el ADN.
Puede disminuir el colesterol para mejorar la capacidad del aparato circulatorio, as como
estimular la liberacin de hormona de crecimiento (somatropina), reducir los niveles de grasa
corporal y facilitar la recuperacin de los deportistas debido a los efectos que tiene de
retirar amonaco(residuo muscular resultante del ejercicio anaerbico) de los msculos y
convertirlo en urea que se excreta por la orina. Se emplea en la biosntesis de la creatina. Se
suele encontrar en ciertos productos ergognicos que contienen xido Ntrico (NO) ya que
potencia los efectos vasodilatadores.
La arginina es un aminocido que se incluye en las dietas equilibradas de los gatos, su
ausencia puede provocar serios trastornos relacionados con exceso de amonaco en sus
tejidos. .
Metionina
cido 2-amino-4-metiltiobutanoico
General
Smbolo qumico
Met, M
Frmula molecular
C5H11NO2S
g/100g
Semillas de ssamo
1.656
Nueces brasileas
1.008
0.814
Avena
0.312
Cacahuetes
0.309
Garbanzo
0.253
Maz
0.197
Almendra
0.151
0.117
Lentejas
0.077
0.052
Aspectos dietticos
En las smillas de ssamo podemos encontrar nveles bastante altos de metionina, al igual
que en nueces brasileas, pescado, carne y otras semillas de plantas. Existen numerosas
frutas y vegetales que apenas contienen metionina, slo en pequeas cantidades. La mayora
de legumbres, tienen una cantidad muy baja de metionina.
La metionina racmica suele aadirse como ingrediente a la comida para mascotas.
Funcin
Junto a la cistena, la metionina es uno de los dos aminocidos proteinognicos que contienen
azufre. Este deriva de la s-Adenosil metionina (SAM) sirviendo como donante de metiles. La
metionina es un intermediario en la biosntesis de la cistena, la carnitina, la taurina, la lecitina,
la fosfatidilcolina y otros fosfolpidos. Fallos en la conversin de metionina pueden
desembocar en ateroesclerosis.
Este aminocido es usado tambin por las plantas en la sntesis del etileno. Este proceso es
conocido como el ciclo de Yang o el ciclo de la metionina. La metionina es uno de los dos
aminocidos codificados por un nico codn (AUG) del cdigo gentico. (el otro es el
triptfano que est codificado por UGG). El codn AUG es tambin el inicio del mensaje para
el ribosoma que indica la iniciacin de la traduccin de una protena desde el ARNm. Como
consecuencia la metionina es incorporada en la posicin de la archea durante la traduccin, a
pesar de que suele ser eliminada en las modificaciones postraduccionales. en las diferentes
clulas.
2) AMINOACIDOS NO ESENCIALES:
Alanina
cido 2-aminopropanoico
General
Smbolo qumico
Ala, A
Frmula molecular
C3H7NO2
Alanina (Ala o A) es uno de los aminocidos que forman las protenas de los seres vivos. Es
codificada por loscodones GCU, GCC, GCA y GCG. Es el aminocido ms pequeo despus
de la glicina y se clasifica como hidrfobico.
Funcin
El grupo metil de la alanina es muy poco reactivo, por lo que no es comn verlo en la funcin
proteica. Sin embargo, puede desempear un papel en el reconocimiento del sustrato o
especificidad, particularmente en interacciones con otros tomos no reactivos como el
carbono. Interviene en el metabolismo de la glucosa.
Fuentes de alanina
En general, las protenas de la carne de vacuno, cerdo, pescado, huevos y productos lcteos
son ricas en alanina.
Prolina
cido pirrolidin-2-carboxlico
General
Smbolo qumico
Pro, P
Frmula molecular
C5H9NO2
La prolina (Pro, P) es uno de los aminocidos que forman las protenas de los seres vivos. En
el ARN mensajero est codificada como CCU, CCC, CCA o CCG.
Se trata del nico aminocido proteinognico cuya -amina es una amina secundaria en lugar
de una amina primaria. La prolina en realidad es un iminocido, pues su cadena lateral es
cclica y est compuesta por 3 unidades de metileno; estos quedan unidos al carbono alfa y
al grupo amino, el cual pasa a llamarse imino.
Se forma directamente a partir de la cadena pentacarbonada del cido glutmico, y por tanto
no es un aminocido esencial.
Es una molcula hidrfoba. Su masa molar es 115,13 g/mol.
La prolina est involucrada en la produccin del colgeno. Est tambin relacionada con la
reparacin y mantenimiento de los msculos y huesos.
La prolina es la que confiere flexibilidad a la molcula de inmunoglobulina en la regin de
bisagra de sta.
La direccin del polipptido est determinada por la prolina, si esta en configuracin cis o
trans.
Glicina
cido 2-aminoetanoico
General
Otros nombres
glicocola
Smbolo qumico
Gly, G
Frmula molecular
C2H5NO2
Metabolismo
Sntesis
La glicina no es esencial en la dieta humana, ya que el propio cuerpo se encarga de
sintetizarla. Todas las clulas tienen capacidad de sintetizar glicina. Hay dos vas para
sintetizarla: la fosforilada y la no-fosforilada. El precursor ms importante es la serina. La
fosfoserina fosfatasa, desfosforila a la fosfoserina hasta serina. La enzima serina hidroximetil
transferasa da lugar a la glicina a partir de la serina. La glicina usada como neurotransmisor es
almacenada en vesculas, y es expulsada como respuesta a sustancias.
Industrialmente se prepara mediante una reaccin de un solo paso entre el cido
cloroactico y el amonaco.
ClCH2COOH + NH3 H2NCH2COOH + HCl.
Eliminacin
El mecanismo de recaptacin es dependiente de sodio y cloruro.
Receptores
La glicina tiene un receptor (distinto de los receptores para el GABA) que adems puede
unir -alanina, taurina, L-alanina, L-serina y prolina. No se activa con GABA. Un
antagonista es el alcaloide estricnina, que bloquea la glicina y no interacciona con el
sistema del GABA. Aumenta la conductancia para el cloro (parecido al receptor de la
glicina al GABA-A).
Este receptor se ha purificado utilizando el alcaloide estricnina. Este receptor es un
complejo de subunidades y , con estructura pentamrica, con homologa al GABA-A y
el receptor nicotnico. Tambin posee 4 dominios transmembranales. En el citosol, se
unen a gefirina[1]para anclarse al citoesqueleto. Se piensa que otros receptores
ionotrpicos pueden tener un sistema similar de anclaje a la membrana.
espacio abundan las sustancias bsicas para dar la vida, por lo que considera que sta puede
ser ms comn de lo que se cree en el resto del universo.
Los resultados y la explicacin completa de la investigacin sern publicados en la revista
Meteorites and Planetary Science.
En 1994, un equipo de astrnomos de la Universidad de Illinois, a cargo de Lewis Snyder,
asegur haber encontrado la molcula de glicina en el espacio. De acuerdo con simulaciones
por ordenador y experimentos en laboratorio, la glicina se form probablemente cuando trozos
de hielo que contenan molculas orgnicas simples fueron expuestos a la luz ultravioleta. En
2009 la NASA confirm la presencia de esta molcula en el cometa Wild 2 gracias a las
muestras obtenidas por la sonda Stardust que quedaron atrapadas en un aerogel especial y
posteriormente fueron enviadas a la Tierra en una cpsula de descenso.
Serina
cido 2-Amino-3-hidroxipropinico
General
Frmula semidesarrollada
C3H7NO3
La serina (abreviada Ser o S) es uno de los veinte aminocidos componentes de las protenas
codificado en el genoma
Propiedades
El estereoismero natural es el L. Adems de poseer todas la propiedades comunes a los aminocidos, tiene un grupo hidroxilo en la posicin 3, por lo que se le clasifica como
aminocido polar. La serina es un aminocido no esencial, lo que significa que se requiere
para el cuerpo humano para funcionar correctamente, pero no tiene que provenir de una
fuente externa. En su lugar, se produce tpicamente en el cuerpo de metabolitos, como la
glicina. Sus codones son UCU, UCC, UCA, UCG, AGU y AGC. Slo el estereoismero L
aparece de forma natural en las protenas. La serina se obtuvo por primera vez en 1865 a
partir de protenas de seda, una fuente muy rica en serina. Por lo tanto, su nombre se deriva
del latn para la seda, sericum. La estructura de la serina se estableci en 1902.
Catabolismo
La serina puede ser catabolizada ya sea por:
Funciones
La serina juega un importante papel en la funcin cataltica de muchas enzimas. Se ha
demostrado que esto ocurre en los sitios activos de la quimotripsina, la tripsina, y muchas
otras enzimas. Se ha demostrado que los gases nerviosos y muchas sustancias utilizadas en
los insecticidas actan mediante la combinacin con un residuo de serina en el sitio activo de
la acetilcolinesterasa, lo que genera la inhibicin total de la enzima. La acetilcolinesterasa
degrada el neurotransmisoracetilcolina, que se libera en los cruces del nervio y el msculo con
el fin de permitir que el msculo u rgano se relaje. El resultado de la inhibicin de la
acetilcolina es que la acetilcolina se acumula y sigue actuando de manera que cualquier
impulsos nerviosos son transmitidos continuamente y las contracciones musculares no se
detienen.
Como componente de las protenas, su cadena lateral puede sufrir O-glicosilacin, en la que
puede haber una relacin funcional con la diabetes. Es uno de los tres residuos de
aminocidos que son comnmente fosforilados por las quinasas en la sealizacin celular en
organismos eucariotas.
Cistena
cido 2-amino-3-sulfanilpropanoico
General
Smbolo qumico
Cys, C
Frmula molecular
C3H7NO2S
La cistena (abreviada como Cys o C) es un -aminocido con la frmula qumica HS-CH2CHNH2-COOH. Se trata de un aminocido no esencial, lo que significa que puede ser
sintetizado por los humanos. Los codones que codifican a la cistena son UGU y UGC. La
parte de la cadena donde se encuentra la cistena es el tiol que es no polar y por esto la
cistena se clasifica normalmente como un aminocido hidroflico. La parte tiol de la cadena
suele participar en reacciones enzimticas, actuando como nuclefilo. El tiol es susceptible a
la oxidacin para dar lugar a puentes disulfuros derivados de las cistena que tienen un
importante papel estructural en muchas protenas. La cistena tambin es llamada cistina, pero
esta ltima se trata de un dmero de dos cistenas a travs de un puente disulfuro.
Oveja
Las ovejas necesitan la cistena para producir la lana. Para ellas es un aminocido esencial
que ha de ser ingerido comiendo hierba. Como consecuencia, durante etapas de sequa, las
ovejas paran de producir lana. Sin embargo han sido desarrolladas ovejas transgnicas que
pueden producir su propia cistena.
Fuentes
Recursos animales: cerdo, carne embutida, pollo, pavo, pato, fiambre, huevos, leche,
requesn, yogurt.
Recursos vegetales: pimientos rojos, ajos, cebollas, el chayote, brcoli, col de Bruselas,
muesli, germen de trigo.
Asparagina
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cido 2-amino-3-carbamoilpropanoico
General
Smbolo qumico
Asn, N
Frmula molecular
C4H8N2O3
Fuentes
La asparagina no es un aminocido esencial, lo que significa que puede sintetizarse a partir de
intermediarios de ruta metablica principal en humanos y no se requiere en la dieta. La
asparagina se encuentra en:
Fuentes animales: productos lcteos y suero lcteo, carne de ternera, aves de corral,
huevos, pescado y marisco.
Degradacin
El aspartato es un aminocido glucognico. La L-asparaginasa hidroliza al grupo amida para
formar aspartato y amonio. Una transaminasa convierte el aspartato a oxalacetato, que puede
luego metabolizarse en el ciclo del cido ctrico o en la gluconeognesis.
Funcin
El sistema nervioso requiere asparagina. Tambin desempea un papel importante en la
sntesis de amonaco.
cido glutmico
cido 2-aminopentanodioico
General
Smbolo qumico
Glu, E
Frmula molecular
C5H9NO4
cido asprtico
cido 2-aminobutanodioico
General
Smbolo qumico
Asp, D
Frmula molecular
C4H7NO4
Tirosina
Tirosina
General
Otros nombres
cido 2-Amino-3-(4hidroxifenil)-propanoico
C9H11N1O3
Frmula
semidesarrollada
La tirosina es uno de los 20 aminocidos que forman las protenas. Se clasifica como un
aminocido no esencial en los mamferos ya que su sntesis se produce a partir de la
hidroxilacin de otro aminocido: la fenilalanina. Esto se considera as siempre y cuando
la dieta de los mamferos contenga un aporte adecuado de fenilalanina. Por tanto el
aminocido fenilalanina s que es esencial.
Su nombre en ingls es Tyrosine. Sus abreviaturas son Tyr e Y.
Como todos los aminocidos est formado por un carbono central alfa (C) unido a un
tomo de hidrgeno (-H), un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y
una cadena lateral. En la tirosina, la cadena lateral es un grupo fenlico.
La palabra tirosina proviene del griego tyros, que significa queso. Se llama as ya que este
aminocido fue descubierto por un qumico alemn llamado Justus Von Liebig a partir de
la protena casena, que se encuentra en el queso.
Se conocen tres ismeros distintos del aminocido tirosina: para-tirosina, meta- tirosina y
la orto-tirosina. Aunque la forma ms conocida y estudiada es la para-tirosina o tambin
llamada L-tirosina.
Glutamina
cido 2-amino-4-carbamoilbutanoico
General
Smbolo qumico
Gln, Q
Frmula molecular
C5H10N2O3
La glutamina es una de las pocas molculas de aminocido que posee dos tomos
de nitrgeno (normalmente solo poseen un tomo de N). Esta caracterstica le convierte
en una molcula ideal para proporcionar nitrgeno a las actividades metablicas del
cuerpo. Su biosntesis en el cuerpo ayuda a 'limpiar' de amonaco algunos tejidos (txicos
en algunas concentraciones), en especial en el cerebro haciendo que se transporte a
otras regiones del cuerpo. La glutamina se encuentra en grandes cantidades en
los msculos del cuerpo (casi un 60% del total de aminocidos),as como en la sangre y
su existencia se emplea en la sntesis de protenas (lo que le convierte en un suplemento
culturistadebido a los efectos ergognicos de reparacin de las fibras musculares). La
glutamina se emplea en biosntesis del oxidante glutationa. Los niveles de glutamina en
sangre son a veces indicadores de un trastorno en el organismo de carcter catablico,
como pueda ser la necrosis intestinal.[cita requerida]
La glutamina posee un efecto tampn que neutraliza el exceso de cido en los msculos
(tal y como es el cido lctico) generado especialmente en la prctica del ejercicio
anaerbico intenso. Este tipo de cidos, acumulados en los msculos de los deportistas
son una de las principales causas de la fatiga, adems de la denominada catablisis
muscular, el efecto tampn se plasma en la disminucin de la carga positiva de los iones
H+ procedentes de los cidos.3 Algunas investigaciones han mostrado que la ingesta de
suplementos de glutamina pueden proporcionar una capacidad adicional de tampn
cuando el balance muscular cido/alcalino en los msculos tiende a romperse para ser
ms cido (permitiendo de esta forma que se puedan realizar ejercicios de musculacin
durante ms tiempo y a una mayor intensidad).4La glutamina retira el amoniaco (residuo
de la actividad deportiva anaerbica) de ciertos tejidos y lo pone en el torrente sanguneo,
la glutamina junto con la alanina transportan ms de la mitad del nitrgeno del
organismo.[cita requerida] La glutamina previene la prdida de masa muscular en tiempo de
reposo, o bien cuando se desea realizar trabajo aerbico intenso, el cual puede llevarnos
a una prdida temporal de este.[cita requerida]
En el rin la glutamina ejerce un rol importante en las clulas del tbulo renal, junto a la
glutaminasa, para la sntesis del amoniaco (NH3), el cual es uno de los compuestos que
utiliza el rin como un buffer urinario, para la estabilizacin del pH sanguneo.
Bibliografa:
http://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido
http://es.wikipedia.org/wiki/Valina
http://es.wikipedia.org/wiki/Valina
http://es.wikipedia.org/wiki/Valina
http://es.wikipedia.org/wiki/Valina
http://es.wikipedia.org/wiki/Valina
http://es.wikipedia.org/wiki/Valina
http://es.wikipedia.org/wiki/Valina
http://es.wikipedia.org/wiki/Valina
http://es.wikipedia.org/wiki/Valina
http://es.wikipedia.org/wiki/Valina
http://es.wikipedia.org/wiki/Valina
http://es.wikipedia.org/wiki/Valina
http://es.wikipedia.org/wiki/Valina
http://es.wikipedia.org/wiki/Valina
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