Libro de Bioquimica

Academia Preuniversitaria Bryce Santa Marta 209 Telf
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COMPOSICIÓN QUIMICA DE LOS SERES VIVOS

Todas las células están gobernadas por los mismos principios físicos y químicos
de la materia inerte. Si bien dentro de las células encontramos moléculas que
usualmente no existen en la materia inanimada, en la composición química de los
seres vivos encontramos desde sencillos iones inorgánicos, hasta complejas
macromoléculas orgánicas siendo todos igualmente importantes para constituir,
mantener y perpetuar el estado vivo.
BIOELEMENTOS PRIMARIOS
(MACROELEMENTOS)
Llamados así por que son los mas abundantes del organismo, están representando el
96% (hasta el 98.5%) del peso total, esta representados por el carbono, hidrogeno,
oxigeno, nitrógeno, fósforo y azufre.
CARBONO (C)
Constituye el 18.5% del total de la masa corporal. El átomo de carbono tiene seis
protones y seis electrones ubicados en dos niveles de energía, en la capa interna
encontramos dos y en la más externa cuatro. Dada esta configuración el carbono
tiene poca tendencia a ganar o perder electrones, sino que tiende a compartirlos con
otros átomos, por lo tanto se forman uniones covalentes. Los electrones que
participan de dichas uniones covalentes son los cuatro que se ubican en el nivel
exterior y son conocidos como electrones de valencia. Estos cuatro electrones de
valencia se ubican hacia los vértices de un tetraedro equilátero, es decir que los
ángulos de unión no son en 90° (de lo que resultaría una estructura plana) si no que
son superiores a los 100°. Como resultado de está estructura tetraédrica las
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moléculas tienen entonces estructuras tridimensionales. Cuando el carbono se une a
cuatro átomos distintos, éstos se pueden unir a él de dos maneras diferentes.
OXIGENO (O)
Constituye el 65% del total de la masa corporal. El oxígeno es muy electronegativo,
atrae hacia sí los electrones que comparte por lo que forma enlaces muy estables.
Durante la oxidación biológica el oxígeno acepta el único electrón que tiene el
hidrógeno, de este modo se forma agua y se libera gran cantidad de energía, que
aprovechan los seres vivos.
NITRÓGENO (N)
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Constituye el 3.2% del total de la masa corporal. Tiene una enorme afinidad para
unirse al hidrogeno y oxigeno, es decir, que tiene una gran capacidad de oxidarse y
reducirse (participa en las reacciones REDOX). El nitrógeno forma parte de las
proteínas y de los ácidos nucleicos.
HIDROGENO (H)
Constituye el 9.5% del total de la masa corporal. El hidrógeno aparece prácticamente
en todos los compuestos orgánicos, por ejemplo, aparece como componente del
agua, componente de todos los alimentos, contribuye a la acidez cuando adquiere
carga positiva.
FÓSFORO (P)
Constituye el 1% del total de la masa corporal. Es el segundo mineral más abundante
en el organismo. Aproximadamente un 80% (hasta 85%) se encuentra combinado
con el calcio en huesos y dientes, interviniendo, por tanto, en su adecuada
mineralización. El fósforo forma parte de todas las células y es constituyente del
material genético (ADN y ARN), de algunos hidratos de carbono, lípidos
(fosfolipidos que ayudan a transportar otros lípidos en la sangre) y proteínas
(fosfoproteínas, como la caseína de la leche). Es necesario para la activación de
muchos enzimas y de las vitaminas del grupo B y participa en el metabolismo
energético. El nivel de fósforo en la sangre esta controlado por la calcitonina (CT) y
paratohormona (PTH). Los fosfatos constituyen el sistema amortiguador de la
sangre, desempeña un papel importante en la contracción muscular y actividad
nerviosa.
Las ingestas recomendadas se han estimado, para un adulto, en unos 700 mg/día.
Concentraciones altas de fósforo pueden reducir los niveles de calcio e incrementar
la pérdida de masa ósea, si la ingesta de calcio es baja. La óptima relación
calcio/fósforo en la dieta se estima en 13/1. Las fuentes son productos lácteos, carne
pescado, aves y nueces.
AZUFRE (S)
Constituye el 0.3% del total de la masa corporal, se localiza sobre todo en la
sustancia intercelular. El azufre interviene en mantener el equilibrio del ácido-base
en los fluidos del organismo, así como la funcionalidad del hígado. No se han
descrito trastornos de importancia en el organismo por una carencia de azufre.
También constituye parte de las proteínas contráctiles del músculo y de la insulina.
Es componente de algunas vitaminas como tiamina y biotina.es necesaria para la
síntesis de ATP por respiración celular aeróbica
Los alimentos que contienen mayor cantidad de azufre son la carne vacuna, cordero,
pescados, aves domésticas, huevos, queso y judías.
BIOELEMENTOS SECUNDARIOS
(MICROELEMENTOS)
CALCIO (Ca++)
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Constituye el 1.5% del total de la masa corporal. Es el mineral más abundante en el
organismo, formando parte de huesos y dientes principalmente, que contienen el
99% de todo el calcio del cuerpo.
 Forma parte de la estructura de los huesos y es una reserva de calcio para
mantener una adecuada concentración en sangre (incluso cuando hay una
deficiencia en la ingesta de calcio, la cantidad en sangre es constante, pero a
expensas del hueso).
 Participa en el crecimiento y en la formación del tejido óseo durante los
primeros años de vida y minimiza la pérdida de tejido óseo en las personas
mayores, previniendo la osteoporosis.
 También interviene en la función inmunitaria.
 Participa en la contracción y relajación muscular.
 Permite realizar la sinapsis mediante la liberación de neurotransmisores.
 Regulación de la permeabilidad de las membranas, de la presión arterial.
 Constituye el factor IV de la coagulación sanguínea.
 Favorece el movimiento cromosómico antes de la división celular
 Estabiliza la formación del huso acromático durante la división celular.
 Favorece la motilidad celular endocitosis y exocitosis.
La carencia de calcio en el organismo da lugar a raquitismo y osteoporosis. Cuando

existe esa ausencia de calcio, los tejidos y la sangre pueden reabsorber el que está
alojado en los huesos, que es el lugar donde se almacena casi en su totalidad. La
osteoporosis, por ejemplo, que es una extrema fragilidad de los huesos, aunque
puede deberse a variadas causas, una de las principales es la escasez de calcio en el
organismo, el cual recurre a los huesos como fuente para suplir sus necesidades,
dejándolos frágiles y propensos a romperse o quebrarse; este caso se da con más
frecuencia en las personas ancianas. Se recomienda que la dieta aporte unos 1000-
1500 mg/día.
Las principales fuentes de calcio de la dieta son la leche y sus derivados. Los
pescados pequeños, como las sardinas enlatadas o los boquerones fritos, cuando se
consumen enteros, algunas hortalizas y leguminosas y los alimentos fortificados
contienen también cantidades apreciables de este mineral.
El exceso de calcio durante un tiempo prolongado puede producir estreñimiento,
aumentar el riesgo de formación de cálculos renales y alteraciones renales e
interferir en la absorción de otros minerales como hierro y cinc. Las ingestas altas
sólo pueden producirse a través del consumo de suplementos.
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SODIO (Na+)
(Natrium = sodio) Constituye el 0.2% del total de la masa corporal. Todos los
líquidos del cuerpo contienen sodio, incluso la sangre, y su papel es crítico para
regular el balance hídrico.
 El sodio es el principal catión de los fluidos extracelulares del organismo.

 Es necesario para la transmisión nerviosa.
 Participa en la contracción muscular.
 Presenta elevada afinidad por el agua
 Regula el equilibrio de agua en las células generando las osmosis (paso del
agua por una membrana semipermeable).
 Favorece la generación y conducción del impulso nervioso.
 Forma parte del sistema de amortiguación del bicarbonato.
En conjunto los alimentos pueden aportar hasta el 70% de todo el sodio que
comemos (sobretodo la sal yodada de mesa)
Un exceso de sodio produce edema consistente en una acumulación excesiva de

líquidos entre las células.
Las necesidades en un adulto se estiman entre 500-1500 mg/día de Na. Las
conversiones para transformar sodio (Na) en sal (NaCl) son muy sencillas. El NaCl
tiene aproximadamente un 40% de Na.
Edema: Infiltración y retención excesiva de líquidos en los espacios

intercelulares de los tejidos, en especial el tejido celular subcutáneo.
Clínicamente es aparente debido a que la presión con el dedo sobre la piel deja
una huella deprimida, denominada fóvea.
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POTASIO (K+)
(Kalium = potasio) Constituye el 0.4% del total de la masa corporal. El potasio ejerce
una acción complementaria a la del sodio en el funcionamiento de las células, pero
con ciertas diferencias.
 Es el principal catión intracelular.

 Juega un importante papel en el mantenimiento del balance hidroelectrolítico
y de la integridad celular.
 Participa en la transmisión nerviosa.
 Participa en la contracción muscular, sobre todo del miocardio. Su carencia da
lugar a calambres musculares, disfunciones en el ritmo cardíaco y pérdida del
apetito.
Las necesidades diarias se estiman en unos 3500 mg para un adulto.

Las principales fuentes de potasio son: frutas, verduras y hortalizas frescas,
principalmente patatas (570 mg/100 g de parte comestible) y plátanos (350 mg/100
g), frutos secos, leguminosas, cacao y chocolate, leche y, especialmente, el café
liofilizado (4000 mg/100 g de producto). Las dietas con bajo contenido en potasio
pueden aumentar la presión arterial.
MAGNESIO (Mg++)
Constituye el 0.1% del total de la masa corporal. Aproximadamente la mitad de todo
el magnesio que hay en el cuerpo se encuentra en el hueso, como reservorio y
participando también en su adecuada mineralización.
 Se encuentra en músculos y en tejidos blandos, donde actúa como cofactor de

cientos de enzimas intracelulares.
 Participa, junto con el calcio, en la contracción muscular y en la coagulación de
la sangre (el calcio promueve estos procesos y el magnesio los inhibe).
 Interviene en el metabolismo de los hidratos de carbono.
 Participa en la transmisión del impulso nervioso (ligera acción sedante) y en el
adecuado funcionamiento del sistema inmunitario
 Ayuda a prevenir la caries dental.
 Aumenta la secreción de bilis (buena digestión de grasas).
La carencia de magnesio en el organismo puede dar lugar a disfunciones en el

crecimiento, problemas de comportamiento, diabetes, hipertensión,
hipercolesterolemia, problemas del embarazo y espasmos vasculares. En algunas
personas desnutridas, especialmente si son alcohólicas, produce alteraciones
nerviosas muy aparentes, tales como convulsiones y temblores.
El magnesio está ampliamente distribuido en los alimentos, especialmente en los de
origen vegetal: leguminosas, frutos secos, patatas, otras verduras, cereales de grano
entero y hortalizas. Se encuentra también en algunos moluscos y crustáceos. El
consumo de aguas "duras" con un alto contenido en magnesio puede contribuir
también a la ingesta.
CLORO (Cl-)
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Constituye el 0.2% del total de la masa corporal. El cloro interviene en la regulación
de los fluidos entre las células, o capas de células.
 Es el anión más importante fuera de la célula.

 Participa regulando el equilibrio hídrico en el líquido intersticial.
 Participa en el equilibrio acido-base de la sangre.
 Participa en la formación del acido clorhídrico (HCl) en el estómago.
La carencia de cloro en el organismo no suele ser causa de afecciones consideradas

graves aunque, en casos muy raros, puede dar lugar a un desequilibrio del ácido-
base en los fluidos corporales.
Los alimentos que contienen cloro son principalmente la sal marina, algunos
minerales, y también algunas frutas y verduras.
YODO (I-)
Constituye el 0.1% del total de la masa corporal. La mayor parte del yodo se
encuentra en la glándula tiroidea.
 Es un constituyente esencial de las hormonas T 3 y T4, estas hormonas regulan

la temperatura corporal, la tasa metabólica, la reproducción, el crecimiento, la
producción de células rojas o la función muscular y nerviosa.
Su deficiencia, todavía frecuente en algunos grupos de población, determina la

hipertrofia de la glándula tiroides conocida con el nombre de bocio y puede alterar
el desarrollo fetal.
Las principales fuentes son los mariscos y la sal yodada (de mesa).
HIERRO (Fe++)
(Ferrum = hierro) constituye el 0.1% del total de la masa corporal. La mayor parte
del hierro (66% del organismo) se encuentra formando parte de dos proteínas: la
hemoglobina o pigmento rojo de la sangre y la mioglobina o proteína de las células
musculares.
 El hierro ayuda a transportar el oxígeno necesario para el metabolismo celular.
 Almacena oxigeno dentro de la fibra muscular mediante la mioglobina.
 Forma parte de los citocromos de las cadenas respiratorias. El hierro puede

existir en dos estados iónicos diferentes (oxidado o hierro férrico: Fe +++, y
ferroso o reducido: Fe++), por lo que puede actuar como cofactor de numerosas
enzimas que intervienen en las reacciones de oxido-reducción del organismo.
La falta de hierro es una de las deficiencias nutricionales más comunes generando

las anemias ferropenicas, las causas mas comunes suelen ser fisiológicas y son la
caída de pelo, la descamación celular, sudor, heces y la menstruación. El hierro es
almacenado en cierta cantidad en órganos como el hígado.
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En los alimentos, el hierro se encuentra en dos formas:
Hierro hemo en los de origen animal, formando parte de las proteínas

hemoglobina y mioglobina. El hierro hemo se absorbe mucho mejor que el que
se encuentra en los alimentos de origen vegetal. Tienen cantidades apreciables
de hierro hemo: sangre, vísceras (hígado, riñón, corazón, etc.), carnes rojas,
aves y pescados (un 40% del hierro de la mayoría de estos alimentos es hierro
hemo).
Hierro no hemo en los alimentos de origen vegetal, principalmente en

leguminosas, frutos secos, nueces, judías cereales y algunas verduras. El hierro
vegetal se absorbe en muy pequeñas cantidades.
Como media, un 10% del hierro que diariamente ingiere una persona es hierro
hemo, del que se absorbe más de un 20%. Por ello, se recomienda que, al
menos, un 25% del hierro sea hemo. Por el contrario, sólo un 2-20% del hierro
no hemo es absorbido, dependiendo de las reservas de hierro y de otros factores
dietéticos. Por ejemplo, la vitamina C consumida favorece la absorción del
hierro no hemo de los alimentos de origen vegetal.
BIOELEMENTOS
TRAZA
(OLIGOELEMENTOS)
Llamados también oligoelementos, se hallan presentes en la materia en cantidades
diminutas, representan el 0.5 % del peso total de la materia viva, su presencia es
indispensable para los seres vivos son:
MANGANESO (MN2+)
 Cofactor de numerosas enzimas que intervienen en el metabolismo de

carbohidratos y lípidos.
 Cofactor de enzimas que participan en la síntesis de colesterol, colágeno y
dopamina.
 Necesario para la síntesis de hemoglobina y la formación de urea.
 Participa en la síntesis y liberación de insulina
 Inhibe la lesión celular.
 Necesaria para la coagulación de la sangre crecimiento, reproducción y
lactancia.
 Interviene en la fotolisis del agua, durante el proceso de fotosíntesis en las
plantas.
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COBRE (Cu+; Cu2+)
 Necesario junto con el hierro para la formación de hemoglobina

 Forma parte de distintas enzimas que intervienen en reacciones oxidativas
(cadena transportadora de electrones)
 Participa en el metabolismo del hierro, de los aminoácidos precursores de
neurotransmisores.
 Es necesario para la síntesis de elastina, colágeno, proteína fibrosa de la matriz
extracelular.
 Participa en la formación de melanina y de mielina (protección).
Se le encuentra en la harina de grano entero, huevos, judías, remolacha, hígado,

espinacas, espárragos y pescado.
Cinc (Zn2+)
 Es esencial para la actividad de más de 70 enzimas, ya sea porque forma parte

de su molécula o porque lo requieren como cofactor.
 Se lo relaciona con la utilización de energía, la síntesis de proteínas y la
protección oxidativa.
 Es componente de la anhidrasa carbónica, es importante en el metabolismo del
CO2.
 Necesario para el crecimiento normal.
 Participa en la cicatrización de heridas, en el sentido del gusto y apetito.
 Participa en mantener la cantidad normal de espermatozoides en el varón.
 Participa en la digestión de proteínas como componente de las dipeptidasas.
Su deficiencia puede producir un déficit inmunológico y la capacidad de

aprendizaje. Su exceso eleva el nivel de colesterol.
COBALTO (Co)
 Forma parte de la vitamina B12, necesaria para la síntesis de hemoglobina y

formación de los eritrocitos, su carencia produce anemia perniciosa.
Flúor (F-)
 Es importante para la formación del hueso y los dientes (esmalte).

 Inhibe la caries dental.
 Evita junto con el calcio la osteoporosis vertebral.
Su exceso tiene efecto desfavorable pues inhibe algunas enzimas. Inhibe el

crecimiento y la actividad tiroidea. En intoxicaciones crónicas es frecuente la
aparición de bocio.
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BORO (B)
 participa en el metabolismo de hormonas tiroideas.

 Permite el crecimiento de las plantas. Para las plantas el boro es un nutriente
esencial.
 Parece tener un papel fundamental en el mantenimiento de la estructura de la
pared celular (mediante formación de grupos cis-diol) y de las membranas.
SELENIO (Se)
 Es un excelente antioxidante.
 Participa como cofactor de la glutatión peroxidasa.
 Protege contra la acidosis del tetracloruro de carbono y metales pesados
interactuando con la vitamina E y metionina.
 Participa en la prevención de defectos congénitos y del cáncer de esófago.
 Previene la ruptura cromosómica.
SILICIO (Si)
 Participa en la forma y composición del tejido conectivo

 Biosíntesis de colágeno y calcificación ósea
 Proporciona resistencia y elasticidad al tejido conjuntivo.
 Endurece tejidos vegetales como en las gramíneas.
 Es muy abundante en los equisetos (cola de caballo)
LITIO (Li)
 Actúa sobre los neurotransmisores y la permeabilidad celular.

 En dosis adecuada puede prevenir estados de depresiones, es un estabilizador
del estado de animo (se usa en psicosis maniaco depresivas).
 Se han hecho estudios que en las poblaciones que consumen agua potable con
un contenido de litio de unos 10 mg/litro son menos agresivas.
MOLIBDENO (Mo)
 Actúa como cofactor de algunas enzimas xantino oxidasas aldehído oxidasas.

 Previene la anemia y caries.
 Forma parte de las enzimas vegetales que actúan en la reducción de los
nitratos por parte de las plantas
VANADIO (V)
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 Inhibidor de la Na+ K+ - ATP-asa.
 Interviene en el metabolismo del sodio, potasio, agua y glucosa
ALUMINIO (Al)
 Actúa sobre el sistema nervioso central, aumenta la actividad cerebral y regula

el sueño.
 Favorece la osificación de los cartílagos durante las etapas fetal e infantil y
activa los mecanismos de oxido reducción en el metabolismo.
CROMO (Cr)
 Interviene junto con la insulina en el mantenimiento de tolerancia normal a la

glucosa.
 Su carencia en el agua potable favorece el aumento de la diabetes juvenil.
 Protege de la arteriosclerosis y cardiopatía coronaria.
 Contribuye a aumentar los niveles de HDL y a disminuir los niveles de LDL.
NÍQUEL (Ni)
 Cofactor de metaloenzimas.
 Forma parte de la hidrogenasas.
 Participa en la formación de la insulina.
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La química de la vida ocurre en el agua. De hecho, las células contienen entre un 70

a un 90 % de agua, y todas las reacciones que ocurren en el citoplasma de una célula
tiene lugar en un medio acuoso. El agua es el solvente biológico ideal. Sin embargo
el agua no solo es el medio en el que se desarrollan las reacciones químicas sino que
también en muchos casos participa activamente de ellas ya sea como reactivo o
producto de una reacción Por todo esto no resulta sorprendente que las propiedades
del agua sean un factor clave para comprender la bioquímica.
Litros de agua
% de agua en % de agua en
en un
Tejido relación al relación al
individuo
peso de tejido peso corporal
de70kg
Piel 72.0 18.0 9.07
Músculo 75.7 41.7 22.10
Esqueleto 31.0 16.0 3.45
Cerebro 74.8 2.0 1.05
Hígado 68.3 2.3 1.10
Corazón 79.2 0.5 0.28
Pulmones 79.0 0.7 0.39
Riñones 82.0 0.4 0.23
Bazo 75.8 0.2 0.11
Sangre 83.0 7.7 4.47
Intestino 74.5 1.8 0.94
Tej. adiposo 10.0 9.0 0.63
La molécula de agua consta de dos átomos de hidrógeno y uno de oxígeno, unidos

covalentemente. Debido a la diferencia de electronegatividad entre los mismos se
crea una distribución asimétrica de cargas lo que llega a la formación de una
molécula polar, esa polaridad permite la aparición de los puentes de hidrógeno entre
las moléculas de agua.
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Sin embargo, como la electronegatividad (magnitud que mide la capacidad relativa

de los átomos para atraer a los pares de electrones de los enlaces) del oxígeno es
mayor que la del hidrógeno, los pares de electrones compartidos se ven atraídos con
mas fuerza por el núcleo de oxígeno que por el de hidrógeno.
PROPIEDADES
FISICO-QUIMICAS
ACCIÓN DISOLVENTE
El agua es el líquido que más sustancias disuelve (disolvente universal), esta
propiedad se debe a su capacidad para formar puentes de hidrógeno con otras
sustancias, que presentan grupos polares o con carga iónica (grupos -OH de
alcoholes, aldehídos, cetonas, grupos -NH 2 de aminoácidos, proteínas, ácidos
nucleicos, etc.) provocando su dispersión o disolución.
Debido a los enlaces covalentes polares del agua, existen áreas tanto positivas como
negativas; esto genera que el agua pueda sentirse atraídas por otras moléculas
polares, generando así su disolución. La alta polaridad del agua favorece también a
la célula porque fuerza a las sustancias no polares a agregarse y permanecer juntas,
contribuyendo así a la estructura de las membranas. Como veremos más adelante
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las membranas biológicas están constituidas principalmente por sustancias no
polares (lípidos) los cuales se agregan y cumplen una función de barrera selectiva.
ELEVADA FUERZA DE COHESIÓN
Los puentes de hidrógeno mantienen las moléculas de agua fuertemente unidas,

formando una estructura compacta que la convierte en un líquido casi
incompresible. Al no poder comprimirse puede tener la función en algunos
animales de esqueleto hidrostático, como ocurre en algunos gusanos, permite
dar volumen a las células. También explica la función mecánica
amortiguadora que ejerce en las articulaciones (líquido sinovial)
ELEVADA FUERZA DE ADHESIÓN.

Los puentes de hidrógeno que se establecen entre las moléculas de agua y otras
moléculas polares y es responsable, del llamado fenómeno de la capilaridad.
Cuando se introduce un capilar (tubo de pequeño diámetro) en un recipiente con
agua, ésta asciende por el capilar como si trepase agarrándose por las paredes,
hasta alcanzar un nivel superior al del recipiente, A este fenómeno se debe en parte
la ascensión de la savia bruta desde las raíces hasta las hojas, a través de los
vasos leñosos (xilema) en las coníferas sobretodo.
GRAN CALOR ESPECÍFICO

El agua puede absorber grandes cantidades de calor, mientras que,
proporcionalmente, su temperatura sólo se eleva ligeramente. Del mismo modo, su
temperatura desciende con más lentitud que la de otros líquidos a medida que va
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liberando energía al enfriarse. Esto permite que el citoplasma acuoso sirva de
protección ante los cambios bruscos de temperatura. Así se mantiene la
temperatura constante (Función termorregulador).
ELEVADO CALOR DE VAPORIZACIÓN
Para evaporar el agua, primero hay que romper los puentes y posteriormente dotar
a las moléculas de agua de la suficiente energía cinética para pasar de la fase líquida
a la gaseosa. Cuando el agua se evapora en la superficie de un ser vivo, absorbe
calor del organismo actuando como regulador térmico. Gracias a esta propiedad
se puede eliminar gran cantidad de calor con poca pérdida de agua. Se requiere 540
cal/g a 20oC
ELEVADA TENSIÓN SUPERFICIAL.
Las moléculas de la superficie del agua experimentan

fuerzas de atracción hacia el interior del líquido. Esto
favorece que dicha superficie oponga una gran resistencia
a ser traspasada y origina una “película superficial”
llamada tensión superficial, que permite, por ejemplo, el
desplazamiento sobre ella de algunos organismos. Es
importante esta propiedad para el ciclo vital de algunos
insectos como los mosquitos.
DENSIDAD
El agua en estado líquido es mas densa que en estado
sólido Esto permite la vida acuática en climas fríos,
ya que al descender la temperatura se forma una
capa de hielo en la superficie que flota y protege al
agua líquida que queda bajo ella. La máxima
densidad del agua se registra a 4oC, la densidad
disminuirá si se aumenta o disminuye la
temperatura. Recordemos que el agua mas densa
tiende a localizarse en el fondo de una región o
recipiente y el agua menos densa se localiza hacia la
superficie debido a que gane o pierda temperatura.
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BAJO GRADO DE IONIZACIÓN

Esta propiedad se refiere a que el agua no se disocia fácilmente, solo una de cada dos
millones de moléculas se disocian en radicales OH - (ion hidroxilo) y radicales H+
(ion hidronio). Quiere decir que la cantidad de hidrógenos en una solución con agua
es mínima, para esto aplicamos el logaritmo negativo a dicha cantidad de
hidrógenos y nos resulta la escala del PH.
El pH= -log H+ (H3O); si pH>7 es disolución básica, sin pH<7 es ácida, estando el
valor del pH entre 0 y 14. Todos los seres vivos mantienen constante el pH de su
medio interno (propiedad llamada homeostasis), lo que se logra mediante las sales
minerales disueltas que constituyen disoluciones tampón (amortiguadores o buffer),
y si variase, muchas reacciones serían desplazadas lo que provocaría graves
trastornos, como acidosis o alcalosis.
La función del sistema tampón consiste en convertir los ácidos y bases fuertes
(relativamente inestables y fácilmente ionizables) en ácidos y bases débiles
(relativamente estables y que no se ionicen con facilidad), de esta manera evitamos
que ácidos y bases fuertes alteren el pH (ya sea agregando OH - o H+). Las sustancias
químicas que sustituyen a los ácidos y bases fuertes por otros mas débiles reciben el
nombre de tampones.
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En algunas sustancias el PH mantiene ciertos parámetros pero en otras son muy

específicas o tienen parámetros estrechos.
Valores del pH de algunas

sustancias
Jugo gástrico 1.2 - 3
Jugo
7.1 – 8.2
pancreático
Bilis 7.6 – 8.6
Líquido vaginal 3.5 – 4.5
Orina 4.6 - 8
Saliva 6.35 – 6.85
Sangre 7.35 – 7.45
Semen 7.20 – 7.60
Líquido
7.4
cefalorraquídeo
Leche de
10 – 11
magnesia
Leche 6.6 – 6.9
Legía 14.0
PROPIEDADES
COLIGATIVAS
Son aquellas propiedades en las que solo depende de la concentración del soluto
diluida en el solvente (agua). Y tenemos las siguientes:
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DISMINUCIÓN DE LA PRESIÓN DE VAPOR
La presencia del soluto en la disolución hace que la presión de vapor sea mas baja,
quiere decir que habrá menos moléculas que se evaporen o pasen a la fase de gas.
DESCENSO CRIOSCOPICO
El soluto hace que el punto de congelación de la disolución disminuya, por ejemplo
el agua con sal se congelara a una temperatura menor a 0º C.
AUMENTO EBULLISCOPICO
El soluto hace que el punto de ebullición de la disolución aumente, por ejemplo el
agua con sal entrara a ebullición a una temperatura mayor a 100º C
PRESIÓN OSMÓTICA
Si dos soluciones acuosas están separadas por una membrana que únicamente
permite el paso de las moléculas de agua, dichas moléculas pasaran hacia la solución
que contiene la mayor concentración de moléculas solubles, denominándose a dicho
proceso ósmosis. Entre ellas se generara una diferencia de presión llamada presión
osmótica.
LA ÓSMOSIS
La ósmosis es un fenómeno en el que se produce el paso o difusión de un
disolvente a través de una membrana semipermeable (permite el paso de
disolventes, pero no de solutos) desde una disolución más diluida a otra más
concentrada.
El agua es la molécula más abundante en el interior de todos los seres vivos y es

capaz de atravesar las membranas celulares, que son semipermeables, para penetrar
en el interior celular o salir de él. Esta capacidad depende de la diferencia de
concentración entre los líquidos extracelular el intracelular, determinada por la
presencia de sales minerales y moléculas orgánicas disueltas.
Los medios acuosos que están separados por membranas

semipermeables se denominan
Hipertónicos, los que tienen una elevada concentración de solutos con respecto a
otros en los que la concentración es inferior.
Hipotónicos, los que contienen una concentración de solutos baja con respecto a
otros que la tienen superior.
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Isotónicos, si ambos lados tienen la misma concentración.
Las moléculas de agua difunden desde los medios hipotónicos hacia los
hipertónicos provocando un aumento de presión sobre la cara de la membrana del
compartimiento hipotónico, denominada presión osmótica. Como consecuencia
del proceso osmótico se puede alcanzar el equilibrio, igualándose las
concentraciones, y entonces los medios serán isotónicos.
La membrana plasmática de la célula puede considerarse como semipermeable, y
por ello las células deben permanecer en equilibrio osmótico con los líquidos que las
bañan.
Cuando las concentraciones de los fluidos extracelulares e intracelulares son iguales,

ambas disoluciones son isotónicas.
Según entre o salga agua de las células se habla de dos

fenómenos:
 Plasmólisis: Efecto de salida de agua desde el interior de la célula vegetal al
exterior, por un proceso de ósmosis, cuando se encuentra en un medio
hipertónico (alta concentración salina), para igualar las concentraciones
interna y externa. La célula perderá agua, volumen, se deshidrata y puede
llegar a morir (lisará) si el proceso es muy acusado
 Turgencia: Efecto de entrada de agua al interior de la célula vegetal cuando

se encuentra en un medio hipotónico (baja concentración salina), por un
proceso de ósmosis. La célula se hinchará, aumentando de volumen y puede
llegar a estallar si el proceso es muy acusado
DIFUSIÓN
Es el fenómeno por el cual las moléculas disueltas tienden a distribuirse
uniformemente en el agua, si hay una membrana de por medio pueden atravesarla,
siempre y cuando sea lo suficientemente permeable al soluto.
D
19
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DIÁLISIS
Consiste en el paso del agua junto con moléculas pequeñas de bajo peso, y estas
pasan desde la parte mas concentrada a la parte mas diluida.
DISTRIBUCIÓN CORPORAL DEL AGUA
INTRACELULAR EXTRACELULAR
LIBRE (95%) INTERSTICIAL

Se encuentra como diluyente Comprende la sustancia
del citoplasma (fase intercelular, liquido sinovial y
dispersante del coloide) liquido cefalorraquídeo (LCR)
PLASMA
LIGADA (5%)
Comprende el agua que se
Cuando se encuentra unido a
localiza dentro de los vasos
proteínas
sanguíneos y linfáticos
D
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RELACIÓN ENTRE LAS PROPIEDADES QUÍMICAS y SUS

FUNCIÓNES BIOLÓGICAS
1. PROPIEDADES DEL PODER DISOLVENTE DEBIDO A

SU CARÁCTER DIPOLAR
El agua se interpone entre los iones de las redes cristalinas, lo que provoca una
disminución de la fuerza de atracción entre ellos, lo que se traduce en su
disolución. La capacidad disolvente del agua se mide con la constante
dieléctrica, que mide la fuerza con que las moléculas de un disolvente
mantienen separados a los iones de carga opuesta a pesar de la atracción
existente entre ellos y que permite que el compuesto iónico permanezca
disuelto. La constante dieléctrica del agua a 20ºc es de 80, lo que quiere decir
que los cationes y aniones se atraen con una fuerza 80 veces menor en el seno
de agua que fuera de ella.
2. PROPIEDADES DERIVADAS DE LA EXISTENCIA DE

ENLACES POR PUENTES DE HIDRÓGENO
 Estado líquido a temperatura ambiente debido a la alta fuerza de cohesión

que dan los puentes de h el agua se convierte en:
 vehículo de transporte en el interior del organismo

 lubricante en determinadas estructuras de movimiento
 amplio margen (0-100ºc) para formas de vida
 Líquido incompresible también debido a la alta fuerza de cohesión de los

puentes de H se consigue que el volumen del agua líquida no se deforme
cuando se le somete a presiones con esto se consigue:
 controlar las deformaciones citoplasmáticas
D
21
223334
 actuar como esqueleto hidrostático en las células vegetales
 Elevado calor específico se define calor específico como la cantidad de calor

que hay que aplicarle a un gramo de una sustancia para que su temperatura
aumente un grado. según esto y sabiendo que el movimiento de las
partículas de agua se encuentra limitado por la existencia de puentes de H,
para calentar el agua hay que romper estos puentes de H y es ahí donde se
invierte la mayoría de la energía, en romper los puentes de H y no en
calentar el agua. Esto impide cambios bruscos en el agua del medio interno
de los organismos vivos, que tiene que permanecer estable dentro de unos
límites para mantener las funciones vitales.
 Elevada tensión superficial en el interior de una masa de agua las moléculas

interaccionan unas con otras en todas direcciones mediante puentes de H.
en la superficie las moléculas sólo interaccionan con las moléculas del
interior pero no establecen fuerzas de cohesión por puentes de H con las
moléculas de aire se origina entonces una fuerza dirigida hacia el interior
denominada tensión superficial que hace que el agua se comporte como un
membrana elástica tensa, permite el desplazamiento de ciertas especies por
la superficie
 Capilaridad la alta cohesión entre las moléculas de agua debido a los

puentes de H unido a la alta adhesión a estructuras que da el carácter
dipolar de la molécula de agua permite:
 fácil ascenso del agua por conductos estrechos
 ascenso de la savia bruta por los tubos del xilema
 Elevado calor de vaporización para vaporizar las moléculas de agua es

necesario romper los puentes de H que mantienen unidas las moléculas
agua y para eso se necesita energía, que la toma del entorno lo que hace que
la temperatura disminuya.
 Bajo grado de ionización debido al pequeño tamaño del átomo de H y su

gran atracción por el oxígeno, se dificulta su ionización:
Tanto el agua como sus productos de ionización intervienen en fenómenos
tales como:
 Hidrólisis: de moléculas complejas a moléculas sencillas

 Condensación: al revés y origina agua metabólica
 Menor densidad del hielo que del agua líquida cuando cualquier líquido se
congela aumenta su densidad pues aumenta el grado de empaquetamiento
molecular, es decir, disminuye su volumen cuando el agua se está a 4ºc se
forman puentes de H con las cuatro moléculas más cercanas cuando el
D
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agua está a 0ºc forma un retículo espacial estable que ocupa más volumen
que al agua líquida y por ello es menos densa con lo cual flota.
Las sales minerales son moléculas inorgánicas presentes en todos los seres vivos
que encuentran disueltas o en estado sólido (precipitadas) y que también se pueden
asociar a otras moléculas orgánicas. Cumplen numerosas funciones, las cuales
dependen en el tipo de organismo que se encuentren.
D
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SALES DISUELTAS
Son las sales minerales solubles en agua; se encuentran disociadas en sus iones y
forman parte de los medios internos intracelulares y extracelulares.
ANIONES
Los iones con carga negativa o aniones más frecuentes en la materia viva son:
cloruros (Cl-),abundantes en la sustancia extracelular, fosfatos (PO43-),
carbonatos (CO32-), bicarbonatos (HC03-) y nitratos (NO3) que generalmente
sirven como tampones o amortiguadores.
CATIONES
Los iones con carga positiva o cationes más abundantes en la materia viva son:
sodio (Na+),es el mas abundante fuera de la célula, calcio (Ca2+), magnesio
(Mg2+), hierro (Fe2+ y Fe3+) y potasio (K+), es el mas abundante dentro de la
célula.
ION Intracelular Extracelular
Catión K Na 
Anion PO4� Cl 
FUNCIONES
Colaboran en el mantenimiento de la homeostasis o equilibrio del medio interno

o de tipo específico, que dependen del sistema biológico en el que se encuentran.
1. Mantener el grado de salinidad en los organismos. Las
concentraciones iónicas de sales minerales se mantienen constantes, dentro
de unos ciertos límites, en los distintos organismos. En un mismo organismo
las concentraciones pueden variar de unos compartimentos a otros; por
ejemplo, en el interior celular la concentración salina varía considerablemente
respecto al plasma sanguíneo. Asimismo, existen diferencias importantes en
las concentraciones de unos organismos a otros.
2. Regular la actividad enzimática. La presencia de determinados iones

activa o inhibe reacciones bioquímicas, asociándose a la sustancia
reaccionante o a las enzimas
D
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3. Regular la presión osmótica y el volumen celular. La presencia de

sales en el medio interno celular es determinante para que se verifique la
entrada o salida de agua a través de la membrana. Los medios con alta
concentración salina son hipertónicos con respecto a los que tienen una
concentración salina menor, e hipotónicos en el caso contrario. Si el medio
interno celular es hipertónico con respecto al exterior se producirá entrada de
agua, que ocasionaran aumento del volumen celular; si la concentración iónica
en el interior es menor, se producirá el efecto contrario, salida del agua y
disminución del volumen celular.
4. Generar potenciales eléctricos. Los iones que se encuentran en el interior

de las células no son los mismos que los del medio externo; por esto, a ambos
lados de la membrana existe una diferencia de cargas eléctricas. Esta irregular
distribución de iones provoca la existencia de un potencial de membrana
que ejerce una fuerza sobre cualquier molécula con carga eléctrica
5. Regulación del pH. La actividad biológica en el medio interno celular se

produce a un determinado valor de pH. Las reacciones químicas que se
verifican en los organismos producen variaciones del pH y algunas sales
minerales disueltas contribuyen a disminuir estas variaciones, manteniendo el
pH constante. Las disoluciones de sales que tienen esta función se denominan
tampones o disoluciones amortiguadoras.
6. Existen disoluciones amortiguadoras en todos los fluidos

biológicos. Las más importantes son: el sistema tampón fosfato (H2PO4-/
HPO42-) en el medio intracelular y el sistema tampón bicarbonato
(HCO3-/ H2C03) en el medio extracelular
SALES PRECIPITADAS
Las sales minerales insolubles en la materia viva se

encuentran en estado sólido. En cada organismo se forman
diversos cristales de una o varias especies minerales con
formas y tamaños específicos. Las sales minerales
precipitadas que se encuentran en los seres vivos presentan
diferencias importantes con respecto a las que se encuentran
D
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223334
en la materia inorgánica. Se pueden asociar a macromoléculas, generalmente
de tipo proteico, con las que interaccionan a través de grupos iónicos
comunes y regulan el crecimiento de los cristales.
Los cristales más abundantes en los organismos son de silicatos, carbonatos y

fosfatos, estos últimos de calcio y magnesio.
FUNCIONES
Su función es de tipo plástico, formando estructuras de protección y sostén, como
por ejemplo:
 Forman parte de los caparazones de crustáceos y moluscos (CaCO 3) y

caparazones silíceos de radiolarios y diatomeas
 Esqueleto interno en vertebrados (fosfato, cloruro, fluoruro y carbonato de

calcio) y los dientes.
 El carbonato de calcio también se puede encontrar en el oído interno,

formando los otolitos que intervienen en el mantenimiento del equilibrio
interno o partículas de magnetita que, al parecer, pueden utilizar algunos
animales con función de brújula para orientarse en sus desplazamientos.
SALES ASOCIADAS
Son aquellas sales que se encuentran asociadas generalmente a moléculas orgánicas

como glúcidos, lípidos y proteínas, por ejemplo: los fosfolípidos son moléculas
anfipaticas presentes en las membranas celulares, resulta de la asociación de ácidos
grasos mas aminas y el grupo fosfato.
En la leche se encuentra la caseína que es también un a sal asociada del tipo

fosfoproteína. También estas sales suelen estar asociadas temporalmente a glúcidos
como moléculas intermediarias, por ejemplo la glucosa 6 fosfato, fructosa 6 fosfato
que son intermediarios de la glucolisis.
Los carbohidratos están distribuidos ampliamente en la naturaleza, tanto en

animales como en vegetales. En los vegetales la glucosa se sintetiza mediante la
D
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fotosíntesis a partir de CO 2 y H2O y se almacena como almidón o se convierte en
celulosa; los animales tienen la capacidad de sintetizar glucosa a partir de grasas y
proteínas, pero el volumen mayor de carbohidratos se obtiene finalmente de los
vegetales. El principal aporte de los glúcidos o hidratos de carbono es la energía que
nos proporciona, ya que son de consumo preferidos por el sistema nervioso.
DEFINICIÓN BIOLÓGICA
Son compuestos ternarios formados por C, H, O; aunque algunos glúcidos complejos

pueden presentar N y/o S. presentan radicales hidroxilos, por lo que son
considerados polialcoholes. Son compuestos principalmente energéticos,
proporcionan aproximadamente 4.1 Kcal. /g; también son compuestos estructurales
ya que se hallan tanto en la célula animal como vegetal (Mureína=pared bacteriana;
celulosa=pared vegetal). También pueden participar en el reconocimiento celular
mediante la formación del glucocaliz, esto es importante sobre todo a nivel de los
glóbulos rojos que determinan los grupos sanguíneos.
Dentro de los carbohidratos el más estudiado e

importante es la “glucosa”, la glucosa constituye el
combustible tisular importante en los mamíferos
(excepto rumiantes) y un combustible universal
para el feto. La glucosa se convierte en otros
carbohidratos que desempeñan funciones
importantes: glucógeno (almacenamiento) ribosa
(en los ácidos nucleicos) galactosa (en la lactosa
de la leche). Algunas enfermedades se relacionan
con los carbohidratos por ejemplo: diabetes
mellitus, intolerancia a la lactosa, galactosemia,
etc.
DEFINICIÓN QUÍMICA
Los carbohidratos pueden ser:
ALDOSAS (POLI - HIDROXI - ALDEHÍDOS)
Cuando esta constituido por la función aldehído y la función alcohol. El grupo
funcional aldehído o formilo (R - CHO) se presenta siempre en el primer carbono, el
grupo funcional hidroxilo (-OH) se halla en los demás carbonos. El nombre del
compuesto terminará en “OSA”, ejemplo: glucosa, galactosa, ribosa, etc.
D
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CETOSAS (POLI – HIDROXI - CETONAS)
Cuando esta constituido por la función cetona y la función alcohol. El grupo
funcional cetona o carbonilo (R – CO - R) se presenta siempre en el segundo
carbono; el grupo funcional hidroxilo (-OH) se halla en los demás carbonos. El
nombre del compuesto terminara en “ULOSA”; ejemplo: ribulosa, levulosa.
CLASIFICACIÓN DE CARBOHIDRATOS
MONOSACARIDOS
(OSAS)
Son azucares simples, se caracterizan por ser dulces, hidrosolubles, cristalizables,
sólidos, de color blanco. Son moléculas formadas por una cadena carbonada de 3 a 7
carbonos, terminando en el sufijo “OSA” así tenemos que para 3C = triosas, 4C =
tetrosas, 5C = pentosas, 6C = hexosas, 7C = heptosas, etc. A partir de los 7 carbonos
D
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el azúcar es inestable. Su formula general es (CH 2O)n, donde n = # de carbonos (n
�3). Las triosas y tetrosas siempre presentan estructura lineal (proyección de
Fisher), pero las pentosas y hexosas cuando se encuentran en solución acuosa
forman anillos de 5 ó 6 lados (adoptan la proyección de Haworth, furano o pirano).
Nota: los de 1 y 2
carbonos no son azucares,
porque no son
polialcoholes
MONOSACÁRIDOS PRINCIPALES
Formula Global Aldosas Cetosas
Gliceraldehído Dihidroxiacetona
N = 3 triosas C3H6O3
(glicerosa) (glicerulosa)
N = 4 triosas C4H8O4 Eritrosa, treosa Eritrulosa
Ribosa, arabinosa,
N = 5 triosas C5H10O5 Ribulosa, xilulosa
xilosa, lixosa
Glucosa, manosa, Fructosa (levulosa)
N = 6 triosas C6H12O6
galactosa, talosa. sorbosa
En el cuadro observamos a los monosacáridos mas simples; el gliceraldehído y la
dihidroxiacetona; las tetrosas (eritrosa, treosa), las pentosas (ribosa, arabinosa,
xilosa) y las hexosas (glucosa, fructosa) pueden considerarse derivados de estas
triosas por adición de grupos (H – C - OH) entre el grupo aldehído o cetona y la
función alcohólica adyacente. Esto nos permite construir los demás monosacáridos
que están presentes en los seres vivos y en la naturaleza, todo a partir del
gliceraldehido o dihidroxiacetona.
Gliceraldehído Dihidroxiacetona
(Glicerosa) (Glicerulosa)
ALDOSAS: son todos aquellos monosacáridos que se originan del

gliceraldehido.
D
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Como se puede apreciar en las figuras anteriores a partir de cada triosa se introduce
un grupo (H – C - OH) entre el carbono funcional y el carbono siguiente, para
obtener otros monosacáridos. Anterior a cada nombre se puede apreciar entre
paréntesis el signo (+) o (-) que indica la actividad óptica de cada molécula.
ISOMERIAS
Los isómeros son compuestos que presenta la misma formula global o estructural
pero diferente configuración espacial, por lo tanto diferente nombre, diferentes
propiedades físicas y químicas.
Los compuestos que tienen la misma fórmula estructural, pero que difieren en la
configuración espacial, se conocen como isómeros ópticos "estereoisómeros". La
D
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presencia de átomos de carbono asimétricos permite la formación de isómeros
ópticos. El número de isómeros posibles de un compuesto depende del número de
átomos de carbono asimétricos (n) y es igual a 2n. La glucosa con cuatro átomos de
carbono asimétricos tienen por tanto 16 isómeros. Los tipos más importantes de
isomería son los siguientes:
1. Isómeros D y L: la designación de un isómero como D o de su

imagen en el espejo como la forma L está determinada por su relación espacial
con el compuesto precursor estructuralmente, de la familia de carbohidratos, el
azúcar de 3 carbonos: gliceraldehído. Tomando como referencia al
gliceraldehído, el isómero “D” indica que el OH del carbono asimétrico
(carbono quirálico) mas alejado del grupo químico funcional (aldehído o
cetona) se ubica a la derecha; el isómero “L” solo indica que el OH en el
carbono asimétrico mas alejado del grupo químico funcional se ubica a la
izquierda. La mayor parte de los monosacáridos que participan en el
metabolismo de los mamíferos son de la configuración D.
Nota: el carbono asimétrico o

quirálico más alejado del grupo
funcional se le conoce como
centro quiral CQ
2. Isómeros Ópticos: los isómeros ópticos presenta las mismas

propiedades físico-químicas, pero se distinguen por su actividad óptica, la cual
esta determinada por la presencia de átomos de carbono asimétrico.
D
31
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Cuando un rayo de luz polarizada en un plano se hace pasar a través de la

disolución de un isómero óptico, el plano de polarización girará en el sentido de
las manecillas del reloj si el isómero es dextrógiro o dextro- rotatorio (+) y si
lo hace en el sentido opuesto será levógiro o levorrotatorio (-).
Un compuesto puede ser designado D (-), D (+), L (-).ó L (+), indicando su
relación estructural con el gliceraldehído D ó L, pero no necesariamente
exhibiendo la misma rotación óptica. La forma de la fructosa más frecuente en
la naturaleza es el isómero D (-), y sirve como ejemplo. Los isómeros ópticos
pueden ser enantiómeros, diastómeros y epímeros.
a. Enantiómeros: llamados también isómeros especulares, porque
uno de los compuestos es la imagen especular del otro en un espejo plano;
ambos compuestos no son superponibles, desvían los rayos de luz
polarizada en sentidos contrarios, uno será dextrógiro y el otro será
levógiro.
D
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NOTA: MEZCLA RACEMICA: es una masa
equimolar de dos Enatiómeros, con actividad
óptica contraria, es decir, que existen
cantidades iguales de isómeros dextrógiros y
levógiros, por ello su rotación óptica será cero
(neutra) se anula entre si. Ejemplo: ibuprofeno
(se le usa como analgésico y antiinflamatorio),
naproxeno (buen antiinflamatorio) se le
comercializa como enantiómero solo.
b. Diastómeros: llamados isómeros no especulares, porque uno no

es la imagen del otro en un espejo plano, se caracterizan por tener más de
un carbono asimétrico, no son superponibles.
c. Epímeros: son aquellos en los que su forma estructural es igual,

excepto en que tienen un carbono quiral diferente (posición del OH y H).
3. Estructura cíclica furanosa y piranosa: las triosas y

tetrosas siempre tiene estructura lineal (según
Fischer); pero las pentosas y hexosas, cuando
se encuentran en soluciones acuosas forman
anillos de 5 o 6 lados. Haworth propuso
estructuras similares a los del pirano y del
furano; debido a la reacción intramolecular,
entre el grupo químico funcional y el radical
D
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oxidrilo (OH) del penúltimo carbono (CQ). Por ejemplo la glucosa en solución
acuosa, mas del 99% esta en forma piranosa.
Ciclación de la glucosa: el OH del C5 se traslada al C1 y

el oxigeno del C1 desdobla su enlace para formar un
puente entre el C5 y C1 de manera que se forma un anillo
constituido por C1, C2, C3, C4, C5 y el oxigeno, quedando C6
fuera del anillo con todos sus radicales.
Al formarse el ciclo en el C1 aparece un grupo hidroxilo

(OH) que puede colocarse en dos formas distintas,
generándose dos nuevos isómeros, denominados anómeros α y β. El anillo
representado en la imagen anterior adopta la conformación de un pirano,
donde todo radical (H o OH) de los carbonos asimétricos que se ubiquen a la
derecha en la forma lineal se representan hacia abajo en el anillo.
Anómero α: indica que el OH en el C 1 se ubica a la derecha (en la proyección

lineal) o hacia abajo (en la proyección cíclica)
Anómero β: indica que el OH en el C 1 se ubica a la izquierda (en la proyección
lineal) o hacia arriba (en la proyección cíclica)
PRINCIPALES MONOSACARIDOS
D
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TRIOSAS: son los azucares mas simples dentro de los monosacáridos su formula
global es C3H6O3, tenemos el gliceraldehído y la dihidroxiacetona, los cuales se
forman en el curso de la degradación metabólica de la glucosa (glucólisis).
PENTOSAS: son azucares constituyentes de los ácidos nucleicos y de muchas

coenzimas, su formula global es C 3H6O3,
y tenemos dos importantes:
 D - Ribosa: es un aldopentosa
característica del ARN (también se
sintetiza en el ciclo oxidativo de las
pentosas fosfato), también están
presentes en la coenzimas como el
ATP, NAD, NADP, flavo proteínas.
 D - Desoxirribosa: es una aldopentosa que ha perdido un oxigeno
(Desoxiazucar) es un derivado de la ribosa, se forma cuando la ribosa en su
segundo carbono el grupo hidroxilo se sustituye por un hidrogeno, se halla
presente en el ADN.
 D – Ribulosa: es un cetopentosa importante en la fotosíntesis, encargada

de captar el CO2 atmosférico e introduciéndolo al ciclo de Calvin.
 D – Xilosa: forma el polisacárido xilana, es constituyente de las

glucoproteínas que se encuentra en las gomas de madera, proteoglicanos,
glucosaminoglicanos.
D
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 L – Arabinosa: forma el polisacárido arabana, que es uno de lo
componentes de a goma arábiga. Es uno de los pocos glúcidos que se encuentra
como isómero L.
 D – Lixosa: se halla en el músculo cardiaco, es un constituyente de la

lixoflavina (aislada del músculo cardiaco humano)
HEXOSAS: son glúcidos de 6 átomos de carbono, presentan 4 carbonos

asimétricos y por lo tanto 16 posibles estructuras
moleculares diferentes, entre ellas tenemos las de
interés biológico:
 D – Glucosa (dextrosa): llamada

también azúcar de uva, es el glúcido más
importante y abundante en el cuerpo de los
seres vivos. Es una aldohexosa de configuración
piranósica. En la naturaleza se encuentra la D-
(+)-glucosa llamada por ello dextrosa, la cual puede presentarse en dos formas
isoméricas; la a D-(+)-glucosa y la b D-(+)-glucosa. Los valores de
rotación del plano de polarización son; para la a D-(+)-glucosa +112,2o, y para
la b D-(+)-glucosa +18,7o. cuando se disuelve uno u otro de estos isómeros o
una mezcla al azar de ambos, parte de uno se transformara en el otro isómero y
se llega a un estado de equilibrio entre una forma y la otra, quedando una
porción de una molécula a glucosa por cada dos de b glucosa y el conjunto
presenta una rotación ya estabilizada de +52.7 o. es decir una disolución de
glucosa de 1g/cm3 en un espesor de 10 cm produce un giro de 52.7 o en el plano
de vibración. A esta característica se le denomina mutarrotación.
 D – Galactosa: llamada también azúcar de leche, es sintetizada por las

glándulas mamarias para constituir la lactosa de la leche. En el hígado puede
transformarse en glucosa y metabolizarse como tal, también es constituyente de
los glucolípidos y glucoproteínas.
D
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 D - Fructosa: es una cetohexosa, llamada también levulosa debido a que

presenta actividad óptica levorrotatoria (-). También se le denomina azúcar de
fruta, adopta la configuración furanosica (pentágono regular), se halla en forma
de β D – fructofuranosa, en el hígado puede convertirse en glucosa, su
polimerización origina a la inulina.
 D – Manosa: es una aldohexosa que se halla presente en pequeñas

cantidades en la paredes celulares vegetales, bacterias, mohos, levaduras,
también es constituyente de muchas glucoproteínas.
D
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 L – Ramnosa: es una aldohexosa, pertenece al grupo de los

desoxiazucares (6 desoxi - L - manosa), en la naturaleza se le encuentra como la
L-Ramnosa, su nombre proviene de la planta en donde se le aisló por primera
vez, la especie Rhamnus frangula, también puede encontrarse en diversas
sustancias biológicas como los polímeros de pectina y en la pared de ciertos
microorganismos como las micobacterias, que incluyen a los causantes de la
TBC.
DERIVADOS DE LOS MONOSACÁRIDOS
AZUCARES ALCOHOLES
Provienen de la reducción del grupo aldehído a un grupo alcohol. Entre ellos están el
sorbitol (glucitol) que proviene de la glucosa, el manitol que proviene de la manosa,
el inositol, el glicerol que proviene del gliceraldehído.
SORBITOL: Originariamente obtenido a partir

de una Rosácea, el Sorbus aucuparia se obtiene
igualmente a partir del almidón. Es utilizado,
además de como edulcorante en regímenes
especiales (diabéticos), para incrementar la
absorción de vitaminas y otros nutrientes en
preparados farmacéuticos.
MANITOL: obtenido inicialmente a partir del

fresno de maná (Fraxinus ornus L., Oleaceae) y de
algunas algas pardas, hoy día se obtiene por
hidrólisis y reducción catalítica del almidón. Es un
azúcar no metabolizable por lo que se emplea por
vía parenteral (en solución al 10 o 20%) como
diurético osmótico en oligurias y anurias de
diferente etiología. Por vía oral se utiliza como
laxante suave.
AZUCARES ÁCIDOS
Provienen de la oxidación de un grupo aldehído aun grupo carboxílico.
D
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 Ácidos aldónicos: se forman por la oxidación del C1 (aldehídico),
terminación “onico”
 Ácidos urónicos: se forman por la oxidación del C 6 (hidroximetílico),

terminación “urónico”
 Ácidos aldaricos: se forman por la oxidación del C1 (aldehídico) y del

C6 (hidroximetílico), terminación “arico”
Por oxidación de la glucosa obtenemos los siguientes ácidos
DESOXIAZUCARES
Se da por sustitución de un grupo hidroxilo (OH) por un hidrogeno (H), para
nombrarlo utilizamos el prefijo desoxi, anteponiendo el numero del carbono en
donde ocurre la sustitución; la molécula mas importante es la desoxirribosa
(constituyente del ADN), otros como la ramnosa (pared celular de ciertos
organismos)
Aminoazúcares: son monosacáridos que resultan de la sustitución de un grupo
hidroxilo (OH) en determinada posición (generalmente en C 2) por un grupo amino,
el cual con frecuencia suele estar acetilado.
D
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También podemos citar el Acido N-acetil murámico, presente en la pared celular

bacteriana y que esta constituido por una molécula de acido láctico enlazado con una
molécula de N -β acetilglucosamina a nivel del carbono 3.
El acido N-acetil neuramínico es una importante cetosa con 9 átomos de

carbono, que presenta N- acetil en el carbono 2. Los ácidos siálicos son derivados del
acido neuramínico, los cuales están ampliamente distribuidos en tejidos animales,
como constituyentes de lípidos, oligosacáridos (en superficie celular), polisacáridos,
glucoproteinas y mucoproteinas.
D
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HOLOSIDOS
Son moléculas constituidas solo por monosacáridos, por consiguiente la hidrólisis

parcial de estas moléculas te darán solo monosacáridos o compuestos azucarados.
OLIGOSACARIDOS
Son glúcidos formados por la unión de 2 hasta 10 unidades de monosacáridos

mediante enlace Glucosídico. Los monosacáridos implicados con frecuencia son
hexosas.
Enlace Glucosidico: este enlace resulta de la reacción de los grupos OH de dos

monosacáridos, con la perdida de una molécula de agua. Pueden formarse dos tipos
de enlace Glucosídico, el enlace alfa ( a ) y el enlace beta (β), dependiendo de la
posición del OH en el carbono anomérico.
D
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DISACARIDOS
Son glúcidos formados por la unión de dos monosacáridos mediante enlace

Glucosídico, dicha unión se puede realizar de dos formas:
 Enlace Monocarbonílico: se da cuando participa el carbono anomerico

del primer monosacáridos y un carbono cualquiera no anomerico del segundo;
al quedar un carbono anomérico con el hemiacetal libre, sigue teniendo
capacidad de reducir el licor de Fehling, tenemos como ejemplo a la maltosa,
celobiosa, lactosa
 Enlace Dicarbonílico: se produce cuando participa los dos carbonos

anoméricos, es decir en posición (1-1), como no queda carbono anomérico libre,
pierde la capacidad de reducir al licor de Fehling, por ejemplo la sacarosa.
D
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223334
La prueba para azucares reductores se realiza con ion cúprico alcalino en

forma de complejo como tartrato (reactivo de Fehling) o como citrato
(solución de Benedict). El Cu+2 se reduce a Cu2O (color rojo ladrillo)
mientras que la parte aldehídica se oxida.
DISACÁRIDOS REDUCTORES
Maltosa: llamada también azúcar de malta, esta formada por la unión de dos a D
glucopiranosas, mediante enlace Glucosídico a (1,4). En la naturaleza se puede
encontrar la maltosa en el grano germinado de la cebada. La cebada germinada
artificialmente se utiliza para la elaboración de cerveza y tostada se emplea como
sustitutiva del café. También se obtiene por hidrólisis del glucógeno o almidón.
Isomaltosa: esta formada por la unión de dos a glucosas mediante enlace

Glucosídico a (1,6), no se encuentra libre en la naturaleza, se obtiene por hidrólisis
de la amilopectina (componente del almidón) y del glucógeno, proviene de los
puntos de ramificación de estos polisacáridos.
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Celobiosa: esta formada por la unión de dos β D glucopiranosas, mediante enlace
Glucosídico β (1,4), no se encuentra libre en la naturaleza, se obtiene por hidrólisis
de la celulosa presente en paredes celulares.
Lactosa: llamada también azúcar de leche, esta formada por la unión de una a D
glucopiranosa y una β D galactopiranosa, mediante enlace Glucosídico β (1,4). En la
naturaleza se halla libre en la leche de los mamíferos (en un 4 a 5 % en la leche de
vaca), debido a que es muy difícil de fermentar se halla estable dentro de un
organismo animal.
Gentiobiosa: esta formada por la unión de dos β D glucopiranosas, mediante

enlace Glucosídico β (1,6), no se encuentra libre en la naturaleza, en las almendras y
pepas (semilla) de fruta
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Laminoriobiosa: esta formada por la unión de dos b D glucopiranosas, mediante

enlace Glucosídico β (1,3), este disacárido se obtiene por la hidrólisis de la
laminarina (presente en las algas Phaeophytas)
Kojibiosa: esta formada por la unión de dos a D glucopiranosas, mediante enlace

Glucosídico a (1,2), en la naturaleza se halla presente en la miel de abejas.
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Quitobiosa: esta formado por la unión de dos β N-acetilglucosaminas, con enlace β
(1,4). Se obtiene por la fragmentación de la quitina.
DISACÁRIDOS NO REDUCTORES
Sacarosa: llamada también azúcar de caña o remolacha, esta formada por la unión
de una a D glucopiranosa con una β D fructofuranosa, mediante enlace Glucosídico
( a 1, 2β), a D glucopiranosil- β D fructofuranosido, esto quiere decir que ambos
carbonos anoméricos participan en el enlace, por consiguiente no tiene poder
reductor sobre el licor de Fehling. En la naturaleza se encuentra en la caña de azúcar
(20% en peso) y en la remolacha azucarera (15% en peso).
La sacarosa es dextrógira (66.50), pero si se hidroliza, la mezcla de D- glucosa

(+52.5o) y de D- fructosa (-92 o) que quede es levógira, por esta razón se le denomina
azúcar invertido. La miel es un azúcar invertido debido a las enzimas (sacarasas)
existentes en la saliva de las abejas.
Trehalosa: esta formada por la unión de dos a D glucopiranosas, mediante enlace

Glucosídico a (1,1). a D glucopiranosil- a D glucopiranosido, esto quiere decir
que ambos carbonos anomericos participan en el enlace, por consiguiente no tiene
poder reductor sobre el licor de Fehling. En la naturaleza se halla presente en la
hemolinfa de los insectos.
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TRISACARIDOS
Son glúcidos formados por la unión de tres monosacáridos, con la pérdida de una
molécula de agua por cada enlace glucosídico, tenemos a los más representativos:
Rafinosa: trisacárido formado por galactosa ( a 1,6), glucosa ( a 1,2) fructosa; es
decir, a la sacarosa se le agrega una galactosa. Se le encuentra en la semilla del
algodón y en la remolacha.
Melicitosa: trisacárido formado por la unión de una glucosa ( a 1,3), fructosa (β2,
1) glucosa., en la naturaleza se le encuentra en la savia de algunas coníferas, en la
miel.
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Panosa: trisacárido formado por la unión de glucosa ( a 1,6) glucosa ( a 1,4)

glucosa, se le encuentra en la hidrólisis parcial de la amilopectina
Maltotriosa: trisacárido formado por la unión de glucosa ( a 1,4) glucosa ( a 1,4)

glucosa. Se le obtiene por hidrólisis parcial de la amilasa.
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Celotriosa: trisacárido formado por la unión, de glucosa (β1, 4) glucosa (β1, 4)

glucosa, se le obtiene por la hidrólisis parcial de la celulosa.
TETRASACÁRIDOS
Son oligosacaridos formados por la unión de cuatro monosacáridos, unidos por
enlaces glucosídicos, con la pérdida de una molécula de agua por cada enlace,
tenemos como principal representante a:
Estaquiosa: es un tetrasacárido formado por la unión de galactosa ( a 1,6)
galactosa ( a 1,6) glucosa ( a 1,2) fructosa., debe su nombre debido a que se le aisló
en las raíces de Stachys, también se le encuentra en legumbres y soya.
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PENTASACÁRIDOS
Son oligosacaridos formados por la unión de cinco monosacáridos, unidos por
enlace Glucosídico, con la perdida de una molécula de agua por cada enlace.
Verbascosa: es un pentasacárido formado por la unión de galactosa ( a 1,6)
galactosa ( a 1,6) galactosa ( a 1,6) glucosa ( a 1,2) fructosa, se le encuentra en
legumbres, soya y otros alimentos vegetales.0.
DEXTRINAS
Son oligosacaridos formados por seis unidades de glucosas ( a dextrinas) o siete
unidades de glucosas (β dextrinas), tanto las alfa como beta dextrinas se unen
mediante enlace Glucosídico ( a 1,4), se les obtiene por hidrólisis del almidón,
pueden ser usadas en la industria farmacéutica.
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POLISACÁRIDOS
Están formados por la unión de 10 a varios miles de monosacáridos, mediante
enlace Glucosídico, con la perdida de una molécula de agua por cada enlace,
presentan elevado peso molecular, no son dulces, pueden ser insolubles como la
celulosa o formar dispersiones coloidales como el almidón, no tienen poder
reductor, desempeñan funciones estructurales o de reserva.
HOMOPOLISACÁRIDOS: son aquellos polímeros que presentan un solo tipo de
monosacáridos que se repite varias veces, y se les clasifica dependiendo del tipo de
monosacárido que se repite, así tenemos:
HOMOPOLISACÁRIDOS SIMPLES: cuando es un monosacárido simple el que
se repite varias veces
PENTOSANAS: son polímeros de un solo tipo de pentosas, y los más importantes
son:
 Arabana: es un polímero formado por a L arabinosas (arabo furanosa),
unidos mediante enlace β (1,5), junto con otros glúcidos forma la goma arábiga
y la goma del cerezo, también se halla en los jugos de frutas.
 Xilana: polímero formado por la unión de D xilopiranosas mediante
enlace Glucosídico β (1,4), se le encuentra en la madera, en la paja y en la
cáscara de la semilla, es un constituyente de la pared celular de los vegetales.
HEXOSANAS: son polímeros de un solo tipo de hexosas, entre ellos distinguimos

los polímeros de glucosa o glucanos (glucosanas), como el almidón, glucógeno,
dextranos y la celulosa; los polímeros de fructosa o fructanos, los polímeros de
manosa o mananos y los polímeros de galactosa o galactosanos. Debido a su
importancia y mayor interés solo estudiaremos a las glucosanas.
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Glucosanas: se caracteriza porque la unidad que se repite varias veces es la
glucosa.
 Almidón: llamado también harina vegetal, es el polisacárido propio de los

vegetales, se acumula en forma de gránulos dentro de la célula vegetal, en el
interior de los plastidios (cloroplastos). El almidón tiene como unidad
estructural a la glucosa, debido a que varias de estas glucosas están enlazadas
no se hallan disueltas en el citoplasma y no influyen el la presión osmótica
interna, y constituyen una gran reserva energética de poco volumen. Los
grandes depósitos de almidón se hallan en las semillas (maíz trigo) y en
tubérculos como la papa.
El almidón esta integrado por dos tipos de polímeros, la amilosa y la
amilopectina
☻ Amilosa: es un polímero constituido por la unión de varias glucosas
mediante enlace a (1,4), su estructura es helicoidal con 6 moléculas de
glucosa por vuelta, es soluble en agua dando dispersiones coloidales; con el
yodo se tiñe de color azul negrusco. Por hidrólisis con la a amilasa da
lugar al polisacárido dextrina y luego a maltosa, esta mediante la acción de
la maltasa pasa a a glucosa.
☻ Amilopectina: es un polímero ramificado formado por la unión de varias

glucosas mediante enlace a (1,4) en la cadena lineal y a (1,6) en los
puntos de ramificación (cada 20 a 25 glucosas); es menos soluble en agua
que la amilosa, con el yodo se tiñe de color rojo oscuro; por hidrólisis con la
a amilasa, aparecen maltosas y los núcleos de ramificación que por poseer
enlace a (1,6) son inatacables por estas enzimas, estos núcleos reciben el
nombre de dextrinas limite, sobre ellos solo actúan enzimas R
desramificantes (amilopectina 1,6 glucosidasa)
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 Glucógeno: llamado también harina animal, es propio de los animales,

levaduras y bacterias; se encuentra en el hombre, abundantemente en el
hígado (10% de su peso total) y en los músculos (1% a 2%), forma
dispersiones coloidales dentro de la célula, esta constituido por hasta
15000 maltosas mediante enlace a (1,4) y a (1,6), su estructura es
helicoidal, similar al almidón, pero con mayor numero de ramificaciones
(cada 8 a 12 glucosas). Con el yodo la dispersión coloidal se tiñe de color
rojo. la estructura del glucógeno es bastante compleja, este polisacárido
adquiere la forma de una esfera unida a un núcleo proteico, cada esfera
tiene un diámetro de 21 nm, un masa molecular de 10 7 dalton, presenta un
primer o cebador G (glucogenina, molécula cebadora para la síntesis de
glucógeno)
En la degradación del glucógeno participa la enzima glucógeno fosforilasa
que ataca enlace s a (1,4) de las cadenas mas extremas hasta dejas cuatro
residuos de glucosa la lado de la ramificación a (1,6).
Las amilasas sobre el glucógeno dan maltosas, mediante las enzimas
desramificantes y maltasas se obtienen a glucosas
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 Dextranos: son polímeros constituidos por la unión de varias a d
glucopiranosas, mediante enlace a (1,6) y con ramificaciones en posición a
(1,3); a (1,4). Constituyen sustancias de reserva en bacterias y levaduras; estos
microorganismos producen enzimas dextranasas, capaces de romper el enlace
a (1,6).
 Celulosa: Es el polisacárido propio de los vegetales, esta constituyendo las

paredes celulares de la célula vegetal y de las algas, el algodón y el cáñamo están
formados básicamente por celulosa, la madera tiene un 50% de celulosa. La
celulosa está constituido por la unión de varias β d glucopiranosas, mediante
enlace Glucosídico β (1,4), formando cadenas moleculares no ramificadas, que
se pueden disponer paralelamente uniéndose mediante puentes de hidrogeno,
estas se agrupan dando microfibrillas; unas 250 microfibrillas forman una
fibrilla y 1500 fibrillas forman un a fibra de algodón, visible a simple vista. No
puede ser hidrolizada por las enzimas de nuestro organismo, pero si de algunas
bacterias, hongos y animales herbívoros (rumiantes) capaces de producir
celulasas. En el ser humano favorece la defecación debido a que ayuda a
formar heces blandas mediante la ligera retención de agua (la celulosa posee
elevada afinidad por el agua pero es insoluble en ella).
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Su función principal, subyace en su

característica de absorber agua y por lo
tanto aumentar el volumen de la materia
fecal; esto provoca un aumento de los
movimientos peristálticos del intestino, y
facilita el tránsito, la distensión intestinal y
consecuentemente la defecación; llevando su
función principal en el colón en donde
algunos autores postulan que podría ser
absorbida en un porcentaje de hasta el 50%
por fermentación bacteriana.
Todo lo anterior provoca que aumente
la viscosidad, se reduzca el tiempo de
residencia de los constituyentes del
alimento en el intestino y que solo las
moléculas fácilmente absorbibles pasen
por la pared intestinal; aquellas
sustancias dañinas y toxicas, que por lo
general requieren más tiempo para
pasar por la pared intestinal, no son
absorbidas y son eliminadas en la
defecación. Es decir, no permite que las
sustancias cancerigenas sean
absorbidas, mantiene a raya la
proliferación de radicales libres y de
alguna manera evita que los ácidos
grasos saturados sean metabolizados.
Fructosanas: se caracteriza porque la unidad que se repite varias veces es la

fructosa, tenemos como principal representante a:
 Inulina: es un polímero lineal de aproximadamente 30 fructofuranosas,

unidos por enlace β (1,2). Se halla en forma natural como sustancias de reserva
en bulbos, raíces de las dalias, alcachofas, dientes de león y yacon, es muy
soluble en agua y se utiliza para determinar la filtración glomerular. Esta
inulina o inulinas presentan la particularidad de que al ser inyectadas por vía
intravenosa no son metabolizadas ni se fijan a proteínas plasmáticas, siendo
eliminadas por el riñón por filtración glomerular, aumentando la presión
osmótica del líquido tubular, sin ser reabsorbidas ni excretadas a nivel tubular.
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En fitoterapia se emplean varias drogas precisamente por su contenido en
inulina adjudicándoles un efecto diurético suave
HOMOPOLISACÁRIDOS COMPLEJOS: cuando es un monosacárido derivado

el que se repite varias veces
Aminosanas: se caracteriza porque la unidad que se repite varias veces es la N –

acetil glucosamina y tenemos como representante a
 Quitina: Es un polisacárido estructural, constituido por la unión de varias

N-acetilglucosaminas mediante enlace Glucosídico β (1,4) forma parte del
exoesqueleto de los insectos, crustáceos arácnidos y miriápodos, también se le
encuentra en las paredes celulares de los hongos.
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La quitina es una molécula resistente y dura, al menos 900 mil especies de

organismos pueden sintetizarla, se calcula que una sola especie de cangrejo
produce millones de toneladas de quitina por año, en los crustáceos la quitina se
encuentra impregnada de carbonato calcico, lo que aumenta su dureza y peso.
HETEROPOLISACÁRIDOS: son aquellos polímeros que presentan varios tipos

diferentes de monosacáridos que se repiten varias veces, y se les clasifica
dependiendo del tipo de monosacáridos y origen que presenten tenemos:
FITOPOLISACARIDOS:
 Hemicelulosa: Es el segundo compuesto orgánico mas abundante en la

naturaleza, Las hemicelulosas son polisacáridos de baja masa molecular,
asociados a las celulosas en el tejido vegetal, por lo que muchos de ellos son
componentes estructurales de la pared celular.
Los heteropolisacáridos conocidos con el nombre de hemicelulosas también son
denominados poliosas y se clasifican en pentosanos y hexosanos. Los
pentosanos están constituidos por arabinosa y xilosa, los más importantes
presentes en la madera son los arabinoxilanos, siendo la xilosa el monosacárido
más abundante. Los hexosanos están formados por glucosa y manosa formando
glucomananos y cuando están presentes la galactosa, glucosa y manosa, forman
los galactoglucomananos.
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Antiguamente se creía que las hemicelulosas eran intermediarias en la
biosíntesis de celulosa, hoy es ampliamente conocido que las hemicelulosa
pertenecen a un grupo heterogéneo de polisacáridos que son formados a través
de rutas metabólicas diferente a aquellas por la que ocurre la biosíntesis de la
celulosa.
Las hemicelulosas se caracterizan por ser heteropolisacáridos (constituidos por
diferentes unidades de monosacáridos), enlazados por diferentes tipos de
enlaces acetálicos o glicosídicos del tipo α y β, son estructuras ramificadas, de
baja masa molecular (si se compara con la celulosa)
 Pectina: Las pectinas son una mezcla de polímeros ácidos y neutros muy
ramificados. Constituyen el 30% del peso seco de la pared celular primaria de
células vegetales. En presencia de aguas forman geles. Determinan la porosidad
de la pared, y por tanto el grado de disponibilidad de los sustratos de los
enzimas implicados en las modificaciones de la misma. Las pectinas también
proporcionan superficies cargadas que regulan el pH y el balance iónico. Las
pectinas tienen tres componentes principales:
Homogalacturonanos (HG): Compuestos por residuos de ácido D-

galacturónico (GalU) unidos por un enlace α (1-4). Pueden estar metil-
esterificados o permanecer libres;
Ramnogalacturonano I (RGI): compuesto por el acido D-

galacturonico (GalU) enlazado en α (1-4) con restos de L - ramnosa (Rha)
intercalados con un enlace α (1-2).
Ramnogalacturonano II (RGII): Polisacárido pequeño de estructura muy

compleja; formado por GalU, Rha, Ara, Gal.
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 Agar – Agar: Es un polisacárido sin ramificaciones obtenido de la pared

celular de varias especies de algas rojas (rodhophytas) de los géneros
Gelidium, Euchema y Gracilaria entre otros actuando como pigmento que
da un color característico a cada una. La palabra agar viene del malayo agar-
agar (que significa gelatina). Químicamente el agar es un polímero de
subunidades de galactosa; en realidad es una mezcla heterogénea de dos clases
de polisacáridos: agaropectina y agarosa. Aunque ambas clases de polisacáridos
comparten el mismo esqueleto de galactosa, la agaropectina está modificada
con grupos ácidos, tales como sulfato y piruvato. Los polisacáridos de agar
sirven como la estructura primaria de la pared celular de las algas. Disuelto en
agua caliente y enfriado se vuelve gelatinoso. Su uso principal es como medio de
cultivo en microbiología, otros usos son como laxante, espesante para sopas,
gelatinas vegetales, helados y algunos postres y como agente aclarador de la
cerveza.
Usos en microbiología
Placas de Petri con medio de cultivo

sólido debido a la presencia de agar.
El agar nutritivo es usado como medio
de cultivo para el crecimiento de
bacterias y hongos, pero no para virus
(aunque los virus bacteriófagos crecen
frecuentemente en bacterias cultivadas en agar).
Medios selectivos Los medios de agar selectivos son utilizados para aplicar
una presión selectiva a los organismos que crecen en ellos, por ejemplo para
seleccionar solamente bacterias gram-negativas se usa el agar Mac Conkey, que
a su vez tiene un colorante que indica si la bacteria es fermentadora de lactosa o
no.
 Goma Arábiga: Se halla presente en los vegetales, esta constituido por D-

galactosa, acido D glucoronico, arabinosa y ramnosa. Esta goma vegetal sirve
para cierra las heridas en las plantas, en agua produce disoluciones muy
viscosas.
MUCOPOLISACARIDOS: son heteropolisacáridos en los que intervienen como

unidad las aminosanas y son propias de los animales, en su estructura alternan
enlaces β (1,3) y β (1,4), se hallan en mayor concentración en la sustancia
intercelular (tejido conjuntivo) y tenemos:
 Acido hialurónico: es el mucopolisacárido mas abundante, se halla en el

tejido conjuntivo, unido íntimamente al colágeno, también se halla en el líquido
sinovial, en el humor vítreo, asociado también a ciertas proteínas
(mucoproteinas); forma disoluciones muy viscosas por lo que resulta apropiado
para la lubricación. La unidad que se repite es un disacárido compuesto por el
acido D- glucoronico y la N acetilglucosamina, unidos mediante enlace β (1,3),
puesto que cada unidad de disacárido se halla unida a la siguiente por enlace β
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(1,4), el acido hialurónico contiene alternativamente enlaces β (1,3) y β (1,4),
este acido es soluble en agua, la enzima hialuronidasa cataliza la hidrólisis de
los enlaces β (1,4).
 La heparina es un mucopolisacárido acídico sulfatado, resultado de la

repetición del disacárido formado por del ácido glucurónico sulfatado (ácido
idurónico) unido a una glucosamina 6-sulfato mediante enlace glucosídico (α1,
4). Los disacáridos también se unen entre sí por enlace glucosídico (α1, 4).
 El condroitín sulfato A, es la unidad disacárida repetitiva del ácido

glucurónico con la N - acetil β galactosamina 4 sulfato mediante enlace α
(1--› 3). Los disacáridos se unen con enlace glucosídico α (1--› 4) y forman a su
vez la condromucina componente de la sustancia fundamental del cartílago.
 El depósito de mucopolisacáridos en el tejido óseo ocasiona las

mucopolisacaridosis, que son trastornos hereditarios del metabolismo de los
carbohidratos que provocan la deformación de los huesos y las anormalidades
faciales.
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HETEROSIDOS
Son sustancias polímeras constituidas por monosacáridos mas otro componente no

glucosídico denominado aglicon. Según la naturaleza de este se distinguen los
glucoproteidos y los glucolípidos.
GLUCOPROTEIDOS: compuestos que presentan una fracción glucida y una

fracción proteica, ambas se unen mediante enlaces covalentes entre los OH de los
glúcidos y los OH o los NH 2 de los prótidos. Todas estas sustancias son muy estables
y generalmente están en el exterior de la célula y se puede diferenciar los siguientes
tipos:
 Mucoproteinas: tienen una gran fracción glucosídica (90%) y una
pequeña fracción proteica (10 %), por ejemplo las mucinas de secreción (saliva)
y los mucoides de cartílagos, humor vítreo, líquido sinovial, etc.
 Glucoproteínas: podemos distinguir dos tipos de glucoproteínas
dependiendo de la concentración de glúcidos; un grupo presenta de 30 a 40 %
de glúcidos como las glucoproteínas de la leche, el seromucoide de la sangre, los
aglutinógenos A y B de la sangre y las hormonas gonadotropinas; el otro grupo
solo consta con un 15% de glúcidos y tenemos algunas enzimas como la
enterocinasa, ribonucleasa y glucosa oxidasa.
 Proteoglicanos
Los proteoglicanos son macromoléculas formadas por una proteína central, a lo
largo de la cual se asocian, por su extremo terminal, numerosas moléculas de
glicosaminoglicanos sulfatados.
Existe una enorme variedad de proteoglicanos, dependiendo del tipo y largo de
la proteína central y del tipo, número y longitud de los glicosaminoglicanos
asociados a ella. El proteoglicano decorina, que recubre la superficie de las
fibrillas colágenas, contienen 1 molécula ya sea de condroitin o de
dermatansulfato, mientras que el proteoglicano agregacan (agrecano) que es
uno de los principales componentes de la matriz extracelular del cartílago
presenta alrededor de 100 moléculas de condroitinsulfato y 30 moléculas de
keratansulfato unidas a una proteína central de más de 3000 aminoácidos
Existe además la posibilidad de que la sustancia fundamental se organice en
agregados moleculares aún mayores ya que los proteoglicanos pueden asociarse
por uno de lo extremos de la molécula de proteína central a lo largo del ácido
hialurónico, por medios de proteínas globulares de unión.
Se forma así la posibilidad de estabilizar la estructura de la sustancia
fundamental, la cual podrá adoptar la consistencia de un gel relativamente
fluido como es el caso de los tejidos conjuntivos laxos, o de un gel prácticamente
sólido como en el caso del cartílago hialino.
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La mayoría de las
funciones estructurales de
los proteoglicanos se
relacionan con sus
características
moleculares: interactúan
con cationes y agua,
tendiendo a inmovilizarlos,
resistiendo muy bien las
fuerzas de compresión. El
líquido que los rodea
constituye el líquido tisular
y a través de él fluyen los
metabolitos y difunden los
gases respiratorios.
Los lípidos son biomoléculas orgánicas ternarios formadas por Carbono,

Hidrógeno y Oxígeno, aunque pueden aparecer en algunos compuestos el Fósforo
y el Nitrógeno y Azufre. Constituyen un grupo de moléculas con composición,
estructura y funciones muy diversas, pero todos ellos tienen en común varias
características:
 No se disuelven en agua.
 Se disuelven en disolventes orgánicos, tales como cloroformo,
benceno, aguarrás o acetona.
 Son menos densos que el agua, por lo que flotan sobre ella.
 Son untosos al tacto.
COMPONENTES
ALCOHOL
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Es uno de los componentes esenciales de los lípidos, puede ser uno monoalcohol de
cadena larga, o un alcohol aminado como la esfingosina o un polialcohol como el
glicerol, otros ejemplos tenemos al miricilo, cetilo, dolicol, están formando
estructuras resistentes como ceras o membranas resistentes.
LOS ÁCIDOS GRASOS

Los ácidos grasos son moléculas formadas por cadenas lineales de carbonos que
poseen un grupo carboxilo como grupo funcional (− COOH) en un extremo de la
cadena. El número de carbonos habitualmente es de número par. Los tipos de ácidos
grasos más abundantes en la Naturaleza están formados por cadenas de 16 a 22
átomos de carbono.
Los ácidos grasos se clasifican en saturados e insaturados.
SATURADOS
Los enlaces entre los carbonos son enlaces simples, con la misma distancia entre
ellos. A temperatura ambiente, los ácidos grasos saturados suelen encontrarse en
estado sólido. Los principales ácidos grasos saturados son el palmítico, el
mirístico, el láurico, el esteárico, etc.
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Nro de
Formula Nombre común
carbonos
1 H-COOH Ac. Fórmico
2 CH3-COOH Ac Acético
3 CH3-CH2-COOH Ac. Propiónico
4 CH3-(CH2)2-COOH Ac. Butírico
5 CH3-(CH2)3-COOH Ac. Valérico
6 CH3-(CH2)4-COOH Ac. Capróico
7 CH3-(CH2)5-COOH Ac. Enántico
8 CH3-(CH2)6-COOH Ac. Caprílico
9 CH3-(CH2)7-COOH Ac. Pelargónico
10 CH3-(CH2)8-COOH Ac. Cáprico
12 CH3-(CH2)10-COOH Ac. Láurico
14 CH3-(CH2)12-COOH Ac. Mirístico
16 CH3-(CH2)14-COOH Ac. Palmítico
17 CH3-(CH2)15-COOH Ac. Margárico
18 CH3-(CH2)16-COOH Ac. Esteárico
20 CH3-(CH2)18-COOH Ac. Araquídico
22 CH3-(CH2)20-COOH Ac. Behénico
24 CH3-(CH2)22-COOH Ac. Lignocérico
26 CH3-(CH2)24-COOH Ac. Cerótico
INSATURADOS: En ellos pueden aparecer enlaces dobles o triples entre los

carbonos de la cadena. La distancia entre los carbonos no es la misma que la que hay
en los demás enlaces de la molécula, ni tampoco los ángulos de enlace. A
temperatura ambiente, los ácidos grasos insaturados suelen encontrarse en estado
líquido. Los principales ácidos grasos insaturados son: el oleico, linoleico,
palmitoleico, etc…
#dobles
Nombre Común Nombre Químico ω
enlaces
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palmitoleico 9-hexadecenoico 16:1 7
oleico 9-octadecenoico 18:1 9
gadoleico 11-eicosaenoico 20:1 9
cetoleico 11-docasaenoico 22:1 11
erúcico 13-docasaenoico 22:1 9
nervónico 15-tetracosaenoico 24:1 9
linoleico 9,12-octadecadienoico 18:2 6
α-linolénico 9,12,15-octadecatrienoico 18:3 3
γ-linolénico 6,9,12-octadecatrienoico 18:3 6
dihomo-γ-linolénico 8,11,14-eicosatrienoico 20:3 6
5,8,11-eicosatrienoico 20:3 9
Araquidónico (ARA) 5,8,11,14-eicosatetraenoico 20:4 6
AEP 5,8,11,14,17-eicosapentaenoico 20:5 3
adrénico 7,10,13,16-docosatetraenoico 22:4 6
ADP 4,7,10,13,16-docosapentaenoico 22:5 6
DHA 4,7,10,13,16,19-docosahexaenoico 22:6 3
* Cantidad de carbonos y de dobles enlaces. ω Ultimo doble enlace contando a
partir del C terminal.
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PROPIEDADES QUÍMICAS DE LOS ÁCIDOS GRASOS

 Son de gran interés porque determinan su comportamiento y,
consecuentemente, el comportamiento de los lípidos de los que forman parte
en la célula.
 Comportamiento anfipático. Zona hidrófila: -COOH (polaridad), Zona
hidrófoba: las cadenas hidrocarbonadas (alifáticas o parafínicas) establecen
fuerzas de Van der Waals � lipófilas. Insolubles en agua
 Dispersión en el agua formando micelas.
 El punto de fusión de los ácidos grasos saturados aumenta a medida que
aumenta el número de átomos de C. Son sólidos a temperatura ambiente.
 Los ácidos grasos insaturados -con dobles enlaces -tendrán las propiedades
inherentes a los mismos: Doble enlace � distribución molecular diferente �
imposibilidad de unión por fuerzas de Van der Waals � puntos de fusión más
bajos.
 Adición de H � endurecimiento de las grasas (aceite →margarina).
 Autooxidación → radicales peróxido →rotura de la cadena →formación de
aldehídos → enranciamiento de las grasas.
 Líquidos a temperatura ambiente.
 Susceptibles de esterificación y de saponificación.
 La esterificación: Reacción de un ácido graso que se une a un alcohol

mediante enlace covalente para formar un éster.
 La saponificación: Reacción de ácidos grasos con álcalis o bases que dan

lugar a una sal de ácido graso denominada jabón. El jabón tiene una parte
polar, que se mezcla con el agua, y parte apolar, insoluble en agua. Es una
molécula anfipática.
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 La autooxidación o enranciamiento de los ácidos grasos insaturados que

se debe a la reacción de los mismos con moléculas de oxígeno. En los seres
vivos esta reacción se ve impedida por la presencia de la vitamina E.
CLASIFICACIÓN DE LOS LÍPIDOS

Acilglicéridos
Simples
LÍPIDOS Céridos
SAPONIFICABLES Fosfoglicéridos
Complejos
Esfingolípidos
Terpenos o isoprenoides
LÍPIDOS
Esteroides
INSAPONIFICABLES
Prostaglandinas
LIPIDOS
SAPONIFICABLES
Son aquellos lípidos que tienen capacidad de formar jabones mediante un proceso
de saponificación, al mezclar estas grasas con un álcali (NaOH o KOH), dentro de
este grupo tenemos a los lípidos simples
HOLOLIPIDOS (LIPIDOS SIMPLES)
Llamados así porque solo están constituidos por un alcohol mas un acido graso, sea
este saturado o insaturado, y ningún otro componente mas.
ACILGLICÉRIDOS o GRASAS NEUTRAS
Los acilglcéridos (Glicéridos) están formados por ácidos grasos, por lo que son
lípidos saponificables. Son moléculas formadas por la unión de uno, dos o tres
ácidos grasos, con una glicerina. El enlace recibe el nombre de éster. Si la
glicerina se une a un ácido graso, se forma un monoacilglicérido. Si se une a dos
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ácidos grasos se forma un diacilglicérido. Si se une a tres ácidos grasos se forma
un triacilglicérido o, simplemente, triglicérido.
Si los ácidos grasos que componen el acilglicérido son insaturados, dicho
acilglicérido es líquido y recibe el nombre de aceite. Si los ácidos grasos son
saturados, el acilglicérido es sólido y recibe el nombre de sebo.
Funciones de los acilglicéridos
 Actúan como combustible energético. Son moléculas muy reducidas

que, al oxidarse totalmente, liberan mucha energía (9 Kcal/g).
 Funcionan como reserva energética. Acumulan mucha energía en poco
peso. Comparada con los glúcidos, su combustión produce más del doble de
energía. Los animales utilizan los lípidos como reserva energética para poder
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desplazarse mejor. ¿Aguantarían nuestras articulaciones el peso del cuerpo si
acumulásemos la energía en forma de glúcidos?
 Sirven como aislantes térmicos. Conducen mal el calor. Los animales de
zonas frías presentan, a veces, una gran capa de tejido adiposo.
 Son buenos amortiguadores mecánicos. Absorben la energía de los
golpes y, por ello, protegen estructuras sensibles o estructuras que sufren
continuo rozamiento.
CÉRIDOS
Los céridos, también llamados ceras, se forman por la unión de un ácido graso de
cadena larga (de 14 a 36 átomos de carbono) con un alcohol, también de cadena
larga (de 16 a 30 átomos de carbono), mediante un enlace éster. El resultado es
una molécula completamente apolar, muy hidrófoba, ya que no aparece ninguna
carga y su estructura es de tamaño considerable.
Esta característica permite que la función típica de las ceras consista en servir de
impermeabilizante. El revestimiento de las hojas, frutos, flores o talos jóvenes,
así como los tegumentos de muchos animales, el pelo o las plumas está recubierto de
una capa cérea para impedir la pérdida o entrada (en animales pequeños) de agua.
Entre las ceras más importantes tenemos:
CERA DE LAS ABEJAS o palmitato de miricilo. Formado por ácido

palmítico (16C) + el alcohol miricilo (31 C), se encuentra en la miel de abejas, se
usa en la preparación de productos farmacéuticos.
LANOLINA o estearato de cetilo. Formado por el ácido esteárico (18 C) o el

acido cerótico mas el alcohol cetilo (16C). Cera que protege a la lana.
ESPERMA DE BALLENA O PALMITATO de cetilo. Formado por el ácido

palmítico más el alcohol cetilo. Se encuentra en la cavidad craneana de la
ballena, es responsable da la flotabilidad de estos cetáceos.
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CERA DE CARNAUBA o cerotato de miricilo. Formado por el ácido cerótico
y miricilo, es producido por las hojas de la palmera del Brasil
Cerumen. Ubicada en los conductos del oído cumple función protectora y

desinfectante (tiene sustancias antibacteriales como la lisozima).
HETEROLIPIDOS (LIPIDOS COMPLEJOS)
Son aquellos que además de C, H y O, poseen N, P, S o un glúcido. Son moléculas

constitutivas de la doble capa lipídica de las membranas citoplasmáticas por lo que
también se les denomina, lípidos de membrana.
Al igual que los ácidos grasos, tienen comportamiento anfipático, es decir, que en
contacto con el agua estos lípidos complejos se disponen formando bicapas, en las
que los grupos lipófilos quedan en la parte interior y los hidrófilos en la exterior
FOSFOLIPIDOS
Los fosfolípidos son lípidos iónicos polares compuestos de 1,2-diacilglicerol y un

enlace fosfodiéster que une el esqueleto del glicerol a alguna base, generalmente
nitrogenada, tal como la colina, serina o etanolamina. Los fosfolípidos más
abundantes en los tejidos humanos son la fosfatidilcolina (también llamada
lecitina), la fosfatidilenolamina y la fosfatidilserina. Muchos fosfolípidos contienen
más de una clase de ácido graso por molécula, por lo que una clase dada de
fosfolípidos de un tejido cualquiera representa, de hecho, una familia de especies
moleculares.
La fosfatidilcolina contiene mayoritariamente ácido palmítico o ácido esteárico en
las posiciones sn-1 y principalmente los ácidos grasos insaturados de 18 carbonos
oleicos, linoleico o linolénico en la posición sn-2. La fosfatidiletanolamina tiene los
mismos ácidos grasos saturados que la PC en la posición sn-1 pero contiene una
mayor cantidad de ácidos grasos polinsaturados de cadena larga, a saber 18:2, 20:4
y 22:6, en la posición sn-2.
El fosfatidilinositol es un fosfolípido ácido que se presenta en las membranas de

mamíferos. El fosfatidinositol es algo inusual ya que a menudo contiene casi
exclusivamente ácido esteárico en la posición sn-1 y ácido araquidónico (20:4) en la
posición sn-2. Otro fosfolípido formado por una cabeza polar tipo poliol es el
fosfatidilglicerol. El fosfatidilglicerol está presente en cantidades relativamente
grandes en las membranas mitocondriales y es un precursor de la cardiolipina.
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Funciones de los fosfolípidos
Aunque se hallan presentes en fluidos corporales tales como el plasma y la bilis, los
fosfolípidos se encuentran en concentraciones más elevadas en las diversas
membranas celulares donde realizan muchas funciones diferentes. Una función
principal de los fosfolípidos es servir como componentes estructurales de las
membranas de la superficie celular y de los orgánulos subcelulares.
El carácter anfipático de los fosfolípidos les permite su autoasociación a través de

interacciones hidrofóbicas entre las porciones de acilo graso de cadena larga de
moléculas adyacentes de tal forma que las cabezas polares se proyectan fuera, hacia
el agua donde pueden interaccionar con las moléculas proteicas. Los fosfolípidos
también juegan un papel en la activación de ciertas enzimas. La ß-hidroxibutirato
deshidrogenasa es una enzima mitocondrial incustrada en la membrana interna de
este orgánulo que cataliza la abstracción reversible de electrones de ß-
hidroxibutirato. La enzima tiene un requerimiento absoluto de la fosfatidilcolina.
El funcionamiento normal del pulmón depende del suministro constante de un
fosfolípido poco usual denominado dipalmitoíl-lecitina. Este fosfolípido
tensioactivo es producido por las células epiteliales del tipo II e impide la atelectasia
al final de la fase de expiración de la respiración.
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En los adultos también se puede producir fallo respiratorio debido a una

insuficiencia de tensioactivo cuando se han destruido las células o neumocitos
productores de tensioactivo. Las propiedades detergentes de los fosfolípidos, y en
particular la fosfatidilcolina, juegan un
papel importante en la bilis en donde su
función es solubilizar el colesterol. Una
disminución en la producción de
fosfolípido y en su secreción a la bilis
puede dar lugar a la formación de cálculos
biliares de colesterol y pigmentos biliares.
El fosfatidinol y la fosfatidilcolina también

actúan como dadores de ácido
araquidónico para la síntesis de
prostaglandinas, tromboxanos,
leucotrienos y compuestos relacionados.
Guiados por fuerzas hidrofílicas e

hidrofóbicas, las colas apolares de los
lípidos tienden a juntarse, formando una
doble capa lipídica (1) o una micela (2). Las cabezas polares (P) se dirigen hacia el
medio acuoso.
La esfingomielina es uno
de los principales lípidos
estructurales de las
membranas del tejido
nervioso. Es el único
esfingolípido que es
fosfolípido. En la
esfingomielina, el grupo
alcohol primario en C-1 de la
esfingosina está esterificado
con la colina a través de un enlace fosfodiéster del tipo que se encuentra en los
acilglicerofosfolípidos y el grupo amino de la esfingosina está unido a un ácido graso
de cadena larga mediante un enlace amida. La esfingomielina es, por tanto, una
ceramida-fosfocolina.
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Los ácidos grasos más comunes en la esfingomielina son el palmítico, esteárico,

lignocérico y el nervónico. La esfingomielina de la mielina contiene
predominantemente ácidos grasos de cadenas muy largas, principalmente
lignocérico y nervónico, mientras que la sustancia gris contiene mayoritariamente
ácido esteárico.
Los plasmalógenos son fosfoglicéridos en los que el glicerol fosfato tiene unido en
el C1, mediante un enlace tipo éter, un alcohol de cadena larga. Comúnmente, la
parte polar de los plasmalógenos es etanolamina, colina o serina.
GLUCOLIPIDOS
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Son componentes importantes de las membranas, derivados del aminoalcohol
insaturado esfingosina o dihidroesfingosina (C18).
Este alcohol, se une a un ácido graso de cadena larga por medio de un enlace amina
para formar una ceramida.
Las ceramidas, se encuentran en pequeñas cantidades en los tejidos de plantas y

animales, pero dan origen a los esfingolípidos más abundantes:
Cuando las ceramidas se combinan con un azúcar forman a los glucoesfingolípidos,

que se dividen en: cerebrósidos (o glucoesfingolípidos), son los esfingolípidos más
simples, su cabeza polar consiste de una unidad de azúcar. Los
galactocerebrósidos, que se encuentran en las membranas celulares neuronales
del cerebro, tienen una cabeza polar de b-D galactosa.
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Los glucocerebósidos, que también tienen un residuo de b-D galactosa se

encuentran en membranas celulares de otros tejidos. A diferencia de los fosfolípidos,
los cerebrósidos carecen de grupos fosfato y por lo tanto, son frecuentemente
compuestos no iónicos. Los residuos de algunos galactocerebrósidos están
sulfatados en la posición 3 formando compuestos conocidos como sulfátidos.
Los gangliósidos son el grupo más complejo de los esfingolípidos. Son

oligosacáridos de ceramidas que incluyen entre sus residuos de azúcar al menos un
residuo de ácido siálico (ácido N–acetilneuramínico (NAM) y sus derivados). Los
gangliósidos son componentes primarios de la superficie de las membranas
celulares y constituyen una fracción significativa (aproximadamente 6%) de los
lípidos del cerebro, en otros tejidos, están presentes en cantidades mucho menores.
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LIPIDOS
INSAPONIFICABLES
Son aquellos que no pueden formar jabones por carecer de ácidos grasos. Se les
considera lípidos por el hecho de que pueden disolverse en solventes orgánicos.
Dentro de este grupo tenemos a los esteroides, terpenos y prostaglandinas.
ESTEROIDES.
Son lípidos que tienen como estructura básica a una sustancia de cinco anillos
llamada perhidrociclo pentano fenantreno o esterano. Su hidrólisis no da
ácidos grasos por lo tanto son insaponificables.
Este grupo engloba una serie de sustancias muy activas y que tienen gran
importancia en el metabolismo.
Entre los esteroides mas importantes están:
ESTEROLES, son esteroides que poseen en la posición A -3 un grupo alcohol (-

OH) y en la posición D-17 una cadena alifática de unos 8 carbonos. Es el grupo más
abundante de los esteroides. Los principales son:
Colesterol, se encuentra formando parte de las membranas celulares, abunda en

los animales, es muy importante por que la mayoría de los esteroles derivan de esta
molécula.
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Ergosterol, es un esterol que se encuentra en los vegetales

Entre los derivados de los esteroles están las hormonas (sexuales y suprarrenales),
sales biliares o la vitamina D
HORMONAS SEXUALES
Testosterona (Andrógeno) o de la masculinidad, responsable de los caracteres
sexuales secundarios del hombre, se producen a nivel de las células de Leydig del
testículo y en pocas cantidades a nivel de la corteza suprarrenal, sus efectos mas
importantes son:
 Permite el crecimiento del pelo corporal (barba, bigotes, etc.)
 Permite la maduración de los órganos sexuales
 Aumenta el desarrollo de la masa muscular
 Genera el aumento del pene por que aumenta el potencial mitótico
 Incrementa el depósito de melanina a nivel de la piel y especialmente a nivel
del escroto.
 Genera la calvicie (alopecia) en el hombre.
 Cambio del tono de voz
Progesterona o de la maternidad, se produce a nivel cuerpo amarillo del ovario y
en pequeñas cantidades en la corteza suprarrenal. Sus funciones más importantes
son:
 Induce a un endometrio secretor, es decir aquel que favorece la implantación
del nuevo ser y no permite el desarrollo del endometrio.
 Estimula la secreción de los oviductos para una mejor nutrición de los
espermatozoides y del cigoto
 Vuelve espeso al moco cervical para evitar el paso del semen y proteger de esa
forma la gestación.
Estrógenos: esta formado por un grupo de hormonas denominadas como:

estrona, estradiol, estriol, todos ellos provienen de la progesterona, sus
funciones mas importantes son:
 Estimula la acumulación de tejido adiposo en le monte de Venus, labios
mayores, muslos, nalgas, permitiendo así dar la forma femenina.
 Permite el crecimiento de las mamas (telarquía).
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 Estimula el crecimiento del endometrio lo que genera la primera menstruación
(menarquia)
 Evita el desarrollo de la laringe permitiendo así una voz aguda
 Incrementa el crecimiento del vello público
HORMONAS SUPRARRENALES, son producidas a nivel de la glándula

suprarrenal, tenemos:
Cortisol Hormona que se forma principalmente en la zona fasciculada de la

glándula suprarrenal, sus funciones más importantes son:
 Actúa en el metabolismo de los glúcidos, es un antagónico de la insulina en la
membrana es decir que evita el ingreso de la glucosa a las células, permitiendo
una hiperglucemia (aumento de glucosa en la sangre).
 Permite la gluconeogénesis, es decir ayuda ala formación de nuevas glucosas a
partir de aminoácidos
 Es un gran antiinflamatorio.
Aldosterona, es un mineralocorticoide que se produce en la zona glomerulosa de

la corteza suprarrenal, sus funciones más importante son:
 Aumenta la absorción tubular de Na + a nivel del Nefrón, principalmente en el
túbulo contorneado distal.
 Aumenta la secreción tubular de H+
 También aumenta la absorción tubular del Cloro.
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SALES BILIARES.
Moléculas que se forman a partir de un esteroide llamado ácido cólico (derivado del
colesterol), el cual se une (esterifica) con dos aminoácidos como la glicina y la
taurina, se encargan de la emulsificación (dispersar o disolver) de las grasas para
su posterior absorción de los lípidos en el intestino, además activa la lipasa. Se
produce en el hígado. De esta forma pasan al intestino en donde, tras perder el
aminoácido, pueden actuar. Generalmente son reabsorbidos y vuelven de nuevo al
hígado para reiniciar el ciclo.
Vitamina D (calciferol).
Son producidos en la piel por transformación del colesterol y ergosterol dando

vitamina D3 o colecalciferol y D2 o ergocalciferol respectivamente. Esto se da
gracias a la acción de los rayos ultravioletas de la luz solar.
Una de sus principales funciones es la de permitir la absorción de calcio y fosfatos
por los huesos, previniendo así el raquitismo o la osteomalacia.
TERPENOS o ISOPRENOIDES.
Son lípidos formados por la unión de una sustancia llamada Isopreno (2 metil, 1,3
butanodieno). Estos compuestos pueden ser de tipo lineal o cíclico.
CLASIFICACIÓN DE LOS TERPENOS
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nº de
Nombre Función Ejemplo
isoprenos
Monoterpenos 2 Aromas y esencias. Geraniol, mentol.
Intermediario en la
Sesquiterpenos 3 Farnesol.
síntesis del colesterol.
Forman pigmentos y
Diterpenos 4 Fitol, vitamina A, E, K.
vitaminas.
Intermediario en la
Triterpenos 6 Escualeno.
síntesis del colesterol.
Tetraterpenos 8 Pigmentos vegetales. Carotenos, xantofilas.
Politerpenos n Aislantes. Látex, caucho.
TERPENOS
Monoterpenos, formados por la unión de 2 isoprenos (10 C), Ej.: Aceites

Vegetales o esencias, los cuales dan un olor característico a la plantas como el
limoneno del limón, mentol o alcanfor de la menta, pineno del pino, geraniol
del geranio, etc.
Sesquiterpenos, formados por la unión de 3 isoprenos (15 C), Ej.: el Fernesol

que luego origina al colesterol
Diterpenos, formados por 4 isoprenos (20 C), como el Fitol, alcohol que forma
parte de la clorofila
Triterpenos, formados por 6 isoprenos (30 C), como el Escualeno y Lanosterol,

moléculas precursoras en la síntesis del colesterol.
Tetraterpenos, formados por 8 isoprenos, Ej.: los Carotenoides (como el beta

caroteno, precursor de la vitamina A). Se dividen en carotenos, y xantofilas
constituyendo los pigmentos o sustancias de color presentes en los vegetales.
 Carotenos o beta caroteno. Pigmento anaranjado de origen vegetal que el

organismo convierte en vitamina A. También actúa como antioxidante,
potenciador del sistema inmunológico, interviene en la fotosíntesis.
 Xantofila. Pigmento amarillo de algunas plantas, con función fotosintética

similar a la de la clorofila.
Politerpenos, formado por muchos isoprenos. Ej.: El caucho
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VITAMINAS LIPOSOLUBLES
Vitamina A (retinol). Importante para el funcionamiento visual, antiinfeccioso,
fomenta el crecimiento y protege los epitelios.
Vitamina E (Tocoferoles). Vitamina antioxidante y antiestéril
Vitamina K (Filoquinona). Ayudan a la formación de los factores de

coagulación, evitando las hemorragias
EICOSANOIDES
Son lípidos que derivan del ácido graso de 20 carbones o ácido araquidónico,
pueden ser:
PROSTAGLANDINAS (PG). Sustancias lipídicas encontradas

primeramente en las glándulas prostáticas (de allí su nombre).
Hay varios tipos de prostaglandinas como la PGE1, PGE2, PGF1, PGF2, PGH1,
PGH2, etc.
Las prostaglandinas cumplen funciones como:

 Ser vasodilatadores, permitiendo disminuir la presión arterial
 Elevar la temperatura corporal
 Antagonizar la acción de fármacos convulsionantes-
 Estimular la actividad del útero durante el parto
 Regula la coagulación de la sangre
 Aparición de fiebre como defensa a las infecciones
 Incremento de la motilidad intestinal o movimientos peristálticos
 Son broncodilatadores
TROMBOXANOS (TX). Provienen de la oxidación de la prostaglandina

PGH2, se sintetizan en las plaquetas o trombocitos, sus funciones son:
 Producen una vasoconstricción cuando se produce una hemorragia

 Facilitan la agregación plaquetaria para formar el tapón plaquetario y formar el
coagulo
LEUCOTRIENOS (LT). Proviene de la oxidación del ácido araquidónico, su

estructura es acíclica, esta asociada a un tripéptido, el glutatión, sus funciones son:
 Producen broncocontricción
 Aumentan la permeabilidad vascular
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 Permite la atracción de los eosinófilos y neutrófilos a las áreas inflamadas
FUNCIONES DE
LOS LIPIDOS
FUNCION ESTRUCTURAL
Participan de la formación de las lipoproteínas (lípidos + proteínas) que son

constituyentes importantes de las células, presentes tanto en la membrana celular
como en las mitocondrias dentro del citoplasma. Forman las bicapas lipídicas de las
membranas.
FUNCION DE RESERVA
Al igual que los glúcidos o carbohidratos, las grasas son fuentes y reserva de energía
del organismo. Como principal reserva energética del organismo, un gramo de grasa
produce aproximadamente 9,4 kilocalorías en las reacciones metabólicas de
oxidación, mientras que proteínas y glúcidos sólo producen 4 kilocaloría/gr.
FUNCION INFORMATIVA
Por que permite la comunicación entre las células gracias a las hormonas, muchas de
las hormonas son lípidos
RESERVA DE AGUA
Debido a que la combustión aeróbica de los lípidos produce agua, llamada agua
metabólica
PRODUCCION DE CALOR
En muchos animales invernantes (oso) existe la grasa parda, en este tejido la

combustión de los lípidos esta desacoplada de la fosforilación oxidativa por lo que no
produce ATP, por lo que la mayor parte de la energía se destina a la producción de
calor
FUNCION CATALITICA
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Son imprescindibles para otras funciones fisiológicas como vehiculación y la
absorción de las vitaminas denominadas liposolubles (vitaminas A, D, E y K,) y la
síntesis de ciertas hormonas y ácidos biliares. En este papel los lípidos favorecen o
facilitan las reacciones químicas que se producen en los seres vivos. Cumplen esta
función las vitaminas lipídicas, las hormonas esteroideas y las prostaglandinas.
FUNCION PROTECTORA
Son utilizados como material aislante del cuerpo, ya sea como capa protectora de
los órganos vitales contra traumas físicos; aislante térmico en el tejido subcutáneo
y alrededor de ciertos órganos; y los lípidos no polares actúan como aislante
eléctrico, por lo que permiten la rápida propagación de las ondas de
despolarización a los largo de los nervios mielinizados.
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Son compuestos cuaternarios conformados por C, H, O y N. pueden contener

también fósforo y azufre, son los compuestos estructurales mas importantes de
todos los seres vivos, en nuestro caso el mayor constituyente del cuerpo después del
agua, representa el 22.5 % del peso total.
FUNCIONES
 Energética: son fuente alternativa de energía para la célula, proporciona

alrededor de 4 cal./g
 Estructural: forma parte de membranas (representa el 60 % del total de

membrana, en las mitocondrias puede llegar al 80% en la membrana interna),
constituyen el esqueleto endocelular, sustancia intercelular, etc.
 Biocatalizadores: todas las enzimas son proteínas globulares, catalizan

cada una de las reacciones bioquímicas (energéticamente favorables)
 Transporte: puede transportar sustancias insolubles en agua, como las

hormonas esteroideas, ácidos grasos, etc
 Hormonal: gran parte de las hormonas que son producidas por glándulas
endocrinas son polipéptidos y regulan funciones biológicas específicas.
 Inmunológica: esta constituyendo los anticuerpos que impiden la acción

de cuerpos extraños llamados antígenos.
 Mecánica: son proteínas las que permiten la contracción muscular y

permiten el movimiento corporal.
 Homeostasis: las proteínas mantienen el equilibrio de los componentes

corporales como el Ph, evitan la perdida de sangre porque forman los factores
de coagulación.
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AMINOACIDOS
CARACTERISTICAS
Son moléculas orgánicas pequeñas

constituidas por una cadena
hidrocarbonada que presenta en uno de sus
extremos un radical básico nitrogenado, un
grupo carboxilo y una cadena R (radical).
En el caso de los 20 aminoácidos que

conforman las proteínas de los seres vivos el
grupo amino debe ubicarse en el carbono 2
llamados carbono alfa y para el lado
izquierdo, por consiguiente será “L”.
Los aminoácidos tienen propiedades eléctricas (capacidad de ganar o ceder

protones) las cuales se ponen de manifiesto cuando el aminoácido se encuentra en
soluciones a diferente Ph
En medio básico el grupo carboxilo pierde su H+ porque se encuentra en un medio

donde hay pocos H+ libres. En medio acido el grupo amino gana un H + porque se
encuentra en un medio donde hay exceso de H + libres.
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Punto isoeléctrico: es el Ph en el cual el aminoácido adopta la forma bipolar

neutra es decir donde hay cantidad de cargas (+) y (-), como hay tres tipos de
aminoácidos es decir ácidos, básicos y neutros entonces su punto isoeléctrico de
cada uno seria distinto.
aa. Acido: acido aspartico… 2.77
aa. Neutro: glicina……………….. 5.97
aa. Básico: arginina…………….. 10.76
PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS
 Son moléculas polares porque esta compuesto por átomos con carga
eléctrica.
 Son electrolitos porque cuando están en solución adoptan carga.
 Son sólidos porque generan cohesión.
 Pueden cristalizar debido a su gran polaridad.
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 Tiene actividad óptica, pueden desviar los rayos de luz polarizada a la
derecha (dextrógiro) o a la izquierda (levógiro). El centro quiral del aminoácido
es el carbono 2, de los 20 aminoácidos el único que no tienen carbono
asimétrico es la glicina.
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS
DESDE EL PUNTO DE VISTA NUTRICIONAL
NO
ESENCIALES Nom. Abrev. Nom. Abrev.
ESENCIALES
ARGININA R ARG ALANINA A ALA
FENILALANINA F FEN CISTEINA C CIS
HISTIDINA H HIS AC. ASPARTICO D ASP
ISOLEUCINA I ISO AC. GLUTAMICO E GLU
LISINA K LIS GLICINA G GLI
LEUCINA L LEU ASPARAGINA N ASN
METIONINA M MET PROLINA P PRO
TREONINA T TRE GLUTAMINA Q GLN
TRIPTOFANO W TRI SERINA S SER
VALINA V VAL TIROSINA Y TIR
POR EL CARÁCTER POLAR O APOLAR DEL AMINOACIDO
GRUPO I APOLARES NEUTROS GRUPO II POLARES NEUTROS
 ALANINA  CISTEINA
 FENILALANINA  GLICINA
 ISOLEUCINA  GLUTAMINA
 LEUCINA  ASPARAGINA
 METIONINA  SERINA
 PROLINA  TIROSINA
 TRIPTOFANO  TREONINA
 VALINA
GRUPO III POLARES CON CADENA LATERAL NEGATIVA (ACIDOS)
 ACIDO ASPARTICO (ASPARTATO)

 ACIDO GLUTAMICO (GLUTAMATO)
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GRUPO IV POLARES CON CADENA LATERAL POSITIVA (BASICOS)
 ARGININA
 HISTIDINA
 LISINA
POR LA COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LA CADENA LATERAL
GLICINA
TREONINA
ALANINA
SERINA
CISTEINA
NEUTROS ASPARAGINA
LEUCINA
ALIFATICOS METIONINA
ISOLEUCINA
VALINA
GLUTAMINA
AC. GLUTAMICO
ACIDOS
AC. ASPARTICO
LISINA
BASICOS
ARGININA
FENILALANINA
AROMATICOS
TIROSINA
PROLINA
HETEROCICLICOS TRIPTOFANO
HISTIDINA
I. ALIFATICOS: el radical R es una cadena abierta y lineal derivada de

la unión de grupos CH2 y CH3.
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II. AROMATICO: cuando en su cadena lateral R presenta un grupo

aromático benceno.
III. ASUFRADO O SULFURADO: son aquellos que presentan AZUFRE

en la cadena lateral.
IV. HIDROXILADOS: si presenta en la cadena radical un oxhidrilo.
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V. BASICOS: son los que presentan un grupo amino en la cadena lateral
R.
VI. ACIDOS (y sus amidas): son los que presentan en la cadena lateral
R un grupo carboxilo.
VII. IMINOACIDOS: es el aminoácido Prolina que tiene el grupo amino

sustituido por la propia cadena lateral R formando un anillo Pirrolidinico. Lo
cual le dificulta la formación de puentes de hidrogeno en la estructura
secundaria de las proteínas.
D
90
223334
VIII. HETEROCICLICOS: son los que presenta un anillo heterocíclico.
OTROS AMINOÁCIDOS
Los siguientes aminoácidos no se encuentran formando parte de la estructura usual

de las proteínas, pero son o bien productos del metabolismo y se encuentran en
estado libre, o forman parte de la estructura de péptidos especiales.
 β-Alanina. Constituyente de la carnosina y ácido pantoténico, se encuentra en

el músculo
 Fosfoserina: Se encuentra en la caseína.
D
91
223334
 Hidroxilisina: Se encuentra en el colágeno y en el embrión de ternero.
 Ornitina y Citrulina: Intermediarios en la biosíntesis de la urea
 Creatina: Aminoácido hallado en la orina al igual que en la forma de un
anhídrido, creatinina. Deriva de la fosfocreatina del músculo.
PEPTIDOS
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos
de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar
péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y
secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos
convencionales como:
OLIGOPÉPTIDOS.
Si el nº de aminoácidos es menor 10.
 Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
 Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3, etc...
POLIPÉPTIDOS
O cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10. Se consideran

Polipéptidos a los polímeros de aminoácidos de un peso superior a 6000 Daltons.
Cada polipéptido se
escribe de izquierda a
derecha, empezando
por el extremo N-
terminal que posee
un grupo amino libre
y finalizando por el
extremo C-terminal
en el que se
encuentra un grupo
carboxilo libre. Lo
que varía de unos
péptidos a otros es el
número, la
naturaleza y el orden
o secuencia de sus
aminoácidos.
El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo

(-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH 2) del aminoácido contiguo
inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.
D
92
223334
Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-)
determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y
ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e
inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.
PÉPTIDOS CON FUNCIÓN HORMONAL
Órgano Órgano
Nombre a.a Función
productor blanco
Contracción del
Útero,
músculo liso
Oxitocina 9 Hipotálamo glándula
uterino y eyección
mamaria.
de leche
Antidiurética y
Vasopresina (ADH) 9 Hipotálamo Riñón, vasos. eleva la presión
arterial
Hormona del Acción

191 Hipófisis Crecimiento
crecimiento (GH) generalizada
Promueve la
síntesis de los
Hormona Testículos y
200 Hipófisis esteroides
luteinizante (LH) ovarios
andrógenos y
estrógenos, etc.
D
93
223334
Órgano Órgano
Nombre a.a Función
productor blanco
Crecimiento de
Hormona Folículo Testículos y tubos seminíferos
200 Hipófisis
estimulante (FSH) ovarios y desarrollo
folicular.
Glándula Estimula la
Prolactina (PRL) 191 Hipófisis
mamaria secreción de leche
Hormona Estimula la
Corteza
adrenocorticotropa 39 Hipófisis secreción de
adrenal
(ACTH) corticoesteroides
Estimula
Tirotropina (TSH) 220 Hipófisis Tiroides secreción de
tiroxina
Paratohormona Huesos, riñón Regulan la

84 Paratiroides
(PTH) e intestino. calcemia
Huesos y Regulan la
Calcitonina (CT) 32 Paratiroides
riñón calcemia
Tejidos
Regulan la
Insulina 51 Páncreas insulino-
glucemia
dependientes.
Acción Regulan la
Glucagon 29 Páncreas
generalizada glucemia
PÉPTIDOS CON FUNCIÓN NEUROTRANSMISORA
Nombre Nº de aá. Efecto
Sustancia P 11 Dolor
D
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Angiotensina II 8 Ansiedad
Encefalinas (ENK) 4 Control del dolor
Colecistoquinina(CCK) 8 Regulación del apetito
Beta-endorfina 31 Placer y analgesia
Carnosina 2 Encargado del transporte de

información sensorial olfatoria
PROTEINAS
Las proteínas presentan diferentes niveles de organización o estructura: primaria,

secundaria, terciaria y cuaternaria. Los cuatro niveles de organización de las
proteínas dependen de los diferentes tipos de uniones (enlaces) entre sus átomos.
Así tenemos:
UNIONES COVALENTES: son uniones fuertes y difíciles de romperlos, los

enlaces covalentes más importantes en las proteínas son:
 Enlaces peptídicos, Es el que unen los aminoácidos como se indico
anteriormente.
 Puentes disulfuro –S–S–, que se establecen entre los grupos –SH de
los residuos de cisterna.
UNIONES NO COVALENTES: Son uniones débiles que son importantes para

consolidar las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias. Comprenden las
siguientes uniones:
UNIONES IÓNICAS O ELECTROSTÁTICAS, que se dan como resultado de la

fuerza de atracción entre grupos ionizados con carga contraria.
PUENTES DE HIDROGENO, Son aquellas que se dan entre los grupos -NH- y
-CO-, los mas estables son los direccionales, su distancia es de 2,7 a 3,1 Amstrong.
FUERZAS DE VAN DE WALLS, que se produce cuando los átomos están muy
cerca
INTERACCIONES HIDROFÓBICAS, Son aquellos que se dan por interacción

de las cadenas laterales de los aminoácidos (a.a). hidrofóbicos o no polares.
Estructura primaria
D
95
223334
Es la secuencia ordenada y única de los aminoácidos en la cadena polipeptídica, la

cual está determinada genéticamente por el ADN.
La estructura primaria es fundamental para la forma tridimensional que tendrá la

proteína. Cualquier modificación en la secuencia de aminoácidos podría ocasionar
un cambio en la estructura tridimensional y afectará la función biológica de la
proteína.
Estructura primaria de las dos cadenas polipeptídicas que componen la insulina. La

estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos, cada uno de los cuales
está representado en el diagrama por un óvalo. La letra en el interior de los óvalos
son los símbolos que indican el nombre de los aminoácidos. La insulina es una
proteína muy pequeña.
Debido a la posibilidad de combinar los aminoácidos en cualquier orden y cantidad

es fácil comprender su versatilidad funcional.
Estructura secundaria
A medida que la cadena de aminoácidos se va ensamblando, empiezan a tener lugar

interacciones entre los diversos aminoácidos de la cadena. Pueden formarse puentes
de hidrógeno entre el hidrógeno del amino de un aminoácido y el oxígeno del
carboxilo de otro. A causa de estas uniones la cadena polipeptídica se pliega,
adoptando dos posibles configuraciones espaciales que constituyen lo que se conoce
como estructura secundaria de una proteína. Estas dos configuraciones son las
llamadas a-hélice y b-hoja plegada. Estas conformaciones no son las únicas que
pueden adoptar las proteínas ya que en realidad cada proteína adopta una forma
característica que depende de la secuencia lineal. Sin embargo las configuraciones
antes mencionadas son las más frecuentes.
La a-hélice es un tipo de espiral cilíndrico estabilizado por puentes de hidrógeno

intracatenario, mientras que la b-hoja plegada está formada por cadenas
polipeptídicas paralelas, mantenidas por puentes de hidrógeno intercatenarios.
D
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Esquema de una proteína presentando regiones con estructura secundaria en a-

Hélice, en Hoja β-Plegada y regiones con enroscamientos aleatorios.
Existen porciones de la cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria

bien definida, y suelen denominarse enroscamientos aleatorios o de random.
Las proporciones de los distintos tipos de estructuras secundarias varían de una

proteína a otra, sin embargo podemos decir que en la mayoría de las proteínas las
formas alfa y beta suelen constituir entre el 60 y el 70 % del polipéptido y un 30%
conforman enroscamientos aleatorios.
Diversas secciones consecutivas de estructuras secundarias con frecuencia

constituyen una estructura estrechamente asociada, esto es reconocido como otro
nivel de estructura proteica que se denomina estructura súper secundaria.
Existen varios ejemplos: el tipo beta a beta donde encontramos dos secuencias de
beta-plegada conectadas por una secuencia a.
Estructura terciaria
Debido a la interacción de los grupos R, la cadena polipeptídica se pliega

determinando una intrincada estructura tridimensional.
En muchas proteínas la estructura terciaria le brinda a la proteína una forma

globular, como por ejemplo en las enzimas, que son proteínas con función catalítica.
D
97
223334
Otras proteínas tienen estructura terciaria fibrosa y suelen tener largas hélices o
extensas hojas plegadas. Estas proteínas fibrosas suelen tener función estructural
como el colágeno.
El funcionamiento de las proteínas depende del plegamiento de sus moléculas

que da lugar a configuraciones específicas y forma centros que pueden reconocer a la
molécula con la cual la proteína se asocia o reacciona durante el metabolismo
En el grafico se observa los diferentes tipos de enlace que estabilizan la

estructura terciaria de una proteína
Estructura cuaternaria
Muchas proteínas presentan este tipo de estructura, que es el grado máximo de

organización proteica y consiste en dos o más cadenas polipeptídicas unidas
generalmente mediante enlaces débiles.
D
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Estas proteínas se denominan oligoméricas o multiméricas y se las designa
según el número de cadenas polipeptídicas que intervienen en la estructura
cuaternaria. Por ejemplo, una proteína formada por cuatro subunidades es un
tetrámero, como es el caso de la hemoglobina.
Cada una de las subunidades proteícas, tienen su propia estructura terciaria.
Estructura de la molécula de hemoglobina (estructura cuaternaria). Formada por

dos cadenas de a-hemoglobina y dos cadenas de b-hemoglobina. Cada cadena
transporta una molécula de oxígeno. También se observa la estructura de la
queratina en un nivel cuaternario.
SOLUBILIDAD: Las proteínas poseen un elevado tamaño molecular, por lo que al

disolverse dan lugar a dispersiones coloidales.
La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R, que al ionizarse

establecen enlaces del tipo puente de hidrogeno con las moléculas de agua.
D
99
223334
Esto hace que queden rodeadas de una capa de dichas moléculas, impidiéndose con
ello que se unan las moléculas proteicas entre si. La dispersión es, por lo tanto,
estable.
Algunas proteínas a parte del agua son solubles en soluciones salinas diluidas o
concentradas, otras en cambio son insolubles como la queratina.
DESNATURALIZACIÓN: Es cuando la proteína pierde sus capacidades y

propiedades biológicas (perdida del 4o, 3o y 2o nivel estructural), esto ocurre cuando
son sometidas a temperaturas altas, acción de ácidos, álcalis fuertes, etc.
Este mecanismo de la desnaturalización consiste en el desplegamiento de la

estructura inicial plegada característica de las proteínas globulares. Algunas veces la
desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) como es el caso de
algunas enzimas como la aldolasa o ribonucleasa.
CLASIFICACION
HOLOPROTEÍNAS  Formadas solamente por aminoácidos
Globulares  Prolaminas: Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

 Gluteninas: Gluten (trigo), orizanina (arroz).
 Globulinas: ceruloplasmina, transferrrina
 Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
 Histonas: H1, H2, H3, H4
 Protaminas: salmina
 Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
D
100
223334
 Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,

Transferasas...etc.
 Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

 Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas,
Fibrosas plumas, cuernos.
 Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
 Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
HETEROPROTEÍNAS  Formadas por una fracción proteínica y por un

grupo prostético
 Ribonucleasa
 Mucoproteínas
Glucoproteínas
 Anticuerpos
 Hormonas
 De alta, baja y muy baja densidad, que transportan

Lipoproteínas
lípidos en la sangre.
 Nucleosomas de la cromatina
Nucleoproteínas
 Ribosomas
 Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que

Cromoproteínas transportan oxígeno
 Citocromos, que transportan electrones
PROTEINAS SIMPLES u HOLOPROTEINAS
Son aquellas formadas únicamente por aminoácidos, según su estructura terciaria

pueden clasificarse en FIBROSAS Y GLOBULARES.
FIBROSAS
Proteínas de una sola estructura secundaria, son insolubles en agua, forman
diversas estructuras generalmente e animales, Ejemplos:
 COLÁGENO: Tiene un peso molecular de 70000. Proteínas formada por 3

cadenas polipeptídicas que adoptan forma de triple hélice unidos por medio de
enlaces covalentes, son abundantes, resistentes y es producida por una células
llamadas fibroblastos. Se encuentran en los tendones, piel, huesos, etc. A
partir de su despolimerización e hidratación se pueden obtener gelatinas de
D
101
223334
interés alimenticio.
 QUERATINA: Proteínas que en su estructura contienen abundante cisteína, es

producida por unas células llamadas queratinocitos ubicados en la capa córnea
de la epidermis. Se encuentra en la piel, uñas, pelos, pezuñas, plumas, picos,
etc.
 ELASTINA: Proteínas con propiedad de elasticidad (se estiran y retornan a su

posición normal), producida por fibroblastos. se encuentran en arterias,
ligamentos, pulmones, etc.
 FIBROINA: Aparecen en los hilos de seda. Se caracterizan por su gran

resistencia.
 FIBRINA: Ayuda a la coagulación de la sangre (hemostasia)
GLOBULARES
Proteínas que pueden presentan 2 ó más tipos de estructura secundaria, solubles en
agua o disoluciones polares, sensibles a temperaturas, ácidos, bases y sales
concentradas. Ejemplo:
 ALBÚMINAS: Proteínas que coagulan con el calor, solubles en agua y

disoluciones salinas. Son importantes por que transportan ácidos grasos,
hormonas, calcio, regulan la presión oncótica y el pH. de los líquidos tisulares.
Se encuentran en la sangre (seroalbumina), leche (lactoalbúmina), huevo
(ovoalbúmina)
 GLOBULINAS Son insolubles en agua, pero en soluciones salinas diluidas,

coagulan con el calor. Su peso molecular oscila entre 100.000 y un millón.
existen varios tipos como las alfa globulinas (ceruloplasmina, transcortina), las
betas globulinas como la transferrina (encargada del transporte de fierro),
hemopexina (encargada del transporte del grupo HEM) y las gamas globulinas
que forman parte de los anticuerpos.
 HISTONAS: Proteínas de carácter básico, con

un peso molecular de que oscila entre 10000 y
20000, se ubican en el núcleo de células
somáticas unidos al ADN. Existen varios tipos
de histonas: H1, H2A, H2B, H3 Y H4, todas
estas se unen a un segmento de ADN formando
así al nucleosoma. Las histonas entonces
muestran tendencia a formar complejos con
compuestos como los ácidos nucleicos.
D
102
223334
 PROTAMINAS: Proteínas de carácter básico, con peso próximo a 5000,
solubles en agua. Se encuentran en el núcleo de las células sexuales formando
la cromatina sexual, otros tipos de protaminas son: la salmina en el salmón,
la esturina del esturión, la clupeína del Arenque, y la ciprimina del carpa.
 PROLAMINAS: Son proteínas ricas en el aminoácido prolina. Su peso

molecular no supera los 40.000, insolubles en agua pero si en soluciones
salinas y alcohol etanol al 70%, presentes en semillas vegetales. Existen varios
tipos: hordeina (cebada), gliadina (trigo), zeína (maíz), etc.
 GLUTELINAS. Ricos en el aminoácido glutamina, Son insolubles en

soluciones acuosas neutras, pero solubles en ácidos o álcalis diluidos. Son
ejemplos el gluten (del trigo) y la orizanina (del arroz).
PROTEINAS CONJUGADAS O HETEROPROTEINAS:
Proteínas formadas además de aminoácidos por otras sustancias no proteicas

llamadas grupo prostético y de acuerdo a la calidad y grupo prostético pueden
ser:
FOSFOPROTEINAS Proteínas que tiene como grupo prostético al ácido fosfórico

(H3PO4). Aquí tenemos a la: caseína en la leche y la vitelina en la yema de huevo.
GLUCOPROTEINAS: Son aquellas que tienen como grupo prostético azúcares Ej.
mucina o mucus, hormonas, como FSH, LH y la TSH, también inmunoglobulinas
como IgG, IgA, IgM, IgD, IgE, producido por las células plasmáticas
LIPOPROTEINAS: Son proteínas que tienen grupo prostético formado por ácidos
grasos, triglicéridos y ésteres de colesterol. Sirven para transportar lípidos (esteres
de colesterol, triglicéridos, etc.) en la sangre. Existen varias clases de lipoproteínas
como: VLDL (lipoproteínas de muy baja densidad), LDL (lipoproteínas de baja
densidad), HDL (lipoproteínas de alta densidad),
NUCLEOPROTEINAS: Proteínas unidas a ácidos nucleicos como el ADN.

Ejemplo: los nucleosomas.
METALOPROTEINAS O CROMOPROTEINAS: Proteínas que tienen como

grupo prostético a metales, debido a ello brindan un color característico y se les
denominan pigmentos, tenemos a la HEMOGLOBINA proteína que da color rojo
debido a la presencia de Fe ++, presente en los eritrocitos, se encarga de transportar
O2 y CO2 en la sangre de muchos animales, MIOGLOBINA, que transporta el O 2 a
nivel de los músculos, peroxidasas y catalazas (enzimas), que tienen Fe++
+
.Citocromos (proteínas unidas a metales, son transportadores de electrones).
D
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También se observa pigmentos no porfirinicos, son aquellos que no presentan
anillos pirrólicos, tenemos a la hemocianina, (Pigmento respiratorio que en vez de
hierro presenta dos átomos de cobre), presente en crustáceos y moluscos; la
hemeritrina (Pigmento respiratorio que contiene fierro y se encuentra en gusanos
marinos y en braquiópodos)
D
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Todas las reacciones que se efectúan en los seres vivos son catalizadas por enzimas.
Estas hacen posible que las reacciones metabólicas se desarrollen a un ritmo
razonable, compatible con la vida.
CATALIZADOR
El término catalizador se emplea para referirse a cualquier sustancia que acelera el

transcurso de una reacción química, sin intervenir en ella ni como reactivo ni como
producto. El catalizador no provoca la reacción solo afecta la velocidad con que
ocurre la misma. Esto es posible por que los catalizadores disminuyen la energía
de activación (energía necesaria para transformar el sustrato en producto) como
lo indica el siguiente gráfico.
D
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223334
También los catalizadores aceleran reacciones químicas disminuyendo el tiempo
de reacción (tiempo que demora un sustrato en transformarse en producto). Toda
enzima actúa sobre una sustancia a la que se le denomina sustrato.
Según su naturaleza los catalizadores pueden ser químicos o biológicos
DIFERENCIAS ENTRE CATALIZADORES BIOLÓGICOS Y

QUÍMICOS
BIOLÓGICOS QUÍMICOS
Son específicos para una
determinada reacción química o
Aceleran cualquier reacción
para un grupo de reacciones
inespecíficamente.
químicas a para un sustrato o
grupo de sustratos.
Son saturables No son saturables.
Son altamente eficaces (son eficaces
Son medianamente eficaces.
en bajas concentraciones).
Puede ser regulada su actividad

No pueden ser regulados.
catalítica.
Son termolábiles y su actividad

No son termolábiles ni se alteran
puede variar también de acuerdo al
con cambios de pH.
pH del medio.
Una enzima puede estar formada por una sola cadena de polipéptido, consistir en
subunidades múltiples o requerir de componentes no proteicos. En general las
reacciones catalizadas por enzimas se llevan a cabo a presión, temperatura y pH
moderado.
ESTRUCTURA
ENZIMATICA
Estas proteínas que actúan como biocatalizadores son proteínas globulares que
presentan dos regiones especializadas: el centro activo y el centro regulador.
1 CENTRO ACTIVO
Es el sitio en el cual el o los sustratos se unen a la enzima. En general estos sitios
se encuentran en el interior de la estructura proteica, formando hendiduras o
bolsas, de manera que el sustrato pueda experimentar un máximo de
interacciones con la enzima. De toda la estructura de la enzima, que en realidad
son moléculas enormes, solo una parte muy pequeña interactúa con el sustrato
en general solo participar cinco o seis aminoácidos. Esta región presenta dos
regiones claramente definidas:
D
106
223334
a) Zona de fijación: es la región que se une o fija al sustrato, esta
constituido por unos cuantos aminoácidos pero que marca la especificidad
de la enzima.
b) Zona de catálisis: es la región o espacio físico donde el sustrato se
transforma en producto, esto se produce gracias a la intervención de una
secuencia específica de aminoácidos catalíticos, que se unen al sustrato.
2 SITIO REGULADOR
Es una pequeña porción molecular de la enzima que pueden causar el aumento o
la disminución de la capacidad de la enzima para unirse al sustrato.
La especificidad de una enzima hacia su sustrato es una de las características
más notables, normalmente se propone el modelo de llave y cerradura para
explicar la forma complementaria en que interactúan la enzima y el sustrato, sin
embargo esto nos hace pensar en una estructura rígida. Actualmente se sabe que
las enzimas son moléculas flexibles, por lo tanto el modelo más correcto sería el
llamado ajuste o encaje inducido, en donde el sitio activo se modifica para
hacerse complementario al sustrato. Una manera de graficar este modelo sería la
forma en que un guante se ajusta a la mano, es decir el guante tiene una forma
particular, que al momento de “interactuar” con la mano se modifica, haciéndose
complementaria con la misma.
MECANISMO DE
ACCION
1 RECONOCIMIENTO
Consiste en la colisión entre enzima y sustrato, de tal manera que el sustrato
produzca un roce con los aminoácidos de fijación, si se observa compatibilidad
entre ellos se habrá generado el reconocimiento. Luego pasaremos a la segunda
etapa.
2 ACOPLAMIENTO
Es la unión de la enzima con el sustrato mediante los aminoácidos de fijación,
formando el complejo enzima – sustrato, la interacción de la enzima con el
sustrato se da por fuerzas como los puentes de hidrogeno. El acoplamiento se
puede dar de dos maneras:
a) Llave o cerradura (hipótesis de Fisher): tanto la enzima como el

sustrato se unen sin modificación alguna, es decir, encajan recíprocamente,
esto es común observar en moléculas rígidas.
b) Encaje inducido (hipótesis de Koshland): es cuando tanto la enzima

como el sustrato modifican su estructura para poder unirse. Esta es una de
las formas de acoplamiento más comunes en nuestro cuerpo.
3 ACCION CATALITICA
D
107
223334
Se produce cuando se ha formado el complejo enzima - sustrato, y empiezan a
actuar los aminoácidos catalíticos; es decir, es la transformación del sustrato en
producto. La catálisis puede ser acida o básica (los aminoácidos catalíticos
aceptan o donan electrones del sustrato)
4 FORMACION Y LIBERACION DE PRODUCTOS

En esta etapa se da la formación de mas sustancias diferentes al sustrato,
llamados productos, estos últimos se separan de la enzima y la enzima queda
libre para unirse a otra molécula.
COFACTORES
ENZIMATICOS
Son sustancias de naturaleza química diferentes de las proteínas, necesarias para
ciertas enzimas que requieren repotenciar su actividad o activarse simplemente, y
pueden ser de dos tipos.
D
108
223334
a) Inorgánicos: se les denomina también solo cofactores la mayoría de ellos son

iones metálicos y ocupan un lugar en la molécula enzimática, los más comunes
son: Mg++, Zn++, Cu++, Fe++, Mn++. Pueden actuar estabilizando la unión de la
enzima con el sustrato.
b) Orgánicos: llamados también coenzimas, son estructuras esenciales para
enzima, puede participar en las reacciones químicas de manera similar al
sustrato, la mayoría son vitamina o sus derivados.
VITAMINAS HIDROSOLUBLES , SUS COENZIMAS DERIVADAS Y SUS

FUNCIONES
Vitamina Coenzima derivada Abreviatura Función
Descarboxilación y
Tiamina (B1) Pirofosfato de tiamina TPP
transferencia de grupos acilo.
Flavina
FMN Portadores de hidrógeno y
mononucleótido
Riboflavina (B2) electrones en oxido-
Flavina y adenina reducciones
FAD
dinucleótido
Nicotinamida y
NAD+
adenina dinucleótido Portadores de hidrógeno y
Ácido Nicotínico Nicotinamida y electrones en oxido-
adenina dinucleótido NADP+ reducciones
fosfato
Piridoxina, Transaminación y
piridoxal y (B6) decarboxilación
Ácido Pantoténico Coenzima A CoASH Transferencia de acilos
Enlazada
Biotina covalentemente a Carboxilación
carboxilasas
Ácido Fólico Tetrahidrofolato TH4 Transferencia de un carbono
Reordenamientos,
Cobalamina (B12) Coenzima de cobamida
transferencia de metilos
PROENZIMAS O
ZIMOGENOS
Son moléculas proteicas precursoras de las enzimas, son transformadas en enzimas
poa acción de ciertos factores denominados activadores o inductores. Los
activadores mas comunes son otras enzimas y el acido clorhídrico.
ZIMOGENO ACTIVADOR ENZIMA

Amilasa salival Cl- Amilasa activa
D
109
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Pepsinógeno HCl Pepsina
Tripsinógeno Enterocinasa Tripsina
Quimiotripsinógeno Tripsina Quimiotripsina
Proelastasa Tripsina Elastasa
FACTORES QUE MODIFICAN

LA ACTIVIDAD ENZIMATICA
Una determinada reacción química ocurre solo en condiciones termodinámicas
favorables, esto es cuando la energía de los reactivos o sustratos es mayor que la
energía de los productos. La velocidad con que dicha reacción ocurrirá depende de
distintos factores como ser la cantidad de reactivo o sustrato que interviene, la
temperatura, el pH, etc.
Como hemos mencionado, las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones

químicas, sin embargo no las provocan, por lo tanto la concentración de enzimas es
otro de los factores que modifican la velocidad de la reacción así como también
aquellas sustancias que pueden inhibir la acción de la enzima (inhibidores)
a. Concentración de sustrato: En general a medida que aumenta la

cantidad de reactivos o sustratos la velocidad también aumenta. En el caso de
las reacciones químicas conviene aclarar que la velocidad se mide como
cantidad de producto formado por unidad de tiempo, las unidades serán:
gr/seg, moles/seg, moles/min, etc. De este modo cuanto más reactivo tenemos,
más producto se formará. En el caso de las reacciones catalizadas por enzimas,
el efecto de la cantidad de sustrato es el siguiente: A medida que aumenta la
cantidad de sustrato la velocidad aumenta en forma lineal (zona proporcional),
luego si bien la velocidad continúa aumentando ya no lo hace en forma lineal
(zona mixta) hasta que finalmente la reacción alcanza una velocidad máxima
que es constante, se vuelve independiente de la cantidad de sustrato (zona de
saturación). Esto ocurre debido a que los sitios activos de las enzimas se
encuentran todos interactuando con las moléculas de sustrato, por lo tanto
hasta que no finalice la reacción la enzima no puede unirse a otro sustrato.
D
110
223334
b. Concentración de enzimas: La concentración de enzimas es otro de los

factores que modifica la velocidad, cuanto mayor cantidad de enzima este
presente, mayor será la velocidad que se alcanzará, debido a que necesito más
cantidad de sustrato para alcanzar la saturación.
c. Temperatura: En general las reacciones ocurren más rápidamente
cuando se le otorga calor, ya que el aumento de la temperatura hace que
aumente la energía cinética de las moléculas y de esta manera reaccionen con
facilidad. Cuando las reacciones están catalizadas por enzimas se produce
primero un efecto complementario, es decir, la velocidad va aumentando
conforme al aumento de temperatura, sin embargo la velocidad llega a un punto
óptimo a partir del cual la velocidad comienza a decaer. No nos olvidemos que
las enzimas son proteínas, por lo tanto son susceptibles a la desnaturalización,
es decir que la velocidad decae porque las enzimas pierden su actividad
biológica como consecuencia de la desnaturalización. Algunas enzimas son
termoestables, es decir su actividad biológica permanece aun a temperaturas
mayores a 90 °C.
d. pH: El gráfico de actividad en función del pH es similar al de la

temperatura, es decir a pH extremos las proteínas se desnaturalizan, por lo
tanto la actividad biológica decae. Algunas enzimas no varían su actividad con el
pH sino que esta se mantiene constante en un amplio rango. Otra tendrán el pH
óptimo ácido o básico teniendo en cuenta el medio en donde actúan.
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111
223334
Efecto de la temperatura (a) y el pH (b) sobre la actividad enzimática.
Inhibidores: Aunque hay muchos ejemplos de inhibidores, los mecanismos de

inhibición pueden ser de dos clases: reversibles e irreversibles, también hay
mecanismos intermedios.
1. Inhibidores irreversibles: estos inhibidores se enlazan con fuerza a la

enzima, generalmente se unen covalentemente a algún aminoácido del sitio
activo. Existen algunos inhibidores que se conocen como sustrato suicida, que
se enlazan al centro activo y químicamente se transforma en una especie
reactiva que modifica en forma irreversible al aminoácido del sitio activo.
2. Inhibidores reversibles: este tipo de inhibidores se disocian fácilmente de

las enzimas, dentro de este grupo encontramos los inhibidores competitivos y
los no competitivos.
 Los inhibidores competitivos compiten con el sustrato por el sitio

activo de la enzima, y si aumentamos la cantidad de sustrato, el efecto
inhibidor se revierte alcanzándose la velocidad máxima.
Perfil de una reacción en presencia de inhibidor NO COMPETITIVO y sin inhibidor
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223334
 Los inhibidores no competitivos se enlazan a un sitio distinto del sitio

activo, de manera que el inhibidor se puede unir a la enzima libre o bien al
complejo enzima sustrato, pero en ninguno de los casos obtendremos
productos. El efecto de estos inhibidores no se revierte por el agregado de
mayor cantidad de sustrato, de manera que se llega a una velocidad
máxima menor que si no tuviera el inhibidor.
No es raro observar algunos inhibidores a los cuales no se les puede comprobar el

mecanismo exacto de inhibición, siendo en algunos casos un tipo de inhibición
mixta.
CLASIFICACION DE
ENZIMAS
Desde el punto de vista estructural podemos clasificar a las enzimas en simples y

conjugadas (de la misma forma que hemos clasificado a las proteínas).
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 Enzimas simples: son aquellas que constan solo de una estructura

proteica. Pueden estar formadas por una o varias cadenas polipeptídicas.
 Enzimas conjugadas: también llamadas holoenzimas poseen en su

estructura una parte no proteica denominada cofactor y una parte proteica
que se denomina apoenzima. Para que estas enzimas actúen como
catalizadores es necesario que la apoenzima se una al cofactor. El término
cofactor puede aplicarse tanto a un Ión como a una molécula orgánica de
naturaleza variable (grupo prostético y coenzimas).
Las coenzimas funcionan como portadores de grupos químicos pequeños como

ser acetilo, metilo o bien protones y electrones. Las coenzimas se unen no
covalentemente a la apoenzima permitiendo que la holoenzima así formada
lleve a cabo reacciones que la apoenzima sola no puede efectuar. Por ejemplo,
ninguna de las cadenas laterales de los aminoácidos es capaz de transportar
electrones pero cuando se agrega por ejemplo la coenzima FAD +, la proteína
adquiere esta función. Las moléculas orgánicas que están fuertemente unidas a
la apoenzima se denominan grupos prostéticos. Muchas coenzimas derivan de
vitaminas solubles en agua como ser las del grupo B
Otra forma de clasificarlas es de acuerdo con las reacciones que catalizan:
Clasificación de las Enzimas (según International Union of

Biochemestry)
CLASE TIPO DE REACCIÓN CATALIZADA
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Síntesis de componentes a través de la ruptura

oxidativa o reductora de un enlace de alta energía. p.
1 - Oxidorreductasas ej. alcohol deshidrogenasa
alcohol + NAD+ colina + glutamato
Transferencia de un grupo funcional de una molécula a

otra.
2 - Transferasas p. ej. aspartato aminotransferasa
L-aspartato + 2-oxoglutarato 2- oxalacetato + 1-L-
glutamato
Ruptura de enlaces por hidrólisis

3 - Hidrolasas p. ej. Acetilcolina + H2O 2 oxalacetato + L-
glutamato
Ruptura de enlaces por eliminación p. ej. Piruvato

4 - Liasas descarboxilasa
2 oxoácido aldehído + CO2
Modificación de la forma o del ordenamiento espacial

de las moléculas .
5 - Isomerasas p. ej. Fosfoglicerato mutasa
2-fosfoglicerato 3- fosfoglicerato
Unión de moléculas usando la energía que se deriva de

la hidrólisis de los enlaces de alta energía. p. ej. Acetil-
6 - Ligasas CoA ligasa
ATP + acetato+ CoA AMP + acetato + CoA +
pirofosfato + acetil-CoA
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223334
REGULACIÓN DE
LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
Dentro de las células se llevan a cabo infinidad de procesos metabólicos, todos ellos
relacionados entre sí, de manera que deben estar controlados en forma precisa, para
que a cada instante la célula disponga de los metabolitos necesarios para su
funcionamiento. Para lograr esta coordinación metabólica es preciso disponer de
mecanismos de control o regulación adecuados.
Existen distintos tipos de mecanismos regulatorios de la actividad enzimático:
1. Inhibición por producto final: Con frecuencia las enzimas son

inhibidas en forma competitiva por los productos de las reacciones que
catalizan. Esto es predecible, ya que la estructura del producto es muy similar a
la del sustrato. Esta inhibición ocurre en las últimas etapas de la reacción
cuando hay una gran cantidad de producto y baja concentración de reactivo o
sustrato. En la mayoría de los casos, las reacciones metabólicas no ocurren en
un solo paso, sino que son varias y encadenadas formando parte de una ruta
metabólica, en donde el producto de una reacción es el sustrato de la siguiente.
Generalmente en estos casos el producto final, es decir el producto de la última
reacción de esa vía, actúa inhibiendo a las enzimas que intervienen en los
primeros pasos.
2. Regulación alostérica: Este tipo de regulación ocurre solo en las

enzimas alostéricas, que son enzimas que por lo general tienen estructura
cuaternaria y además del sitio activo poseen otro capaz de reconocer efectores,
que se denomina sitio alostérico. Los efectores son sustancias que pueden
modular la actividad de las enzimas, algunos efectores aumentan la actividad
enzimática, de modo que se conocen como efectores positivos y otros tienen
efecto inhibitorio que se denominan efectores negativos. Las enzimas
alostéricas presentan curvas de saturación del sustrato distintas a lo que vimos
anteriormente, dan una curva sigmoidea en lugar de una hipérbola.
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DEFINICIÓN
Biomoléculas orgánicas pentarias, compuestas de cinco elementos químicos:
carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y fósforo (CHONP), constituidas por cientos
o miles de unidades estructurales llamados nucleótidos.
Son compuestos químicos formados por carbono (C), hidrogeno (H), oxigeno (O),
nitrógeno (N) y fósforo (P).una de las diferencias con las proteínas es que carecen de
azufre, y el fósforo no es ocasional sino que se encuentra en una cantidad constante
(10% en peso).
Los ácidos nucleícos son macromoléculas constituidas por una o dos cadenas de
miles de nucleótidos (unidad estructural de los ácidos nucleícos). Por eso tienen
elevado peso molecular. Los nucleótidos están unidos por enlaces fosfodiéster (se
pueden separar por hidrolisis)
NUCLEOTIDO
Son los monómeros, unidades moleculares, de los ácidos nucleícos. Están

compuestos de:
Una pentosa, sea ribosa o desoxirribosa
U n grupo fosfato
Una base nitrogenada, sea purina o pirimidina.
ACIDO FOSFÓRICO (H3PO4)

Es la molécula responsable del carácter ácido de los ácidos nucleicos, además les
otorga basofilia, es decir la capacidad de fijar los colorantes básicos, tales como la
fucsina.
El ácido fosfórico es vital en la polimerización de nucleótidos. En los ácidos nucleicos se

encuentra como anión fosfato (P04). El fosfato puede encontrarse como monoéster o
diéster.
PENTOSA
En los nucleótidos existen pentosas. Los nucleótidos de ARN tienen la pentosa
llamada ribosa, mientras que los nucleótidos de ADN presentan la pentosa
denominada desoxirribosa.
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1. Ribosa. Es la aldopentosa característica del ARN. Espacialmente es una

furanosa.
2. Desoxirribosa. Es un Desoxiazucar, característico del ADN. Se forma por

desoxigenación de grupo hidroxilo que está unido al carbono 2 (C) en la ribosa
BASES NITROGENADAS
Son biomoléculas orgánicas de naturaleza aromática heterocíclica. Se le considera
heterocíclicas por sus anillos constituidos de carbono y nitrógeno. Su carácter básico
se debe a los grupos amino (NH 2). Las bases nitrogenadas han sido clasificadas en
purinas y pirimidinas.
1. Purinas. Son bases nitrogenadas derivadas de la purina. La purinas una base

que a su vez deriva de la pirimidina que se ha unido a un anillo de Imidazol. Las
purinas son bases heterocíclicas constituidas por dos anillos. La adenina (A) y la
guanina (G) son bases purinas. La adenina y guanina están presentes en el ADN y
en el ARN. Constituye al ATP, al NADP+ y FAD.
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2. Pirimidinas. Son bases constituidas por un anillo heterocíclico, la citosina, la

timina y el uracilo, la citosina y la timina esta presente en el ADN, pero en el
ARN están la citosina y el uracilo.
Los nucleótidos son esteres de nucleósidos con el ácido fosfórico.
NUCLEÓSIDOS: Un nucleósido está constituido por una base nitrogenada y una

pentosa, unidos mediante enlace b — N Glucosídico y pueden ser:
1. Ribonucleosidos: presentan como pentosa a la ribosa, se encuentra en el ARN

y son la adenosina, la guanosina, uridina, citidina.
2. Desoxirribonucleosidos: presentan como pentosa a la desoxirribosa, se

encuentra en el ADN y son la desoxiadenosina, la desoxiguanosina,
desoxicitidina, desoxitimidina.
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CLASES DE NUCLEOTIDOS
Los nucleótidos resultan de la unión de los nucleosidos con el acido fosfórico y

pueden ser:
1. RIBONUCLEÓTIDOS:
Adenosina monofosfato (AMP) o acido adenílico
Uridina monofosfato (UMP) o acido uridílico
Citidina monofosfato (CMP) o acido citidílico
Guanosina monofosfato (GMP) o acido guanílico
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2. DESOXIRIBONUCLEÓTIDOS:
Desoxiadenosina monofosfato (AMP) o acido desoxiadenílico
Desoxiuridina monofosfato (UMP) o acido desoxiuridílico
Deosoxicitidina monofosfato (CMP) o acido desoxicitidílico
Desoxiguanosina monofosfato (GMP) o acido desoxiguanílico
Otro nucleótido de importancia para nosotros es el ATP, el cual, primero resulta

de la unión de la adenosina monofosfato mas un grupo fosfato, formando el
ADP, luego se le une otro grupo fosfato (fosforilación) dando lugar al ATP, que es
la principal molécula que utiliza la célula para sus reacciones que requieren
energía.
3. AMP cíclico: Es una de las moléculas encargadas de transmitir una señal

química que llega a la superficie celular al interior de la célula. (Segundo
mensajero)
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4. NAD+ y NADP+: (nicotinamida adenina dinucleótido y nicotinamida adenina

dinucleótido fosfato). Son coenzimas que intervienen en las reacciones de oxido-
reducción, son moléculas que transportan electrones y protones. Intervienen en
procesos como la respiración y la fotosíntesis.
5. FAD+: También es un transportador de electrones y protones. Interviene en la

respiración celular.
6. Coenzima A: Es una molécula que transporta grupos acetilos, interviene en la

respiración celular, en la síntesis de ácidos grasos y otros procesos metabólicos.
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POLINUCLEÓTIDOS
Existen dos clases de nucleótidos, los

ribonucleótidos en cuya composición química
encontramos a la pentosa ribosa y los
desoxirribonucleótidos, en donde participa la
pentosa desoxirribosa.
Los nucleótidos pueden unirse entre sí, mediante

enlaces covalentes, para formar polímeros, es
decir los ácidos nucleicos, el ADN y el ARN.
Dichas uniones covalentes se denominan uniones

o enlaces fosfodiéster. El grupo fosfato de un
nucleótido se une con el hidroxilo del carbono 5’
de otro nucleótido, de este modo en la cadena
quedan dos extremos libres, de un lado el carbono
5’ de la pentosa unido al fosfato y del otro el
carbono 3’ de la pentosa.
ACIDO
DESOXIRIBONUCLEICO
(ADN)
El ADN resulta de la unión de varios nucleótidos, es decir constituyen

polidesoxirribonucleótidos. El ADN es el portador de la información genética y a
través de ella puede controlar, en forma indirecta, todas las funciones celulares.
Debemos recordar aquí que las enzimas son proteínas que catalizan todas las
funciones biológicas y se sintetizan en las células de acuerdo a la información
genética. Vale decir que a la información genética la podemos comparar con un
recetario, donde están las recetas de todas las proteínas del organismo.
Encontramos ADN en el núcleo de las células animales y vegetales, en los
organismos procariontes, en organoides como los cloroplastos y mitocondrias, como
así también en algunos virus, a los que llamamos ADN - virus.
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NIVELES ESTRUCTURALES
NIVEL PRIMARIO: indica el orden y

secuencia de nucleótidos de una sola cadena o
hebra.
NIVEL SECUNDARIO: es la disposición en

el espacio de las dos hebras adoptando la
forma de la doble hélice, propuesta por
Watson – Crick (1953), con las bases
nitrogenadas enfrentadas y unidas entre si
mediante puentes de hidrogeno, siendo así
complementarias (T-A; C-G) y antiparalelas.
Para esto se valieron de los patrones obtenidos
por difracción de rayos X de fibras de ADN, y
de los postulados enunciados por Chargaff que
estableció que la cantidad de adenina de una
molécula de ADN era igual a la cantidad de
timina de la misma molécula y que la cantidad
de guanina era igual a la cantidad de citosina,
es decir que el contenido de purinas era igual
al de pirimidinas.
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Nota: a partir de la difracción de rayos X Franklin y Wilkins (entre 1950 -

1953) observaron que el ADN tenía estructura fibrilar de 20 Å de diámetro, en
la cual se repetían ciertas unidades cada 3.4 Å y que había una repetición
mayor cada 34 Å. Los puentes de hidrógeno entre las bases tienen un papel
muy importante para estabilizar la doble hélice, si bien individualmente son
débiles hay un número extremadamente grande a lo largo de la cadena.
Las interacciones hidrofóbicas entre las bases también contribuyen con la

estructura. Los grupos fosfatos que se encuentran en el exterior de la doble hélice
pueden reaccionar con el agua aportando mayor estabilidad.
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NIVEL TERCIARIO: es la disposición que adopta la cadena de ADN cuando se

une a proteínas, se conoce dos tipos, “el collar de perlas” cuando se asocia a
histonas, y la “estructura cristalina”, cuando se asocia a protaminas.
COLLAR DE PERLAS
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ESTUCTURA CRISTALINA
NIVEL CUATERNARIO: Es la forma e s pa c i al que a d o p t a la estructura

te r c iar ia del collar de PERLAS cuando se r e p l i e g a sobre si mismo en una f i b r a
de 300 R y se observa cuando se e n c u e nt r a en un medio de cationes d i v a l e n t e s
como el Ca++ y Mg++
1. ESTRUCTURA SOLENOIDE: Es la forma que a d o p t a el collar de P e r l a s

cuando se ag r u pa n enrollándose sobre la H1 que se constituye en eje c e n t r a l
unas 6 nucleosomas por v u e l t a , para la formación- de este polímero requiere
de la presencia de cationes d i v a l e n t e s como Ca + + y Mg + +
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Cuando el c o l l a r de PERLAS se e n r o l l a n sobre si misma u t il iz an d o 6

nucleosomas por v u e l t a y cada 3 v u e l t a s se condensan formando una SUPER
PERLA que c o n s t a r í a de 20 nucleosomas, toda esté teoría se basa en
observaciones microscópicas que se r e a l i z a n de La cromatina nu c le ar .
TIPOS DE ADN
Los polímeros de ADN pueden e s ta r formados por una sola HEBRA
(monocatenario) o por dos HEBRAS unidas (bicatenario) estas dos formas
pueden estar abiertas (lineales) o cer r a d a s (circulares)
Monocatenario Lineal: en virus de animales y de bacterias

Monocatenario Circular En Los virus bacteriófagos. La palabra "circulo" significa
que. NO tiene e x t r e m o s .
Bicatenario Lineal En el núcleo de las células Eucarióticas es el único que se

encuentra asociado a las Protaminas y a las histonas
Bicatenario Circular: En las bacterias, mitocondrias, plastidios y algunos

virus bacteriófagos. El ADN tiene dos e s t a d o s ADN relajado y el ADN súper
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enrollado, cu and o se e n r o l l a en s e ntido o pue s to a La d o b l e hélice se dice que
es negativo y levógiro, pero cuando va en mismo s e n t i d o es positivo y dextrógiro.
Las mito co nd r ias tienen su pr opio ADN pero solo rinde el 5% de las proteínas
mito co nd r ial e s y el 95% dependen del GENOMA (ADN) nuclear
ACIDO RIBONUCLEICO
(ARN)
El ácido ribonucleico se forma por la polimerización de ribonucleótidos. Estos a su

vez se forman por la unión de: a) un grupo fosfato. b) ribosa, una aldopentosa cíclica
y c) una base nitrogenada unida al carbono 1’ de la ribosa, que puede ser citocina,
guanina, adenina y uracilo. Esta última es una base similar a la timina.
En general los ribonucleótidos se unen entre sí, formando una cadena simple,
excepto en algunos virus, donde se encuentran formando cadenas dobles.
La cadena simple de ARN puede plegarse y presentar regiones con bases apareadas,
de este modo se forman estructuras secundarias del ARN, que tienen muchas veces
importancia funcional, como por ejemplo en los ARNt (ARN de transferencia).
Se conocen tres tipos principales de ARN y todos ellos participan de una u otra
manera en la síntesis de las proteínas. Ellos son: El ARN mensajero (ARNm), el
ARN ribosomal (ARNr) y el ARN de transferencia (ARNt).
ARN MENSAJERO (ARNm)
Consiste en una molécula lineal de nucleótidos (monocatenaria), cuya secuencia de

bases es complementaria a una porción de la secuencia de bases del ADN. El ARNm
dicta con exactitud la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica en
particular. Las instrucciones residen en tripletes de bases a las que llamamos
codones. Son los ARN más largos y pueden tener entre 1000 y 10000 nucleótidos
En los eucariontes los ARNm derivan de moléculas precursoras de mayor tamaño

que se conocen en conjunto como ARN heterogéneo nuclear (hnARN), el cual
presenta secuencias internas no presentes en ARN citoplasmáticos.
ARN RIBOSOMAL (ARNr)
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Este tipo de ARN una vez transcripto, pasa al nucleolo donde se une a proteínas. De
esta manera se forman las subunidades de los ribosomas. Aproximadamente dos
terceras partes de los ribosomas corresponde a sus ARNr.
ARN DE TRANSFERENCIA (ARNt)

Este es el más pequeño de todos, tiene aproximadamente 75 nucleótidos en su
cadena, además se pliega adquiriendo lo que se conoce con forma de hoja de trébol
plegada. El ARNt se encarga de transportar los aminoácidos libres del citoplasma al
lugar de síntesis proteica. En su estructura presenta un triplete de bases
complementario de un codón determinado, lo que permitirá al ARNt reconocerlo
con exactitud y dejar el aminoácido en el sitio correcto. A este triplete lo llamamos
anticodón.
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ARN PEQUEÑO NUCLEAR (ARNpn o snRNA)
En eucariontes encontramos un grupo de seis ARN que están en el núcleo, el ARN

pequeño nuclear, estos desempeñan cierto papel en la maduración del ARNm.
RIBOZIMAS
Son ARN que tienen función catalítica, participan activamente en la maduración de

los ARNm.
FUNCIÓN DE LOS ARN
 Un gen está compuesto, como hemos visto, por una secuencia lineal de
nucleótidos en el ADN, dicha secuencia determina el orden de los aminoácidos
en las proteínas. Sin embargo el ADN no proporciona directamente de
inmediato la información para el ordenamiento de los aminoácidos y su
polimerización, sino que lo hace a través de otras moléculas, los ARN. Todo el
proceso que se lleva a cabo para la síntesis de proteínas.
DUPLICACION DEL ADN
CARACTERÍSTICAS
Aunque los principios generales de la duplicación o replicación del ADN son

sencillos y pueden considerarse como consecuencia directa de su estructura, el
proceso requiere una maquinaria compleja que contiene una gran cantidad de
enzimas y proteínas que actúan en conjunto.
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1. MÚLTIPLES PUNTOS DE ORIGEN
Los cromosomas eucariontes tienen una gran cantidad de ADN, el cual se halla
contenido en dos moléculas lineales, una para cada cromátide. Si estas moléculas
se replicasen a partir de un sitio único de origen, la etapa “S” de la Interfase sería
extremadamente larga. Las células eucariontes resuelven este problema
disponiendo de múltiples sitios de origen de la replicación en cada cromosoma.
En ellos, el ADN presenta secuencias especiales de nucleótidos. Además todos
los orígenes tienen en común secuencias conservadas de aproximadamente doce
pares de nucleótidos, llamados ARS (autonomus replication secuence).
2. DESENROLLAMIENTO DE LAS CADENAS DE ADN
En cada cromosoma, las dos cadenas del ADN se encuentran arrolladas una a la
otra como los hilos de una soga. Si tratamos de separarlas, la soga debe apretarse
más en las vueltas restantes o girar. Algo similar ocurre en el ADN, cuando las
cadenas complementarias se separan para iniciar la duplicación. En ese
momento aumenta la tensión torsional en el sector no duplicado de la doble
hélice.
El desenrollamiento es realizado por las enzimas ADN-helicasas, las cuales

recorren la hélice desenrollando las hebras del ADN a medida que avanzan. Una
vez separadas, las cadenas se combinan con las proteínas SSB, llamadas
también proteínas estabilizadoras, que evitan el autoapareamiento entre las
bases complementarias libremente expuestas.
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A medida que la enzima helicasa abre la doble hélice, dos enzimas

complementarias: la topoisomerasa I y la topoisomerasa II o girasa, van
disminuyendo la tensión torsional acumulada por el superenrollamiento en el
sector no replicado de la doble hélice.
Ambas enzimas utilizan energía del ATP y se comportan como nucleasas

(cortando las cadenas de ADN) y luego como ligasas (restableciendo las uniones
fosfodiéster).
3. LA DUPLICACIÓN DEL ADN ES BIDIRECCIONAL
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Al abrirse la doble hélice se forma una “burbuja” de replicación, cuyo tamaño
aumenta a medida que avanza la separación de las dos cadenas del ADN,
fenómeno que se produce en ambos extremos de la burbuja en forma
simultánea. Se establece de este modo, en cada uno de los extremos, una
estructura en forma de Y, a la que llamamos horquilla de replicación, cuyos
brazos representan a las cadenas ya separadas de ADN y el tronco la doble hélice
en vías de separación. Así cada burbuja tiene dos horquillas de replicación que a
partir de un punto de origen común avanzan en direcciones opuestas. Las
horquillas desaparecen cuando se van integrando a las burbujas contiguas. Las
horquillas que recorren los telómeros desaparecen cuando se separa el último
par de nucleótidos.
El segmento de ADN que se sintetiza a partir de un origen de replicación (con

sus dos horquillas), lo llamamos replicón. De este modo la replicación del ADN
termina cuando se ensamblan los sucesivos replicones. Esto permite que el ADN
se sintetice en un tiempo bastante breve para el ciclo de vida de una célula.
4. LA SÍNTESIS DE ADN ES DISCONTINUA
Una de las características de las ADN-polimerasas es que sólo pueden actuar

en dirección 5’ 3’, por agregado de nucleótidos en el extremo 3’ de las
cadenas nuevas. Como vimos, a medida que se separan las cadenas progenitoras
en la horquilla de replicación, una presenta sus nucleótidos en dirección 5’
3’ y la otra en dirección 3’ 5’. De manera que la primera al ser copiada
debería formar una cadena hija en sentido 3’ 5’, algo que las polimerasas no
pueden hacer.
Las células solucionan esta situación utilizando estrategias distintas en la

construcción de cada una de las nuevas cadenas. La cadena hija que se formó en
dirección 5' 3’ se construye en forma continua mediante el agregado de
nucleótidos en el extremo 3’ a medida que avanza la horquilla de replicación. En
cambio la otra cadena hija es sintetizada de manera discontinua, en pequeños
tramos, llamados fragmentos de Okazaki, los cuales se unen entre sí a medida
que se sintetizan, por acción de la enzima ADN-ligasa.
Por lo expuesto, podemos decir que la síntesis del ADN es un proceso

bidireccional, no sólo porque se produce en dos direcciones divergentes a partir
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de una misma burbuja de replicación, sino también porque las cadenas de la
doble hélice son sintetizadas en direcciones opuestas.
5. LA SÍNTESIS DE ADN ES SEMICONSERVATIVA
Como las nuevas hélices de ADN están formadas por una cadena original
(preexistente) que sirvió de molde y una cadena nueva (recién sintetizada)
decimos que el mecanismo de replicación es semiconservativo.
SÍNTESIS DE ADN
 Para iniciar la síntesis de las cadenas complementarias se requiere además del

ADN molde un cebador o primer, que consiste en una pequeña cadena de
ARN de unos diez nucleótidos de largo. La síntesis del cebador es catalizada
por una enzima llamada ARN-primasa y. el cebador queda unido al ADN
temporariamente.
 Una vez sintetizado el cebador la síntesis continúa si la ADN-polimerasa tiene

disponibles suficientes desoxirribonucleótidos trifosfatados (dATP, dGTP,
dCCP y dTTP). Éstos se agregan en la cadena nueva de acuerdo a la secuencia
de nucleótidos de la cadena que sirve de molde.
 Gran parte de la energía requerida durante la replicación la aportan los

desoxirribonucleótidos trifosfatados, que hidrolizan los últimos dos grupos
fosfato (liberando energía) cuando se unen entre sí.
 Al iniciarse la síntesis continua del ADN, en cada origen se forman dos

cebadores orientados divergentemente uno en cada cadena de la doble hélice
y a continuación la ADN-polimerasa d cataliza la síntesis de la cadena
continua agregando nucleótidos en el extremo 3’ de la hebra en formación.
Mientras tanto los cebadores son removidos por una nucleasa reparadora y
su lugar es reemplazado por un fragmento de ADN equivalente sintetizado por
la ADN-polimerasa β.
 Como vimos la cadena continua requiere un solo cebador que se forma a

comienzo de la replicación, en cambio la cadena discontinua necesita muchos
cebadores, uno para cada fragmento de Okazaki. La enzima responsable de la
síntesis discontinua es la ADN-polimerasa α. Cabe señalar que las ADN-
polimerasas son sostenídas por un anillo proteico llamado PCNA
(Proliferating Cell Nuclear Antigen) mientras realiza el deslizamiento por la
cadena de ADN
D
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 Los fragmentos de Okazaki alcanzan una longitud de 200 nucleótidos. Una vez
completa la síntesis de un fragmento ambas enzimas se liberan y vuelven
juntas hacia el ángulo de la horquilla de replicación, dejando atrás los 200
nucleótidos del segmento que acaban de sintetizar y otros tantos del ADN
molde que se usará para copiar el próximo fragmento de Okazaki.
Como ocurre con la polimerasa d en movimiento, la ADN-polimerasa a no se
desprende del ADN debido a que se le asocia un aro de PCNA. Luego el cebador es
hidrolizado por una nucleasa, la que se encarga también de reparar errores
(segundo sistema de reparación) y los huecos son rellenados con
desoxirribonucleótidos por la ADN-polimerasa β. Finalmente los fragmentos de
Okazaki son unidos por la ADN-ligasa.
La discontinuidad de la síntesis hace que la hebra mal orientada crezca más

lentamente que la otra, que lo hace en forma continúa, por esta razón se les asignó el
nombre de cadena rezagada y cadena adelantada respectivamente.
RESUMEN
Replicación del ADN
La replicación del DNA § comienza en una secuencia de nucleótidos § particular
en el cromosoma: el origen de la replicación. Ocurre bidireccionalmente por medio
de dos horquillas de replicación que se mueven en direcciones opuestas. Las
enzimas § helicasas desenrollan la doble hélice en cada horquilla de replicación y
proteínas de unión a cadena simple estabilizan las cadenas separadas. Otras
enzimas, las topoisomerasas, relajan el superenrollamiento de la hélice, ya que
cortan las cadenas por delante de las horquillas de replicación y luego las vuelven a
unir.
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223334
Para que pueda comenzar la replicación se necesita una secuencia de cebador de
RNA § -sinetizado por la enzima RNA
primasa-, con sus bases
correctamente apareadas con la
cadena molde. La adición de
nucleótidos de DNA a la cadena es
catalizada por las DNA polimerasas.
Estas enzimas sintetizan nuevas
cadenas sólo en la dirección 5' a 3',
añadiendo nucleótidos uno a uno al
extremo 3' de la cadena creciente.
La replicación de la cadena
adelantada es continua, pero la
replicación de la cadena rezagada es
discontinua. En la cadena rezagada,
fragmentos de Okazaki se sintetizan
en la dirección 5' a 3'. La enzima DNA
ligasa une fragmentos de Okazaki
contiguos. En el proceso de
replicación del DNA se pierden
nucleótidos en los extremos de las
moléculas de DNA lineales. En
algunas células eucarióticas, esta
pérdida es compensada por la
actividad de la enzima telomerasa §.
En el curso de la síntesis de DNA, la DNA polimerasa corrige los errores,

retrocediendo cuando es necesario para eliminar nucleótidos que no estén
correctamente apareados con la cadena molde. Otros errores en el DNA ocurren en
forma independiente del proceso de replicación y son usualmente reparados por
distintos mecanismos.
Los nucleótidos, antes de ser incorporados a las cadenas crecientes de DNA, se

encuentran en forma de trifosfatos. La energía requerida para impulsar la
replicación proviene de la eliminación de dos fosfatos "supernumerarios" y la
degradación del enlace P ~ P.
Replicación de la molécula de DNA, predicha por el modelo de Watson y Crick. Las

cadenas se separan al romperse los puentes de hidrógeno que mantenían unidas a
las bases. Cada una de las cadenas originales sirve luego como molde para la
formación de una cadena complementaria nueva con los nucleótidos disponibles en
la célula.
D
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223334
TRANSCRIPCION
La transcripción consiste en la síntesis de ARN a partir de un molde de ADN.

A continuación realizaremos una descripción general del proceso de transcripción
tomando en cuenta los aspectos comunes a la síntesis de los distintos tipos de ARN.
La transcripción, tanto en células procariotas como eucariotas, involucra la
participación de una enzima ARN polimerasa ADN dependiente. Ésta sintetiza
una cadena de ARN cuyos inicio, terminación y secuencia de bases vienen
determinados por el propio gen.
El primer paso de la transcripción es la unión de la enzima ARN polimerasa a una
región del gen llamada promotor. El promotor es una secuencia específica de bases
con alta afinidad por la enzima, por lo que proporciona a la misma su sitio de unión
al ADN. Es asimismo una señal que indica cuál cadena se ha de transcribir. La
transcripción es asimétrica, pues usualmente sólo se transcribe una de las dos
cadenas que forman cada gen. La cadena que actúa como plantilla es la cadena
molde, negativa o no codificante; la hebra no transcripta, complementaria de la
anterior, se denomina antimolde, positiva o codificante. La ARN polimerasa se
desplaza sobre la cadena molde, recorriéndola en dirección 3’ => 5’ o “río abajo” y
transcribiéndola a partir del nucleótido que el promotor señala como punto de
inicio de la transcripción. Este nucleótido se nombra +1 y los siguientes, río
abajo, siguen la numeración correlativa (+2, +3, etc.). Partiendo desde el punto de
inicio en la dirección contraria, es decir “río o corriente arriba”, los nucleótidos se
numeran –1, -2, etc.
La ARN polimerasa sólo puede desplazarse y transcribir si previamente la doble
hélice sufre un desenrollamiento y fusión (separación de las cadenas
complementarias por ruptura de los puentes de hidrógeno entre las bases). La
misma enzima cataliza ambos procesos, generando hacia el extremo 3´ una
burbuja de transcripción, un tramo de aproximadamente 12 nucleótidos de
longitud, en el cual las cadenas permanecen desapareadas. La burbuja de
transcripción aparenta avanzar río abajo junto con la enzima, pues a medida que
progresa la fusión por delante de ella, la doble hélice se recompone por detrás.
La formación de la burbuja causa una supertorsión o superenrollamiento de la doble
hélice en los sectores ubicados hacia el extremo 5’ del molde. Este fenómeno es
corregido por la acción de una enzima topoisomerasa I.
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139
223334
Cuando el molde ya ha sido desapareado en la burbuja de transcripción y expone sus
bases, éstas son reconocidas por la ARN polimerasa. A medida que la enzima “lee” la
plantilla, coloca junto a cada base de la misma el ribonucleótido trifosfato portador
de la base complementaria. A los desoxirribonucleótidos de A, T, C y G se le aparean,
respectivamente, los ribonucleótidos de U (recordemos que el ARN no contiene T),
A, G y C mediante puentes de hidrógeno. Una vez ubicados los dos primeros
ribonucleótidos, la enzima cataliza la formación del puente fosfodiéster entre ambos,
iniciándose la cadena de ARN.
El enlace fosfodiéster se produce entre el hidroxilo en posición 3’ del primer

nucleótido y el grupo fosfato interno, en posición 5’, del segundo. Un grupo
pirofosfato de este último es liberado como producto y escindido rápidamente en
dos fosfatos por la acción de una pirofosfatasa. Dicha ruptura es tan exergónica que
la reacción inversa se torna prácticamente imposible. Así, desde el punto de vista
termodinámico, se favorece la síntesis de la nueva cadena. Por lo tanto, son los
mismos sustratos los que, por estar trifosfatados, aportan la energía necesaria para
su polimerización.
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223334
Este procedimiento se repite tantas veces como nucleótidos contenga el molde, de
tal manera que el ARN va creciendo en forma antiparalela a aquél, es decir, desde su
extremo 5’ (el que quedó libre en el primer nucleótido) hasta su extremo 3’ (que
quedará libre en el último nucleótido añadido). La dirección de la síntesis del ARN
es 5´ => 3´.
Siempre los nucleótidos recién incorporados al ARN forman una hélice corta ARN-
ADN con su plantilla. Esta hélice híbrida es transitoria, pues conforme el polímero
se alarga por su extremo 3’, el extremo 5’ se separa del molde, el cual vuelve a
emparejarse con su hebra de ADN complementaria.
La transcripción concluye cuando la ARN polimerasa alcanza una señal (una
secuencia específica de bases del ADN) que actúa como señal de terminación.
El producto obtenido, un ARN transcripto primario, resulta una copia
complementaria y antiparalela de una región del gen comprendida entre el punto de
inicio y la señal de terminación.
TRADUCCION
El mecanismo por el cual se traduce el mensaje del ARNm puede describirse en tres
etapas:
Iniciación
Elongación
Terminación
En todas las fases se requiere la presencia de un complejo sistema de proteínas
citoplasmáticas conocidas como factores de iniciación, factores de elongación y
factores de terminación respectivamente. Dichos factores son diferentes en
procariotas y eucariotas aunque sus funciones son semejantes.
Iniciación de la TRADUCCIÓN
D
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En esta etapa se reúnen los componentes que constituyen el complejo de iniciación,
disparador de la síntesis proteica. El complejo está compuesto por una molécula de
ARNm, una subunidad mayor, una subunidad menor, el ARNt iniciador (cargado
con metionina en eucariotas y con N-formilmetionina en procariotas) y factores
proteicos de iniciación (IF) .
Dicho complejo comienza a formarse cuando se

acoplan a la subunidad menor el ARNm y el
aminoacil ~ARNt iniciador. No está claro cual
de las dos moléculas se une primero la
subunidad menor, pero ambas deben estar
presentes antes que la subunidad mayor cierre
el complejo originando un ribosoma completo y
funcional La posible secuencia de
acontecimientos durante la iniciación de la
traducción en eucariotas es:
1. El aminoacil~ARNt iniciador se une a la

subunidad menor, con gasto de GTP.
2. El ARNm se acopla a la subunidad menor,

para lo cual debe ser previamente reconocida la
cap y los nucleótidos contiguos en el extremo 5'
del mensaje.
3. La subunidad menor se desliza sobre el

ARNm hasta localizar al codón de iniciación
AUG.
Este modelo de selección propuesto para
eucariotas difiere del modelo de
emparejamiento descripto para procariotas,
por el cual el acoplamiento de bases codón-
anticodón iniciador se produciría por un
emparejamiento de bases que preceden a AUG
del ARNm con el extremo 3'del ARNr de la
subunidad menor.
4. Una vez localizado y acoplado el anticodón al

codón AUG del mensaje se establece la pauta de
lectura correcta para el resto de los codones que
contenga la región codificadora del ARNm.
5. Finalmente se acopla la subunidad mayor,

quedando el aminoacil ~ARNt iniciador en el
sitio P del ribosoma. Como todas las cadenas
polipeptídicas han sido iniciadas por un ARNt
iniciador, todas las proteínas recién sintetizadas
tienen metionina (o N-formilmetionina en
D
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223334
bacterias) como residuo amino terminal. En ambos casos la metionina inicial es
eliminada por una aminopeptidasa específica.
En conclusión, tres clases de interacciones

determinan el inicio de la síntesis proteica:
 Reconocimiento del codón de iniciación
AUG en la subunidad menor del ribosoma
 Acoplamiento de bases del codón AUG
con el ARNt iniciador
 Acoplamiento de la subunidad mayor
del ribosoma cerrando el complejo de
iniciación
Las principales diferencias en la iniciación de la
traducción en procariotas y eucariotas son:
Elongación de la cadena
polipeptídica
El proceso de elongación o crecimiento de la

proteína puede resumirse en tres etapas:
6. Una molécula de aminoacil~ARNt ingresa al
sitio A vacante del ribosoma (adyacente al sitio P
que está ocupado) acoplándose por
complementaridad de bases al segundo codón del
ARNm expuesto en ese lugar. Esta reacción
requiere la intervención de un factor de
elongación y GTP. (Fig. 11.27)
7. El aminoácido iniciador se desacopla del ARNt

del sitio P, liberando energía que se utiliza en la
formación del enlace peptídico entre los dos aminoácidos alineados (reaccionan el
carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido). Esta
reacción es catalizada por una peptidil transferasa integrante de la subunidad
mayor. Como consecuencia de esta reacción el ARNt iniciador del sitio P queda sin
aminoácido y el dipéptido resultante queda enganchado al ARNt del sitio A (peptidil
ARNt).
8. El nuevo peptidil ARNt del lugar A es translocado al lugar P cuando el ribosoma

se desplaza tres nucleótidos a lo largo de la molécula de ARNm. Esta etapa requiere
energía y la presencia del un factor de elongación.
Como parte del proceso de translocación la molécula libre de ARNt que se ha
generado en el sitio P se libera del ribosoma, puesto que su lugar pasa a ser ocupado
por el peptidil ARNt. Así el sitio A, que se halla desocupado, puede aceptar una
nueva molécula de aminoacil~ARNt, con lo cual se vuelven a iniciar los pasos
anteriormente analizados.
Resumiendo, el ciclo de elongación de la síntesis se caracteriza por:
D
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 La unión del aminoacil-ARNt (reconocido por el codón)
 La formación del enlace peptídico
 La translocación del ribosoma
Terminación de la síntesis proteica
9. La finalización de la síntesis proteica ocurre ante la llegada, al sitio A del

ribosoma, de uno de los tres codones stop o de terminación: UGA, UAG, UAA.
Éstos son reconocidos por un factor de terminación. La asociación del codón stop
con dicho factor modifica la actividad de la
peptidil transferasa, la que adiciona agua al
peptidil - ARNt en lugar de un nuevo
aminoácido.
10. Como consecuencia de esta reacción el
polipéptido se desacopla del ARNt,
liberándose en el citoplasma. El ARNm se
desacopla del ribosoma y se disocian las dos
subunidades, las cuales podrán volverse a
ensamblar sobre otra molécula de ARNm
reiniciándose el proceso de traducción.
Los acontecimientos que caracterizan a

la terminación de la síntesis son:
 El reconocimiento del codón
stop
 La disociación de las
subunidades ribosómicas,el
ARNm y la cadena
polipeptídica.
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D
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Son sustancias orgánicas necesarias en pequeñas cantidades para el mantenimiento

de las funciones metabólicas normales, que no pueden ser sintetizadas por el
hombre por lo que deben suministrarse mediante fuentes exógenas. No tiene papel
importante en la formación de estructura celular ni como fuente energética. El
nombre de vitamina fue creado en 1911 por Funk, para indicar que era una amina
indispensable para la vida.
Las vitaminas no producen energía, por tanto no producen calorías. Estas

intervienen como catalizador en las reacciones bioquímicas provocando la liberación
de energía. En otras palabras, la función de las vitaminas es la de facilitar la
transformación que siguen los substratos a través de las vías metabólicas.
Este hecho ha llevado a que hoy se reconozca, por ejemplo, que en el caso de los
deportistas haya una mayor demanda vitamínica por el incremento en el esfuerzo
físico, probándose también que su exceso puede influir negativamente en el
rendimiento.
Conociendo la relación entre el aporte de nutrientes y el aporte energético, para

asegurar el estado vitamínico correcto, es siempre más seguro privilegiar los
alimentos de fuerte densidad nutricional (legumbres, cereales y frutas) por sobre los
alimentos meramente calóricos.
CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS VITAMINAS
- Son compuestos orgánicos, de estructura química variada, relativamente simples,

generalmente participan como coenzimas en reacciones metabólicas.
- Se encuentran en los alimentos naturales en concentraciones muy pequeñas.
- Son esenciales para mantener la salud y el crecimiento normal.
- No pueden ser sintetizados por el organismo, razón por la cual deben ser
provistas por los alimentos.
- Cuando no son aportados por la dieta o no son absorbidos en el intestino, se
desarrolla en el individuo una carencia que se traduce por un cuadro patológico
específico.
PAPEL FUNCIONAL DE LAS VITAMINAS
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Pese a su carácter de nutrientes naturales, las vitaminas no desempeñan funciones
estructurales, plásticas ni energéticas.
Muchas de las vitaminas integran sistemas enzimáticos, actuando como coenzimas o
formando parte de la molécula de coenzimas. Otras cumplen su papel de un modo
similar al de las hormonas, por esto son participantes esenciales de numerosas vías
metabólicas y procesos fisiológicos.
CLASIFICACIÓN
Vitaminas liposolubles: en este grupo entran las vitaminas A, D, E y K. Las

mismas son solubles en los cuerpos grasos, son poco alterables, y el organismo
puede almacenarlas fácilmente. Dado que el organismo puede almacenarlas como
reserva, su carencia estaría basada en malos hábitos alimentarios. Las vitaminas
liposolubles para su absorción en el intestino es necesario que se encuentren
presentes las grasas. En el caso de que se lleve a cabo una dieta con cero grasas, es
importante consumir diariamente una cucharadita de aceite, una para cubrir las
necesidades que tiene el organismo de ácidos grasos esenciales y dos porque de no
consumirlo no se podrá absorber ni utilizar ninguna vitamina liposoluble .
Vitaminas hidrosolubles: conformada por la vitamina C y el complejo B (B 1, B2,

B3, B5, B6, B8, B9, B12)
Dentro de este grupo de vitaminas, las reservas en el organismo no revisten
importancia, por lo que la alimentación diaria debe aportar y cubrir diariamente las
necesidades vitamínicas. Esto, se debe justamente a que al ser hidrosolubles su
almacenamiento es mínimo.
La necesidad de vitaminas hidrosolubles debe siempre tener en cuenta el nivel de
actividad física del individuo, dado que el ejercicio activa numerosas reacciones
metabólicas cuyas vitaminas son las coenzimas. Así se llega a una situación en la que
para las actividades físicas intensas, existen riesgos de carencias y por tanto
aparecen los suplementos.
VITAMINAS
LIPOSOLUBLES
VITAMINA A
Se forma partir de la provitamina beta-caroteno y otras pro vitaminas en el tracto

del intestino grueso. Se almacena en el hígado.
Sinonimias:
-Antixeroftálmico
-Retinol
-Antiinfeccioso
-De los epitelios
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-De la visión
-Axeroftol.
Funciones:
- Es necesaria para el crecimiento y desarrollo de huesos.

- Es esencial para el crecimiento, mantenimiento y reparación de las células de las
mucosas, epitelios, piel, visión, uñas, cabello y esmalte de dientes.
- Contribuye en la prevención de enfermedades infecciosas, especialmente del
aparato respiratorio creando barreras protectoras contra diferentes
microorganismos.
- Estimula las funciones inmunes, entre ellas la respuesta de los anticuerpos y la
actividad de varias células producidas por la medula ósea que interviene en la
defensa del organismo como fagocitos y linfocitos. Por ello promueve la
reparación de tejidos infectados y aumenta la resistencia a la infección.
- Contribuye en la función normal de reproducción, contribuyendo a la producción
de esperma como así también al ciclo normal reproductivo femenino. Debido a su
rol vital en el desarrollo celular, la vitamina A ayuda a que los cambios que se
producen en las células y tejidos durante el desarrollo del feto se desarrollen
normalmente.
- Es fundamental para la visión, ya que el Retinol contribuye a mejorar la visión
nocturna, previniendo de ciertas alteraciones visuales como cataratas, glaucoma,
pérdida de visión, ceguera crepuscular, también ayuda a combatir infecciones
bacterianas como conjuntivitis.
- Previene el envejecimiento celular y la aparición de cáncer, ya que al ser un
antioxidante natural elimina los radicales libres y protege al ADN de su acción
mutagénica.
Fuentes alimentarias:
La vitamina A se encuentra en productos de origen animal (lácteos, la yema de

huevo, aceite de hígado de pescado) los carotenos se encuentra en las frutas y en los
vegetales amarillos y verdes oscuros (zanahoria, batata, calabaza, zapallo, ají,
espinacas, lechuga, brócoli, tomate, espárrago, damasco, durazno, melón, papaya,
mango, naranja)
Aquí cabe mencionar que en cuanto a biodisponibilidad es decir una mejor
absorción y utilización de este nutrimento, es mejor la de los alimentos ricos en
retinol que el de los carotenos.
Ahora bien para que estos alimentos nos aporten la mayor cantidad de vitamina A,
es importante conocer que el cocimiento leve (al dente) de los carotenoides
precursores de la vitamina A, que se encuentra en las frutas y las verduras favorece
su biodisponibilidad. Pero un cocimiento excesivo de estos alimentos puede
ocasionar la destrucción de los carotenoides. Esto mismo pasa con el retinol
contenido en el huevo, el hígado y la leche.
Al freír los alimentos ricos en carotenos y retinol, por ser solubles en grasa pasan al
medio de cocción graso, perdiéndose la vitamina de los alimentos.
D
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También la deshidratación de alimentos como zanahorias, brócoli y espinacas
reduce la cantidad de carotenoides, por lo tanto es recomendable consumir verduras
frescas.
Patología:
- Puede ocasionar ceguera crepuscular, es decir disminuye la agudeza visual al
anochecer, sensibilidad extrema a la luz como así también resecamiento, opacidad
de la córnea con presencia de úlceras, llamado xeroftalmia, la cual puede conducir
a la ceguera
- Aumenta la susceptibilidad a infecciones bacterianas, parasitarias o virales ya que
la vitamina A contribuye al mantenimiento de la integridad de las mucosas. Al
carecer de ella desaparece la barrera contra las infecciones. Las células del sistema
inmunitario también son afectadas lo cual puede llevar a un aumento de células
pre-cancerosas de los tejidos epiteliales de boca, garganta y pulmones.
- Inhibe el crecimiento, da malformaciones esqueléticas, aumenta la probabilidad
de padecer dolencias en articulaciones debido a que obstaculiza la regeneración
ósea.
- Provoca una hiperqueratinización, es decir la piel se vuelve áspera, seca, con
escamas (piel de gallina, piel de sapo), el cabello se torna quebradizo y seco al
igual que las uñas
- Provoca cansancio general y pérdida de apetito, pérdida de peso, alteración de la
audición, gusto y olfato, alteraciones reproductivas.
Necesidades diarias:
La Organización Mundial de la Salud recomienda una ingesta diaria de 1,5 mg. de
retinol para el adulto normal.
VITAMINA D
Sinonimias:
- Calciferol
- D2 Ergocalciferol
- D3 Colecalciferol
- Antirraquítica
- Calcitriol
- 1,25 dihidroxicolecalciferol
Funciones:
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- El rol más importante de esta vitamina es mantener los niveles de calcio y fósforo
normales. Estimula la absorción intestinal de calcio y fósforo y su reabsorción en
los riñones
- Crecimiento celular: participa en el crecimiento y maduración celular.
- Fortalece al sistema inmune ayudando a prevenir infecciones.
- Hormonas: en conjunto con la hormona paratiroidea, calcitonina y los
estrógenos, la vitamina D mantienen los niveles del calcio.
- Sistema nervioso: los niveles de calcio son esenciales para la transmisión del
impulso nervioso y la contracción muscular. La vitamina D al regular los niveles
de calcio en la sangre tiene un papel importante en el funcionamiento saludable
de nervios y músculos.
Los podemos encontrar en diversos productos de origen animal leche (mas aun si es
fortificada), queso, huevos (yema), manteca, mantequilla, margarina, aceite de
hígado de pescados, pescados grasos (salmón, atún, arenque)
Patología:
- Raquitismo en niños: el raquitismo es una enfermedad ósea caracterizada por la

mineralización deficiente de la matriz ósea. Hay pérdida de de calcio y fosfato de
los huesos, lo cual causa la destrucción de la matriz de soporte. Como resultado,
los huesos resultan blandos, con malformaciones y se curvan debido a que no
soportan el peso del organismo.
- Osteomalacia en adultos: es el equivalente del raquitismo en niños. Es una

enfermedad ósea caracterizada por la mineralización deficiente de la matriz ósea
causado por deficiencia de vitamina D o por alteraciones en le metabolismo de la
misma trayendo como consecuencia reblandecimiento de los huesos originando
deformaciones de los mismos.
- Osteoporosis y vitamina D: la osteoporosis es una enfermedad que se caracteriza

por la fragilidad ósea lo cual aumenta el riesgo de sufrir fracturas en los huesos.
Se la asocia mayormente a la inadecuada ingesta de calcio. La deficiencia de la
vitamina D influye en la osteoporosis al reducir la absorción de calcio. En este
caso la osteoporosis es un ejemplo del efecto a largo plazo de la carencia de esta
vitamina mientras que el raquitismo y la osteomalacia son ejemplos extremos de
la deficiencia de vitamina D. Se da mayormente en mujeres post-menopáusicas.
En los países como, Inglaterra, Escocia y principalmente China, donde los niños que
viven en ciudades industrializadas y su exposición al sol es limitada se ha observado
raquitismo.
Además la contaminación impide que se reciba la luz adecuada. Se han realizado

estudios, donde la gente que vive en áreas con una alta contaminación atmosférica,
requiere suplementación de vitamina D, para cubrir sus requerimientos
D
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Para cubrir los requerimientos de Vitamina D es necesaria la conjunción de dos

factores: por un lado la exposición al sol durante 15 minutos diariamente para
permitir que sus precursores se transformen en la vitamina activa, y el consumo de
estos en la dieta diaria
VITAMINA E
Sinonimias:
- Tocoferol
- Antiesterilidad
- De la fertilidad
- De la juventud y belleza
Funciones:
- Esta vitamina tiene como función principal participar como antioxidante

inactivando a los radicales libres, es algo así como un escudo protector de las
membranas de las células que hace que no envejezcan o se deterioren por los
radicales libres que contienen oxígeno y que pueden resultar tóxicas y
cancerígenas. La participación de la vitamina E como antioxidante es de suma
importancia en la prevención de enfermedades como isquemia cardiaca, toxemia
durante el embarazo, tromboflebitis, fibrosis de seno y en traumas, donde existe
una destrucción de células importantes.
- Inhibe el catabolismo de ciertos ácidos grasos que forman parte de las estructuras
de las células, especialmente en las membranas.
- Cumple un rol importante en cuanto al mantenimiento del sistema inmune
saludable, especialmente durante el stress oxidativo y enfermedades virales
crónicas. Induce la proliferación de células de defensa y aumenta la respuesta
celular ante algún daño o infección.
- La vitamina E es esencial en el mantenimiento de la integridad y estabilidad de la
membrana axonal, contribuye en la estructura y funcionamiento del sistema
nervioso, y previne la fibrosis.
D
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- Evita la formación de trombos que hacen difícil la circulación en los vasos
sanguíneos. Por ellos evitan o disminuye el riesgo de padecer un infarto de
miocardio, angina de pecho y embolias. Previene la aparición de calambres en las
piernas en aquellas personas con mala circulación. La vitamina E puede prevenir
o retrasar enfermedades cardíacas al limitar las oxidación del LDL colesterol o
colesterol malo.
- Promueve la curación de heridas, es importante en la formación de fibras elásticas
y colágenas del tejido conjuntivo. Promueve la cicatrización de quemaduras.
- Protección contra la destrucción de la vitamina A, selenio, ácidos grasos y
vitamina C.
- Interviene en la formación de ADN, ARN y glóbulos rojos (protección contra la
anemia)
- Protege al hígado de agentes químicos tóxicos como el tetracloruro de carbono.
Se encuentra principalmente en los aceites oleaginosas, germen de trigo, maíz,

nueces, soya, girasol y en los vegetales de hoja verde, también la podemos encontrar
en los chocolates y en la leche.
Patología:
La deficiencia de la vitamina E puede ser por dos causas, por no consumir alimento
alguno que la contenga o por mala absorción de las grasas:
- Irritabilidad
- Retención de líquidos
- Anemia hemolítica (destrucción de glóbulos rojos)
- Alteraciones oculares
- Daño en el sistema nervioso
- Dificultad para mantener el equilibrio
- Cansancio, apatía
- Incapacidad para concentrarse
- Alteraciones en la marcha
- Respuesta inmune disminuida
Se estima el requerimiento diario en el adulto entre 10 y 15 mg. de a-tocoferol. En la
mujer embarazada o lactante se aconseja 20 mg., en el lactante 5 mg. y en niños
mayores 8 mg.
VITAMINA K
Sinonimias:
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- Antihemorrágica
- De la coagulación.
- Naftoquinona.
Tipos:
-Vitamina K1, llamada también filoquinona, que proviene de alimentos como
vegetales de hojas oscuras, hígado, aceites vegetales, cereales integrales.
-Vitamina K2, llamada también menaquinona, producida por bacterias del intestino.
-Vitamina K3, menadiona, es la única variante sintética del grupo utilizada como
suplemento cuando se presenta deficiencia de la misma.
Funciones:
-La vitamina K en el hígado participa en la síntesis de algunos factores que forman
parte de la llamada cascada de la coagulación sanguínea (factores II, VII, IX, X,
proteína C, S y Z).
-Participa en el metabolismo del hueso ya que una proteína ósea, llamada
osteocalcina requiere de la vitamina K para su maduración.
La vitamina k, se encuentra en muchas verduras como en el brócoli, las calabazas, la
lechuga; también se encuentra pero en menor cantidad en otras verduras, en la
fruta, en los cereales, en productos lácteos, en el huevo y en la carne. Existe otra
fuente de vitamina K, que se produce dentro del organismo, en el intestino se tiene
una flora bacteriana que produce vitamina K la cual se llama menaquiona.
Patología:
La deficiencia de vitamina K en una persona normal es muy rara, sólo puede ocurrir
por una mala absorción de grasas o por la destrucción de la flora bacteriana por una
terapia de antibióticos por largo plazo.
En el recién nacido normal hay generalmente deficiencia de vitamina K, debido a
que el intestino de éste es estéril, no hay síntesis por bacterias durante los primeros
días de vida. Recién al final de la primera semana alcanza niveles satisfactorios,
probablemente como resultado del comienzo de la síntesis bacteriana de la vitamina
K, ya que el establecimiento de la flora intestinal comienza inmediatamente después
de iniciada la ingestión de alimentos.
VITAMINAS
HIDROSOLUBLES
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VITAMINA C
Parte de esta vitamina se almacena en los tejidos glandulares y el plasma.
Sinonimias:
-Acido ascórbico
-Antiescorbútica
Funciones:
- El consumo adecuado de alimentos ricos en vitamina C es muy importante porque
es parte de las sustancias que une a las células para formar los tejidos.
- Promueve la síntesis proteica como el depósito de capas de colágeno en la
formación de tejido conectivo.
- Mejora la visión y ejerce función preventiva ante la aparición de cataratas o
glaucoma.
- Es antioxidante, por lo tanto neutraliza los radicales libres, evitando así el daño
que los mismos generan en el organismo. Su capacidad antioxidante hace que esta
vitamina elimine sustancias toxicas del organismo, como por ejemplo los nitritos
y nitratos presentes en productos cárnicos preparados y embutidos. Los nitratos y
nitritos aumentan la probabilidad de desarrollar cáncer. Su virtud como
antioxidante nos protege ante el humo del cigarrillo, y como mejora el sistema
inmune, es también utilizada en pacientes sometidos a radio y quimioterapia.
- Es antibacteriana, por lo que inhibe el crecimiento de ciertas bacterias dañinas
para el organismo.
- Reduce las complicaciones derivadas de la diabetes tipo II
- Disminuye los niveles de tensión arterial y previene la aparición de enfermedades
vasculares.
- Tiene propiedades antihistamínicas, por lo que es utilizada en tratamientos
antialérgicos, contra el asma y la sinusitis.
- Ayuda a prevenir o mejorar afecciones de la piel como eccemas o soriasis.
- Es cicatrizante de heridas, quemaduras, ya que la vitamina C es imprescindible en
la formación de colágeno (proteína necesaria para la cicatrización de heridas).
- Aumenta la producción de estrógenos durante la menopausia, en muchas
ocasiones esta vitamina es utilizada para reducir o aliviar los síntomas de sofocos
y demás.
- Mejora el estreñimiento por sus propiedades laxantes.
- Repara y mantiene cartílagos, huesos y dientes.
La vitamina C se encuentra en frutas, verduras y carnes, principalmente en
alimentos como el mango, la guayaba, en cítricos como la naranja, toronja y limón,
en el chile la piña y la papaya. También en verduras como el chile, jitomate y en
hortalizas de hoja verde. Ahora bien hay otros alimentos que la contienen, pero en
menor cantidad como es la leche, la carne y los cereales.
El contenido de vitamina C en las frutas y verduras va variando dependiendo del
grado de madurez, es menor cuando están verdes, aumenta su cantidad cuando está
en su punto y luego vuelve a disminuir; por lo que la fruta madura a perdido parte
de su contenido de vitamina C.
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223334
Lo más recomendable es comer las frutas y verduras frescas puesto la acción del
calor destruye a la vitamina C. También hay que mencionar que en contacto con el
aire se oxida y pierde su actividad. La otra forma de destrucción de la vitamina C, es
al tener contacto con alcohol etílico. Esto se da, por ejemplo, al combinar una
cerveza o tequila con limón.
Patología:
- La deficiencia de la vitamina C puede producir o verse reflejada por: inflamación y
sangrado de las encías, piel áspera y reseca, hematomas espontáneos, deficiencia
en la cicatrización de heridas , sangrado nasal, dolor e inflamación articular
anemia, esmalte dental debilitado.
- La carencia más grave de vitamina C se conoce como escorbuto, que se observa
con mayor frecuencia en ancianos y desnutridos. El escorbuto está caracterizado
por un debilitamiento general del organismo, anemia, encías inflamadas,
deficiencia en la formación de colágeno, hemorragias etc.
Requerimientos diarios:
- Las necesidades de vitamina C no son iguales para todos, durante el crecimiento y
el embarazo hay requerimientos aumentados de este nutrimento. Además cuando
hay heridas grandes re requiere un aumento importante de este nutrimento.
- Los requerimientos de un adulto son de alrededor de 30 mg. por día, pero como
una proporción de la vitamina C ingerida es destruida por la acción de
microorganismos de la flora intestinal es aconsejable proveer 75 mg.
VITAMINA B
Son sustancias frágiles, solubles en agua, varias de las cuales son sobre todo
importantes para metabolizar los hidratos de carbono.
El factor hidrosoluble B, en un principio considerado como una sola sustancia,
demostró contener diferentes componentes con actividad vitamínica.
Los distintos compuestos se designaron con la letra B y un subíndice numérico. La
tendencia actual es utilizar los nombres de cada sustancia.
El denominado complejo vitamínico B incluye los siguientes compuestos: tiamina
(B1), riboflavina (B2), ácido pantoténico (B3), ácido nicotínico (B5) ,piridoxina (B6),
biotina (B7), ácido fólico(B9) y cobalamina (B12).
VITAMINA B1
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Sinonimias:
- Tiamina - Antíberiberi
- Aneurina - Del estado de ánimo
- Antineurítica
Funciones:
- Actúa como catalizador en el metabolismo de los hidratos de carbono, permitiendo
metabolizar el ácido pirúvico y haciendo que los hidratos de carbono liberen su
energía. (transformación de los alimentos en energía)
- Permite la absorción de glucosa en el sistema nervioso.
- Es esencial para la síntesis del neurotransmisor acetilcolina.
Muchos alimentos contienen tiamina, pero pocos la aportan en cantidades
importantes.
Los alimentos más ricos en tiamina son el cerdo, las vísceras (hígado, corazón y
riñones), levadura de cerveza, carnes magras, huevos, vegetales de hoja verde,
cereales enteros o enriquecidos, germen de trigo, bayas, frutos secos y legumbres. Al
moler los cereales se les quita la parte del grano más rica en tiamina, de ahí la
probabilidad de que la harina blanca y el arroz blanco refinado carezcan de esta
vitamina. La práctica, bastante extendida, de enriquecer la harina y los cereales ha
eliminado en parte el riesgo de una insuficiencia de tiamina, aunque aún se presenta
en alcohólicos que sufren deficiencias en la nutrición.
Patología:
- La insuficiencia de tiamina produce beriberi, se caracteriza por debilidad

muscular, paralisis del musculo liso del tubo digestivo, inflamación del corazón y
calambres en las piernas, y, en casos graves, incluso ataque al corazón y muerte.
- La insuficiencia de tiamina produce polineuritis, se caracteriza por la
degeneración de la vaina de la mielina, reflejos alterados, sensibilidad táctil
alterada, retardo de crecimiento en niños y disminución del apetito.
Se recomienda suministrar 0,5 mg. de tiamina por cada 1000 calorías de alimentos
ingeridos.
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VITAMINA B2
Esta vitamina es sintetizada por la flora bacteriana del intestino grueso en pequeñas
cantidades.
Sinonimias:
-La riboflavina
-Lactoflavina
Funciones:
- Al igual que la tiamina, actúa como coenzima, es decir, debe combinarse con una
porción de otra enzima para ser efectiva en el metabolismo de los hidratos de
carbono, grasas y especialmente en el metabolismo de las proteínas que
participan en el transporte de oxígeno.
- También actúa en el mantenimiento de las membranas mucosas.
- Es fundamental para la producción de enzimas tiroideas que intervienen en este
proceso.
- Ayuda a conservar una buena salud visual.
- Conserva el buen estado de las células del sistema nervioso.
- Interviene en la regeneración de los tejidos de nuestro organismo (piel, cabellos,
uñas)
- Produce glóbulos rojos junto a otras vitaminas del complejo B, y en conjunto con
la niacina y piridoxina mantiene al sistema inmune en perfecto estado.
- Complementa la actividad antioxidante de la vitamina E.
Las mejores fuentes de riboflavina son el hígado, la leche, la carne, verduras de color
verde oscuro, cereales enteros y enriquecidos, pasta, pan y setas.
Patología:
- La insuficiencia de riboflavina puede complicarse si hay carencia de otras
vitaminas del grupo B.
- En algunas situaciones su carencia puede ocasionar o se reflejar a través de los
siguientes síntomas: ulceraciones en la boca y labios agrietados, dificultosa
curación de las heridas, piel aceitosa, grietas en la piel, dermatitis, ojos inflamados
y rojizos (sensibilidad a la luz), lengua inflamada, anemia, debilidad.
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VITAMINA B3
Es una vitamina del complejo B cuya estructura responde a la amida del ácido
nicotínico o niacina. El cuerpo la fabrica a partir del aminoácido triptófano.
Sinonimias:
-Niacina -Nicotinamida
-Factor PP -El ácido nicotínico
-Acido nicotínico -Factor preventivo de la pelagra
-Factor termolábil del crecimiento
Funciones:
- Interviene junto a otras vitaminas del complejo B en la obtención de energía a

partir de los glúcidos o hidratos de carbono.
- Mantiene el buen estado del sistema nervioso junto a otras vitaminas del mismo
complejo, la piridoxina (B6) y la riboflavina (B2).Utilizada en la prevención y
tratamiento de la arterioesclerosis
- Mejora el sistema circulatorio, permite el perfecto fluido sanguíneo, ya que relaja
los vasos sanguíneos otorgándoles elasticidad a los mismos.
- Mantiene la piel sana, junto con otras vitaminas del complejo B, al igual que
mantiene sanas las mucosas digestivas.
- Estabiliza la glucosa en sangre.
- En el metabolismo de los lípidos, inhibe la producción de colesterol y colabora la
degradación de los triglicéridos.
Las mejores fuentes de esta vitamina son: hígado, aves, carne, salmón y atún
enlatado, cereales enteros o enriquecidos, guisantes (chícharos), granos secos y
frutos secos.
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Patología:
- La insuficiencia de vitamina B3 produce pelagra, cuyo primer síntoma es una
erupción parecida a una quemadura solar allá donde la piel queda expuesta a la
luz del Sol. Otros síntomas son lengua roja e hinchada, diarrea, confusión mental,
irritabilidad y, cuando se ve afectado el sistema nervioso central, depresión y
trastornos mentales. En la actualidad esta enfermedad esta erradicada en los
países desarrollados, pero existe en países del continente africano y asiático.
- Trastornos nerviosos: un déficit de esta vitamina, puede provocar nerviosismo,
ansiedad, insomnio, depresión, y en el peor de los casos demencia.
- Problemas en el aparato digestivo: diarrea, indigestión, picores en el recto,
engrosamiento lingual y llagas bucales. Si la carencia es mínima, se manifiesta
teniendo mal aliento.
VITAMINA B5
El ácido nicotínico se presenta como cristales incoloros en forma de agujas. Es poco

soluble en agua y alcohol e insoluble en solventes orgánicos.
Sinonimias:
-Ácido Pantoténico
Funciones:
- Forma parte de la Coenzima A.
- Interviene en la síntesis de hormonas antiestrés (adrenalina) en las glándulas
suprarrenales, a partir del colesterol. Junto con otras vitaminas del complejo B es
utilizada para mejorar y aliviar trastornos ocasionados por el estrés.
- Interviene en el metabolismo de proteínas, hidratos de carbono y grasas.
- Es necesaria para que nuestro organismo forme los anticuerpos manteniendo al
sistema inmune en óptimo estado.
- Es necesaria para la síntesis de hierro.
- Interviene en la formación de insulina.
- Es importante en la obtención de energía de nuestro metabolismo.
- Ayuda a aliviar los síntomas de la artritis.
- Reduce la acidez estomacal junto a la biotina y la tiamina, por lo tanto alivia la
gastritis, las úlceras estomacales y demás patologías gástricas.
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- Ayuda a disminuir los niveles de colesterol en sangre.
- Mejora algunas afecciones de la piel.
- Ayuda a disminuir los síntomas de la migraña.
Las mejores fuentes son el hígado, vísceras en general, carnes blancas como las de
ave. También la contienen el huevo, los granos de cereales enteros, maní, levaduras,
brócoli, patata, tomates, hongos, los cereales integrales y legumbres.
La mayoría de los vegetales que integran la dieta habitual son pobres en esta
vitamina, razón por la cual una dieta vegetariana puede resultar deficiente.
No hay pérdida durante el calentamiento, pero es importante tener en cuenta que el
ácido nicotínico por ser hidrosoluble pasa al agua de cocción.
Para los adultos la cantidad recomendada oscila entre 13 y 19 mg.
Patología:
Los síntomas sin esta vitamina son: dolor de cabeza, fatiga, insomnio, alteraciones
intestinales como náuseas y vómitos, síntomas neurológicos como parestesias
(adormecimiento, hormigueo, pérdida de la sensibilidad) en manos y pies,
hipoglucemia y una sensibilidad aumentada a la insulina.
VITAMINA B6
Es sintetizada por la flora bacteriana del intestino grueso
Sinonimias:
-Piridoxina
-Adermina
-Piridoxamina
-Piridoxal
Funciones:
- Necesaria para la absorción y el metabolismo de aminoácidos.
- Interviene en la transformación de hidratos de carbono y grasas en energía para el
organismo.
- Mejora la circulación general porque disminuye los niveles de homocisteina
(aminoácido no esencial que interviene en patologías cardiovasculares)
- Ayuda en el proceso de producción de ácido clorhídrico en el estómago
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- Mantiene el sistema nervioso en buen estado.
- Mantiene el sistema inmune en perfecto funcionamiento.
- Interviene en la formación de hemoglobina (formación de glóbulos rojos).
- Es fundamental su presencia para la formación de Niacina o vitamina B3.
- Ayuda a absorber la vitamina B12 .
Las mejores fuentes de piridoxina son los granos enteros de cereales, maíz, levadura,
aguacate, espinaca, judías verdes, plátano, tomate, espinaca, mariscos , hígado de
pescado , yema de huevo y los lácteos.
En el adulto se recomienda proveer 2 mg. de piridoxina diariamente. La cantidad de
piridoxina necesaria es proporcional a la cantidad de proteína consumida.
Patología:
Si falta vitamina B6 en nuestro cuerpo los signos y síntomas son:
-Trastornos en la piel: la carencia de esta vitamina, provoca caída del cabello,
erupción en la piel, ulceras en boca y lengua, dermatitis en los ojos, nariz y boca.
-Trastornos nerviosos: irritabilidad, confusión, nerviosismo, ansiedad, depresión,
insomnio.
-Debilitamiento y pérdida de peso: la falta de vitamina B6 provoca disminución de
masa muscular, anemia y agotamiento.
-La falta de piridoxina en el bebe durante la lactancia, puede generar la aparición de
convulsiones, espasmos musculares y llanto continuo.
VITAMINA B8
Esta vitamina es sintetizada por la flora bacteriana del intestino grueso
Sinonimias:
-Biotina
-Coenzima R
-Vitamina H
Funciones:
- Participa en la formación de ácidos grasos y en la liberación de energía procedente
de los hidratos de carbono.
- Coenzima esencial para la conversión del acido pirúvico a oxalacético.
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- Síntesis de ácidos grasos y purinas.
Está ampliamente distribuida en alimentos de origen animal y vegetal como en el
hígado, el riñón, la leche, la yema de huevo, el tomate, la levadura, etc.
No es posible determinar las necesidades diarias, se estima que el requerimiento
diario de la vitamina debe ser entre 150 y 300 ug.
Patología:
-Depresión mental, dolores musculares, fatiga y nauseas
VITAMINA B9
Esta vitamina es sintetizada por la flora bacteriana del intestino grueso.
Sinonimias:
- Acido Fólico
- Folacina
- Folato (forma anionica)
- Vitamina M
- Ácido pteroilglutámico
Funciones:
El ácido fólico es una coenzima necesaria para la formación de proteínas

estructurales y hemoglobina; su insuficiencia en los seres humanos es muy rara. Es
efectivo en el tratamiento de ciertas anemias y la psilosis.
- Componente de sistemas enzimáticos que sintetizan bases nitrogenadas como
ADN Y ARN.
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- Esencial para la producción de glóbulos rojos y blancos.
Se encuentra en las vísceras de animales, verduras de hoja verde, brócoli, esparrago,
legumbres, frutos secos, granos enteros y levadura de cerveza. Se pierde en los
alimentos conservados a temperatura ambiente y durante la cocción. A diferencia de
otras vitaminas hidrosolubles, el ácido fólico se almacena en el hígado y no es
necesario ingerirlo diariamente (salvo sea durante el ambarazo).
No se conocen los requerimientos de ácido fólico del ser humano.
Es posible que parte de las necesidades sea producida por la flora bacteriana
intestinal. Se estima que 150 ug. por día en la dieta es un aporte adecuado para el
adulto.
Patología: Su carencia provoca:

- Producción de glóbulos rojos anormalmente grandes (anemia macrocitica)
- Mayor riesgo de defectos del tubo neural en los recién nacidos por deficiencia de
folatos en la madre.
VITAMINA B12
Es la única vitamina que no se encuentra en los vegetales y es la única que contiene

cobalto (niños amamantados por mujeres vegetarianas tiene un riesgo importante
de deficiencia de vitamina B12). La vitamina B12 se une en la boca a la proteína R la
que la protege de la acción enzimática, luego se desprende de esta y se une al factor
intrínseco secretado por la mucosa gástrica.
Sinonimias:
- Cianocobalamina
- Cobalamina
- Antianemia perniciosa
- Factor de Castle
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Funciones:
- Coenzima necesaria para la formación de glóbulos rojos y del aminoácido

metionina, para la introducción de algunos aminoácidos en el ciclo de krebs y en la
formación de colina(usada para sintetizar acetilcolina).
- Interviene en la síntesis de ADN en los glóbulos rojos.
- Mantiene la vaina de mielina de las células nerviosas.
- Participa en la síntesis de neurotransmisores.
- Es necesaria en la transformación de los ácidos grasos en energía.
- Ayuda a mantener la reserva energética de los músculos.
- Interviene en el buen funcionamiento del sistema inmune.
- Necesaria para el metabolismo del ácido fólico.
Patología: Su carencia provoca:
- Anemia perniciosa (mala producción de glóbulos rojos)

- Síntesis defectuosa de la mielina neuronal: degeneración nerviosa
- Entumecimiento y hormigueo de extremidades
- Problemas menstruales
- Ulceras linguales
- Excesiva coloración o pigmentación de manos, solo en personas de color.
- Anormalidades neurosiquiátricas (ataxia, perdida de la memoria, debilidad,
cambios en el estado de ánimo y de la personalidad)
- Deterioro de la actividad de los osteoblastos.
Cabe mencionar que el 70% de este vitamina se destruye durante la cocción de los
alimentos y la mejor fuente de la misma son el hígado, los riñones, la leche, el huevo,
pescado, queso y carne magra.
El organismo humano tiene una reserva muy importante de vitamina B12, la cual
está almacenada en el hígado y en el riñón. Es por tanto lógico que a los pacientes
con daño en el hígado o páncreas se les suministre vitamina B12. Tal es la capacidad
de almacenamiento de vitamina B12 que de no ingerirla a través de los alimentos
por 5 o 6 años, apenas se iniciarían a ver signos de deficiencia. Cualquier exceso
consumido se excretará por la orina, al igual que todas las vitaminas hidrosolubles.
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Academia Preuniversitaria Bryce Santa Marta 209 Telf

COMPOSICIÓN QUIMICA DE LOS SERES VIVOS

La carencia de calcio en el organismo da lugar a raquitismo y osteoporosis. Cuando

 El sodio es el principal catión de los fluidos extracelulares del organismo.

Un exceso de sodio produce edema consistente en una acumulación excesiva de

Edema: Infiltración y retención excesiva de líquidos en los espacios

 Es el principal catión intracelular.

Las necesidades diarias se estiman en unos 3500 mg para un adulto.

 Se encuentra en músculos y en tejidos blandos, donde actúa como cofactor de

La carencia de magnesio en el organismo puede dar lugar a disfunciones en el

 Es el anión más importante fuera de la célula.

La carencia de cloro en el organismo no suele ser causa de afecciones consideradas

 Es un constituyente esencial de las hormonas T 3 y T4, estas hormonas regulan

Su deficiencia, todavía frecuente en algunos grupos de población, determina la

 El hierro ayuda a transportar el oxígeno necesario para el metabolismo celular.

 Almacena oxigeno dentro de la fibra muscular mediante la mioglobina.

 Forma parte de los citocromos de las cadenas respiratorias. El hierro puede

La falta de hierro es una de las deficiencias nutricionales más comunes generando

En los alimentos, el hierro se encuentra en dos formas:

Hierro hemo en los de origen animal, formando parte de las proteínas

Hierro no hemo en los alimentos de origen vegetal, principalmente en

 Cofactor de numerosas enzimas que intervienen en el metabolismo de

 Necesario junto con el hierro para la formación de hemoglobina

Se le encuentra en la harina de grano entero, huevos, judías, remolacha, hígado,

 Es esencial para la actividad de más de 70 enzimas, ya sea porque forma parte

Su deficiencia puede producir un déficit inmunológico y la capacidad de

 Forma parte de la vitamina B12, necesaria para la síntesis de hemoglobina y

 Es importante para la formación del hueso y los dientes (esmalte).

Su exceso tiene efecto desfavorable pues inhibe algunas enzimas. Inhibe el

 participa en el metabolismo de hormonas tiroideas.

 Participa en la forma y composición del tejido conectivo

 Actúa sobre los neurotransmisores y la permeabilidad celular.

 Actúa como cofactor de algunas enzimas xantino oxidasas aldehído oxidasas.

 Actúa sobre el sistema nervioso central, aumenta la actividad cerebral y regula

 Interviene junto con la insulina en el mantenimiento de tolerancia normal a la

La química de la vida ocurre en el agua. De hecho, las células contienen entre un 70

La molécula de agua consta de dos átomos de hidrógeno y uno de oxígeno, unidos

Sin embargo, como la electronegatividad (magnitud que mide la capacidad relativa

ELEVADA FUERZA DE COHESIÓN

Los puentes de hidrógeno mantienen las moléculas de agua fuertemente unidas,

ELEVADA FUERZA DE ADHESIÓN.

GRAN CALOR ESPECÍFICO

ELEVADA TENSIÓN SUPERFICIAL.

Las moléculas de la superficie del agua experimentan

BAJO GRADO DE IONIZACIÓN

En algunas sustancias el PH mantiene ciertos parámetros pero en otras son muy

Valores del pH de algunas

El agua es la molécula más abundante en el interior de todos los seres vivos y es

Los medios acuosos que están separados por membranas

Isotónicos, si ambos lados tienen la misma concentración.

Cuando las concentraciones de los fluidos extracelulares e intracelulares son iguales,

Según entre o salga agua de las células se habla de dos

 Turgencia: Efecto de entrada de agua al interior de la célula vegetal cuando

DISTRIBUCIÓN CORPORAL DEL AGUA

LIBRE (95%) INTERSTICIAL

RELACIÓN ENTRE LAS PROPIEDADES QUÍMICAS y SUS

1. PROPIEDADES DEL PODER DISOLVENTE DEBIDO A

2. PROPIEDADES DERIVADAS DE LA EXISTENCIA DE

 Estado líquido a temperatura ambiente debido a la alta fuerza de cohesión