Informe Aminoacidos y Proteinas

PRÁCTICA DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
Química orgánica II
Mayo de 2020
Fernanda Jaramillo
Angie Aranda
1. Con base en las pruebas mostradas en el video “Identificación cualitativa de aminoácidos y
proteínas de la Universitat Politècnica de València - UPV”
(https://www.youtube.com/watch?v=V6TV6aeJQQA&feature=emb_logo) complete la
siguiente tabla sobre los resultados de las pruebas de aminoácidos, describiendo en cada
caso los cambios observados en el tubo de ensayo (tome como apoyo la infografía de la
práctica y la guía de la laboratorio):
Prueba
Aminoácido Ninhidrina Xantoprotéica Millon Biuret
o proteína
Tirosina Positivo Coloración Aparición de Negativa
Coloración amarilla. coloración No cambio
purpura Positivo rojiza de color
Presencia de (positivo)
aminoácido
Valina Positivo Incoloro Negativo, Negativa
Coloración negativo incoloro No cambio
purpura de color
Presencia de
aminoácido
Leucina Positivo Incoloro Negativo, Negativa
Coloración negativo incoloro No cambio
purpura de color
Presencia de
aminoácido
Metionina Positivo Incoloro Negativo, Negativa
Coloración Negativo incoloro No cambio
purpura de color
Presencia de
aminoácido
Prolina Coloración Incoloro Negativo, Negativa

amarilla negativo incoloro No cambio
presencia de de color
prolina.
Positivo
Caseína Negativo Incoloro Negativo, Positivo
negativo incoloro
Gelatina Negativo Incoloro Negativo, Positivo
negativo incoloro
2. Para realizar los siguientes ensayos, tome una clara de huevo y un sobre de gelatina sin
sabor preparado según las indicaciones del fabricante.
Efecto del calentamiento

Tome una cucharada de cada una de las sustancias y caliéntela ligeramente con ayuda de
una estufa o vela por la parte inferior, anote sus observaciones:
Sustancia Observación
Clara de huevo Después de unos minutos de calentarse cambia la textura y su
coloración, pasa a ser una gelatina blanca.
Gelatina Cuando se calienta se ve que comienza a ebullir un poco, pero al salir
del fuego sigue en su forma inicial.
Acción de alcohol
Tome una cucharada de cada una de las sustancias y colóquela en un recipiente pequeño de
vidrio o plástico, adicione 4 cucharadas de alcohol antiséptico, agite y describa lo
observado:
Sustancia Observación
Clara de huevo Al agregar el alcohol se formó partes blancas y a la hora de agitar fue
cambiando la contextura gelatinosa blanca con algo de grumos.
Diferente a la del calentamiento que era homogénea
Gelatina En un inicio se formó un tejido diminuto, no cambió su apariencia en
totalidad.
Efecto del pH
Tome una cucharada de cada una de las sustancias y colóquela en un recipiente pequeño de
vidrio o plástico agregue aproximadamente cinco gotas de zumo de limón, agite y observe.
Repita el procedimiento, pero esta vez adicionando cinco gotas de una solución saturada de
bicarbonato de sodio.
Observación
Sustancia
Zumo de limón Bicarbonato de sodio
Al agregar el limón se observó unos Al agregar la solución de
Clara de hilitos, como partículas, pero ya luego bicarbonato de sodio se dio
huevo desapareció. efervescencia en todo momento.
No se observó mayor cambio cuando se Hubo efervescencia, pero

le agregó el zumo de limón. después de unos segundos ésta
Gelatina bajó y siguió en su estado
inicial.
3. Consulte y dibuje la estructura química de la ninhidrina, elija uno de los aminoácidos de la
primera tabla que haya dado positiva esta prueba y, a partir de este, escriba el mecanismo
de reacción que lleva a la formación del complejo coloreado.
4. Explique los resultados obtenidos en el punto 2. ¿Cuáles son las proteínas presentes
mayoritariamente en estas sustancias?
La proteína presente en la clara de huevo mayoritariamente es la Ovoalbúmina que es la

principal proteína de la clara de huevo. Esta se desnaturaliza fácilmente por el calor, por eso
se observa el cambio de color y textura después del calentamiento.
Las proteínas presentes en la clara de huevo se llaman proteínas globulares, al añadir el
alcohol las cadenas de proteína se desarrollan y forman enlaces que unen unas cadenas con
otras, por esta razón se observa el color blanco y la consistencia diferente.
La proteína presente en la gelatina es el colágeno. Al aumentar su temperatura se trató en
desnaturalización de la proteína.
La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos por eso se da el caso de que la
proteína recupera la conformación primitiva.
5. ¿Qué son las enzimas? ¿Cómo se las puede aislar y purificar? ¿Cuál es la importancia de las
mismas en la industria alimentaria?
Las enzimas son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de extraordinaria
eficiencia; pueden aumentar la rapidez de una reacción intermolecular hasta 10 16.Son de
naturaleza proteica, pero también de ARN.
Las enzimas se encuentran formando parte de las mezclas compleja, usualmente en el
interior de las células que además poseen cientos de otras enzimas.
El primer requerimiento para aislar una enzima es encontrar un ensayo cuantitativo de
actividad mediante el cual pueda valorársela convenientemente. Para extraer las enzimas y
pasarlas a solución son a menudo críticas y requieren el estudio de muchas variables. Es
necesario destruir las células, eventualmente las estructuras subcelulares y disociar las
enzimas de otras moléculas. A veces es necesario pasarla a solución como complejo núcleo
proteico y disociarlo durante la purificación.
En la purificación el método se elige dependiendo la fuente biológica, en el primer paso
consiste en la separación de los distintos componentes intracelulares, por centrifugación.
Los procesos de purificación utilizan las técnicas clásicas de fraccionamiento proteico y
pueden basarse en el movimiento de sustancias en una fase liquida o en la transición de
sustancias de una fase a otra.
Son importantes en la industria alimentaria porque se usan para optimizar los procesos de
producción, de manera que sean más sostenibles, y para el desarrollo de nuevos productos.
6. ¿Cómo se estudian espectrofotométrica y espectroscópicamente los aminoácidos, péptidos y
proteínas?
El método tradicional para el estudio de péptidos y proteínas ha sido la degradación de

Edman. Este procedimiento consiste en la eliminación progresiva de un residuo N-terminal
de una cadena peptídica, manteniendo intactos los restantes enlaces peptídicos y detectando
los residuos liberados por espectroscopia UV. La espectrofotometría de UV-visible permite
cuantificar de manera sensible, rápida y sencilla determinados aminoácidos esenciales
involucrados en la calidad proteica de los cereales. El método validado es reproducible y
cumple con los criterios de aceptación requeridos en las pautas de validación para la
aplicabilidad del método en otras matrices como es el caso de los tubérculos. Por lo tanto, el
método servirá como una herramienta confiable para evaluar la composición de
aminoácidos. El uso de estas técnicas analíticas simples para el análisis de los aminoácidos
esenciales permitirá determinar el contenido de aminoácidos presentes en los alimentos y
que estos métodos sean aptos para cualquier laboratorio con el fin de poder determinar la
calidad proteica de los alimentos.
7. Seleccione un producto alimenticio de su alacena o nevera que contenga en la tabla

nutricional el contenido de proteína y consulte el análisis químico que se realiza en el
alimento para cuantificar estas proteínas.
Para cuantificar el contenido de caseína y proteína sérica, son cuantificadas mediante

ecuaciones polinómicas para obtener los porcentajes. El método se basa en una
determinación de caseína y el contenido de nitrógeno proteico en la leche. Mediante el uso
de los métodos de Rowland y método de Kjendahl, con el fin de calcular el porcentaje de
suero añadido.

Informe Aminoacidos y Proteinas

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

Informe Aminoacidos y Proteinas

Cargado por

Información del documento

Descripción original:

Título original

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

Informe Aminoacidos y Proteinas

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

PRÁCTICA DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

Prolina Coloración Incoloro Negativo, Negativa

Efecto del calentamiento

No se observó mayor cambio cuando se Hubo efervescencia, pero

La proteína presente en la clara de huevo mayoritariamente es la Ovoalbúmina que es la

El método tradicional para el estudio de péptidos y proteínas ha sido la degradación de

7. Seleccione un producto alimenticio de su alacena o nevera que contenga en la tabla

Para cuantificar el contenido de caseína y proteína sérica, son cuantificadas mediante

También podría gustarte