Informe 1 - Bioquimica Yaipen-04
Informe 1 - Bioquimica Yaipen-04
Informe 1 - Bioquimica Yaipen-04
DOCENTE
GRUPO
YAIPEN-4
INTRODUCCIÓN
Las enzimas son el grupo más variado y especializado de las proteínas. Su
función es actuar como catalizadores y permitir que las reacciones que tienen
lugar en los seres vivos se desarrollen a un ritmo adecuado. Todas las reacciones
químicas están catalizadas por enzimas. Podemos definir un catalizador como un
compuesto que con su sola presencia aumenta la velocidad de la reacción sin
experimentar ninguna alteración. Las enzimas pueden acelerar reacciones
químicas específicas en un medio acuoso y en condiciones en las que los
catalizadores no biológicos serían incapaces de realizar iguales funciones.
La enzimología clínica es la aplicación del conocimiento de las enzimas en el
diagnóstico, tratamiento y pronóstico de la enfermedad. La enzimología es una
parte fundamental de la química clínica ya que la determinación de enzimas en el
laboratorio suele ser una de las pruebas más requeridas en la práctica diaria. La
determinación de una enzima o un grupo de enzimas en el plasma sanguíneo o en
otro líquido biológico, puede proporcionarnos una información muy valiosa a cerca
del tejido o células de las que provienen las enzimas detectadas en el laboratorio.
En el suero de individuos sanos vamos a encontrar, por un lado, las enzimas
denominadas plasma específicas, y por otro vamos a detectar también actividades
enzimáticas fisiológicas. Las enzimas plasma específicas son aquellas enzimas
que van a desarrollar su propia función en el plasma. Son vertidas al plasma por
órganos como el hígado (enzimas de la coagulación como la protrombina). Si el
órgano responsable de su secreción está lesionado, va a ser evidenciable el
descenso en la actividad de las enzimas que produce.
Las actividades enzimáticas fisiológicas tienen su origen en los procesos de
renovación celular que constantemente tienen lugar en el organismo, en la
actividad muscular y en el paso de enzimas de los órganos secretores al torrente
sanguíneo. Cuando existe alguna lesión en la membrana de las células, su
contenido, incluidas las enzimas intracelulares, es vertido al espacio intersticial
con el consiguiente aumento de la actividad enzimática en el suero. Dependiendo
del grado de permeabilidad que mantenga la célula, así como de la distancia a los
vasos sanguíneos, mayor o menor será el tiempo transcurrido entre el momento
en el que se produce el daño celular y la detección de este aumento en la
actividad.
OBJETIVOS
Enzima
Con respecto a las enzimas, además de conocer su definición como biomolécula
catalítica es importante resaltar que no se consumen o se alteran como
consecuencia de su participación en una reacción. Sin ser menos importante las
enzimas a diferencia de los catalizadores inorgánicos son muy específicas en
cuanto al tipo de reacción que catalizan como a la naturaleza del sustrato o de los
sustratos sobre los que actúan.
Isoenzima:
Las isoenzimas son proteínas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero
que catalizan la misma reacción, estando presentes en la misma especie.
Apoenzima:
La apoenzima hace referencia solamente a la estructura proteica de la enzima; sin
cofactor o coenzima por lo que es catalíticamente inactiva.
Clasificación de enzimas
Óxido-reductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción entre dos
sustratos
Transferasas: Estas enzimas transfieren un grupo distinto del hidrógeno de
un sustrato a otro.
Hidrolasas: Catalizan la ruptura hidrolítica de uniones C–O, C–N, C–C y
otros enlaces del sustrato
Liasas: Catalizan la eliminación atómica de grupos en enlaces C–C, C–, C–
N u otros, dando lugar a la formación de dobles enlaces, sin la participación
de agua u oxidación
Isomerasas: Esta clase está constituida por un grupo heterogéneo de
enzimas, que catalizan distintos tipos de reordenamientos intramoleculares.
Ligasas: Catalizan la unión de dos moléculas, acoplada a la hidrólisis de
una molécula de ATP o compuesto de similares características, de forma
que normalmente en la reacción se forma (o se hidroliza) un enlace rico en
energía.
Transaminasa: GOT
Entre las pruebas que informan de lesión hepatocelular o citólisis destacan
las transaminasas o aminotransferasas. Éstas representan enzimas del
metabolismo intermedio, que catalizan la transferencia de grupos amino del
ácido aspártico o alanina al ácido acetoglutárico, formando ácido
oxalacético y ácido pirúvico.
PREGUNTAS
1. ¿De qué depende los niveles de enzimas en los tejidos del organismo?
El análisis de enzimas (a nivel sérico) permite fundamentalmente determinar
posibles enfermedades o procesos que no mantienen su curso normal. Existen
múltiples ejemplos de enzimas que forman parte de la sangre; entre ellas
tenemos: seudocolinesterasa, lipoproteína lipasa, los componentes de la cascada
de la coagulación de la sangre; además existen otras enzimas que se liberan
hacia el plasma después de muerte o lesión celular; si bien estas últimas no
desempeñan una función fisiológica en el plasma, es importante resaltar que su
aparición o sus concentraciones (aumenten o disminuyan) son de utilidad en el
diagnóstico y el pronóstico de enfermedades y lesiones que afectan tejidos
específicos.
Los cambios que originan una variación en los niveles séricos pueden darse:
Después de una lesión, la concentración plasmática de una enzima liberada
puede aumentar en etapas tempranas o tardías, y declinar de manera
rápida o con lentitud.
Debido a la susceptibilidad a proteólisis y permeabilidad a través de los
glomérulos renales que pueden tener determinadas proteínas o enzimas.
Dependiendo del tiempo que transcurre desde algún suceso (como por
ejemplo un infarto de miocardio) a cuando se realiza el análisis de
detección de enzima.
Citando un ejemplo tenemos a la creatina cinasa (CK) que tiene una ventana
diagnostica útil, apareciendo en el transcurso de 4 a 6 horas y alcanzando una
máxima concentración a las 24h, todo lo anteriormente mencionado posterior a un
infarto de miocardio.
2. ¿Con qué propósito se determina la actividad de GOT en suero?
Al realizar la determinación de enzimas: transaminasas utilizamos
La utilidad que tiene la determinación de la actividad de la tgp y la tgo en el
suero.
Interpretamos bioquímicamente la elevación de las enzimas en el suero.
Conocemos la importancia de las enzimas de diagnóstico clínico.
Las transaminasas GOT y GPT son enzimas ampliamente difundidas en el
organismo con elevada concentración en corazón, hígado, músculo esquelético,
riñón y eritrocitos. La actividad sérica en condiciones normales es baja o nula. Un
daño o enfermedad en cualquiera de estos tejidos conduce a un aumento en los
niveles séricos. Así, luego de un infarto de miocardio se produce en suero un
marcado aumento de la actividad de GOT (abundante en músculo cardíaco).
En hepatitis virales y otras formas de enfermedad hepática que involucren
necrosis tisular, predominará la actividad sérica de GPT (abundante en tejido
hepático). Una elevada actividad de transaminasas puede detectarse también en
traumas accidentales o quirúrgicos y en distrofias musculares o miositis.
3. ¿Qué utilidad tiene la determinación de la actividad enzimática de GTP en
suero?
La alanina aminotransferasa (GPT), es una enzima unilocular cuya mayor
actividad se localiza en el tejido hepático, la destrucción o cambio de
permeabilidad de las membranas celulares provoca la liberación de GPT a la
circulación sanguínea; en una menor proporción podemos encontrar el GTP en:
músculo esquelético, corazón, riñón, páncreas y eritrocitos.
La enzima GPT es más específica del daño hepático que el cociente GOT / GPT;
la vida media en plasma de la GOT es de 17 hs. y de la GPT de 47 hs., motivo por
el cual en el daño parenquimatoso agudo la GPT aumenta más lentamente y se
mantiene elevada disminuyendo el cociente GOT / GPT de 0.7-1.0, en el comienzo
de la ictericia a 0.5 en la 5ª a 6ª semana; este cociente es útil ante las hepatitis
alcohólicas (con necrosis) este índice es generalmente >1, mientras que en las
hepatitis virales es generalmente <1
Los mayores aumentos de actividad GTP en suero, se producen como
consecuencia de alteraciones hepáticas, cabe recalcar que la GPT tiene una
sensibilidad clínica del 83% y una especificidad clínica del 84%; según un estudio
en un población se llegó a la conclusión de que con un 8% de hepatocitos la GPT
normal efectivamente excluye a los pacientes sanos, pero solo uno de tres
pacientes con GPT patológica tiene enfermedad hepática.
4. ¿Qué utilidad tiene la determinación de la actividad enzimática de LDH en
suero?
Utilidad clínica
Seguimiento de la evolución de ciertas condiciones clínicas o determinación de la
gravedad de la lesión, cuyo diagnóstico ha sido confirmado mediante el análisis de
la isoenzima organoespecífica
CONCLUSIONES