Benjamin Quintanilla

Contenido
Buffer Bicarbonato ............................................................................................................................. 3
Buffer Fosfato ..................................................................................................................................... 3
Amortiguador proteína ...................................................................................................................... 3
Con respecto a la sangre ¿qué porcentaje de esta representa la Hemoglobina? .................... 3
Balance Acido-Base ............................................................................................................................ 4
Sistema Respiratorio .......................................................................................................................... 4
Control respiratorio ............................................................................................................................ 4
Hipoventilación ............................................................................................................................... 4
Hiperventilación ............................................................................................................................. 4
Sistema Renal ..................................................................................................................................... 4
Alteraciones Ácido - Base ............................................................................................................... 5
Proteínas ............................................................................................................................................. 5
AMINOÁCIDOS ................................................................................................................................ 5
Nombre de los Aminoácidos y sus abreviaturas ........................................................................... 5
Clasificación de los aminoácidos ........................................................................................................ 5
Los aminoácidos esenciales................................................................................................................ 6
Enlace peptídico: ............................................................................................................................ 6
Péptidos: ......................................................................................................................................... 6
PROTEINAS ...................................................................................................................................... 6
Estructura de las proteínas................................................................................................................. 8
Estructura primaria de las proteínas ................................................................................................. 8
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEINAS. ............................................................................... 9
Estructura terciaria de las proteínas .................................................................................................. 9
Estructura cuaternaria de las proteínas. ......................................................................................... 10
Desnaturalización de las proteínas. ............................................................................................. 10
RENATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS..................................................................................... 11
Relación entre estructura y función, Hemoglobina y Mioglobina .................................................. 11
Hemoglobina: ................................................................................................................................... 11
Estructura cuaternaria .................................................................................................................. 11
Mioglobina ........................................................................................................................................ 11
Proteica ..................................................................................................................................... 12
Prostético .................................................................................................................................. 12

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La protoporfirina IX ...................................................................................................................... 12
Curva de saturación de oxigeno ................................................................................................... 12
Transporte de Oxígeno y la Mioglobina........................................................................................... 13
Efecto Bohr ....................................................................................................................................... 13
Efecto del 2,3 bisfosfoglicerato (BPG).......................................................................................... 13
La talasemia .................................................................................................................................. 13
La metahemoglobina .................................................................................................................... 14

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Buffer Bicarbonato
No es muy poderoso por dos razones:
1. El pH del líquido extracelular es de 7.4 y el pK del Bicarbonato es de
6.1. Hay aproximadamente 20 veces más Bicarbonato en el Anhidrido
carbónico
2. Las concentraciones de anhidrido carbónico y bicarbonato no son muy
altas
A pesar de esto es el tampón más importante del organismo porque sus dos
componentes pueden ser regulados por los pulmones y riñones.

Buffer Fosfato
• Tiene un pK de 6.8 permite operar cerca de su máximo pode
• La concentración en el líquido extracelular es 12 veces menor que la de
Bicarbonato
• Es muy importante en los túbulos renales por dos razones:
1. La concentración aumenta a nivel Tisular
2. El líquido tubular se acidifica acercándose el pH del Buffer

Amortiguador proteína
Las proteínas intracelulares con sus grupos ionizables con diferentes valores
de pK contribuyen de forma importante en el mantenimiento del pH, mediante
el intercambio de H+ con iones unidos a proteínas que se desplazan al medio
extracelular para mantener la neutralidad eléctrica.
sistema amortiguador hemoglobina, es un tampón fisiológico muy eficiente
debido tanto al cambio de pK que experimenta al pasar de la forma oxidada a
la reducida, como a la gran abundancia de esta proteína en la sangre
Con respecto a la sangre ¿qué porcentaje de esta representa la
Hemoglobina?
15% del volumen total sanguíneo

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Balance Acido-Base

Sistema Respiratorio
• La concentración de CO2 está estrechamente regulada por las
modificaciones en el volumen corriente y la frecuencia respiratoria
(ventilación minuta).
• Los quimiorreceptores arteriales registran la disminución del pH y, en
respuesta, aumentan el volumen corriente o la frecuencia respiratoria,
con incremento de la espiración de CO2 y del pH de la sangre.
• Este sistema tiene una eficacia de entre 50 y 75% y no normaliza
completamente el pH.

Control respiratorio
Hipoventilación
Retiene el C02 por causa de una Alcalosis respiratoria
Hiperventilación
Libera C02 por causa de una Acidosis respiratoria

Sistema Renal
(Material de apoyo)
https://www.youtube.com/watch?v=ImPT2aZqIl4&t=263s
(Para terminar de entender los mecanismos de regulación del pH, es
recomendable ver las imágenes de las diapositivas 107-111)
file:///C:/Users/benjamin/Documents/UES%202023/BIOCA/1%20computo/cl
ases/Parcial%20N%C2%BA%201%20BIOCA.pdf

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Alteraciones Ácido - Base

Disminución de bicarbonato: acidosis metabólica.
Aumento de bicarbonato: alcalosis metabólica.
Disminución de anhídrido carbónico: alcalosis respiratoria
Aumento de anhídrido carbónico: acidosis respiratoria

Proteínas
AMINOÁCIDOS
Son monómeros que se combinan para formar proteínas
Estos están formados por cuatro partes
• Un grupo amino
• Un grupo carboxilo
• Una cadena lateral o grupo R
• Un átomo de H

Nombre de los Aminoácidos y sus abreviaturas

Alanina Ala Leucina Leu
Arginina Arg Lisina Lys
Asparagina Asn Metionina Met
Acido Aspártico Asp Fenilalanina Phe
Cisteína Cys Prolina Pro
Glutamina Gln Serina Sre
Ácido Glutámico Glu Treonina Thr
Glicina Gly Triptófano Tyr
Histidina His Tirosina Tyr
soleucina Ile Valina Val

Clasificación de los aminoácidos

(Material de Apoyo)
https://www.youtube.com/watch?v=79tE_1q5MrY
https://www.youtube.com/watch?v=nL15wFdJTJE

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Los aminoácidos esenciales

que deben ser incorporados por medio de la dieta, específicamente de
alimentos que contengan proteínas, ya que nuestro organismo es incapaz de
sintetizarlos. Son, por tanto, estructuras necesarias para la configuración de
nuestra organización estructural y funcional sin que tengamos mecanismos
para su síntesis, de ahí su denominación de esencial, puesto que el aporte tiene
que ser externo
(Nemotecnia)
Fer Hizo un Lio Tremendo Y Val entina Le Metió un triptófano
1. Fenilamina
2. Histidina
3. Isoleucina
4. Lisina
5. Treonina
6. Valina
7. Leucina
8. Metionina
9. Triptófano
10.Arginina
Enlace peptídico:
es la unión entre dos aminoácidos de modo covalente por la formación de un
enlace amida entre el grupo alfa carboxilo de un aminoácido y el grupo alfa
amino de otro aminoácido.
Péptidos:
son los productos que se forman a partir de esta unión.
PROTEINAS
• Son constituyentes esenciales de todos los seres vivos.
• Son moléculas complejas con el objeto de realizar varias funciones.
• Son polímeros

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Estructura de las proteínas

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en
la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en
que están enlazados. La conformación espacial de una proteína se analiza en
términos de estructura secundaria y estructura terciaria. La asociación de
varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la
llamada estructura cuaternaria.

Estructura primaria de las proteínas

• Las proteínas tienen múltiples niveles de estructura. La básica es la
estructura primaria.
• La estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de sus
aminoácidos. Por convención el orden de escritura es siempre desde el
grupo amino-terminal hasta el carboxilo final.
• Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los
distintos AA que forman la proteína se origina una cadena principal o
"esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los
aminoácidos.

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ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEINAS.

• Una hélice alfa es una apretada hélice
formada por una cadena polipeptídica.
La cadena polipeptídica principal forma
la estructura central, y las cadenas
laterales se extienden por fuera de la
hélice. El grupo carboxilo (CO) de un
aminoácido n se une por puente
hidrógeno al grupo amino (NH) de otro
aminoácido que está tres residuos más
allá ( n + 4 ). De esta manera cada grupo
CO y NH de la estructura central
(columna vertebral o "backbone") se
encuentra unido por puente hidrógeno.
• Existen tres modelos de alfa hélice. El
primero muestra solo al carbono alfa de
cada aminoácido. La segunda muestra
todos los átomos que forman la columna vertebral del polipéptido.

Estructura terciaria de las proteínas

La estructura terciaria es la
estructura plegada y completa
en tres dimensiones de la cadena
polipeptídica, la hexoquinasa
que se usa como icono en esta
página es una estructura
tridimensional completa.
A diferencia de la estructura
secundaria, la estructura
terciaria de la mayor parte de las
proteínas es específica de cada
molécula, además, determina su
función.
EL plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de
estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la

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estructura terciaria definitiva. Este plegamiento está facilitado por uniones

denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los átomos de
azufre del aminoácido cisteína. Existen, sin embargo, dos tipos de estructuras
terciarias básicas:
• proteínas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o el colágeno y
• proteínas globulares, solubles en agua.

Estructura cuaternaria de las proteínas.

Solo está presente si hay mas de una
cadena polipeptídica. Con varias cadenas
polipeptídicas, la estructura cuaternaria
representa su interconexión y
organización. Esta es la imagen de la
hemoglobina, una proteína con cuatro
polipéptidos, dos alfa-globinas y dos
betas globinas. En rojo se representa al
grupo hem (complejo pegado a la
proteína que contiene hierro, y sirve para
transportar oxígeno).

Desnaturalización de las proteínas.

Una proteína adopta una estructura en el espacio específica que es esencial
para el desarrollo de su función biológica. Esta estructura tridimensional es
conocida con el nombre de conformación espacial y se caracteriza por un
plegamiento determinado de su estructura. La desnaturalización de las
proteínas ocurre cuándo se pierde esta conformación espacial específica.
Factores de Desnaturalización de las proteínas:
• pH
• Temperatura.
• Agitación o solubilidad.
• POLARIDAD DEL DISOLVENTE
• FUERZAS IÓNICAS

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RENATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Relación entre estructura y función, Hemoglobina y Mioglobina

Hemoglobina:
 es una proteína oligomérica encargada del transporte de oxígeno desde
los pulmones hasta los diferentes tejidos a través de la sangre.
 Se encuentra en el interior de unas células especializadas que son los
eritrocitos
 La hemoglobina es una proteína conjugada con una parte proteica que
es la globina y un grupo prostético que es el grupo hemo.
La parte proteica está formada por 4 cadenas
• dos cadenas de tipo alfa (α)
• dos cadenas de tipo beta (β)

 es una proteína heterotetramérica

 Las cadenas alfa están formadas por 141 restos de aminoácidos y las
cadenas beta por 146
 la hemoglobina como proteína oligomérica, tiene estructura cuaternaria.
Estructura cuaternaria
En la estructura cuaternaria de la hemoglobina se forman dos bloques, cada
uno de ellos constituido por la unión de una subunidad alfa y una beta
• bloque alfa1-beta1
• bloque alfa2-beta-2

Mioglobina
Es una proteína monomérica transportadora de oxígeno que se encuentra en el
interior de las células, más abundante en las células musculares (le confiere el
color pardo rojizo al músculo), y su función es la de captar el oxígeno
procedente de la sangre y cedérselo a la mitocondria, donde es utilizado en la
respiración celular
 La mioglobina es una proteína conjugada formada por una parte
proteica, la globina, y un grupo prostético, el grupo hemo.

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Proteica
está constituida por una única cadena peptídica con estructura secundaria en
hélice alfa, formada por 153 residuos de aminoácidos, que se disponen en 8
segmentos de distinto tamaño, con entre 7 y 26 residuos de aminoácidos cada
uno.
Prostético
está constituido por un grupo hemo, formado a su vez por una parte orgánica,
la protoporfirina IX, y una inorgánica, un átomo de hierro (Fe)
La protoporfirina IX
está formada por 4 anillos pirrólicos unidos entre sí por 4 puentes metánicos,
originando un anillo tetrapirrólico o porfirina (anillo formado por la unión de
los 4 anillos pirrólicos).
• Esta estructura se caracteriza por la presencia de dobles enlaces
alternos.
Este anillo tetrapirrólico posee 8 sitios de sustitución a los que se unen 8
grupos funcionales que son:
• 4 grupos metilo
• 2 grupos vinilo
• 2 grupos propionato
Fijación del oxígeno a la mioglobina y hemoglobina la mioglobina y la
hemoglobina son similares en sus estructuras secundarias y terciarias.
Las dos presentan grupos prostéticos hemo y con igual ubicación.
 Las dos son proteínas transportadoras de oxígeno
La principal diferencia es que la mioglobina es una proteína monomérica
y la hemoglobina es oligomérica, esto hace que su actividad biológica sea
muy diferente
Curva de saturación de oxigeno
La curva de saturación de oxígeno de una proteína es la representación gráfica
del porcentaje de saturación de oxígeno de la proteína (%) en función de la
presión parcial de oxígeno (PPO2) presente en el medio (expresada en mm de
Hg).

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La presión parcial de oxígeno (PPO2) se mide en mm de Hg. En el aire la

presión es de 760 mm de Hg, pero el oxígeno constituye aproximadamente el
21% de la mezcla de gases que constituyen el aire, por lo que su presión
parcial será de, aproximadamente, 159 mm de Hg en el aire (760 · 21% =
159).
 la mioglobina tiene una gran afinidad por unirse al oxígeno
 En los tejidos, una PPO2 de 26 mm de Hg hace que la mioglobina se
sature en más del 98%.

Transporte de Oxígeno y la Mioglobina

la hemoglobina se une al oxígeno en función de la PPO2 en el medio. En los
pulmones hay una alta PPO2 (aprox. 100 mm de Hg), por lo que la
hemoglobina se satura en, aproximadamente, un 96%, y cuando llega a los
tejidos, donde la PPO2 es más baja (aprox. 26 mm de Hg de media, variando
según el estado de actividad del tejido), la hemoglobina sólo libera un tercio
del oxígeno que lleva.

Efecto Bohr
el transporte de oxígeno por la hemoglobina
Efecto del 2,3 bisfosfoglicerato (BPG)
es un producto lateral de la glicólisis de los eritrocitos, muestra una media de
4 cargas negativas que le van a permitir entrar en el canal central de la
molécula de hemoglobina, gracias a la atracción ejercida por las cargas
positivas aportadas por las histidinas en el interior de este canal central
La función biológica del BPG (2,3 bisfosfoglicerato) es aumentar la
eficiencia de la hemoglobina en el transporte de oxígeno, mejorando la
oxigenación de los tejidos.
Cuando la hemoglobina llega a los tejidos libera oxígeno en función de la
PPO2, del pH y de la PPCO2
La talasemia
Es un trastorno de la sangre hereditario (es decir, se pasa de los padres a los
hijos a través de los genes) que ocurre cuando el cuerpo no produce la
cantidad suficiente de una proteína llamada hemoglobina, una parte
importante de los glóbulos rojos.

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La metahemoglobina
Es la hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado férrico, Fe (III). Este
tipo de hemoglobina tiene mucha afinidad por el oxígeno molecular por lo que
no llega a soltar dicha molécula y como consecuencia, no puede unirse a otras
moléculas de oxígeno.
Hemoglobina
https://www.youtube.com/watch?v=EdWdUL6n_kY
Mioglobina
https://www.youtube.com/watch?v=_JLklk562-U
Tipos de hemoglobina
https://www.youtube.com/watch?v=p-eeART5vYc
Efecto Bohr
https://www.youtube.com/watch?v=gBiJC1oJLEE
Desnaturalización de las proteínas.
https://www.youtube.com/watch?v=BWI3jZOVuh4

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