6 Enzimas 2 Alosterismo
6 Enzimas 2 Alosterismo
6 Enzimas 2 Alosterismo
alostérica
• (de allos, otro en griego)
• Las interacciones alostéricas se presentan cuando una
molécula pequeña específica, llamada modulador
alostérico o efector alostérico, se une a una proteína (que
por lo general es una enzima) y modifica su actividad.
• Se enlaza en forma reversible en un sitio separado del
sitio de enlace funcional de la proteína.
• Puede ser activadora o inhibidora.
• Una proteína cuya actividad es modulada por efectores
alostéricos se llama proteína alostérica
• Las dos conformaciones de la hemoglobina se llaman estados T (tenso) y R
(relajado),usando la terminología normal para dichos cambios de conformación.
• En la hemoglobina, la conformación desoxi, que se resiste al enlazamiento con
Estados R y T oxígeno, se considera que es el estado inactivo (T), y a la conformación oxi, que
facilita la unión con oxígeno, se le considera estado activo (R).
• Los estados R y T están en equilibrio dinámico
Curvas de unión de mioglobina y hemoglobina con el oxígeno
Modulación alostérica
• se logra mediante cambios pequeños, pero importantes, en
las conformaciones de las proteínas alostéricas.
• Consiste en cooperatividad de enlace regulada por la unión
del efector alostérico a un sitio diferente, que no se
traslape con el sitio normal de enlace de un sustrato,
producto o molécula transportada,
• Un sustrato o activador alostérico, que se une al
sitio activo (al hemo en la hemoglobina), se une
con más avidez cuando la proteína se halla en el
estado R.