Metabolismo de Las P 358076 Downloadable 4845018
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Importancia
Las proteínas cumplen funciones en nuestro organismo como:
● Catálisis: La mayoría de enzimas son de naturaleza proteica (interviene en reacciones químicas, no todas las enzimas son
proteínas).
● Transporte: Proteínas de transporte como la albúmina (transporta moléculas hidrófobas), que acompaña a los ácidos grasos en
la circulación sanguínea o que acompaña a la bilirrubina porque es insoluble en agua.
● Movimiento sistemático: Proteínas musculares que nos ayudan a los movimientos sistémicos de nuestro organismo como la
miosina, actina
● Regulatoria: Hormonas como la insulina, glucagón, que van a regular las calorías, glucosa que ingresa al organismo
● Estructural: Colágeno es un ejemplo de proteína estructural
● Defensa inmune: Anticuerpos como las inmunoglobulinas
Recambio de proteínas
Diariamente nuestro organismo está recambiando proteínas, por lo que de forma cotidiana se degrada proteínas y aminoácidos
● Una persona consume entre 50 y 100 gr de proteínas al día (0.8 a 1 g/kg) → Se recomienda esta cantidad, aunque la mayoría
de las personas excedan esas cantidades (fuente animal, vegetal). Esta cantidad debe ser igual a la cantidad que se excreta
/cataboliza de aminoácidos.
Ejemplo: Cuando desayunan leche, huevo, en el almuerzo comen una pechuga de pollo se supera los 70 – 100 gr, y si se repite el
almuerzo aumenta la ración de proteínas extras, incluso en los vegetales se consumen proteínas, finalmente en la cena ya se
consume más de lo ideal
● Diariamente degrada entre 300 y 400 gr, resintetiza 300 a 400 gr y excreta/cataboliza 50-100 gr (cuando cumplen su tiempo
de vida media necesitan recambiarse, la misma cantidad que se degrada al dia debe ser la misma cantidad que se resintetiza)
○ Para la degradación se puede utilizar tanto los aminoácidos provenientes de la dieta o aquellos aminoácidos provenientes
de la degradación de proteínas endógenas
○ Para la excreción de aminoácidos se emplea aquellos que sobraron o no fueron utilizados mediante catabolismo, asimismo
la misma cantidad de aminoácidos que se ha ingerido en la dieta (50 y 100 gr) debe ser la misma cantidad que se excreta
de aminoácidos.
NOTA: En el catabolismo de los aminoácidos lo que se pierde es el grupo amino (nitrógeno), no es toda la molécula
● Las proteínas extracelulares (enzimas proteolíticas, hormonas polipeptídicas y anticuerpos) cambian rápidamente, las
proteínas estructurales como el colágeno, son mucho más estables
● Las enzimas claves de las vías metabólicas tienen una vida media muy corta
El tiempo de vida de las proteínas es variado, como las enzimas que se degradan rápidamente porque su tiempo de vida es corto
así como las hormonas, los anticuerpos cambian rápidamente, pero hay otras proteínas más estables como el colágeno
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EXOPROTEASAS:
● Carboxipeptidasa A, carboxipeptidasa B: Secretadas por el
jugo pancreático
● Libera aminoácidos desde el extremos carboxilo terminal
libre (a diferencia de las endoproteasas estas van a actuar del
extremo de la cadena peptídica en el carboxilo terminal)
Según el gráfico el enlace se rompe en el último aminoácido
que contiene al carboxilo terminal
AMINOPEPTIDASAS
● Secretadas por las células de la mucosa intestinal
● Libera aminoácidos desde el extremo amino terminal (a
diferencia de las exoproteasas, estas van a romper el enlace
en el extremo opuesto al carboxilo terminal, es decir,
rompen a nivel del amino terminal)
Según el gráfico el enlace se rompe en el aminoácido que contiene al amino terminal
DIPEPTIDASAS Y TRIPEPTIDASAS
● Liberadas en el borde en cepillo de las células de la mucosa intestinal
● Hidrolizan dipéptidos y tripéptidos que no son sustratos para aminopeptidasas ni
carboxipeptidasas (actúan sobre estructuras proteicas grandes de forma específica)
NOTA:
La digestión de las proteínas se inicia en el estómago (no es como el caso de los
carbohidratos que empiezan en la boca su digestión con la amilasa salival), con
participación de la pepsina (primera enzima digestiva), enzima que hidroliza
parcialmente a las proteínas, porque es una endopeptidasa
El proceso culmina en el intestino con la participación de enzimas pancreáticas e
intestinales, formando como productos finales: tripéptidos, dipéptidos y aminoácidos
Bajo cuyas formas son absorbibles porque pueden entrar al enterocito y formar
proteínas. Los productos de esta hidrólisis parcial son polipéptidos de elevado peso
molecular.
Entonces:
El páncreas sintetiza y almacena los zimógenos en los gránulos secretorios. El páncreas también sintetiza el inhibidor secretorio
de tripsina. La utilidad de este inhibidor es bloquear cualquier actividad de la tripsina que pueda ocurrir por una activación
accidental del tripsinógeno. Si el inhibidor no estuviera presente, la activación del tripsinógeno llevaría a la activación de todos
los zimógenos en el páncreas, lo que a su vez llevaría a la digestión de las proteínas intracelulares pancreáticas. Tal episodio
llevaría a la pancreatitis
CARBOXIPEPTIDASAS
Recordar que estas enzimas van a romper el enlace peptídico del aminoácido que se
encuentre en el extremo de la cadena peptídica
Carboxipeptidasa A (CPA): Actúan sobre aminoácidos aromáticos como Fenilalanina,
Tirosina, Triptofano (Phe, Tyr, Trp).
Carboxipeptidasa B (CPB): Actúan sobre aminoácidos básicos como Lisina, Arginina (Lys, Arg)
Una vez que se produce que las enzimas pancreáticas se acortan en las estructuras siendo más
pequeñas, este proceso termina en el intestino.
Absorción de aminoácidos
Se absorben desde el lumen intestinal a
través de sistemas secundarios de
transporte activos dependientes de Na+ y
a través de la difusión facilitada.
Cotransporte de Na+ y aminoácidos
El aminoácido para ingresar al enterocito
necesita ayuda del sodio Na+ (transporte
activo), ingresando ambos en conjunto al
enterocito mientras que los aminoácidos
● SISTEMA A
○ Transporta preferentemente aminoácidos de cadenas laterales cortas, polares o lineales: alanina, glicina, serina, metionina y
prolina
○ Depende de un gradiente de sodio a través de la
membrana
● SISTEMA ASC
○ Transporta aminoácidos neutros:
alanina, serina y cisteína
○ Muestra elevada especificidad
○ Es dependiente de sodio
○ Poco sensible a modificaciones de pH extracelular
● SISTEMA X- (con carga negativa)
○ Transporta aminoácidos ácidos como glutamato y
aspartato
● SISTEMA Y+ (con carga positiva)
○ Transporta aminoácidos básicos (lisina, arginina)
○ Es dependiente de sodio
○ Es estereoselectivo
● SISTEMA N
○ Es específico para glutamina y asparagina
● SISTEMA Beta
○ Transporta beta-alanina y taurina
ENFERMEDAD: CISTINURIA
La cistinuria se produce por un defecto en el sistema de transporte B0+ , los genes involucrados son SLC7A9 y SLC3A1
Pacientes con cistinuria tienen un defecto genéticamente determinado en el transporte de cistina y de los aminoácidos básicos
(lisina, arginina y ornitina) a través de las membranas con borde de cepillo de las células en el intestino delgado y en los túbulos
renales. Sin embargo, no aparentan tener síntomas por insuficiencia de aminoácidos
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ENFERMEDAD: IMINOGLICINURIA
● Ocurre por una alteración en el transporte de la prolina, glicina e hidroxiprolina. En la orina aparecen dichos aminoácidos
¿Por qué se realizaron tantas reacciones si de frente el glutamato pudo transportar el ion amonio?
El glutamato es un aminoácido ácido debido a que su extremo es un grupo carboxilo, y su recorrido por sangre hubiese producido
acidificación en el pH sanguíneo, por ello es que se produce la desaminación para la conversión a glutamina que es neutra y
puede transportar el ion amonio.
FOSFATO DE PIRIDOXAL
El fosfato de piridoxal es una coenzima que necesita la
transaminasa, es un
derivado de la vitamina B6 que cuando actúa en la transaminación
presenta
una forma básica de Schiff de aminoácido (serina),
momentáneamente que
permite el ingreso del grupo amino a la estructura → cambia a la
forma de piridoxamina, que será la que transfiera el grupo amino
al cetoácido para convertirlo en nuevo aminoácido
ESQUEMA
Se puede ver al fosfato piridoxal que está unido a la enzima,
entonces viene el aminoácido que va a participar y desplaza a la
enzima, para unirse con el fosfato piridoxal que presenta un
anclaje para el nitrógeno del aminoácido.
Desaminación oxidativa
Transdesaminación
Es el mecanismo general de desaminación de los aminoácidos,
resultante del acoplamiento de las dos enzimas: transaminasa y
glutámico deshidrogenasa
Es decir, primero hay una transaminación seguido de una desaminación
oxidativa.
1. En la transaminación el aminoácido y alfa-cetoglutarato se convierten
en alfa cetoácido y glutamato respectivamente
2. El glutamato se desamina gracias al glutamato deshidrogenasa GDH y
activa a la NAD+ que se reduce en NADH + H para liberar el ion amonio, de esa
forma el glutamato regresa a ser alfa-cetoglutarato pero el ion amonio esta
liberado para ser eliminado
REACCIONES DE DESAMINACIÓN NO OXIDATIVA
Los iones amonio también se van a liberar por reacción no oxidativa en el cual
pueden participan estas enzimas (ambas son dependientes de fosfato piridoxal)
● Serina deshidratasa
L-serina --Fosfato de piridoxal→ Piruvato+NH4
● Treonina deshidratasa
L-treonina --Fosfato de piridoxal→ alfa-cetobutirato+NH4
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