Digestion de Proteinasbioquimica 2
Digestion de Proteinasbioquimica 2
Digestion de Proteinasbioquimica 2
PROTEÍNAS
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gastrico y CCK colicistoquenina.
• A pH óptimo (7 u 8) la incorporación de los aminoácidos al duodeno estimula la secreción de
enzimas proteicas y de peptidadasas, tripsinógeno, el quimiotripsinógeno y
procarboxipepdasa.
• Hidrolisis de peptidos aminopeptidasa localizada en las células epiteliales del
intestinodelgado, carboypeptidasa del páncreas.
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Localización Acción digestiva Molécula Lugar de sintesis Producto
Anatómica participante de la enzima
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Boca
Estómago Desnaturalización HCL Células parietales Proteína
de proteínas desnaturalizada
Endopeptidasa Pepsina Estómago polipeptido
Duodeno enteropeptidasa duodeno tripsina
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dejando como producto a polipeptidos pequeños.
◦ Estos polipeptidos pequeños siguen en la mucosa intestinal y van a ser atacados por
exopeptidasas, las primeras exopeptidasas que van actuar son las carboxipeptidadasas A
y B, es decir, que van a romper enlaces que estén en el aminoácido del carboxilo terminal,
esta enzima carboxipeptidasa A y B es secretada en el páncreas y como producto
terminan dejando a aminoácidos libre y oligopeptidos; luego de actuar esta
carboxipeptidasa A y B también puede actuar otra exopeptidasa, pero que en este caso es
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una aminopeptidasa secretada a nivel de la mucosa intestinal en el borde del cepillo, esta
va a romper el enlace peptídico del estremo N terminal del oligopeptido.
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• Endopeptidasa: solo puede romper enlaces dentro de la cadena peptídica, pero nunca va a
poder romper en los extremos.
• Exopeptidasa:Rompen enlaces peptídicos en el extremo, N terminal o carboxilo.
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ABSORCIÓN DE AMINOÁCIDOS
2 Sistemas principales
2. Difusión facilitada
Los aminoácidos van a ser absorbidos a nivel de la membrana apical de los eritrocitos; el
aminoácido es absorbido por un cotransportador en el cual ingresa Na+ y también el aminoácido, una
vez ingresado el aminoácido en el eritrocitos sale por la membrana basolateral por difusión facilitada y
de ahi al torrente sanguineo, este transporte secundario era inpulsado por la bomba Na+K- ( ingresa
K- y sale Na+)
Por otro lado tenemos el transportar de dipeptidos y tripeptidos, que son captados por un
transportador PEPT1 (transportador protón peptido), que esta en la membrana apical que actúa por
un mecanismo de cotransporte electrónico protón/péptido. Estos di y tripeptidos van a ingresar,
obviamnete también ingresa H+, hacia el eritrocito, estos di y tripeptidos una vez ingresados en el
eritrocito son ecindidos o hidrolizados por peptidasas intracelulares que van a dejar estos di y
tripeptidos como aminoácido libres, estos aminoácidos van a salir del eritrocito por difusión facilitada.
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optener dos productos que son otro aminoácido y un alfa-cetoácido.
• Cuando comienza la transaminación siempre va ingresar primero el aminoácido a
metabolisarce, es decir, son reacciones de doble desplazamiento pero no se hacen en
simultaneo.
• Cuando el aminoácido pasa a metabolisarce la enzima que ya tiene la vitamina B6 le van a
secuestarar el alfa amino al aminoácido(el grupo nitrogenado), de tal manera que la base de
shiff la voy a formar con el nuevo amino y el grupo aldeido del fosfato pirodocsal. Y cuando
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retiramos el grupo amino a un aminoácidose forma un cetoácido (ya no vamos a obtener NH3
o NH2) (en un cetácido no hay un grupo nitrogenado).
• Luego pasa el alfa-cetoácido a metabolizarce, y cuando pasa le van a devolver el grupo amino
(compuesto nitrogenado) y si le coloco el grupo amino a un cetoácido vamos a formar
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nuevamente un aminoácido
• Este aminoacido (glutamato) que que se formo va al siguiente paso que es la
DESAMINACÓN.
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• Este NH4 que esta en la mitocondria va a ir a integrar el CICLO DE LA UREA
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Desaminación oxidativa
ciclo de la urea
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CICLO DE LA UREA
• Este proceso va a comenzar en la mitocondria y va a comenzar a partir de una fuente de
carbono (que puede ser el bicarbonato del CO2 y la molécula que queremos catabolizar es el
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